Las lacasas ( EC 1.10.3.2 ) son oxidasas de múltiples copas que se encuentran en plantas, hongos y bacterias. Las lacasas oxidan una variedad de sustratos fenólicos , realizando oxidaciones de un electrón , lo que conduce a la reticulación . Por ejemplo, las lacasas desempeñan un papel en la formación de lignina al promover el acoplamiento oxidativo de monolignol , una familia de fenoles naturales . [1] Otras lacasas, como las producidas por el hongo Pleurotus ostreatus , desempeñan un papel en la degradación de la lignina y, por lo tanto, pueden clasificarse como enzimas modificadoras de lignina .[2] Otras lacasas producidas por hongos pueden facilitar la biosíntesis depigmentosde melanina . [3] Las lacasas catalizan la escisión del anillo de compuestos aromáticos. [4]
Lacasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 1.10.3.2 | |||||||
No CAS. | 80498-15-3 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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La lacasa fue estudiada por primera vez por Hikorokuro Yoshida en 1883 y luego por Gabriel Bertrand [5] en 1894 [6] en la savia del árbol de laca japonés , donde ayuda a formar laca , de ahí el nombre de lacasa.
Sitio activo
El sitio activo consta de cuatro centros de cobre, que adoptan estructuras clasificadas como tipo I, tipo II y tipo III. Un conjunto tricopper contiene cobre de los tipos II y III (ver figura). Es este centro el que se une al O 2 y lo reduce a agua. Cada par de Cu (I, II) entrega un electrón necesario para esta conversión. El cobre tipo 1 no se une al O 2 , sino que funciona únicamente como un sitio de transferencia de electrones. El centro de cobre de tipo I consta de un solo átomo de cobre que está ligado a un mínimo de dos residuos de histidina y un único residuo de cisteína , pero en algunas lacasas producidas por ciertas plantas y bacterias, el centro de cobre de tipo I contiene un ligando de metionina adicional . El centro de cobre de tipo III consta de dos átomos de cobre, cada uno de los cuales posee tres ligandos de histidina y están unidos entre sí mediante un ligando puente de hidróxido . El centro de cobre final es el centro de cobre de tipo II, que tiene dos ligandos de histidina y un ligando de hidróxido. El tipo II junto con el centro de cobre tipo III forma el conjunto tricoppper, que es donde tiene lugar la reducción de dioxígeno . [7] El cobre tipo III puede ser reemplazado por Hg (II), lo que provoca una disminución en la actividad de las lacasas. [1] El cianuro elimina todo el cobre de la enzima y se ha demostrado que la reincorporación con cobre tipo I y tipo II es imposible. Sin embargo, el cobre de tipo III se puede volver a incrustar en la enzima. Una variedad de otros aniones inhiben la lacasa. [8]
Las lacasas afectan la reacción de reducción de oxígeno a sobrepotenciales bajos . La enzima ha sido examinada como cátodo en células de biocombustible enzimático . [9] Pueden combinarse con un mediador de electrones para facilitar la transferencia de electrones a un alambre de electrodo sólido. [10] Las lacasas son algunas de las pocas oxidorreductasas comercializadas como catalizadores industriales.
