Las biliproteínas son compuestos de proteínas pigmentarias que se encuentran en organismos fotosintetizadores como las algas y ciertos insectos. Se refieren a cualquier proteína que contenga un cromóforo de bilina . En plantas y algas, la función principal de las biliproteínas es hacer más eficiente el proceso de acumulación de luz necesaria para la fotosíntesis ; mientras que en los insectos juegan un papel en el crecimiento y desarrollo. Algunas de sus propiedades: incluyendo la receptividad a la luz, la captación de luz y la fluorescencia los han hecho adecuados para aplicaciones en bioimagen y como indicadores ; mientras que otras propiedades como la antioxidación, el antienvejecimiento y la antiinflamación de las ficobiliproteínas les han dado potencial para su uso en medicina, cosmética y tecnología alimentaria. Si bien la investigación sobre las biliproteínas se remonta a 1950, [1] se vio obstaculizada debido a problemas relacionados con la estructura de la biliproteína, la falta de métodos disponibles para aislar los componentes individuales de la biliproteína, así como la información limitada sobre las reacciones liasa (que son necesarias para unir proteínas con sus cromóforos). La investigación sobre las biliproteínas también se ha centrado principalmente en las ficobiliproteínas; pero los avances en tecnología y metodología, junto con el descubrimiento de diferentes tipos de liasas, ha renovado el interés en la investigación de biliproteína, lo que permite nuevas oportunidades para investigar procesos de biliproteína como el ensamblaje / desensamblaje y el plegamiento de proteínas . [2]
Funciones
En plantas y algas
Las biliproteínas que se encuentran en plantas y algas sirven como un sistema de pigmentos cuyo propósito es detectar y absorber la luz necesaria para la fotosíntesis. El espectro de absorción de las biliproteínas complementa el de otros pigmentos fotosintéticos como la clorofila o el caroteno . [3] Los pigmentos detectan y absorben energía de la luz solar; la energía más tarde se transfiere a la clorofila a través de la transferencia de energía interna. [4] Según un artículo de 2002 escrito por Takashi Hirata et al., Los cromóforos de ciertas ficobiliproteínas son responsables de las actividades antioxidantes en estas biliproteínas, y la ficocianina también posee cualidades antiinflamatorias debido a su apoproteína inhibidora. Cuando es inducida tanto por colágeno como por trifosfato de adenosina (ADP) , la ficocianobilina cromóforo suprime la agregación plaquetaria en la ficocianina, su correspondiente ficobiliproteína. [5]
En insectos
En los insectos, las lipocalinas de biliproteína generalmente funcionan para facilitar el cambio de colores durante el camuflaje, pero también se han encontrado otras funciones de las biliproteínas en los insectos. Funciones como la prevención del daño celular, la regulación de la guanilil ciclasa con biliverdina , entre otras funciones asociadas con el mantenimiento metabólico, han sido hipotetizadas pero aún no se han probado. En el gusano cuerno del tabaco , se descubrió que la biliproteína insecticianina (INS) desempeña un papel crucial en el desarrollo embrionario, ya que se observó la absorción de INS en los huevos de polilla. [6]
Estructura
La estructura de las biliproteínas se caracteriza típicamente por cromóforos de bilina dispuestos en formación tetrapirrólica lineal , y las bilinas se unen covalentemente a apoproteínas a través de enlaces tioéter. [2] Cada tipo de biliproteína tiene una bilina única que le pertenece (por ejemplo, la ficoeritrobilina es el cromóforo de la ficoeritrina y la ficocianobilina es el cromóforo de la ficocianina). Los cromóforos de bilina se forman mediante la escisión oxidativa de un anillo hem y se catalizan mediante hem oxigenasas en uno de los cuatro puentes de metino , lo que permite que se produzcan cuatro posibles isómeros de bilina. En todos los organismos que se sabe que tienen biliproteínas, la escisión suele producirse en el puente α, lo que genera biliverdina IXα. [7]
Las ficobiliproteínas se agrupan en grupos separados, de aproximadamente 40 nm de diámetro, conocidos como ficobilisomas . [3] Los cambios estructurales involucrados en la derivación de bilinas a partir de su isómero biliverdina IXα determinan el rango espectral de absorción de luz. [7]
