La base de datos de membranomas proporciona información estructural y funcional sobre más de 6000 proteínas transmembrana de paso único (bitópicas) de Homo sapiens , Arabidopsis thaliana , Dictyostelium discoideum , Saccharomyces cerevisiae , Escherichia coli y Methanocaldococcus jannaschii . [1] Las proteínas de membrana bitópica consisten en una única hélice alfa transmembrana que conecta los dominios solubles en agua de la proteína situados en los lados opuestos de una membrana biológica. Estas proteínas están frecuentemente involucradas en la transducción de señales y la comunicación entre células en organismos multicelulares..
Contenido | |
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Descripción | Datos sobre proteínas transmembrana de un solo tramo (bitópico) en genomas |
Tipos de datos capturados | Todas las proteínas bitópicas de seis organismos modelo |
Organismos | Homo sapiens , Arabidopsis thaliana , Dictyostelium discoideum , Saccharomyces cerevisiae , Escherichia coli , Methanococcus jannaschii |
Contacto | |
Centro de Investigación | Facultad de Farmacia de la Universidad de Michigan |
Cita primaria | PMID 27510400 |
Fecha de lanzamiento | 2017 |
Acceso | |
Sitio web | http://membranome.org |
URL de descarga | [1] |
Herramientas | |
Web | FMAP y TMDOCK |
Diverso | |
Versión | 2.0 |
Política de curación | Curado |
La base de datos proporciona información sobre las proteínas individuales, incluidos modelos tridimensionales generados computacionalmente de sus hélices alfa transmembrana dispuestas espacialmente en la membrana, topología , localizaciones intracelulares , secuencias de aminoácidos , arquitectura de dominio , anotación funcional y estructuras experimentales disponibles del Protein Data Bank. . También proporciona una clasificación de proteínas bitópicas en 15 clases funcionales, más de 700 superfamilias estructurales y 1400 familias, junto con estructuras 3D de complejos de proteínas bitópicas que también se clasifican en diferentes familias. [1] La segunda versión de Membranome [2] proporciona modelos 3D de más de 2000 homodímeros paralelos formados por hélices α de TM de proteínas bitópicas de diferentes organismos que se generaron utilizando el programa TMDOCK. [3] Los modelos de los homodímeros se verificaron mediante la comparación con los datos experimentales disponibles para casi 600 proteínas. [4] La base de datos incluye archivos de coordenadas descargables de hélices transmembrana y sus homodímeros con límites de membrana calculados.
El sitio web de la base de datos proporciona acceso a servidores web relacionados, FMAP [5] y TMDOCK, que se han desarrollado para modelar hélices alfa individuales y sus complejos diméricos en membranas. La base de datos y los servidores web se utilizaron en estudios experimentales y bioinformáticos de proteínas de membrana bitópica [6] [7] [8] [9]
Referencias
- ^ a b Lomize, Andrei L; Lomize, Mikhail A; Krolicki, SR; Pogozheva, Irina D. (2017). "Membranoma: una base de datos para el análisis de todo el proteoma de proteínas de membrana de un solo paso" . Ácidos nucleicos Res. 45 (D1): D250 – D255. doi : 10.1093 / nar / gkw712 . PMC 5210604 . PMID 27510400 .
- ^ Membranome 2.0: base de datos para el perfil de proteoma de proteínas bitópicas y sus dímeros , por: Lomize, Andrei L., Hage, Jacob M., Pogozheva, Irina D., Bioinformatics , volumen: 34, número: 6 páginas: 1061- 1062.
- ^ TMDOCK: Un método basado en energía para modelar dímeros alfa helicoidales en membranas , por Lomize, Andrei L. y Pogozheva, Irina D., J. Mol. Biol. , Volumen: 429 Edición: 3, páginas: 390-398
- ^ Página de verificación de dímeros de Membranome
- ^ Modelo termodinámico de estructura secundaria para péptidos y proteínas alfa-helicoidales , por Lomize, AL y Mosberg, HI, Biopolymers , vol 42, número: 2, páginas: 239-269
- ^ Evolución y adaptación de proteínas transmembrana de un solo paso '', por: Pogozheva, Irina D. y Lomize, Andrei L., Biochimica et. Biophysica Acta Biomembranes , Volumen: 1860 Edición: 2 Páginas: 364-377
- ^ Estructuras de proteínas de membrana: una revisión sobre herramientas de modelado computacional , por Almeida, Jose G .; Preto, Antonio J., Koukos, Panagiotis I., Bonvin, Alexandre MJJ, Moreira, Irina S. Biochimica et. Biophysica Acta , vol. 1859, número: 10, páginas: 2021-2039
- ^ Parámetros de relajación de RMN de grupos metilo como herramienta para mapear las interfaces de interacciones hélice-hélice en proteínas de membrana , por Lesovoy, DM, Mineev, KS, Bragin, PE, Bocharova, OV, Bocharov, EV, Arseniev, AS, J. Biomol. NMR , vol. 69, número: 3, páginas 165-179
- ↑ La estructura espacial del dominio transmembrana TLR4 en bicelas proporciona información sobre el mecanismo de activación del receptor , por Mineev, Konstantin S., Goncharuk, Sergey A., Goncharuk, Marina V., Volynsky, Pavel E., Novikova, Ekaterina V., Arseinev , Alexander S., Scientific Reports , vol. 7, número de artículo: 6864