Actividad en la masa de trigo
Las lacasas tienen el potencial de reticular polímeros alimentarios como proteínas y polisacáridos distintos del almidón en la masa. En los polisacáridos distintos del almidón, como los arabinoxilanos (AX), la lacasa cataliza la gelificación oxidativa de los arabinoxilanos feruloilados mediante la dimerización de sus ésteres ferúlicos. [11] Se ha descubierto que estos enlaces cruzados aumentan en gran medida la resistencia máxima y disminuyen la extensibilidad de la masa. La resistencia se incrementó debido a la reticulación de AX a través del ácido ferúlico y resultó en una fuerte red de AX y gluten. Aunque se sabe que la lacasa reticula AX, bajo el microscopio se encontró que la lacasa también actuaba sobre las proteínas de la harina. La oxidación del ácido ferúlico en AX para formar radicales de ácido ferúlico aumentó la tasa de oxidación de los grupos SH libres en las proteínas del gluten y, por lo tanto, influyó en la formación de enlaces SS entre los polímeros del gluten. [12] La lacasa también es capaz de oxidar la tirosina unida a péptidos, pero muy mal. [12] Debido a la mayor resistencia de la masa, mostró una formación irregular de burbujas durante la fermentación. Esto fue el resultado de que el gas (dióxido de carbono) quedó atrapado dentro de la corteza y no pudo difundirse (como lo haría normalmente) y causó un tamaño de poro anormal. [11] La resistencia y la extensibilidad estaban en función de la dosis, pero a dosis muy altas la masa mostró resultados contradictorios: la resistencia máxima se redujo drásticamente. La alta dosis puede haber causado cambios extremos en la estructura de la masa, lo que resultó en una formación incompleta del gluten. Otra razón es que puede imitar la sobremezcla, lo que provoca efectos negativos en la estructura del gluten. La masa tratada con lacasa tenía baja estabilidad durante un almacenamiento prolongado. La masa se volvió más blanda y esto está relacionado con la mediación de lacasa. El mecanismo de radicales mediado por lacasa crea reacciones secundarias de radicales derivados de FA que resultan en la ruptura de los enlaces covalentes en AX y el debilitamiento del gel AX. [11]
Biotecnología
La capacidad de las lacasas para degradar varios polímeros aromáticos ha llevado a investigar su potencial para la biorremediación y otras aplicaciones industriales. Los estudios que utilizan lacasas fúngicas y bacterianas han determinado que estas enzimas son capaces de degradar y desintoxicar varios compuestos sintéticos , incluidos los colorantes azoicos , el bisfenol A y los productos farmacéuticos . [13]
Ver también
- Portal de biología
Referencias
Citas
- ↑ a b Solomon EI, Sundaram UM, Machonkin TE (noviembre de 1996). "Oxidasas y Oxigenasas Multicopper". Revisiones químicas . 96 (7): 2563–2606. doi : 10.1021 / cr950046o . PMID 11848837 .
- ^ Cohen R, Persky L, Hadar Y (abril de 2002). "Aplicaciones biotecnológicas y potencial de los hongos degradantes de la madera del género Pleurotus" (PDF) . Microbiología y Biotecnología Aplicadas . 58 (5): 582–94. doi : 10.1007 / s00253-002-0930-y . PMID 11956739 . S2CID 45444911 .
- ^ Lee D, Jang EH, Lee M, Kim SW, Lee Y, Lee KT, Bahn YS (octubre de 2019). "Desentrañar la biosíntesis de melanina y las redes de señalización en Cryptococcus neoformans " . mBio . 10 (5): e02267-19. doi : 10.1128 / mBio.02267-19 . PMC 6775464 . PMID 31575776 .
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- ^ "Gabriel Bertrand sobre isimabomba" (en francés).
- ^ Lu GD, Ho PY, Sivin N (25 de septiembre de 1980). Ciencia y civilización en China: química y química . 5 . pag. 209. ISBN 9780521085731.
- ^ Jones S, Solomon E (marzo de 2015). "Mecanismo de reacción y transferencia de electrones de las lacasas" . Ciencias de la vida celular y molecular . 72 (5): 869–83. doi : 10.1007 / s00018-014-1826-6 . PMC 4323859 . PMID 25572295 .
- ^ Alcalde M (2007). "Lacasas: funciones biológicas, estructura molecular y aplicaciones industriales". En Polaina J, MacCabe AP (eds.). Enzimas industriales . Saltador. págs. 461–476. doi : 10.1007 / 1-4020-5377-0_26 . ISBN 978-1-4020-5376-4.
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Fuentes generales
- Rodríguez-Couto, S (febrero de 2012). "Lacasas para el blanqueo de mezclilla: una alternativa ecológica" . Abrir revista textil . 5 (1): 1–7. doi : 10.2174 / 1876520301205010001 .
- Suresh PS, Kumar A, Kumar R, Singh VP (enero de 2008). "Un enfoque in silico [corrección de insilico] para la biorremediación: lacasa como estudio de caso". Revista de modelado y gráficos moleculares . 26 (5): 845–9. doi : 10.1016 / j.jmgm.2007.05.005 . PMID 17606396 .
- Xu F (primavera de 2005). "Aplicaciones de las oxidorreductasas: avances recientes" . Biotecnología industrial . Mary Ann Liebert, Inc. 1 (1): 38–50. doi : 10.1089 / ind.2005.1.38 . ISSN 1931-8421 . S2CID 56165525 .
enlaces externos
- BRENDA
- Laccase en los títulos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .