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Catecol oxidasa
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Alt. nombresPolifenol oxidasa
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Artículo principal: Catecol oxidasa
Artículo principal: Tirosinasa

La polifenol oxidasa ( PPO ; también polifenol oxidasa i, cloroplástica ), una enzima involucrada en el pardeamiento de la fruta , es un tetrámero que contiene cuatro átomos de cobre por molécula. [1]

PPO puede aceptar monofenoles y / o o- difenoles como sustratos. [2] La enzima actúa catalizando la o - hidroxilación de moléculas de monofenol en las que el anillo de benceno contiene un solo sustituyente hidroxilo en o- difenoles ( moléculas de fenol que contienen dos sustituyentes hidroxilo en las posiciones 1, 2, sin carbono entre ellas). [3] También puede catalizar aún más la oxidación de o- difenoles para producir o -quinonas .[4] PPO cataliza la rápida polimerización de o- quinonas para producir pigmentos negros, marrones o rojos ( polifenoles ) que provocan el pardeamiento de la fruta .

El aminoácido tirosina contiene un solo anillo fenólico que puede oxidarse por la acción de los PPO para formar o -quinona. Por tanto, las PPO también pueden denominarse tirosinasas . [5]

Los alimentos comunes que producen la enzima incluyen hongos ( Agaricus bisporus ), [6] [7] manzanas ( Malus domestica ), [8] [9] aguacates ( Persea americana ) y lechuga ( Lactuca sativa ). [10]

Estructura y función [ editar ]

La PPO aparece como una morfeína , una proteína que puede formar dos o más homooligómeros diferentes (formas de morfeína), pero debe separarse y cambiar de forma para convertirse entre formas. Existe como monómero , trímero, tetrámero , octamero o dodecámero , [11] [12] creando múltiples funciones . [13]

En las plantas, la PPO es una enzima plastídica con síntesis y función poco claras. En los cloroplastos funcionales, puede estar involucrado en la química del oxígeno como mediación de la fotofosforilación pseudocíclica . [14]

La nomenclatura de las enzimas diferencia entre las enzimas monofenol oxidasa ( tirosinasas ) y las enzimas o- difenol: oxidorreductasa de oxígeno ( catecol oxidasas ). La preferencia de sustrato de las tirosinasas y las catecol oxidasas está controlada por los aminoácidos alrededor de los dos iones de cobre en el sitio activo . [15]

Distribución y aplicaciones [ editar ]

Una mezcla de enzimas monofenol oxidasa y catecol oxidasa está presente en casi todos los tejidos vegetales y también se puede encontrar en bacterias, animales y hongos. En los insectos, las polifenol oxidasas cuticulares están presentes [16] y sus productos son responsables de la tolerancia a la desecación .

El producto de reacción de la uva (ácido 2-S glutatiónil caftárico) es un compuesto de oxidación producido por la acción de la PPO sobre el ácido caftárico y que se encuentra en el vino. Esta producción de compuestos es responsable del menor grado de pardeamiento en ciertos vinos blancos.

Las plantas utilizan la polifenol oxidasa como parte de un conjunto de defensas químicas contra los parásitos . [17]

Inhibidores [ editar ]

La tirosina es un compuesto clave de la reacción de pigmentación / pardeamiento a través de la acción de la polifenol oxidasa. La discriminación de esta reacción de pigmentación es responsable de varios tipos de enfermedades y trastornos. [18] Hay dos tipos de inhibidores de la PPO, los que compiten con el oxígeno en el sitio de cobre de la enzima y los que compiten con los fenólicos. La tentoxina también se ha utilizado en investigaciones recientes para eliminar la actividad PPO de las plántulas de plantas superiores. [19] tropolona es una uva polifenol oxidasa inhibidor . [20] Otro inhibidor de esta enzima es el pirosulfito de potasio (K 2 S 2 O 5 ).[21] La PPO de raíz de banano es fuertemente inhibida por el ditiotreitol y el metabisulfito de sodio . [22] Las fracciones proteínicas endógenas actúan como inhibidor / regulador endógeno de las hojas de cebolla. PPO (monofenol monooxigenasa y o-difenol oxidasa) [18] El ditionito de potasio (o hidrosulfito de potasio) también es un inhibidor de la PPO.

