Glicosilación O- unida
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La glicosilación ligada a O es la unión de unamolécula de azúcar alátomo de oxígeno de los residuos de serina (Ser) o treonina (Thr) en una proteína. La O- glicosilación es una modificación postraduccional que ocurre después de que la proteína ha sido sintetizada. En eucariotas , ocurre en el retículo endoplásmico , aparato de Golgi y ocasionalmente en el citoplasma ; en procariotas , ocurre en el citoplasma. [1]Se pueden agregar varios azúcares diferentes a la serina o treonina, y afectan a la proteína de diferentes maneras al cambiar la estabilidad de la proteína y regular la actividad de la proteína. Los O-glicanos, que son los azúcares agregados a la serina o treonina, tienen numerosas funciones en todo el cuerpo, incluido el tráfico de células en el sistema inmunológico, permitiendo el reconocimiento de material extraño, controlando el metabolismo celular y proporcionando flexibilidad a los cartílagos y tendones. [2] Debido a las muchas funciones que tienen, los cambios en la O-glicosilación son importantes en muchas enfermedades, como el cáncer , la diabetes y el Alzheimer . La O-glicosilación ocurre en todos los dominios de la vida, incluidos los eucariotas ,archaea y una serie de bacterias patógenas como Burkholderia cenocepacia , [3] Neisseria gonorrhoeae [4] y Acinetobacter baumannii . [5]

Tipos comunes de O -glicosilación

O - N -acetilgalactosamina ( O -GalNAc)

Estructuras centrales comunes de O- GalNAc; Estructuras de Núcleo 1, Núcleo 2 y poli- N -acetillactosamina.

La adición de N- acetilgalactosamina (GalNAc) a una serina o treonina se produce en el aparato de Golgi , después de que la proteína se ha plegado. [1] [6] El proceso se realiza mediante enzimas conocidas como transferasas de GalNAc (GALNT), de las cuales hay 20 tipos diferentes. [6] La estructura inicial de O -GalNAc puede modificarse mediante la adición de otros azúcares u otros compuestos como los grupos metilo y acetilo. [1] Estas modificaciones producen 8 estructuras centrales conocidas hasta la fecha. [2] Diferentes células tienen diferentes enzimas que pueden agregar más azúcares, conocidas como glicosiltransferasas.y, por tanto, las estructuras cambian de una célula a otra. [6] Los azúcares comunes que se agregan incluyen galactosa , N- acetilglucosamina , fucosa y ácido siálico . Estos azúcares también pueden modificarse mediante la adición de sulfatos o grupos acetilo.

Puede añadirse N- acetilgalactosamina (GalNAc) al antígeno H para formar el antígeno A. Puede añadirse galactosa (Gal) para formar el antígeno B.

Biosíntesis

GalNAc se añade a un residuo de serina o treonina de una molécula precursora , mediante la actividad de una enzima transferasa de GalNAc. [1] Este precursor es necesario para que el azúcar se pueda transportar a donde se agregará a la proteína. El residuo específico al que se unirá GalNAc no está definido, ya que existen numerosas enzimas que pueden añadir el azúcar y cada una favorecerá distintos residuos. [7] Sin embargo, a menudo hay residuos de prolina (Pro) cerca de la treonina o la serina. [6]

Una vez que se ha agregado este azúcar inicial, otras glicosiltransferasas pueden catalizar la adición de azúcares adicionales. Dos de las estructuras más comunes que se forman son el Núcleo 1 y el Núcleo 2. El Núcleo 1 se forma mediante la adición de un azúcar de galactosa a la GalNAc inicial. El núcleo 2 consta de una estructura del núcleo 1 con un azúcar N- acetilglucosamina (GlcNAc) adicional . [6] Se puede formar una estructura de poli- N- acetil-lactosamina mediante la adición alterna de GlcNAc y azúcares de galactosa sobre el azúcar GalNAc. [6]

Los azúcares terminales en los O-glicanos son importantes en el reconocimiento de las lectinas y juegan un papel clave en el sistema inmunológico. La adición de azúcares fucosa por las fucosiltransferasas forma los epítopos de Lewis y el andamio para los determinantes del grupo sanguíneo. La adición de una fucosa sola crea el antígeno H, presente en personas con el grupo sanguíneo O. [6] Al agregar una galactosa a esta estructura, se crea el antígeno B del grupo sanguíneo B. Alternativamente, agregar un azúcar GalNAc creará el antígeno A para el grupo sanguíneo A.

