La prefenato deshidrogenasa es una enzima que se encuentra en la vía del shikimato y ayuda a catalizar la reacción del prefenato a la tirosina.
prefenato deshidrogenasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 1.3.1.12 | |||||||
No CAS. | 9044-92-2 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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Nomenclatura
Gen: ( Saccharomyces Cerevisiae ) TYR1 [1]
Vía de Shikimate : Arogenate / Prephenate (ADH / PDH). Aunque en la vía del shikimato la arogenación y la prefenato deshidrogenasa catalizan diferentes reacciones, a veces pueden usarse indistintamente. [2]
Homologia
Esta enzima se ha encontrado hasta ahora en dieciséis organismos diferentes; doce tipos diferentes de bacterias (en su mayoría cianobacterias ) y cuatro tipos diferentes de plantas (en su mayoría tipos diferentes de frijoles). [8]
Organismos bacterianos (ejemplos): Acenitobacter calcoaceticus , Fischerella sp ., Flavobacterium so ., Comamonas testosteroni y nostoc sp .
Organismos vegetales: Phaseolus coccineus , Phaseolus vulgaris , Vicia Faba , Vigna radiata
Función
Presente en la vía del shikimato, en la vía para sintetizar tirosina (un aminoácido no esencial tanto en plantas como en animales). Cataliza la reacción de descarboxilación oxidativa del prefenato a 4-hidroxifenilpiruvato. [9]
Reacción
En enzimología , una prefenato deshidrogenasa ( EC 1.3.1.12 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
- prefenato + NAD +4-hidroxifenilpiruvato + CO 2 + NADH
Por tanto, los dos sustratos de esta enzima son el prefenato y el NAD + , mientras que sus 3 productos son el 4-hidroxifenilpiruvato , el CO 2 y el NADH .
Estructura
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente las que actúan sobre el grupo CH-CH del donante con NAD + o NADP + como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es prefenato: NAD + oxidorreductasa (descarboxilante) . Otros nombres de uso común incluyen hidroxifenilpiruvato sintasa y corismato mutasa --- prefenato deshidrogenasa . Esta enzima participa en la biosíntesis de fenilalanina, tirosina y triptófano y en la biosíntesis de novobiocina .
También se encuentra en haemophilus influenzae , synechocystis (bacteria) y aquifex aeolicus (planta).
Sin embargo, en Haemophilus influenzae, la prefenato deshidrogenasa se fusiona con la enzima corismato mutasa . Esta fusión no se encuentra en plantas ni en animales. [10]
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto dos estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB 2G5C y 2PV7 .
Referencias
- ^ Mannhaupt G, Stucka R, Pilz U, Schwarzlose C, Feldmann H (1989). "Caracterización del gen que codifica la prefenato deshidrogenasa, TYR1, de Saccharomyces Cerevisiae". Gene . 85 (2): 303-11. doi : 10.1016 / 0378-1119 (89) 90422-8 . PMID 2697638 .
- ^ "EC 1.3.1.13". EC 1.3.1.13 . Nomenclatura de enzimas IUBMB, 1972. Web. 24 de abril de 2014.
- ^ "Prefenato deshidrogenasa - TyrA - Bacillus Subtilis (cepa 168)". Prefenato deshidrogenasa - TyrA - Bacillus Subtilis (cepa 168) . UniProt, 13 de noviembre de 2013. Web. 24 de abril de 2014.
- ^ "EC 1.3.1.13". EC 1.3.1.13 . Nomenclatura de enzimas IUBMB, 1972. Web. 24 de abril de 2014.
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- ^ "EC 1.3.1.13 - Prefenato deshidrogenasa (NADP +)". Información sobre la prefenato deshidrogenasa . BRENDA, nd Web. 24 de abril de 2014.
- ^ "InterPro". Proteína T bifuncional de corismato mutasa / prefenato deshidrogenasa (IPR008244) . InterPro, nd Web. 24 de abril de 2014.
- ^ Chiu HJ, Abdubek P, Astakhova T, Axelrod HL, Carlton D, Clayton T, Das D, Deller MC, Duan L, Feuerhelm J, Grant JC, Grzechnik A, Han GW, Jaroszewski L, Jin KK, Klock HE, Knuth MW , Kozbial P, Krishna SS, Kumar A, Marciano D, McMullan D, Miller MD, Morse AT, Nigoghossian E, Okach L, Reyes R, Tien HJ, Trame CB, van den Bedem H, Weekes D, Xu Q, Hodgson KO , Wooley J, Elsliger MA, Deacon AM, Godzik A, Lesley SA, Wilson IA (octubre de 2010). "La estructura de la prefenato deshidrogenasa de Haemophilus Influenzae sugiere características únicas de las enzimas TyrA bifuncionales" . Acta Crystallogr F . 66 (Pt 10): 1317-25. doi : 10.1107 / S1744309110021688 . PMC 2954222 . PMID 20944228 .