Ensayos [ editar ]

Se desarrollaron varios ensayos para controlar la actividad de las polifenol oxidasas y evaluar la potencia de inhibición de los inhibidores de la polifenol oxidasa. En particular, los ensayos basados ​​en espectrofotometría ultravioleta / visible (UV / Vis) se aplican ampliamente. [23] El ensayo de espectrofotometría UV / Vis más común implica el seguimiento de la formación de o -quinonas , que son el producto de reacciones catalizadas por polifenol oxidasa, o el consumo del sustrato. [24] También se utilizó un método espectrofotométrico alternativo que implica el acoplamiento de o -quinonas con reactivos nucleofílicos como el clorhidrato de 3-metil-2-benzotiazolinonahidrazona (MBTH). [25]También se informaron y utilizaron otras técnicas, como ensayos de tinción de actividad con el uso de electroforesis en gel de poliacrilamida , [26] ensayos radiactivos basados ​​en tritio , [27] ensayo de consumo de oxígeno, [28] y ensayos basados ​​en resonancia magnética nuclear (RMN). . [29]

Pardeamiento enzimático [ editar ]

La polifenol oxidasa es una enzima que se encuentra en los reinos vegetal y animal, [30] incluidas la mayoría de las frutas y verduras. [31] El PPO tiene importancia para la industria alimentaria porque cataliza el pardeamiento enzimático cuando el tejido se daña por magulladuras, compresión o hendiduras, lo que hace que el producto sea menos comercializable y provoca pérdidas económicas. [30] [31] [32] El pardeamiento enzimático debido a la PPO también puede conducir a la pérdida del contenido nutricional en frutas y verduras, reduciendo aún más su valor. [10] [30] [31]

Debido a que los sustratos de estas reacciones de PPO se encuentran en las vacuolas de las células vegetales dañadas principalmente por una cosecha inadecuada , el PPO inicia la cadena de reacciones de pardeamiento. [32] [33] La exposición al oxígeno cuando se corta en rodajas o se hace puré también conduce a un pardeamiento enzimático por el PPO en frutas y verduras. [31] Ejemplos en los que la reacción de pardeamiento catalizada por PPO puede ser deseable incluyen aguacates, ciruelas pasas, uvas sultana, té negro y granos de café verde. [10] [31]

En mango [ editar ]

En los mangos, el pardeamiento enzimático catalizado por PPO es causado principalmente por la quemadura de la savia que conduce al pardeamiento de la piel. [ cita requerida ] La PPO de tipo catecol oxidasa se encuentra en los cloroplastos de las células de la piel del mango y sus sustratos fenólicos en las vacuolas. Por lo tanto, la quemadura por savia es el evento iniciador de la PPO en la piel del mango, ya que descompone los compartimentos celulares. [33] La PPO se encuentra en la piel, la savia y la pulpa del mango, con los niveles más altos de actividad en la piel. [31]

En aguacate [ editar ]

La PPO en los aguacates provoca un rápido oscurecimiento al exponerse al oxígeno, [10] un proceso de varios pasos que implica reacciones de oxidación tanto de monofenoles como de polifenoles, lo que da como resultado productos de o-quinona que posteriormente se convierten irreversiblemente en pigmentos poliméricos marrones ( melaninas ). [34]

En manzana [ editar ]