PSGL-1 tiene varios O-glicanos para extender el ligando lejos de la superficie celular. Un epítopo sLe x permite interacciones con el receptor para la localización de leucocitos.

Funciones

Los azúcares O- GalNAc son importantes en una variedad de procesos, incluida la circulación de leucocitos durante una respuesta inmune, la fertilización y la protección contra microbios invasores . [1] [2]

Los azúcares O- GalNAc son comunes en las glicoproteínas de membrana , donde ayudan a aumentar la rigidez de la región cercana a la membrana para que la proteína se extienda más allá de la superficie. [6] Por ejemplo, el receptor de lipoproteínas de baja densidad (LDL) se proyecta desde la superficie celular por una región rigidizada por O-glicanos. [2]

Para que los leucocitos del sistema inmunológico se muevan hacia las células infectadas, tienen que interactuar con estas células a través de receptores . Los leucocitos expresan ligandos en su superficie celular para permitir que ocurra esta interacción. [1] El ligando 1 de glicoproteína de P-selectina (PSGL-1) es un ligando de este tipo y contiene muchos O-glicanos que son necesarios para su función. Los O-glicanos cerca de la membrana mantienen la estructura alargada y es necesario un epítopo sLe x terminal para las interacciones con el receptor. [8]

Las mucinas son un grupo de proteínas fuertemente O-glicosiladas que recubren los tractos gastrointestinal y respiratorio para proteger estas regiones de la infección. [6] Las mucinas tienen carga negativa, lo que les permite interactuar con el agua y evitar que se evapore. Esto es importante en su función protectora, ya que lubrica los tractos para que las bacterias no se unan e infecten el cuerpo. Los cambios en las mucinas son importantes en numerosas enfermedades, como el cáncer y la enfermedad inflamatoria intestinal . La ausencia de O-glicanos en las proteínas de mucina cambia su forma tridimensional de manera espectacular y, a menudo, impide su correcto funcionamiento. [1] [9]

O - N -acetilglucosamina ( O -GlcNAc)

Artículo principal: O-GlcNAc

La adición de N- acetilglucosamina (O-GlcNAc) a los residuos de serina y treonina generalmente ocurre en proteínas citoplasmáticas y nucleares que permanecen en la célula, en comparación con las modificaciones de O -GalNAc que generalmente ocurren en proteínas que serán secretadas. [10] Las modificaciones de O-GlcNAc se descubrieron recientemente, pero el número de proteínas con modificaciones conocidas de O-GlcNAc está aumentando rápidamente. [7] Es el primer ejemplo de glicosilación que no ocurre en proteínas secretoras.

La O-GlcNAc se añade a la proteína mediante la O-GlcNAc transferasa y la O-GlcNAcase la elimina en un ciclo continuo.

La O- GlcNAcilación difiere de otros procesos de O-glicosilación porque generalmente no se agregan azúcares a la estructura del núcleo y porque el azúcar se puede unir o eliminar de una proteína varias veces. [6] [7] Esta adición y eliminación ocurre en ciclos y es realizada por dos enzimas muy específicas. La O-GlcNAc se agrega mediante O-GlcNAc transferasa (OGT) y se elimina mediante O-GlcNAcase (OGA). Debido a que solo hay dos enzimas que afectan esta modificación específica, están reguladas de manera muy estricta y dependen de muchos otros factores. [11]

Debido a que se puede agregar y eliminar O-GlcNAc, se conoce como una modificación dinámica y tiene muchas similitudes con la fosforilación . La O-GlcNAcilación y fosforilación pueden ocurrir en los mismos residuos de treonina y serina, lo que sugiere una relación compleja entre estas modificaciones que puede afectar muchas funciones de la célula. [6] [12] La modificación afecta procesos como la respuesta de las células al estrés celular, el ciclo celular, la estabilidad de las proteínas y el recambio de proteínas. Puede estar implicado en enfermedades neurodegenerativas como el Parkinson y el Alzheimer de aparición tardía [1] [12] y se ha descubierto que desempeña un papel en la diabetes . [13]

Además, la O-GlcNAcilación puede potenciar el Efecto Warburg , que se define como el cambio que se produce en el metabolismo de las células cancerosas para favorecer su crecimiento. [6] [14] Debido a que tanto la O-GlcNAcilación como la fosforilación pueden afectar residuos específicos y, por lo tanto, ambas tienen funciones importantes en la regulación de las vías de señalización, ambos procesos proporcionan objetivos interesantes para la investigación del cáncer.

