La serina / treonina-proteína quinasa 1 que interactúa con el receptor (RIPK1) funciona en una variedad de vías celulares relacionadas tanto con la supervivencia como con la muerte celular. En términos de muerte celular , RIPK1 juega un papel en la apoptosis y necroptosis . Algunas de las vías de supervivencia celular en las que participa RIPK1 incluyen NF-κB , Akt y JNK. [5]
RIPK1 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | RIPK1 , RIP, RIP1, RIP-1, serina / treonina quinasa 1 que interactúa con el receptor, IMD57, AIEFL | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 603453 MGI : 108212 HomoloGene : 2820 GeneCards : RIPK1 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 6: 3,06 - 3,12 Mb | Crónicas 13: 34 - 34.04 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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RIPK1 es una enzima que en los seres humanos está codificada por el gen RIPK1 , que se encuentra en el cromosoma 6. [6] [7] [8] Esta proteína pertenece a la familia de quinasas de la proteína que interactúa con el receptor (RIP), que consta de 7 miembros, RIPK1 es el primer miembro de la familia. [9]
Estructura
La proteína RIPK1 está compuesta por 671 aminoácidos y tiene un peso molecular de aproximadamente 76 kDa. Contiene un dominio de serina / treonina quinasa (KD) en el N-Terminal de 300 aa, un dominio de muerte (DD) en el C-Terminal de 112 aa, y una región central entre KD y DD llamada dominio intermedio (ID).
- El dominio quinasa juega diferentes roles en la supervivencia celular y es importante en la inducción de necroptosis . RIP interactúa con TRAF2 a través del dominio quinasa. El KD también puede interactuar con Necrostatin-1, [10] que es un inhibidor alostérico de la actividad de la quinasa RIPK1. La sobreexpresión de RIP que carece de actividad quinasa puede activar NF-kB .
- El dominio de muerte es homólogo al DD de otros receptores como Fas , TRAILR2 (DR5) , TNFR1 y TRAILR1 (DR4) , por lo que puede unirse a estos receptores, así como a TRADD y FADD en el complejo de señalización TNFR1. La sobreexpresión de RIP puede inducir apoptosis y puede activar NF-kB, pero la sobreexpresión del dominio de muerte de RIP puede bloquear la activación de NF-kB por TNF-R1. [11]
- El dominio intermedio es importante para la activación de NF-kB y la señalización dependiente de (RHIM). A través del dominio intermedio, RIP puede interactuar con TRAF2, NEMO, RIPK3 , ZBP1 , OPTN [12] y otras moléculas pequeñas y proteínas, según el contexto celular.
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Función
Aunque RIPK1 se ha estudiado principalmente en el contexto de la señalización TNFR , RIPK1 también se activa en respuesta a diversos estímulos. [13]
El dominio de la quinasa, aunque es importante para las funciones necroptóticas (necróticas programadas), parece prescindible para los roles pro-supervivencia. La actividad quinasa de RIPK1 también se requiere para la apoptosis dependiente de RIPK1 en condiciones de agotamiento de IAP1 / 2, inhibición / agotamiento de TAK1, agotamiento de RIPK3 o agotamiento de MLKL. [14] [15] Además, el procesamiento proteolítico de RIPk1, a través de mecanismos tanto dependientes como independientes de la caspasa , desencadena una letalidad que depende de la generación de uno o más productos de escisión C-terminal específicos de RIPk1 bajo estrés.