Presente en los cloroplastos y mitocondrias de todas las partes de una manzana, [31] la PPO es la principal enzima responsable del pardeamiento enzimático de las manzanas. [35] Debido a un aumento en la demanda de los consumidores de frutas y verduras preparadas previamente, una solución para el pardeamiento enzimático ha sido un área de investigación y desarrollo de nuevos productos. [36] A modo de ejemplo, las manzanas precortadas son un producto de consumo atractivo, pero las manzanas cortadas en rodajas inducen la actividad de la PPO, lo que hace que las superficies cortadas se oscurezcan y disminuya su calidad estética. [36] El dorado también ocurre en los jugos y purés de manzana cuando se manipulan o procesan mal. [37]

Las manzanas árticas , un ejemplo de fruta modificada genéticamente diseñada para reducir la actividad de PPO, son un conjunto de manzanas de marca registrada que contienen un rasgo que no se oscurece derivado del silenciamiento de genes para suprimir la expresión de PPO, inhibiendo así el oscurecimiento de la fruta. [38]

En albaricoque [ editar ]

El albaricoque como fruta climatérica experimenta una rápida maduración poscosecha . La forma PPO latente puede activarse espontáneamente durante las primeras semanas de almacenamiento, generando la enzima activa con un peso molecular de 38 kDa. [39] Las combinaciones de ácido ascórbico / proteasa constituyen un método práctico y prometedor contra el pardeamiento, ya que los purés de albaricoque tratados conservan su color. [40]

En papa [ editar ]

Encontrado en altas concentraciones en la cáscara del tubérculo de papa y 1–2 mm del tejido de la corteza exterior , el PPO se usa en la papa como defensa contra la depredación de insectos, lo que lleva a un pardeamiento enzimático por daño tisular. [ citación necesitada ] El daño en el tejido de la piel del tubérculo de papa causa una interrupción de la compartimentación celular, lo que resulta en un pardeamiento. Los pigmentos marrones o negros se producen a partir de la reacción de productos quinónicos de PPO con grupos de aminoácidos en el tubérculo. [32] En las patatas, los genes PPO no solo se expresan en los tubérculos de patata, sino también en las hojas, los pecíolos , las flores y las raíces. [32]

En nuez [ editar ]

En el nogal ( Juglans regia ), se han identificado dos genes diferentes ( jr PPO1 y jr PPO2) que codifican polifenol oxidasas. Las dos isoenzimas prefieren sustratos diferentes , ya que la jr PPO1 muestra una mayor actividad frente a los monofenoles , mientras que la jr PPO2 es más activa frente a los difenoles . [41] [42]

Enzimas relacionadas [ editar ]

La profenoloxidasa es una forma modificada de la respuesta del complemento que se encuentra en algunos invertebrados, incluidos insectos , cangrejos y gusanos . [43]

La hemocianina es homóloga a las fenol oxidasas (por ejemplo, tirosinasa ) ya que ambas enzimas comparten el tipo de coordinación del sitio activo de cobre. La hemocianina también exhibe actividad PPO, pero con una cinética más lenta debido a un mayor volumen estérico en el sitio activo. La desnaturalización parcial en realidad mejora la actividad PPO de la hemocianina al proporcionar un mayor acceso al sitio activo. [44]

La aureusidina sintasa es homóloga a la polifenol oxidasa vegetal, pero contiene ciertas modificaciones importantes.

La aurona sintasa [45] cataliza la formación de auronas. La aurona sintasa purificada de Coreopsis grandiflora muestra una actividad tirosinasa débil contra la isoliquiritigenina , pero la enzima no reacciona con los sustratos de tirosinasa clásicos L- tirosina y tiramina y, por lo tanto, debe clasificarse como catecol oxidasa . [46]

Ver también [ editar ]

  • catecol oxidasa
  • Tirosinasa

Referencias [ editar ]

