Resistencia UV-B 8 ( UVR8 ) también conocido como receptor ultravioleta-B UVR8 es un UV-B - detección de la proteína se encontró en las plantas y, posiblemente, otras fuentes. [2] Es responsable de detectar la luz ultravioleta en el rango de 280 a 315 nm e iniciar la respuesta al estrés de la planta. Es más sensible a 285 nm, cerca del límite inferior de UVB. UVR8 se identificó por primera vez como un mediador crucial de la respuesta de una planta a los rayos UV-B en Arabidopsis thaliana que contenía una mutación en esta proteína. Se descubrió que esta planta tiene hipersensibilidad a los rayos UV-B [3]que daña el ADN. Se cree que UVR8 es un fotorreceptor único, ya que no contiene un cromóforo protésico, pero su capacidad de detección de luz es intrínseca a la molécula. [4] Se ha sugerido que el residuo de triptófano (Trp) 285 actúa como sensor de UV-B, mientras que también se ha visto que otros residuos de Trp están involucrados (Trp233 > Trp337 > Trp94), aunque los datos in vivo sugieren que Trp285 y Trp233 son los más importante. [2]
Aunque la secuencia completa del genoma sólo está disponible a partir de un número limitado de angiospermas , el análisis bioinformático sugiere que hay un gran número de ortólogos UVR8 . Tanto el número como la posición de los residuos clave parecen estar bien conservados entre las angiospermas pero también entre otras especies de plantas (p. ej., Chlamydomonas reinhardtii y Volvox carteri ). Esto último implica que UVR8 apareció potencialmente antes de la división evolutiva en las plantas terrestres vasculares, lo que sería racional considerando que en ese momento la cantidad de radiación UV-B que penetraba en la superficie terrestre era mayor ya que la capa de ozono no estaba completamente desarrollada, por lo tanto, la protección UV y la aclimatación sería de crucial importancia. [5]
UVR8 es una proteína de hélice β con 7 láminas β en forma de cuchilla . Comparte homología de secuencia con proteínas de mamíferos implicadas en la regulación de la condensación de cromatina , por ejemplo, el producto del gen RCC1 humano. En el estado oscuro, UVR8 forma un homodímero que se localiza en el citosol , pero la iluminación UV-B induce la disociación del dímero UVR8 en sus respectivos monómeros y se produce la translocación al núcleo. [6] El dímero se mantiene unido a través de una compleja red de puentes salinos . [2]
Tras la irradiación UV-B, la luz es absorbida por uno o más residuos de Trp que están situados junto a los residuos de Arg que forman puentes de sal a través de la interfaz de dímero. Se cree que esta absorción de luz induce la ruptura de los puentes salinos y, por lo tanto, conduce a la monomerización de la molécula. [2] [7] Después de la monomerización, UVR8 se acumula en el núcleo donde interactúa con una proteína llamada constitutivamente fotomorfogénica 1 (COP1). Se sabe que COP1 actúa como una ligasa de ubiquitina E3 que se dirige a factores de transcripción clave para la ubiquitinación y el proteasoma .-degradación mediada. Sin embargo, en el caso de UVR8, se ha demostrado que actúa como un regulador positivo de la señalización UV-B mediada por UVR8. [8] Tras la iluminación UV-B, UVR8 interactúa a través de una región C-terminal de 27 aminoácidos con el dominio WD40 de COP1 en el núcleo, [9] lo que desencadena la inducción de ELONGATED HYPOCOTYL 5 (HY5), un factor de transcripción clave para varios genes sensibles a UV-B y resultados generales en la aclimatación UV-B. [10]