O- Manosa ( O- Hombre)

Los azúcares O-manosa unidos a residuos de serina y treonina en α-distroglicano separan los dos dominios de la proteína. La adición de Ribitol-P, xilosa y ácido glucurónico forma un azúcar largo que puede estabilizar la interacción con la membrana basal.

La O-manosilación implica la transferencia de una manosa de una molécula donante de dolicol- P- manosa al residuo de serina o treonina de una proteína. [15] La mayoría de los otros procesos de O-glicosilación utilizan un nucleótido de azúcar como molécula donante. [7] Otra diferencia con otras O-glicosilaciones es que el proceso se inicia en el retículo endoplásmico de la célula, en lugar del aparato de Golgi. [1] Sin embargo, se produce una mayor adición de azúcares en el Golgi. [15]

Hasta hace poco, se creía que el proceso se limitaba a los hongos , sin embargo, ocurre en todos los dominios de la vida; eucariotas, (eu) bacterias y arqueas (bacteri) a. [16] La proteína humana O-manosilada mejor caracterizada es el α-distroglicano . [15] Los azúcares O-Man separan dos dominios de la proteína, necesarios para conectar las regiones extracelular e intracelular para anclar la célula en su posición. [17] Se pueden agregar ribitol , xilosa y ácido glucurónico a esta estructura en una modificación compleja que forma una larga cadena de azúcar. [8]Esto es necesario para estabilizar la interacción entre el α-distroglicano y la membrana basal extracelular. Sin estas modificaciones, la glicoproteína no puede anclar la célula, lo que conduce a la distrofia muscular congénita (DMC), caracterizada por malformaciones cerebrales graves. [15]

O- galactosa ( O -Gal)

La O-galactosa se encuentra comúnmente en los residuos de lisina en el colágeno , que a menudo tienen un grupo hidroxilo agregado para formar hidroxilisina . Debido a esta adición de oxígeno, la hidroxilisina puede modificarse mediante O-glicosilación. La adición de una galactosa al grupo hidroxilo se inicia en el retículo endoplásmico, pero ocurre predominantemente en el aparato de Golgi y solo en residuos de hidroxilisina en una secuencia específica. [1] [18]

Si bien esta O-galactosilación es necesaria para el funcionamiento correcto en todos los colágenos, es especialmente común en los tipos de colágeno IV y V. [19] En algunos casos, se puede agregar un azúcar de glucosa al núcleo de la galactosa. [7]

O-Fucosa (O-Fuc)

La adición de azúcares fucosa a residuos de serina y treonina es una forma inusual de O-glicosilación que ocurre en el retículo endoplásmico y es catalizada por dos fucosiltransferasas. [20] Estos fueron descubiertos en Plasmodium falciparum [21] y Toxoplasma gondii . [22]

Varias enzimas diferentes catalizan el alargamiento de la fucosa central, lo que significa que se pueden agregar diferentes azúcares a la fucosa inicial de la proteína. [20] Junto con la O-glucosilación, la O-fucosilación se encuentra principalmente en los dominios del factor de crecimiento epidérmico (EGF) que se encuentran en las proteínas. [7] O-fucosilación en dominios EGF ocurre entre el segundo y tercer residuos de cisteína conservados en la secuencia de la proteína. [1] Una vez que se ha agregado el núcleo de O-fucosa, a menudo se alarga mediante la adición de GlcNAc, galactosa y ácido siálico.

Notch es una proteína importante en desarrollo, con varios dominios EGF que están O-fucosilados. [23] Los cambios en la elaboración del núcleo de fucosa determinan qué interacciones puede formar la proteína y, por lo tanto, qué genes se transcribirán durante el desarrollo. La O-fucosilación también podría desempeñar un papel en la degradación de proteínas en el hígado. [1]

O-glucosa (O-Glc)

De manera similar a la O-fucosilación, la O-glucosilación es una modificación inusual ligada a O como ocurre en el retículo endoplásmico, catalizada por O-glucosiltransferasas, y también requiere una secuencia definida para ser agregada a la proteína. La O-glucosa a menudo se une a residuos de serina entre el primer y segundo residuos de cisteína conservados de los dominios EGF, por ejemplo, en los factores de coagulación VII y IX. La [7] O-glucosilación también parece ser necesaria para el plegamiento adecuado de los dominios EGF en la proteína Notch. [24]

Proteoglicanos

Artículo principal: proteoglicanos
Estructuras de heparán sulfato y queratán sulfato, formadas por la adición de xilosa o azúcares GalNAc, respectivamente, sobre residuos de serina y treonina de proteínas.