La estructura de las biliproteínas en los insectos difiere ligeramente de la de las plantas y las algas; tienen una estructura cristalina y sus cromóforos no están unidos covalentemente a las apoproteínas. [8] A diferencia de las ficobiliproteínas cuyos cromóforos se mantienen en una disposición extendida por interacciones específicas entre cromóforos y proteínas, el cromóforo en las biliproteínas de insectos tiene una estructura de cristal helicoidal cíclica en el estado de unión a proteína, como se encontró en estudios de la biliproteína extraída de los grandes mariposa blanca. [9]
Clases de biliproteínas
Ficobiliproteínas
Las ficobiliproteínas se encuentran en las cianobacterias (también conocidas como algas verdiazules) y en grupos de algas como las rhodophyta (algas rojas) y las criptofitas . [10] Las principales ficobiliproteínas incluyen variaciones de ficocianina (pigmento azul), variaciones de ficoeritrina (pigmento rojo) y aloficocianina (pigmento azul claro); cada uno de ellos posee diferentes propiedades espectrales. Estas biliproteínas solubles en agua no son esenciales para el funcionamiento de las células. Algunas cualidades especiales de las ficobiliproteínas incluyen propiedades antioxidantes y alta fluorescencia, y son sus cromóforos los que dan a estas proteínas su fuerte pigmento. [5] [11] Las ficobiliproteínas se clasifican en dos categorías según sus secuencias aminoterminales: secuencias de "tipo α" y "tipo β". En biliproteínas donde el número de bilinas en las dos subunidades es desigual, la subunidad con más bilinas tiene una secuencia de amino de tipo β. [12]
Ficocromos
Los ficocromos son una subclase de ficobiliproteína que inicialmente se reconoció solo como pigmentos sensoriales ligeros en las cianobacterias. Ahora se considera que constituyen todos los posibles pigmentos fotorreversiblemente fotocrómicos, independientemente de su función. También se encuentran en las algas rojas. [10] [13] En una serie de artículos de revistas escritos por GS y LO Björn, se informó que los ficocromos a, b, cyd fueron descubiertos por científicos que fraccionaron muestras de algas verdiazules mediante el electroenfoque . Las fracciones con puntos isoeléctricos en o alrededor de 4.6 parecían análogas a los fitocromos en el sentido de que poseían propiedades fotocrómicas , pero eran sensibles a la luz de longitudes de onda más cortas. Los cuatro ficocromos, excepto el ficocromo c, se extrajeron del alga verde azulada Tolypothrix distorta ; que también se ha encontrado ficocromo a en Phormidium luridum , Nostoc muscorum 1453/12 y Anacystis nidulans ; y el ficocromo c se extrajo de Nostoc muscorum A y Tolypothrix tenuis . [14] [15]
Fitocromos
Los fitocromos (también conocidos como phys) se descubrieron inicialmente en plantas verdes en 1945. El pigmento fotoreversible se encontró más tarde en hongos, musgos y otros grupos de algas debido al desarrollo de la secuenciación del genoma completo , como se explica en la revista 2010 de Peter H. Quail. artículo Phytochromes . [16] Como se describe en el artículo de la revista Biliproteins de Hugo Scheer de 1981 , los fitocromos funcionan como un sensor de la intensidad de la luz en reacciones de 'alta energía', es decir, en plantas superiores (por ejemplo, plántulas subterráneas), durante la transformación del crecimiento heterotrófico escaldado en crecimiento fotosintético autótrofo. [10] Realizan esta función monitorizando los distintos parámetros de las señales luminosas (como presencia / ausencia, color, intensidad y fotoperiodicidad ). Esta información luego se transduce a través de vías de señalización intracelular que desencadenan respuestas específicas del organismo y su estado de desarrollo tanto a nivel celular como molecular, como explica Quail. Los fitocromos también son responsables de regular muchos aspectos del crecimiento, desarrollo y reproducción de una planta a lo largo de su ciclo de vida. [dieciséis]
Lipocalinas (biliproteínas de insectos)
Las lipocalinas que se han identificado como biliproteínas se han encontrado en una amplia variedad de insectos, pero principalmente en el orden Lepidoptera . Los científicos los han descubierto en la gran mariposa blanca y en varias especies de polillas y polillas de seda, incluidas el ailanto y las polillas de seda domésticas , la polilla gigante del gusano de seda , la polilla halcón del tabaco, la polilla del panal y la polilla del gato . [6] [8] Las biliproteínas asociadas con estas especies de insectos son las proteínas de unión a bilina, proteínas de unión a biliverdina, bombirina, lipocalinas 1 y 4, insecticianina, gallerina y CV-bilina, respectivamente. [6] [7] Las biliproteínas que se encuentran en la polilla halcón del tabaco y la polilla del gato constituyen la mayor parte de los fluidos hemolinfa de los insectos.
