Metionina (símbolo Met o M ) [3] ( / m ɪ theta aɪ ə n i n / ) [4] es un aminoácido esencial en los seres humanos. Como sustrato de otros aminoácidos como la cisteína y la taurina , compuestos versátiles como SAM-e y el importante antioxidante glutatión , la metionina desempeña un papel fundamental en el metabolismo y la salud de muchas especies, incluidos los humanos. Está codificado por el codón AUG.
La metionina también es una parte importante de la angiogénesis , el crecimiento de nuevos vasos sanguíneos. La suplementación puede beneficiar a quienes padecen intoxicación por cobre. [5] El consumo excesivo de metionina, el donante del grupo metilo en la metilación del ADN , está relacionado con el crecimiento del cáncer en varios estudios. [6] [7] La metionina fue aislada por primera vez en 1921 por John Howard Mueller . [8]
La metionina (abreviada como Met o M ; codificada por el codón AUG) es un α- aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de proteínas . Contiene un α-amino grupo (que se encuentra en la protonado -NH 3 + forma en condiciones biológicas), un grupo carboxilo (que está en la -COO desprotonada - forma en condiciones biológicas), y un S-metil tioéter cadena lateral, clasificarlo como un no polar , alifático aminoácido.
En los genes nucleares de eucariotas y en Archaea , la metionina está codificada por el codón de inicio , lo que significa que indica el inicio de la región codificante y es el primer aminoácido producido en un polipéptido naciente durante la traducción del ARNm . [9]
Junto con la cisteína , la metionina es uno de los dos aminoácidos proteinogénicos que contienen azufre . Excluyendo las pocas excepciones en las que la metionina puede actuar como sensor redox (p. Ej., [10] ), los residuos de metionina no tienen una función catalítica. [11] Esto contrasta con los residuos de cisteína, donde el grupo tiol tiene un papel catalítico en muchas proteínas. [11] Sin embargo, el tioéter tiene un papel estructural menor debido al efecto de estabilidad de las interacciones S / π entre el átomo de azufre de la cadena lateral y los aminoácidos aromáticos en un tercio de todas las estructuras proteicas conocidas. [11]Esta falta de un papel importante se refleja en experimentos donde se observa poco efecto en proteínas donde la metionina es reemplazada por norleucina , un aminoácido de cadena lateral de hidrocarburo puro que carece de tioéter. [12] Se ha conjeturado que la norleucina estaba presente en las primeras versiones del código genético, pero la metionina se entrometió en la versión final del código genético debido al hecho de que se usa en el cofactor S -adenosil metionina (SAM-e). [13] Esta situación no es única y puede haber ocurrido con ornitina y arginina. [14]
La metionina es uno de los dos únicos aminoácidos codificados por un solo codón (AUG) en el código genético estándar (el triptófano , codificado por UGG, es el otro). Como reflejo del origen evolutivo de su codón, los otros codones AUN codifican isoleucina, que también es un aminoácido hidrófobo. En el genoma mitocondrial de varios organismos, incluidos los metazoos y las levaduras , el codón AUA también codifica la metionina. En el código genético estándar, los códigos AUA para isoleucina y el ARNt respectivo ( ileX en Escherichia coli ) usa la base inusual lisidina (bacteria) o agmatidina (arqueas) para discriminar contra AUG.[15] [16]