  1. ^ "Polifenol oxidasa" . Worthington Enzyme Manual . Consultado el 13 de septiembre de 2011 .
  2. ^ McLarin, Mark-Anthony; Leung, Ivanhoe KH (2020). "Especificidad de sustrato de polifenol oxidasa". Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 55 (3): 274-308. doi : 10.1080 / 10409238.2020.1768209 . PMID 32441137 . S2CID 218831573 .   Mantenimiento de CS1: utiliza el parámetro de autores ( enlace )
  3. ↑ A Sánchez-Ferrer, JN Rodríguez-López, F García-Cánovas, F García-Carmona (1995). "Tirosinasa: una revisión exhaustiva de su mecanismo". Biochim. Biophys. Acta . 1247 (1): 1–11. doi : 10.1016 / 0167-4838 (94) 00204-t . PMID 7873577 . Mantenimiento de CS1: utiliza el parámetro de autores ( enlace )
  4. ^ C Eicken, B Krebs, JC Sacchettini (1999). "Catecol oxidasa - estructura y actividad" . Opinión actual en biología estructural . 9 (6): 677–683. doi : 10.1016 / s0959-440x (99) 00029-9 . PMID 10607672 . Mantenimiento de CS1: utiliza el parámetro de autores ( enlace )
  5. ^ Mayer AM (noviembre de 2006). "Polifenoles oxidasas en plantas y hongos: ¿ir a lugares? Una revisión". Fitoquímica . 67 (21): 2318–31. doi : 10.1016 / j.phytochem.2006.08.006 . PMID 16973188 . 
  6. ^ Mauracher SG, Molitor C, Michael C, Kragl M, Rizzi A, Rompel A (marzo de 2014). "La purificación de proteínas de alto nivel permite la determinación inequívoca de polipéptidos de la isoforma PPO4 latente de la tirosinasa de hongos" . Fitoquímica . 99 : 14-25. doi : 10.1016 / j.phytochem.2013.12.016 . PMC 3969299 . PMID 24461779 .  
  7. ^ Mauracher SG, Molitor C, Al-Oweini R, Kortz U, Rompel A (septiembre de 2014). "Tirosinasa de hongo abPPO4 latente y activa cocristalizada con hexatungstotellurate (VI) en un solo cristal" . Acta Crystallographica. Sección D, Cristalografía biológica . 70 (Parte 9): 2301-15. doi : 10.1107 / S1399004714013777 . PMC 4157443 . PMID 25195745 .  
  8. ^ Kampatsikas I, Bijelic A, Pretzler M, Rompel A (agosto de 2017). "Tres tirosinasas de manzana expresadas de forma recombinante sugieren los aminoácidos responsables de la actividad mono- frente a difenolasa en las polifenol oxidasas de plantas" . Informes científicos . 7 (1): 8860. Bibcode : 2017NatSR ... 7.8860K . doi : 10.1038 / s41598-017-08097-5 . PMC 5562730 . PMID 28821733 .  
  9. ^ Kampatsikas I, Bijelic A, Pretzler M, Rompel A (mayo de 2019). "Una reacción de autoescisión inducida por péptidos inicia la activación de la tirosinasa" . Angewandte Chemie . 58 (22): 7475–7479. doi : 10.1002 / anie.201901332 . PMC 6563526 . PMID 30825403 .  
  10. ^ a b c d Toledo L, Aguirre C (diciembre de 2017). "Pardeamiento enzimático en aguacate (Persea americana) revisitado: Historia, avances y perspectivas de futuro". Revisiones críticas en ciencia de los alimentos y nutrición . 57 (18): 3860–3872. doi : 10.1080 / 10408398.2016.1175416 . PMID 27172067 . S2CID 205692816 .  
  11. ^ Jolley RL, Mason HS (marzo de 1965). "Las múltiples formas de tirosinasa de hongos. Interconversión". La Revista de Química Biológica . 240 : PC1489–91. PMID 14284774 . 
