En biología molecular, las oxidasas de múltiples copas son enzimas que oxidan su sustrato aceptando electrones en un centro de cobre mononuclear y transfiriéndolos a un centro de cobre trinuclear; El dioxígeno se une al centro trinuclear y, tras la transferencia de cuatro electrones , se reduce a dos moléculas de agua . [1] Hay tres centros de cobre espectroscópicamente diferentes que se encuentran en oxidasas de múltiples copas: tipo 1 (o azul), tipo 2 (o normal) y tipo 3 (o binuclear acoplado). [2][3] Multicopper oxidasas constan de 2, 3 o 6 de estosdominios homólogos , que también comparten homología con las cupredoxinas azurina y plastocianina . Estructuralmente, estos dominios consisten en un pliegue similar a la cupredoxina, un sándwich beta que consta de 7 hebras en 2 hojas beta, dispuestas en un barril beta de clave griega. [4] Las oxidasas multicopper incluyen:
Lacasa EC 1.10.3.2 (urishiol oxidasa), una enzima de 3 dominios que se encuentra en hongos y plantas, que oxida diferentes fenoles y diaminas . CueO es una lacasa que se encuentra en Escherichia coli y que participa en la resistencia al cobre. [4]
estructuras cristalinas de e. coli laccase cueo bajo diferentes situaciones de unión de cobre
Identificadores
Símbolo
Cu-oxidasa
Pfam
PF00394
Clan pfam
CL0026
InterPro
IPR001117
PROSITE
PDOC00076
SCOP2
1 oz / SCOPe / SUPFAM
Membranome
253
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam
estructuras / ECOD
PDB
RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum
resumen de estructura
Oxidasa multicopa (tipo 2)
lacasa activa de trametes versicolor complejado con 2,5-xilidina
Identificadores
Símbolo
Cu-oxidasa_2
Pfam
PF07731
Clan pfam
CL0026
InterPro
IPR011706
SCOP2
1 oz / SCOPe / SUPFAM
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam
estructuras / ECOD
PDB
RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum
resumen de estructura
Oxidasa multicopa (tipo 3)
estructuras cristalinas de e. coli laccase cueo bajo diferentes situaciones de unión de cobre
Identificadores
Símbolo
Cu-oxidasa_3
Pfam
PF07732
Clan pfam
CL0026
InterPro
IPR011707
SCOP2
1 oz / SCOPe / SUPFAM
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam
estructuras / ECOD
PDB
RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum
resumen de estructura
C Lacasa de polifenol oxidorreductasa de cobre múltiple
estructura cristalina de la proteína cc_0490 de caulobacter crescentus, pfam duf152
Identificadores
Símbolo
Cu-oxidasa_4
Pfam
PF02578
InterPro
IPR003730
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam
estructuras / ECOD
PDB
RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum
resumen de estructura
Además de las enzimas anteriores , hay una serie de otras proteínas que son similares a las oxidasas de cobre múltiple en términos de estructura y secuencia, algunas de las cuales han perdido la capacidad de unirse al cobre. Estos incluyen: proteína de resistencia al cobre A (copA) de un plásmido en Pseudomonas syringae ; dominio A de los factores de coagulación sanguínea (que no se unen al cobre) V (Fa V) y VIII (Fa VIII); [7] levadura Fet3p (FET3) requerida para la absorción de hierro ferroso ; [8] proteína hipotética de levadura YFL041w; y el homólogo de levadura de fisión SpAC1F7.08.
Referencias
^ Bento I, Martins LO, Gato Lopes G, Arménia Carrondo M, Lindley PF (noviembre de 2005). "Reducción de dioxígeno por oxidasas de cobre múltiple; una perspectiva estructural". Transacciones de Dalton (21): 3507-13. doi : 10.1039 / b504806k . PMID 16234932 .
^Messerschmidt A, Huber R (enero de 1990). "Las oxidasas azules, ascorbato oxidasa, lacasa y ceruloplasmina. Modelado y relaciones estructurales" . EUR. J. Biochem . 187 (2): 341–52. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1990.tb15311.x . PMID 2404764 .
^Ouzounis C, Sander C (febrero de 1991). "Un patrón de secuencia derivado de la estructura para la detección de dominios de unión de cobre tipo I en proteínas relacionadas lejanamente" . FEBS Lett . 279 (1): 73–8. doi : 10.1016 / 0014-5793 (91) 80254-Z . PMID 1995346 . S2CID 10299194 .
^ a bRoberts SA, Weichsel A, Grass G, Thakali K, Hazzard JT, Tollin G, Rensing C, Montfort WR (marzo de 2002). "Estructura cristalina y cinética de transferencia de electrones de CueO, una oxidasa multicopper necesaria para la homeostasis del cobre en Escherichia coli" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 99 (5): 2766–71. doi : 10.1073 / pnas.052710499 . PMC 122422 . PMID 11867755 .
^Nakamura K, Kawabata T, Yura K, Go N (octubre de 2003). "Nuevos tipos de oxidasas de cobre múltiple de dos dominios: posibles eslabones perdidos en la evolución". FEBS Lett . 553 (3): 239–44. doi : 10.1016 / S0014-5793 (03) 01000-7 . PMID 14572631 . S2CID 85060706 .
^Suzuki S, Kataoka K, Yamaguchi K (octubre de 2000). "Coordinación de metales y mecanismo de la nitrito reductasa multicopper". Acc. Chem. Res . 33 (10): 728–35. doi : 10.1021 / ar9900257 . PMID 11041837 .
^Mann KG, Jenny RJ, Krishnaswamy S (1988). "Proteínas cofactor en el ensamblaje y expresión de complejos de enzimas de coagulación sanguínea". Annu. Rev. Biochem . 57 : 915–56. doi : 10.1146 / annurev.bi.57.070188.004411 . PMID 3052293 .
^Askwith C, Eide D, Van Ho A, Bernard PS, Li L, Davis-Kaplan S, Sipe DM, Kaplan J (enero de 1994). "El gen FET3 de S. cerevisiae codifica una oxidasa multicopper necesaria para la captación de hierro ferroso". Celular . 76 (2): 403–10. doi : 10.1016 / 0092-8674 (94) 90346-8 . PMID 8293473 . S2CID 27473253 .
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