La subunidad alfa-4 de laminina es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen LAMA4 . [5] [6]
LAMA4 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | LAMA4 , CMD1JJ, LAMA3, LAMA4 * -1, Laminina, alfa 4, subunidad de laminina alfa 4 | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 600133 MGI : 109321 HomoloGene : 37604 GeneCards : LAMA4 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 6: 112,11 - 112,25 Mb | 10: 38,97 - 39,11 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Función
Las lamininas , una familia de glicoproteínas de la matriz extracelular , son el principal componente no colágeno de las membranas basales . Se les ha implicado en una amplia variedad de procesos biológicos que incluyen la adhesión celular , diferenciación, migración, señalización, crecimiento de neuritas y metástasis .
Las lamininas están compuestas por 3 cadenas no idénticas: laminina alfa, beta y gamma (antes A, B1 y B2, respectivamente) y forman una estructura cruciforme que consta de 3 brazos cortos, cada uno formado por una cadena diferente, y un brazo largo compuesto de las 3 cadenas. Cada cadena de laminina es una proteína multidominio codificada por un gen distinto. Se han descrito varias isoformas de cada cadena. Diferentes isómeros de las cadenas alfa, beta y gamma se combinan para dar lugar a diferentes isoformas de laminina hetero triméricas que se designan con números arábigos en el orden de su descubrimiento, es decir, el heterotrímero alfa1beta1gamma1 es laminina 1. Las funciones biológicas de las diferentes cadenas y moléculas de trimmer desconocido, pero se ha demostrado que algunas de las cadenas difieren con respecto a su distribución tisular, lo que presumiblemente refleja diversas funciones in vivo .
Este gen codifica la isoforma de la cadena alfa laminina, alfa 4. La estructura del dominio de alfa 4 es similar a la de alfa 3, las cuales se asemejan a versiones truncadas de alfa 1 y alfa 2, en que aproximadamente 1200 residuos en el extremo N-terminal ( dominios IV, V y VI) se han perdido. La laminina alfa 4 contiene el dominio G C-terminal que distingue todas las cadenas alfa de las cadenas beta y gamma. El análisis de ARN de tejidos adultos y fetales reveló la regulación del desarrollo de la expresión, sin embargo, se desconoce la función exacta de la laminina, alfa 4. [6]
Gene
En la bibliografía se ha descrito la utilización específica de tejido de la señal poliA alternativa. Además, se ha observado un corte y empalme alternativo que implica el primer intrón en el 5 'UTR y las isoformas similares a laminina alfa 4; sin embargo, no se conoce la naturaleza de longitud completa de estos productos. [6]
Referencias
- ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000112769 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000019846 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
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- ^ a b c "Gen Entrez: laminina LAMA4, alfa 4" .
Otras lecturas
- Ljubimova JY, Fujita M, Khazenzon NM, Ljubimov AV, Black KL (2006). "Cambios en las isoformas de laminina asociados con la invasión del tumor cerebral y la angiogénesis" . Fronteras en biociencias . 11 (1): 81–8. doi : 10.2741 / 1781 . PMC 3506377 . PMID 16146715 .
- Iivanainen A, Sainio K, Sariola H, Tryggvason K (mayo de 1995). "Estructura primaria y expresión de una nueva cadena alfa 4 de laminina humana" . Cartas FEBS . 365 (2–3): 183–8. doi : 10.1016 / 0014-5793 (95) 00462-I . PMID 7781776 . S2CID 83904114 .
- Burgeson RE, Chiquet M, Deutzmann R, Ekblom P, Engel J, Kleinman H, Martin GR, Meneguzzi G, Paulsson M, Sanes J (abril de 1994). "Una nueva nomenclatura para las lamininas". Biología matricial . 14 (3): 209-11. doi : 10.1016 / 0945-053X (94) 90184-8 . PMID 7921537 .
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