La rodopsina , también conocida como púrpura visual , es una proteína receptora sensible a la luz involucrada en la fototransducción visual . Su nombre deriva del griego antiguo ῥόδον ( rhódon ) para "rosa", debido a su color rosado, y ὄψις ( ópsis ) para "vista". [5] La rodopsina es un pigmento biológico que se encuentra en los bastones de la retina y es un receptor acoplado a proteína G (GPCR). Pertenece a un grupo de opsinas fotoconmutables. . La rodopsina es extremadamente sensible a la luz y, por lo tanto, permite la visión en condiciones de poca luz. [6] Cuando la rodopsina se expone a la luz, inmediatamente se fotoblanquea . En humanos, se regenera completamente en unos 30 minutos, después de lo cual los bastoncillos son más sensibles. [7]
La rodopsina consta de dos componentes, una molécula de proteína también llamada escotopsina y un cofactor unido covalentemente llamado retinal . La escotopsina es una opsina , un receptor acoplado a proteína G sensible a la luz que se incrusta en la bicapa lipídica de las membranas celulares utilizando siete dominios transmembrana de proteína . Estos dominios forman un bolsillo donde el cromóforo fotorreactivo , retinal, se encuentra horizontalmente a la membrana celular, unido a una lisina .residuo en el séptimo dominio transmembrana de la proteína. Miles de moléculas de rodopsina se encuentran en cada disco de segmento externo de la célula de barra huésped. El retinal se produce en la retina a partir del retinol . La isomerización de 11 - cis -retinal en todo - trans -retinal por la luz desencadena una serie de cambios conformacionales ('blanqueamiento') en la opsina, que eventualmente la lleva a una forma llamada metarodopsina II (Meta II), que activa una G asociada proteína , transducina , para desencadenar una cascada de segundos mensajeros del monofosfato de guanosina cíclico (GMPc) . [7] [10] [11]
La rodopsina de los bastones absorbe con mayor fuerza la luz verde-azul y, por lo tanto, aparece de color púrpura rojizo, por lo que también se le llama "púrpura visual". [12] Es responsable de la visión monocromática en la oscuridad. [7]
Varias opsinas estrechamente relacionadas difieren solo en unos pocos aminoácidos y en las longitudes de onda de la luz que absorben con mayor fuerza. Los seres humanos tienen otras ocho opsinas además de la rodopsina, así como el criptocromo (sensible a la luz, pero no opsina). [13] [14]
Las fotopsinas se encuentran en las células cónicas de la retina y son la base de la visión del color . Tienen máximos de absorción para luz verde amarillenta (fotopsina I), verde (fotopsina II) y violeta azulada (fotopsina III). La opsina restante, la melanopsina , se encuentra en las células ganglionares fotosensibles y absorbe la luz azul con mayor intensidad.
En la rodopsina, el grupo aldehído del retinal está unido covalentemente al grupo amino de un residuo de lisina en la proteína en una base de Schiff protonada (-NH + =CH-). [15] Cuando la rodopsina absorbe la luz, su cofactor retiniano se isomeriza desde la configuración 11-cis a la configuración totalmente trans y, posteriormente, la proteína sufre una serie de relajaciones para adaptarse a la forma alterada del cofactor isomerizado. Los intermedios formados durante este proceso se investigaron por primera vez en el laboratorio de George Wald , quien recibió el premio Nobel por esta investigación en 1967. [16] La dinámica de la fotoisomerización se investigó posteriormente con espectroscopia IR de resolución temporal y UV/Vis.espectroscopia. Un primer fotoproducto llamado fotorodopsina se forma dentro de los 200 femtosegundos después de la irradiación, seguido dentro de los picosegundos por un segundo llamado batorrodopsina con enlaces trans distorsionados. Este intermedio se puede atrapar y estudiar a temperaturas criogénicas , y se denominó inicialmente como prelumirrodopsina. [17] En los intermedios posteriores lumirrodopsina y metarodopsina I , el enlace de la base de Schiff con todo trans retinal permanece protonado y la proteína conserva su color rojizo. El cambio crítico que inicia la excitación neuronal implica la conversión de metarodopsina I enmetarodopsina II , que se asocia con la desprotonación de la base de Schiff y el cambio de color de rojo a amarillo. [18]