  12. ^ Jolley RL, Robb DA, Mason HS (marzo de 1969). "Las múltiples formas de tirosinasa de hongos. Fenómenos de asociación-disociación". La Revista de Química Biológica . 244 (6): 1593–9. PMID 4975157 . 
  13. ^ Mallette MF, Dawson CR (agosto de 1949). "Sobre la naturaleza de las preparaciones de tirosinasa de hongos altamente purificadas". Archivos de Bioquímica . 23 (1): 29–44. PMID 18135760 . 
  14. ^ Vaughn KC, Duke SO (1984). "Función de la polifenol oxidasa en plantas superiores". Physiologia Plantarum . 60 (1): 106–112. doi : 10.1111 / j.1399-3054.1984.tb04258.x .
  15. ^ Kampatsikas I, Rompel A (octubre de 2020). "Similar pero aún diferente: ¿Qué residuos de aminoácidos son responsables de las diversas actividades en las enzimas de cobre de tipo III?" . ChemBioChem : cbic.202000647. doi : 10.1002 / cbic.202000647 . PMID 33108057 . 
  16. ^ Sugumaran M, Lipke H (mayo de 1983). "Formación de meturo de quinona a partir de 4-alquilcatecoles: una nueva reacción catalizada por polifenol oxidasa cuticular". Cartas FEBS . 155 (1): 65–68. doi : 10.1016 / 0014-5793 (83) 80210-5 . S2CID 84630585 . 
  17. ^ Thaler JS, Karban R, Ullman DE, Boege K, Bostock RM (abril de 2002). "Interferencia entre las vías de defensa de las plantas de jasmonato y salicilato: efectos sobre varios parásitos de las plantas". Oecologia . 131 (2): 227–235. Código bibliográfico : 2002Oecol.131..227T . doi : 10.1007 / s00442-002-0885-9 . PMID 28547690 . S2CID 25912204 .  
  18. ↑ a b Goswami-Giri A, Sawant N (2011). "Separación de polifenol oxidasa y su inhibidor de hojas de cebolla en columna de lignina" . Revista asiática de química . 23 (5): 2212-14.
  19. ^ Duke SO, Vaughn KC (abril de 1982). "Falta de participación de la polifenol oxidasa en la ortohidroxilación de compuestos fenólicos en plántulas de frijol mungo". Physiologia Plantarum . 54 (4): 381–385. doi : 10.1111 / j.1399-3054.1982.tb00696.x .
  20. ^ Valero E, García-Moreno M, Varon R, García-Carmona F (1991). "Inhibición dependiente del tiempo de la polifenol oxidasa de uva por tropolona". J. Agric. Food Chem . 39 (6): 1043–1046. doi : 10.1021 / jf00006a007 .
  21. ^ Del Signore A, Romeoa F, Giaccio M (mayo de 1997). "Contenido de sustancias fenólicas en basidiomicetos". Investigación Micológica . 101 (5): 552–556. doi : 10.1017 / S0953756296003206 .
  22. ^ Wuyts N, De Waele D, Swennen R (2006). "Extracción y caracterización parcial de polifenol oxidasa de raíces de banano (Musa acuminata Grande naine)". Fisiología y Bioquímica Vegetal . 44 (5–6): 308–14. doi : 10.1016 / j.plaphy.2006.06.005 . PMID 16814556 . 
  23. ^ García-Molina F, Muñoz JL, Varón R, Rodríguez-López JN, García-Cánovas F, Tudela J (noviembre de 2007). "Una revisión sobre métodos espectrofotométricos para medir las actividades monofenolasa y difenolasa de la tirosinasa". Revista de Química Agrícola y Alimentaria . 55 (24): 9739–49. doi : 10.1021 / jf0712301 . PMID 17958393 . 
  24. ^ Haghbeen K, Wue Tan E (enero de 2003). "Ensayo espectrofotométrico directo de las actividades monooxigenasa y oxidasa de la tirosinasa de hongos en presencia de sustratos sintéticos y naturales". Bioquímica analítica . 312 (1): 23–32. doi : 10.1016 / S0003-2697 (02) 00408-6 . PMID 12479831 . 