Papel en la supervivencia celular
Se ha demostrado que la supervivencia celular puede regularse a través de diferentes vías mediadas por RIPK1 que finalmente dan como resultado la expresión de NF-kB , un complejo proteico conocido por regular la transcripción del ADN y, por tanto, relacionado con los procesos de supervivencia. [dieciséis]
Señalización mediada por receptores
La vía mejor conocida de activación de NF-kB es la mediada por el receptor de muerte TNFR1, que comienza como en la vía de necroptosis con el ensamblaje de TRADD , RIPK1, TRAF2 y clAP1 en las balsas lipídicas de la membrana plasmática (el complejo I es formado). En la señalización de supervivencia, RIPK1 se poliubiquitina, lo que permite que NEMO (modulador esencial del factor de necrosis - kappa - B) se una a la quinasa IkB o al complejo IKK. [17] Para activar IKK , las proteínas adaptadoras TAB2 y TAB3 reclutan TAK1 o MEKK3, que fosforilan el complejo. Esto da como resultado la fosforilación de los inhibidores de NF-kB por el complejo IKK activado, que a su vez desencadena su poliubiquitinación y posterior degradación en el proteasoma 26S.
Como resultado, NF-kB ahora puede migrar al núcleo donde controlará la transcripción del ADN al unirse a los promotores de genes específicos. Se cree que algunos de esos genes tienen propiedades antiapoptóticas y promueven la degradación proteasomal de RIPK1, lo que da como resultado un ciclo de autorregulación.
Mientras se encuentra en el complejo I, también se ha demostrado que RIPK1 desempeña un papel en la activación de MAP ( proteína activada por mitógenos ) quinasas como JNK, ERK y p38. En particular, la JNK se puede encontrar tanto en la muerte celular como en las vías de supervivencia, y su papel en el proceso de muerte celular se suprime mediante NF-kB activado. [18]
La señalización de la supervivencia celular también puede estar mediada por TLR-3 ( receptores tipo toll ) y TLR-4. Aquí, RIPK1 se recluta a los receptores donde se fosforila y poliubiquitina. Esto da como resultado el reclutamiento de las proteínas que activan el complejo IKK (TAK1, TAB1 y TAB2), por lo que eventualmente NF-kB ahora también puede migrar al núcleo. RIPK2 está involucrado en esta señalización mediada por TLR, lo que sugiere que podría haber una regulación de la supervivencia o muerte celular (los dos posibles resultados) a través de la interacción mutua entre los dos miembros de la familia RIPK. [18] [19]
Activación mediada por estrés genotóxico
Tras el daño del ADN, RIPK1 media otra vía de activación de NF-kB donde ocurren dos procesos simultáneos y exclusivos. Se crea un complejo proapoptótico, mientras que RIPK1 también media la interacción entre las subunidades PIDD, NEMO e IKK que eventualmente resultarán en la activación del complejo IKK después de la interacción con ATM quinasa (una proteína estimulada de ruptura de doble cadena de ADN). Se cree que la interacción entre RIPK1 y PIDD a través de sus dominios de muerte promueve la supervivencia celular para neutralizar este complejo proapoptótico. [19]
Otros
Se ha observado que RIPK1 también puede interactuar con IGF-1R (receptor del factor de crecimiento similar a la insulina 1) para activar JNK (quinasas N-terminales c-Jun), puede estar relacionado con la señalización del receptor del factor de crecimiento epidérmico y se expresa en gran medida en células de glioblastoma, lo que sugiere que RIPK1 de hecho está involucrado en los procesos de supervivencia y proliferación celular. [18]
Papel en la muerte celular
Necroptosis
La necroptosis es una forma programada de necrosis que comienza con el ensamblaje del ligando TNF (factor de necrosis tumoral) con su receptor de membrana, el TNFR (receptor del factor de necrosis tumoral). Una vez activado, el dominio intracelular de TNFR inicia el reclutamiento de la proteína TRADD del dominio de muerte asociada al adaptador TNFR-1 , que recluta RIPK1 y dos ubiquitina ligasas: TRAF2 y clAP1. Este complejo se denomina complejo TNFR-1 I. [20]