Las biliproteínas que se han encontrado en otros órdenes de insectos además de los lepidópteros aún tienen secuencias desconocidas, por lo que su naturaleza de lipocalina aún está abierta. [6]
Comparación de biliproteínas de diferentes organismos.
En un estudio de 1988 realizado por Hugo Scheer y Harmut Kayser, se extrajeron biliproteínas de la mariposa blanca grande y la polilla del gato y se examinaron sus propiedades respectivas. Se compararon sus propiedades con las de las biliproteínas de plantas y algas y se tuvieron en cuenta sus características distintivas.
A menos que las biliproteínas de plantas y algas cuyas bilinas generalmente solo se derivan del isómero de biliverdina IXα, las bilinas de las biliproteínas de insectos también se derivan del isómero IXγ, que se encuentra casi exclusivamente en los lepidópteros. [7] El estudio citó de M. Bois-Choussy y M. Barbier que estos pigmentos biliares de la serie IXγ se derivan de la escisión de los precursores de porfirina en el puente de metino C-15 (antes γ) , que no es característico de otros mamíferos y biliproteínas vegetales. Cuando los científicos examinaron las biliproteínas tanto de la mariposa blanca grande como de la polilla del gato, encontraron que sus polipéptidos tenían un contenido de hélice α bajo en comparación con las ficobiliproteínas. [8]
Se planteó la hipótesis de que el papel de las biliproteínas en los insectos también tendría un papel relacionado con la absorción de luz similar al de las biliproteínas de plantas y algas. Sin embargo, cuando las propiedades fotoquímicas requeridas para la absorción de la luz se encontraron ausentes en la biliproteína de la gran mariposa blanca, se eliminó esta hipótesis, seguida de la suposición de que esas propiedades fotoquímicas tampoco ocurren en ninguna otra biliproteína de insectos. [6]
Con base en estos exámenes, se concluyó que las biliproteínas de insectos están relacionadas con las de plantas y algas, debido a la gran cantidad de diferencias que tienen en cuanto a estructura, composición química, derivación de bilinas y funciones generales. [8]
Aplicaciones
Bioimagen
Las proteínas fluorescentes han tenido un impacto sustancial en la bioimagen, por lo que las biliproteínas se han convertido en candidatas adecuadas para la aplicación, debido a sus propiedades de fluorescencia, captación de luz, sensibilidad a la luz y fotoconmutación (esta última solo ocurre en fitocromos). Las ficobiliproteínas, que son altamente fluorescentes, se han utilizado en aplicaciones externas de bioimagen desde principios de la década de 1980. Esa aplicación requiere que el cromóforo de bilina se sintetice a partir de hem , después de lo cual se necesita una liasa para unir covalentemente la bilina a su apoproteína correspondiente. En su lugar, un método alternativo utiliza fitocromos; algunos fitocromos solo requieren una enzima, la hem oxigenasa , para sintetizar cromóforos. Otro beneficio de usar fitocromos es que se unen a sus bilinas de forma autocatalítica. Si bien hay pigmentos fotocrómicos con poca fluorescencia, este problema se ha aliviado mediante la ingeniería de variantes de proteínas que reducen la fotoquímica y mejoran la fluorescencia. [17]
Alimentos, medicinas y cosméticos
Las propiedades de las ficobiliproteínas, como sus actividades naturales antioxidantes, antiinflamatorias, colorantes alimentarias, pigmentos fuertes y antienvejecimiento, les han otorgado un potencial considerable para su uso en aplicaciones alimentarias, cosméticas y medicinales. También han demostrado ser terapéuticos en el tratamiento de enfermedades como la enfermedad de Alzheimer y el cáncer. Dada su amplia gama de aplicaciones y usos potenciales, los investigadores han estado tratando de encontrar y desarrollar formas de producir y purificar ficobiliproteínas para satisfacer la creciente demanda de ellas. [18] Una de esas ficobiliproteína es la C-ficocianina (C-PC), que se encuentra en la espirulina . Un factor limitante del uso de C-PC en estas aplicaciones es su estabilidad proteica, dado que en su forma natural, C-PC es altamente sensible a la luz y al calor cuando se encuentra en solución acuosa, debido a su cromóforo fotosensible de ficocianibina (PCB), que también lo hace propenso a la oxidación de radicales libres. Al igual que otros colorantes alimentarios naturales, C-PC también es sensible a las condiciones ácidas y la exposición a oxidantes. Esto ha impulsado estudios para desarrollar métodos de estabilización de C-PC / PCB y expandir sus aplicaciones a otros sistemas alimentarios. [19]
Puede encontrar más detalles sobre las aplicaciones de la ficocianina en alimentos y medicamentos aquí .