  25. ^ Espín JC, Morales M, Varón R, Tudela J, García-Cánovas F (octubre de 1995). "Un método espectrofotométrico continuo para determinar las actividades monofenolasa y difenolasa de la polifenol oxidasa de la manzana". Bioquímica analítica . 231 (1): 237–46. doi : 10.1006 / abio.1995.1526 . PMID 8678307 . 
  26. ^ Rescigno A, Sollai F, Rinaldi AC, Soddu G, Sanjust E (marzo de 1997). "Tinción de la actividad polifenol oxidasa en geles de electroforesis de poliacrilamida". Revista de métodos bioquímicos y biofísicos . 34 (2): 155–9. doi : 10.1016 / S0165-022X (96) 01201-8 . PMID 9178091 . 
  27. ^ Pomerantz SH (junio de 1964). "Hidroxilación de tirosina catalizada por tirosinasa de mamíferos: un método mejorado de ensayo". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 16 (2): 188–94. doi : 10.1016 / 0006-291X (64) 90359-6 . PMID 5871805 . 
  28. ^ Naish-Byfield S, Riley PA (noviembre de 1992). "Oxidación de sustratos de fenol monohídrico por tirosinasa. Un estudio oximétrico" . La revista bioquímica . 288 (Parte 1): 63–7. doi : 10.1042 / bj2880063 . PMC 1132080 . PMID 1445282 .  
  29. ^ Li Y, Zafar A, Kilmartin PA, Reynisson J, Leung IK (noviembre de 2017). "Desarrollo y aplicación de un ensayo basado en RMN para polifenol oxidasas". ChemistrySelect . 2 (32): 10435–41. doi : 10.1002 / slct.201702144 .
  30. ↑ a b c Ünal MÜ (2007). "Propiedades de la polifenol oxidasa del plátano Anamur (Musa cavendishii)". Química de los alimentos . 100 (3): 909–913. doi : 10.1016 / j.foodchem.2005.10.048 .
  31. ↑ a b c d e f g Vámos-Vigyázó L (1981). "Polifenol oxidasa y peroxidasa en frutas y verduras". Revisiones críticas en ciencia de los alimentos y nutrición . 15 (1): 49-127. doi : 10.1080 / 10408398109527312 . PMID 6794984 . 
  32. ^ a b c d Thygesen PW, Dry IB, Robinson SP (octubre de 1995). "Polifenol oxidasa en papa. Una familia multigénica que exhibe patrones de expresión diferencial" . Fisiología vegetal . 109 (2): 525–31. doi : 10.1104 / pp.109.2.525 . PMC 157616 . PMID 7480344 .  
  33. ↑ a b Robinson SP, Loveys BR, Chacko EK (1993). "Enzimas polifenol oxidasa en la savia y la piel de la fruta del mango". Biología vegetal funcional . 20 (1): 99–107. doi : 10.1071 / pp9930099 . ISSN 1445-4416 . 
  34. ^ Shelby T. Peres; Kelsey A. Oonk; Kasandra J. Riley (29 de octubre de 2019). "El laboratorio de aguacate: una exploración impulsada por la investigación de una reacción de pardeamiento enzimático" (PDF) . Rollins College, CourseSource . Consultado el 8 de marzo de 2020 .
  35. ^ Rocha AM, Cano MP, Galeazzi MA, Morais AM (1 de agosto de 1998). "Caracterización de la polifenoloxidasa de manzana 'Starking'". Revista de Ciencias de la Alimentación y la Agricultura . 77 (4): 527–534. doi : 10.1002 / (sici) 1097-0010 (199808) 77: 4 <527 :: aid-jsfa76> 3.0.co; 2-e . hdl : 10261/114868 . ISSN 1097-0010 . 
