La N-alfa-acetiltransferasa 10 (NAA10) también conocida como subunidad catalítica de NatA Naa10 y el homólogo A de proteína 1 defectuosa de detención (ARD1A) es una subunidad enzimática que en los seres humanos está codificada por el gen NAA10 . [5] [6] Junto con su subunidad auxiliar Naa15 , Naa10 constituye el complejo NatA (N α -acetiltransferasa A) que cataliza específicamente la transferencia de un grupo acetilo de acetil-CoA al grupo amino primario N-terminal de ciertas proteínas. En eucariotas superiores, otras 5 N-acetiltransferasasSe han descrito complejos (NAT), NatB-NatF, que difieren tanto en la especificidad del sustrato como en la composición de las subunidades. [7]
• de unión a ribosomas • actividad de transferasa • actividad N-acetiltransferasa • acetiltransferasa actividad • péptido-serina-N-acetiltransferasa actividad • actividad de transferasa, la transferencia de grupos acilo • GO: proteína 0.001.948 unión • actividad del péptido-glutamato-N-acetiltransferasa • péptido alfa-N -actividad acetiltransferasa
• acetilación ácido peptidil-glutámico N-terminal • empaquetamiento del ADN • acetilación N-terminal peptidil-serina • proteína interna amino acetilación ácido • proteína N-terminal amino ácido acetilación • acetilación de proteínas • regulación negativa de mantenimiento de mitótico cromátida hermana de cohesión, centromérica
Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies
Humano
Ratón
Entrez
8260
56292
Ensembl
ENSG00000102030
ENSMUSG00000031388
UniProt
P41227
Q9QY36
RefSeq (ARNm)
NM_003491 NM_001256119 NM_001256120
NM_001177965 NM_019870 NM_001310538
RefSeq (proteína)
NP_001243048 NP_001243049 NP_003482
NP_001171436 NP_001297467 NP_063923
Ubicación (UCSC)
Cr X: 153,93 - 153,94 Mb
Cr X: 73,92 - 73,92 Mb
Búsqueda en PubMed
[3]
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Wikidata
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Gen y transcripciones
El NAA10 humano se encuentra en el cromosoma Xq28 y contiene 8 exones , 2 que codifican tres isoformas diferentes derivadas de empalmes alternativos . [8] Además, un procesado NAA10 duplicación de genes NAA11 ( ARD2 ) se ha identificado que se expresa en varias líneas celulares humanas; [9] sin embargo, estudios posteriores indican que Naa11 no se expresa en las líneas celulares humanas HeLa y HEK293 o en tejidos cancerosos, y las transcripciones de NAA11 solo se detectaron en tejidos testiculares y placentarios . [10] Naa11 también se ha encontrado en ratones, donde se expresa principalmente en los testículos. [11] NAA11 se encuentra en el cromosoma 4q21.21 en humanos y 5 E3 en ratones, y solo contiene dos exones.
En el ratón, NAA10 se encuentra en el cromosoma X A7.3 y contiene 9 exones. Se informaron dos productos de corte y empalme alternativos de Naa10 de ratón, mNaa10 235 y mNaa10 225 , en células NIH-3T3 y JB6 que pueden tener diferentes actividades y funciones en diferentes compartimentos subcelulares. [12]
Se han identificado homólogos de Naa10 en casi todos los reinos de la vida analizados, incluidas las plantas, [13] [14] [15] hongos, [13] [16] amebozoos , [13] arqueabacterias [13] [17] [18] [ 19] y protozoos . [20] [21] En las eubacterias , se han identificado 3 N α- acetiltransferasas, RimI, RimJ y RimL [22] [23] [24] pero de acuerdo con su baja identidad de secuencia con los NAT, es probable que el RIM las proteínas no tienen un ancestro común y evolucionaron de forma independiente. [25] [26]
Estructura
La cromatografía de exclusión por tamaño y el dicroísmo circular indicaron que el Naa10 humano consta de una región globular compacta que comprende dos tercios de la proteína y un extremo C no estructurado flexible . [27] La estructura cristalina de rayos X del complejo holo-NatA (Naa10 / Naa15) de 100 kD de S. pombe mostró que Naa10 adopta un pliegue GNAT típico que contiene un segmento N-terminal α1-loop-α2 que presenta una gran interfaz hidrófoba y exhibe interacciones con su subunidad auxiliar Naa15, una región central de unión a acetil CoA, y segmentos C-terminales que son similares a las regiones correspondientes en Naa50, otra N α- acetiltransferasa. [28] También se ha informado de la estructura cristalina de rayos X de la arquea T. volcanium Naa10, que revela múltiples modos distintos de unión de acetil-Co que involucran los bucles entre β4 y α3, incluido el bucle P. [19] El Naa10 no complejado (Naa15 no unido) adopta un pliegue diferente: Leu22 y Tyr26 se desplazan fuera del sitio activo de Naa10, y Glu24 (importante para la unión del sustrato y la catálisis de NatA) se reposiciona en ~ 5 Å, lo que da como resultado un conformación que permite la acetilación de un subconjunto diferente de sustratos. [28] Se ha informado de una estructura cristalina de rayos X de Naa10 humano en complejo con Naa15 y HYPK. [29]
Se ha descrito una señal de localización nuclear funcional en el extremo C-terminal de hNaa10 entre los residuos 78 y 83 (KRSHRR). [30] [31]
Función
Naa10, como parte del complejo NatA, se une al ribosoma y acetila de manera cotraduccional las proteínas comenzando con cadenas laterales pequeñas como Ser, Ala, Thr, Gly, Val y Cys, después de que la metionina iniciadora (iMet) haya sido escindida por metionina aminopeptidasas (MetAP). [32] Además, podría ocurrir acetilación postraduccional por Naa10 no asociado a ribosomas. Aproximadamente el 40-50% de todas las proteínas son posibles sustratos de NatA. [7] [33] Además, en un estado monomérico, los reordenamientos estructurales del bolsillo de unión del sustrato Naa10 permiten la acetilación de los extremos N con cadenas laterales ácidas. [28] [34] Además, se ha informado la actividad N ε- acetiltransferasa [35] [36] [37] [38] [39] [40] [41] y la actividad propioniltransferasa N-terminal [42] .