Indicador de la calidad del agua potable
Las señales de fluorescencia emitidas por la ficoeritrina y la ficocianina las han hecho adecuadas para su uso como indicadores para detectar cianotoxinas como las microcistinas en el agua potable. Un estudio examinó la naturaleza de las señales de fluorescencia de las biliproteínas con respecto a su carácter en tiempo real, sensibilidad y comportamiento de las biliproteínas en diferentes etapas de tratamiento (del agua) en comparación con las microcistinas. El carácter en tiempo real de las señales de fluorescencia se confirmó mediante medidas de fluorescencia, ya que se pueden realizar sin tener que preconcentrar las biliproteínas. Si la proporción de biliproteína a microcistina es superior a 1, las señales de fluorescencia pueden estimar concentraciones muy bajas de microcistinas. Una prueba realizada en 2009 comparó el comportamiento de las biliproteínas y las microcistinas seleccionadas MC-LR y MC-RR durante el tratamiento del agua. Los resultados de la prueba mostraron que las biliproteínas tienen una función de alerta temprana contra las microcistinas en las etapas de tratamiento convencionales que utilizan la preoxidación con permanganato , carbón activado y cloración . Sin embargo, la función de alerta temprana no se produce cuando se utiliza dióxido de cloro como antioxidante o desinfectante final. Es importante conocer la relación biliproteína / toxina del agua cruda para poder utilizar las biliproteínas para las medidas de control en el tratamiento del agua potable. [20]
Ver también
- Cromoproteínas
- Proteína fotorreceptora
Otras lecturas
- Björn, GS y Björn, LO (1976). "Pigmentos fotocromáticos de algas verdiazules: ficocromos a, byc". Physiologia Plantarum . 36 (4): 297-304. doi : 10.1111 / j.1399-3054.1976.tb02246.x .
- Björn, GS y Björn, LO (1978). "Ficocromo d, un nuevo pigmento fotocrómico del alga azul-verde, Tolypothrix distorta ". Physiologia Plantarum . 42 (3): 321–323. doi : 10.1111 / j.1399-3054.1978.tb04089.x .
- Shropshire, W. y Mohr, H. (1983). Fotomorfogénesis (1ª ed.). Berlín, Heidelberg: Springer. ISBN 978-3-642-68918-5 .
- Scheer, H .; Yang, X .; Zhao, K.-H. (2015). "Biliproteínas y sus aplicaciones en bioimagen". Química de los procedimientos . 14 : 176-185. doi : 10.1016 / j.proche.2015.03.026 .
- Stanic-Vucinic, D .; Minic, S .; Nikolic, MR; Velickovic, TC (2018). "7. Ficobiliproteínas de espirulina como componentes y complementos alimentarios". En Jacob-Lopes, Eduardo (ed.). Biotecnología de microalgas . Norderstedt, Alemania: Books on Demand. págs. 129-148. ISBN 978-1-78923-333-9 .
- Schmidt, W .; Petzoldt, H .; Bornmann, K .; Imhof, L .; Moldaenke, C. (2009). "Uso de la determinación de cianopigmentos como indicador de cianotoxinas en agua potable". Ciencia y tecnología del agua . 59 (8): 1531-1540. doi : 10.2166 / wst.2009.448 .
Referencias
- ^ Heocha, CO (1965). "Biliproteínas de Algas". Revisión anual de fisiología vegetal . 16 : 415–434. doi : 10.1146 / annurev.pp.16.060165.002215 .
- ^ a b Scheer, H .; Zhao, K.-H. (2008). "Maduración de la biliproteína: el accesorio cromóforo" . Microbiología molecular . 68 (2): 263–276. doi : 10.1111 / j.1365-2958.2008.06160.x . PMC 2327270 . PMID 18284595 .
- ^ a b MacColl, R .; Berns, DS (1979). "Evolución de las biliproteínas". Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 4 (2): 44–47. doi : 10.1016 / 0968-0004 (79) 90349-9 .
- ^ Berns, DS (1967). "Inmunoquímica de biliproteínas" . Fisiología vegetal . 42 (11): 1569-1586. doi : 10.1104 / pp.42.11.1569 . PMC 1086767 . PMID 6080871 .
- ^ a b Hirata, T .; Iida, H .; Tanaka, M .; Ooike, M .; Tsunomura, T .; Sakaguchi, M. (2002). "Funciones bio-reguladoras de biliproteínas y ficobilinas de algas" . Ciencia de la pesca . 68 (sup. 2): 1449–1452. doi : 10.2331 / fishsci.68.sup2_1449 .
