La subunidad alfa-2 de laminina es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen LAMA2 . [5] [6] [7]
LAMA2 | |||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||||||||||||||||||
Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | LAMA2 , LAMM, laminina, alfa 2, subunidad de laminina alfa 2, MDC1A | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 156225 MGI : 99912 HomoloGene : 37306 GeneCards : LAMA2 | ||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
Entrez |
|
| |||||||||||||||||||||||
Ensembl |
|
| |||||||||||||||||||||||
UniProt |
|
| |||||||||||||||||||||||
RefSeq (ARNm) |
|
| |||||||||||||||||||||||
RefSeq (proteína) |
|
| |||||||||||||||||||||||
Ubicación (UCSC) | Crónicas 6: 128,88 - 129,52 Mb | 10: 26,98 - 27,62 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
|
Función
La laminina , una proteína de la matriz extracelular , es un componente importante de la membrana basal . Se cree que media la unión, migración y organización de las células en los tejidos durante el desarrollo embrionario al interactuar con otros componentes de la matriz extracelular. Está compuesto por tres subunidades, alfa, beta y gamma, que están unidas entre sí por enlaces disulfuro en una molécula en forma de cruz. Este gen codifica la cadena alfa 2, que constituye una de las subunidades de laminina 2 (merosina) y laminina 4 (s-merosina). Las mutaciones en este gen se han identificado como la causa de la distrofia muscular congénita por deficiencia de merosina . Se han encontrado dos variantes de transcripción que codifican proteínas diferentes para este gen. [7]
Referencias
- ^ a b c GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000196569 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000019899 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ Ehrig K, Leivo I, Argraves WS, Ruoslahti E, Engvall E (junio de 1990). "La merosina, una proteína de la membrana basal específica del tejido, es una proteína similar a la laminina" . Proc Natl Acad Sci USA . 87 (9): 3264–8. Código Bibliográfico : 1990PNAS ... 87.3264E . doi : 10.1073 / pnas.87.9.3264 . PMC 53880 . PMID 2185464 .
- ^ Vuolteenaho R, Nissinen M, Sainio K, Byers M, Eddy R, Hirvonen H, Shows TB, Sariola H, Engvall E, Tryggvason K (febrero de 1994). "Cadena M de laminina humana (merosina): estructura primaria completa, asignación cromosómica y expresión de la cadena M y A en tejidos fetales humanos" . J Cell Biol . 124 (3): 381–94. doi : 10.1083 / jcb.124.3.381 . PMC 2119934 . PMID 8294519 .
- ^ a b "Gen Entrez: laminina LAMA2, alfa 2 (merosina, distrofia muscular congénita)" .
Otras lecturas
- Timpl R (1997). "Organización macromolecular de membranas basales". Curr. Opin. Cell Biol . 8 (5): 618–24. doi : 10.1016 / S0955-0674 (96) 80102-5 . PMID 8939648 .
- Belkin AM, Stepp MA (2000). "Integrinas como receptores de lamininas". Microsc. Res. Tech . 51 (3): 280-301. doi : 10.1002 / 1097-0029 (20001101) 51: 3 <280 :: AID-JEMT7> 3.0.CO; 2-O . PMID 11054877 .
- Jones KJ, Morgan G, Johnston H y col. (2002). "El fenotipo en expansión de anomalías de la cadena α2 de laminina (merosina): serie de casos y revisión" . J. Med. Genet . 38 (10): 649–57. doi : 10.1136 / jmg.38.10.649 . PMC 1734735 . PMID 11584042 .
- Hori H, Kanamori T, Mizuta T, et al. (1995). "Cadena M de laminina humana: análisis de epítopos de sus anticuerpos monoclonales mediante inmunoscreening de clones de ADNc y expresión tisular" . J. Biochem . 116 (6): 1212–9. doi : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a124666 . PMID 7535762 .
- Helbling-Leclerc A, Zhang X, Topaloglu H, et al. (1995). "Las mutaciones en el gen de la cadena alfa de laminina 2 (LAMA2) causan distrofia muscular congénita deficiente en merosina". Nat. Genet . 11 (2): 216–8. doi : 10.1038 / ng1095-216 . PMID 7550355 . S2CID 34969060 .
- Yamada H, Shimizu T, Tanaka T y col. (1994). "Dystroglycan es una proteína de unión de laminina y merosina en el nervio periférico". FEBS Lett . 352 (1): 49–53. doi : 10.1016 / 0014-5793 (94) 00917-1 . PMID 7925941 . S2CID 17529055 .
- Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (1997). "Normalización y resta: dos enfoques para facilitar el descubrimiento de genes" . Genome Res . 6 (9): 791–806. doi : 10.1101 / gr.6.9.791 . PMID 8889548 .
- Zhang X, Vuolteenaho R, Tryggvason K (1996). "Estructura del gen de la cadena alfa2 de laminina humana (LAMA2), que se ve afectado en la distrofia muscular congénita" . J. Biol. Chem . 271 (44): 27664–9. doi : 10.1074 / jbc.271.44.27664 . PMID 8910357 .
- Squarzoni S, Villanova M, Sabatelli P, et al. (1997). "Detección intracelular de la cadena alfa 2 de laminina en piel por inmunocitoquímica de microscopía electrónica: comparación entre sujetos normales y deficientes en cadena alfa 2 de laminina". Neuromuscul. Desorden . 7 (2): 91–8. doi : 10.1016 / S0960-8966 (96) 00420-8 . PMID 9131649 . S2CID 140209385 .
- Allamand V, Sunada Y, Salih MA, et al. (1997). "Distrofia muscular congénita leve en dos pacientes con una cadena alfa2 de laminina eliminada internamente" . Tararear. Mol. Genet . 6 (5): 747–52. doi : 10.1093 / hmg / 6.5.747 . PMID 9158149 .
- Durkin ME, Loechel F, Mattei MG, et al. (1997). "Expresión de tejido específico de la cadena alfa5 de laminina humana y mapeo del gen al cromosoma humano 20q13.2-13.3 y al cromosoma 2 de ratón distal cerca del locus de la mutación irregular (Ra)" . FEBS Lett . 411 (2–3): 296–300. doi : 10.1016 / S0014-5793 (97) 00686-8 . PMID 9271224 . S2CID 45286880 .
- Mrowiec T, Melchar C, Górski A (1998). "Alteraciones mediadas por proteínas del VIH en las interacciones de las células T con las proteínas de la matriz extracelular y el endotelio". Arco. Immunol. El r. Exp. (Warsz.) . 45 (2–3): 255–9. PMID 9597096 .
- Koch M, Olson PF, Albus A y col. (1999). "Caracterización y expresión de la cadena de laminina γ3: una nueva cadena de laminina asociada a la membrana no basal" . J. Cell Biol . 145 (3): 605-18. doi : 10.1083 / jcb.145.3.605 . PMC 2185082 . PMID 10225960 .
- Kuang W, Xu H, Vilquin JT, Engvall E (2000). "Activación del gen lama2 en la regeneración muscular: regeneración abortiva en la deficiencia de laminina alfa2". Laboratorio. Invertir . 79 (12): 1601-13. PMID 10616210 .
- Pegoraro E, Fanin M, Trevisan CP, et al. (2000). "Una nueva isoforma de laminina alfa2 en distrofia muscular congénita deficiente de laminina alfa2 severa". Neurología . 55 (8): 1128–34. doi : 10.1212 / wnl.55.8.1128 . PMID 11071490 . S2CID 80274277 .
- McArthur CP, Wang Y, Heruth D, Gustafson S (2001). "Amplificación de matriz extracelular y oncogenes en líneas celulares de glándulas salivales humanas transfectadas con tat con expresión de laminina, fibronectina, colágenos I, III, IV, c-myc y p53". Arco. Oral Biol . 46 (6): 545–55. doi : 10.1016 / S0003-9969 (01) 00014-0 . PMID 11311202 .
enlaces externos
- Entrada de GeneReviews / NCBI / NIH / UW sobre la distrofia muscular congénita general
- Base de datos de mutaciones LOVD : LAMA2
- Descripción general de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P24043 (subunidad alfa-2 de laminina) en el PDBe-KB .