  36. ^ a b Son SM, Moon KD, Lee CY (abril de 2001). "Efectos inhibitorios de varios agentes antiborenantes en rodajas de manzana". Química de los alimentos . 73 (1): 23–30. doi : 10.1016 / s0308-8146 (00) 00274-0 .
  37. ^ Nicolas JJ, Richard-Forget FC, Goupy PM, Amiot MJ, Aubert SY (1994). "Reacciones de pardeamiento enzimático en manzanas y productos de manzana". Revisiones críticas en ciencia de los alimentos y nutrición . 34 (2): 109–57. doi : 10.1080 / 10408399409527653 . PMID 8011143 . 
  38. ^ "Información sobre nuevos alimentos - eventos de Apple ártico GD743 y GS784" . Sección de Nuevos Alimentos, Dirección de Alimentos, Rama de Productos Sanitarios y Alimentos, Health Canada, Ottawa. 20 de marzo de 2015 . Consultado el 5 de noviembre de 2016 .
  39. ^ Derardja AE, Pretzler M, Kampatsikas I, Barkat M, Rompel A (septiembre de 2017). "Purificación y caracterización de polifenol oxidasa latente de albaricoque (Prunus armeniaca L.)" . Revista de Química Agrícola y Alimentaria . 65 (37): 8203–8212. doi : 10.1021 / acs.jafc.7b03210 . PMC 5609118 . PMID 28812349 .  
  40. ^ Derardja AE, Pretzler M, Kampatsikas I, Barkat M, Rompel A (diciembre de 2019). "Inhibición de la polifenol oxidasa de albaricoque por combinaciones de proteasas vegetales y ácido ascórbico" . Química de los alimentos . 4 : 100053. doi : 10.1016 / j.fochx.2019.100053 . PMC 6804514 . PMID 31650127 .  
  41. ^ Panis F, Kampatsikas I, Bijelic A, Rompel A (febrero de 2020). "Conversión de tirosinasa de nuez en una catecol oxidasa por mutagénesis dirigida" . Informes científicos . 10 (1): 1659. doi : 10.1038 / s41598-020-57671-x . PMC 6997208 . PMID 32015350 .  
  42. ^ Panis F, Rompel A (julio de 2020). "Identificación de la posición de aminoácidos que controlan las diferentes actividades enzimáticas en isoenzimas de tirosinasa de nuez (jrPPO1 y jrPPO2)" . Informes científicos . 10 (1): 10813. doi : 10.1038 / s41598-020-67415-6 . PMC 7331820 . PMID 32616720 .  
  43. ^ Beck G, Habicht GS (noviembre de 1996). "Inmunidad y los invertebrados" (PDF) . Scientific American . 275 (5): 60–66. Código Bibliográfico : 1996SciAm.275e..60B . doi : 10.1038 / scientificamerican1196-60 . PMID 8875808 .  
  44. ^ Decker H, Tuczek F (agosto de 2000). "Actividad tirosinasa / catecoloxidasa de las hemocianinas: base estructural y mecanismo molecular". Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 25 (8): 392–7. doi : 10.1016 / S0968-0004 (00) 01602-9 . PMID 10916160 . 
  45. ^ Molitor C, Mauracher SG, Rompel A (marzo de 2016). "La aurona sintasa es una catecol oxidasa con actividad hidroxilasa y proporciona información sobre el mecanismo de las polifenol oxidasas vegetales" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 113 (13): E1806-15. Código Bibliográfico : 2016PNAS..113E1806M . doi : 10.1073 / pnas.1523575113 . PMC 4822611 . PMID 26976571 .  
  46. ^ Molitor C, Mauracher SG, Pargan S, Mayer RL, Halbwirth H, Rompel A (septiembre de 2015). "Aurona sintasa latente y activa de pétalos de C. grandiflora: una polifenol oxidasa con características únicas" . Planta . 242 (3): 519–37. doi : 10.1007 / s00425-015-2261-0 . PMC 4540782 . PMID 25697287 .