- ^ a b c d e Ganfornina, MD; Kayser, H .; Sánchez, D. (2006). "6. Lipocalinas en artrópodos: diversificación y exploraciones funcionales". Lipocalinas . Boca Raton, Florida: CRC Press. págs. 49–74. ISBN 9780429089886.
- ^ a b c d Kayser, H .; Wray, V .; Nimtz, M. (2014). "¿Estructura de una nueva bilina farnesilada de un insecto - formación por α-escisión del hemo A de citocromo c oxidasas mitocondriales?". Diario FEBS . 281 (10): 2366–2376. doi : 10.1111 / febs.12789 . hdl : 10033/324143 . PMID 24655573 .
- ^ a b c d Scheer, H .; Kayser, H. (1988). "Estudios conformacionales de biliproteínas de los insectos Pieris brassicae y Cerura vinula" . Zeitschrift für Naturforschung C . 43 (1–2): 84–90. doi : 10.1515 / znc-1988-1-217 . S2CID 27467311 .
- ^ Schneider, S .; Baumann, F .; Geiselhart, P .; Kayser, H .; Scheer, H. (1988). "Biliproteínas de la mariposa Pieris brassicae estudiadas por fluorescencia resuelta en el tiempo y espectroscopia Raman anti-stokes coherente". Fotoquímica y Fotobiología . 48 (8): 239–242. doi : 10.1111 / j.1751-1097.1988.tb02816.x .
- ^ a b c Scheer, H. (1981). "Biliproteínas" . Angewandte Chemie International Edition . 20 (3): 241-261. doi : 10.1002 / anie.198102411 .
- ^ Christaki, E .; Bonos, E .; Florou-Paneri; P. (2015). Manual de microalgas marinas . Amsterdam, Países Bajos: Academic Press. págs. 233–243. ISBN 978-0-12-800776-1.
- ^ Glazer, AN; Apell, GS; Hixson, CS; Bryant, DA; Rimon, S .; Brown, DM (1976). "Biliproteínas de cianobacterias y Rhodophyta: familia homóloga de pigmentos accesorios fotosintéticos" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 73 (2): 428–431. Código Bibliográfico : 1976PNAS ... 73..428G . doi : 10.1073 / pnas.73.2.428 . PMC 335922 . PMID 16578740 .
- ^ Pratt, LH (1983). "Ensayo de fotorreceptores fotomorfogénicos". Fotomorfogénesis . Berlín, Heidelberg: Springer. págs. 152-177. ISBN 978-3-642-68918-5.
- ^ Björn, GS; Björn, LO (1976). "Pigmentos fotocromáticos de algas verdiazules: ficocromos a, byc". Physiologia Plantarum . 36 (4): 297-304. doi : 10.1111 / j.1399-3054.1976.tb02246.x .
- ^ Björn, GS; Björn, LO (1978). "Ficocromo d, un nuevo pigmento fotocrómico del alga azul-verde, Tolypothrix distorta". Physiologia Plantarum . 42 (3): 321–323. doi : 10.1111 / j.1399-3054.1978.tb04089.x .
- ^ a b Codorniz, PH (2010). "Fitocromos" . Biología actual . 20 (12): 504–507. doi : 10.1016 / j.cub.2010.04.014 . PMC 2954054 . PMID 20620899 .
- ^ Scheer, H .; Yang, X .; Zhao, K.-H. (2015). "Biliproteínas y sus aplicaciones en bioimagen" . Química de los procedimientos . 14 : 176-185. doi : 10.1016 / j.proche.2015.03.026 .
- ^ Sonani, RR; Rastogi, RP; Patel, R .; Señora, D. (2016). "Avances recientes en la producción, purificación y aplicaciones de ficobiliproteínas" . Revista mundial de química biológica . 7 (1): 100–109. doi : 10.4331 / wjbc.v7.i1.100 . PMC 4768114 . PMID 26981199 .
- ^ Stanic-Vucinic, D .; Minic, S .; Nikolic, MR; Velickovic, TC (2018). "7. Ficobiliproteínas de espirulina como componentes y complementos alimentarios". En Jacob-Lopes, Eduardo (ed.). Biotecnología de microalgas . Norderstedt, Alemania: Books on Demand. págs. 129-148. ISBN 978-1-78923-333-9.
- ^ Schmidt, W .; Petzoldt, H .; Bornmann, K .; Imhof, L .; Moldaenke, C. (2009). "Uso de la determinación de cianopigmentos como indicador de cianotoxinas en agua potable" . Ciencia y tecnología del agua . 59 (8): 1531-1540. doi : 10.2166 / wst.2009.448 . PMID 19403966 .