A pesar de que se conoce desde hace muchos años la acetilación N - terminal de proteínas, las consecuencias funcionales de esta modificación no se comprenden bien. Sin embargo, la evidencia acumulada ha relacionado el Naa10 con varias vías de señalización, incluidas Wnt / β-catenina , [37] [38] [43] [44] MAPK , [43] JAK / STAT , [45] y NF-κB , [46 ] [47] [48] [49] regulando así varios procesos celulares, incluida la migración celular, [50] [51] control del ciclo celular, [52] [53] [54] control de daños en el ADN, [48] [55] caspasa -muerte celular dependiente, [55] [56] apoptosis dependiente de p53, [53] proliferación celular y autofagia [57] así como hipoxia, [38] [39] [41] [58] [59] aunque hay algunas Se han informado discrepancias con respecto a la hipoxia [60] [61] [62] [63] [64] e incluso efectos específicos de isoformas de las funciones de Naa10 en ratones. [12] [65]
Naa10 es esencial en D. melanogaster , [66] C. elegans [67] y T. brucei . [20] En S. cerevisiae , la función de Naa10 no es esencial, pero las células NAA10 Δ muestran defectos graves, incluida la desrepresión del locus de tipo de apareamiento silencioso ( HML ), la imposibilidad de entrar en la fase G o , la sensibilidad a la temperatura y el crecimiento deficiente. [16] [68] Recientemente se informó que los ratones knockout para Naa10 eran viables, mostrando un defecto en el desarrollo óseo. [49]
Enfermedad
En 2001, se identificó la variante A c.109T> C (p.Ser37Pro) en NAA10 en dos familias no relacionadas con el síndrome de Ogden , un trastorno ligado al cromosoma X que involucra una combinación distinta de apariencia envejecida, anomalías craneofaciales, hipotonía , retrasos globales en el desarrollo, criptorquidia. y arritmias cardíacas . [69] Los fibroblastos de los pacientes mostraron morfología alterada , características de crecimiento y migración , y los estudios moleculares indican que esta mutación S37P altera el complejo NatA y disminuye la actividad enzimática de Naa10 in vitro e in vivo . [69] [70] [71]
Además, se han descrito otras dos mutaciones en Naa10 (mutación R116W en un niño y una mutación V107F en una niña) en dos familias no relacionadas con casos esporádicos de discapacidad intelectual no sindrómica, retraso del crecimiento posnatal y anomalías esqueléticas. [72] [73] Se informó que la niña presentaba retraso en el cierre de las fontanelas, retraso en la edad ósea, dedos gordos del pie anchos, pectus carinatum leve, estenosis de la arteria pulmonar, comunicación interauricular, intervalo QT prolongado . Se informó que el niño tenía manos / pies pequeños, paladar arqueado alto y espacios interdentales amplios.
Además, se informó una mutación de empalme en el sitio donante de empalme del intrón 7 (c.471 + 2T → A) de NAA10 en una sola familia con síndrome de microftalmia de Lenz (LMS), un trastorno recesivo ligado al cromosoma X genéticamente heterogéneo muy raro que se caracteriza por microftalmia o anoftalmia , retraso en el desarrollo, discapacidad intelectual, anomalías esqueléticas y malformaciones de dientes, dedos de manos y pies. [74] Los fibroblastos de los pacientes mostraban defectos de proliferación celular, desregulación de genes implicados en la vía de señalización del ácido retinoico , como STRA6 , y deficiencias en la captación de retinol . [74]
La evidencia acumulada sugiere que la función de Naa10 podría regular el plegamiento de proteínas co-traduccionales a través de la modulación de la función de chaperona, afectando así la formación patológica de agregados amiloides tóxicos en la enfermedad de Alzheimer o la propagación de priones [PSI +] en levaduras. [75] [76] [77] [78]
Puede encontrar más información sobre los síndromes relacionados con NAA10 en www.naa10gene.com
Notas
Referencias
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enlaces externos
Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P41227 (N-alfa-acetiltransferasa 10) en el PDBe-KB .