Las proteínas fotorreceptoras son proteínas sensibles a la luz que participan en la detección y respuesta a la luz en una variedad de organismos. Algunos ejemplos son la rodopsina en las células fotorreceptoras de la retina de los vertebrados , el fitocromo en las plantas y la bacteriorrodopsina y los bacteriofitocromos en algunas bacterias . Intervienen en respuestas a la luz tan variadas como la percepción visual , el fototropismo y la fototaxis , así como en las respuestas a los ciclos de luz y oscuridad como el ritmo circadiano y otros fotoperiodismos. incluido el control de los tiempos de floración en las plantas y las temporadas de apareamiento en los animales.
Estructura [ editar ]
Las proteínas fotorreceptoras consisten típicamente en una proteína unida a un fotopigmento no proteico que reacciona a la luz mediante fotoisomerización o fotorreducción , iniciando así un cambio de la proteína receptora que desencadena una cascada de transducción de señales . Los pigmentos que se encuentran en los fotorreceptores incluyen retinal ( proteínas de retinilideno , por ejemplo, rodopsina en animales), [1] flavina ( flavoproteínas , por ejemplo, criptocromo en plantas y animales) [2] y bilina ( biliproteínas, por ejemplo, fitocromo en plantas). [3] La proteína vegetal UVR8 es excepcional entre los fotorreceptores porque no contiene fotopigmento externo. En cambio, UVR8 absorbe la luz a través de residuos de triptófano dentro de su secuencia de codificación de proteínas . [4]
Fotorreceptores en animales [ editar ]
(Ver también: célula fotorreceptora )
- Melanopsina : en la retina de vertebrados, media el reflejo pupilar, involucrado en la regulación de los ritmos circadianos.
- Fotopsina : recepción de varios colores de luz en las células cónicas de la retina de vertebrados.
- Rodopsina : recepción de luz verde-azul en los bastoncillos de la retina de vertebrados
- Proteína quinasa C : media la desactivación de los fotorreceptores y la degeneración de la retina [5]
- OPN5 : sensible a la luz ultravioleta [6]
Fotorreceptores en plantas [ editar ]
- UVR8 : recepción de luz UV-B
- Criptocromo : recepción de luz azul y UV-A
- Fototropina : percepción de luz azul y UV-A (para mediar el fototropismo y el movimiento del cloroplasto)
- Zeitlupe : arrastre de luz azul del reloj circadiano
- Fitocromo : recepción de luz roja y roja lejana
Todos los fotorreceptores enumerados anteriormente permiten que las plantas detecten la luz con longitudes de onda que van desde 280 nm (UV-B) a 750 nm (luz roja lejana). Las plantas utilizan la luz de diferentes longitudes de onda como señales ambientales tanto para alterar su posición como para desencadenar importantes transiciones de desarrollo. [7] Uno de los procesos más importantes regulados por fotorreceptores se conoce como fotomorfogénesis . Cuando una semilla germina bajo tierra en ausencia de luz, su tallo se alarga rápidamente hacia arriba. Cuando atraviesa la superficie del suelo, los fotorreceptores perciben la luz. Los fotorreceptores activados provocan un cambio en el programa de desarrollo; la planta comienza a producir clorofila y pasa a un crecimiento fotosintético. [8]
Fotorreceptores en flagelados fototácticos [ editar ]
(Ver también: Aparato de manchas oculares )
- Canalrodopsina : en algas unicelulares, media la fototaxis
- Clamiopsina y volvoxopsina
- Flavoproteínas
Fotorreceptores en arqueas y bacterias [ editar ]
- Bacteriofitocromo
- bacteriorrodopsina sensorial
- Halorhodopsina
- Proteorodopsina
- Cianobacteriocromo
Fotorrecepción y transducción de señales [ editar ]
- Fototransducción
- Ciclo visual
- Fototransducción visual
Respuestas a la fotorrecepción [ editar ]
- Percepción visual
- Fototropismo
- Fototaxis
- Ritmo circadiano (reloj corporal)
- Fotoperiodismo
Ver también [ editar ]
- Biliproteínas
Referencias [ editar ]
- ^ "Rodopsina | bioquímica" . Enciclopedia Británica . Consultado el 21 de enero de 2021 .
- ^ Lin, Chentao; Todo, Takeshi (29 de abril de 2005). "Los criptocromos" . Biología del genoma . 6 (5): 220. doi : 10.1186 / gb-2005-6-5-220 . ISSN 1474-760X . PMC 1175950 . PMID 15892880 .
- ^ Rockwell, Nathan C .; Su, Yi-Shin; Lagarias, J. Clark (2006). "Estructura del fitocromo y mecanismos de señalización" . Revisión anual de biología vegetal . 57 : 837–858. doi : 10.1146 / annurev.arplant.56.032604.144208 . ISSN 1543-5008 . PMC 2664748 . PMID 16669784 .
- ^ Li, Xiankun; Ren, Haisheng; Kundu, Mainak; Liu, Zheyun; Zhong, Frank W .; Wang, Lijuan; Gao, Jiali; Zhong, Dongping (28 de agosto de 2020). "Un salto en la eficiencia cuántica a través de la recolección de luz en el fotorreceptor UVR8" . Comunicaciones de la naturaleza . 11 (1): 4316. Bibcode : 2020NatCo..11.4316L . doi : 10.1038 / s41467-020-17838-6 . ISSN 2041-1723 . PMC 7455749 . PMID 32859932 .
- ^ Smith, Dean P .; Ranganathan, Rama; Hardy, Robert W .; Marx, Julia; Tsuchida, Tammy; Zuker, Charles S. (1991). "Desactivación de fotorreceptores y degeneración de la retina mediada por una proteína quinasa C específica de fotorreceptores". Ciencia . 254 (5037): 1478–1484. Código Bibliográfico : 1991Sci ... 254.1478S . doi : 10.1126 / science.1962207 . JSTOR 2879432 . PMID 1962207 . ProQuest 213560980 .
- ^ Kojima, Daisuke; Mori, Suguru; Torii, Masaki; Wada, Akimori; Morishita, Rika; Fukada, Yoshitaka (17 de octubre de 2011). "Proteína OPN5 fotorreceptora sensible a los rayos UV en humanos y ratones" . PLOS ONE . 6 (10): e26388. Código Bibliográfico : 2011PLoSO ... 626388K . doi : 10.1371 / journal.pone.0026388 . PMC 3197025 . PMID 22043319 .
- ↑ Galvão, Vinicius Costa; Fankhauser, Christian (octubre de 2015). "Detección del entorno de luz en las plantas: fotorreceptores y pasos de señalización temprana" . Opinión actual en neurobiología . 34 : 46–53. doi : 10.1016 / j.conb.2015.01.013 . PMID 25638281 . S2CID 12390801 .
- ^ Briggs, Winslow R .; Olney, Margaret A. (1 de enero de 2001). "Fotorreceptores en fotomorfogénesis de plantas hasta la fecha. Cinco fitocromos, dos criptocromos, una fototropina y un supercromo" . Fisiología vegetal . 125 (1): 85–88. doi : 10.1104 / pp.125.1.85 . PMC 1539332 . PMID 11154303 .