Los proteoglicanos consisten en una proteína con una o más cadenas laterales de azúcar, conocidas como glicosaminoglicanos (GAG), unidas al oxígeno de los residuos de serina y treonina. [25] Los GAG consisten en largas cadenas de unidades de azúcar repetidas. Los proteoglicanos se encuentran generalmente en la superficie celular y en la matriz extracelular (MEC), y son importantes para la fuerza y ​​flexibilidad del cartílago y los tendones. La ausencia de proteoglicanos se asocia con insuficiencia cardíaca y respiratoria, defectos en el desarrollo esquelético y aumento de la metástasis tumoral. [25]

Existen diferentes tipos de proteoglicanos, dependiendo del azúcar que está ligado al átomo de oxígeno del residuo en la proteína. Por ejemplo, el heparán sulfato GAG se une a un residuo de proteína serina a través de un azúcar xilosa . [7] La estructura se amplía con varias unidades de azúcares repetidos N -acetillactosamina añadidas a la xilosa. Este proceso es inusual y requiere xilosiltransferasas específicas. [6] El sulfato de queratán se adhiere a un residuo de serina o treonina a través de GalNAc y se extiende con dos azúcares de galactosa, seguidos de unidades repetidas de ácido glucurónico (GlcA) y GlcNAc. El queratán sulfato de tipo II es especialmente común en el cartílago. [25]

Lípidos

Estructura de ceramida, galactosilceramida y glucosilceramida.

Los azúcares de galactosa o glucosa pueden unirse a un grupo hidroxilo de lípidos de ceramida en una forma diferente de O-glicosilación, ya que no ocurre en las proteínas. [6] Esto forma glucoesfingolípidos , que son importantes para la localización de receptores en las membranas. [8] La descomposición incorrecta de estos lípidos conduce a un grupo de enfermedades conocidas como esfingolipidosis , que a menudo se caracterizan por neurodegeneración y discapacidades del desarrollo.

Debido a que se pueden agregar azúcares de galactosa y glucosa al lípido de ceramida, tenemos dos grupos de glucoesfingolípidos. Los galactofingolípidos son generalmente de estructura muy simple y el núcleo de galactosa no suele estar modificado. Sin embargo, los glucosfingolípidos a menudo se modifican y pueden volverse mucho más complejos.

La biosíntesis de galacto y glucosfingolípidos ocurre de manera diferente. [6] La glucosa se agrega a la ceramida de su precursor en el retículo endoplásmico, antes de que ocurran más modificaciones en el aparato de Golgi. [8] La galactosa, por otro lado, se agrega a la ceramida ya en el aparato de Golgi, donde el galactofingolípido formado a menudo se sulfata mediante la adición de grupos sulfato. [6]

Glucogenina

Uno de los primeros y únicos ejemplos de O-glicosilación en tirosina , más que en residuos de serina o treonina, es la adición de glucosa a un residuo de tirosina en glucogenina . [7] La glicogenina es una glicosiltransferasa que inicia la conversión de glucosa en glucógeno, presente en las células del hígado y del músculo. [26]

Significación clínica

Todas las formas de O-glicosilación abundan en todo el cuerpo y desempeñan un papel importante en muchas funciones celulares.

Los epítopos de Lewis son importantes para determinar los grupos sanguíneos y permiten la generación de una respuesta inmune si detectamos órganos extraños. Comprenderlos es importante en los trasplantes de órganos . [1]

Las regiones bisagra de las inmunoglobulinas contienen regiones altamente O-glicosiladas entre dominios individuales para mantener su estructura, permitir interacciones con antígenos extraños y proteger la región de la escisión proteolítica. [1] [8]

El Alzheimer puede verse afectado por la O-glicosilación. Tau, la proteína que se acumula para causar neurodegeneración en el Alzheimer, contiene modificaciones de O-GlcNAc que pueden estar implicadas en la progresión de la enfermedad. [1]

Los cambios en la O-glicosilación son extremadamente comunes en el cáncer . Las estructuras de O-glicanos, y especialmente los epítopos terminales de Lewis, son importantes para permitir que las células tumorales invadan nuevos tejidos durante la metástasis. [6] Comprender estos cambios en la O-glicosilación de las células cancerosas puede conducir a nuevos enfoques de diagnóstico y oportunidades terapéuticas. [1]

Ver también

  • Glicosilación
  • Glicosilación ligada a N

Referencias

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enlaces externos

  • GlycoEP : plataforma in silico para la predicción de glucositos N , O y C en secuencias de proteínas eucariotas
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