Luego, el Complejo I es modificado por IAP (inhibidor de proteínas de apoptosis) y LUBAC (complejo de ensamblaje de ubiquitinación lineal), que generan enlaces de ubiquitina lineales. La ubiquitinación del complejo I conduce a la activación de NF-κB , que a su vez activa la expresión de la proteína FLIP inhibidora similar a FLICE. Luego, FLIP se une a la caspasa-8 , formando un heterodímero FLIP de caspasa-8 en el citosol que interrumpe la actividad de la caspasa-8 y evita que tenga lugar la apoptosis mediada por caspasa-8 . [21]
El ensamblaje del complejo II-b comienza entonces en el citosol. Este nuevo complejo contiene el heterodímero FLIP caspasa-8, así como RIPK1 y RIPK3. La inhibición de la caspasa dentro de este complejo permite que RIPK1 y RIPK3 se autotransfosforilen entre sí, formando otro complejo llamado necrosoma. [22] El necrosoma comienza a reclutar MLKL (proteína similar al dominio de quinasa de linaje mixto), que es fosforilada por RIPK3 e inmediatamente se traslada a balsas lipídicas dentro de la membrana plasmática. Esto conduce a la formación de poros en la membrana, lo que permite que aumente la entrada de sodio -y en consecuencia la presión osmótica- , lo que eventualmente provoca la ruptura de la membrana celular. [22]
Apoptosis
La vía extrínseca apoptótica comienza con la formación del complejo TNFR-1-I, que contiene TRADD , RIPK1 y dos ubiquitinas ligasas: TRAF2 y clAP1. [23] [20]
A diferencia de la vía necroptótica, esta vía no incluye la inhibición de caspasa-8 . Por tanto, en ausencia de la función NF-κB , no se produce FLIP y, por tanto, la caspasa-8 activa se ensambla con FADD , RIPK1 y RIPK3 en el citosol, formando lo que se conoce como complejo IIa. [22]
La caspasa-8 activa Bid, una proteína que se une a la membrana mitocondrial, permitiendo la liberación de moléculas mitocondriales intermembrana como el citocromo c . El citocromo c luego se ensambla con Apaf 1 y moléculas de ATP, formando un complejo llamado apoptosoma . La activación de las caspasa 3 y 9 por el apoptosoma inicia una cascada proteolítica que eventualmente conduce a la degradación de orgánulos y proteínas, y la fragmentación del ADN, induciendo la muerte celular apoptótica.
Enfermedades neurodegenerativas
Enfermedad de Alzheimer
Los pacientes con la enfermedad de Alzheimer , una enfermedad neurodegenerativa caracterizada por un deterioro cognitivo y un trastorno del comportamiento, experimentan una inflamación cerebral crónica que conduce a la atrofia de varias regiones del cerebro. [1]
Un signo de esta inflamación es un mayor número de microglia, un tipo de células gliales ubicadas en el cerebro y la médula espinal. Se sabe que RIPK1 aparece en mayores cantidades en el cerebro de los afectados con EA. [24] Esta enzima regula no solo la necroptosis, sino también la inflamación celular y, como resultado, participa en la regulación de las funciones microgliales, especialmente aquellas asociadas con la aparición y desarrollo de enfermedades neurodegenerativas como la EA. [24]
La esclerosis lateral amiotrófica
La esclerosis lateral amiotrófica (ELA) se caracteriza por la degeneración de las neuronas motoras que conduce a la pérdida progresiva de la movilidad. En consecuencia, los pacientes no pueden realizar ninguna actividad física debido a la atrofia de sus músculos. [25]
Se sabe que el gen de la optineurina (OPTN) y su mutación están implicados en la ELA. Cuando el organismo pierde OPTN, comienza la dismielinización de los axones y su degeneración. La degeneración de los axones es producida por varios componentes del Sistema Nervioso Central (SNC) incluyendo RIPK1 y otra enzima de la familia de las Proteínas Quinasas que Interactúan con el Receptor, RIPK3, así como otras proteínas como MLKL. [26]
Una vez que RIPK1, RIPK3 y MLKL han contribuido a la dismielinización y la consiguiente degeneración de los axones, el impulso nervioso no puede pasar de una neurona a otra debido a la falta de mielina , lo que conduce a los consiguientes problemas de movilidad como lo hace el impulso nervioso. no llegar a su destino final. [27]
Enfermedad autoinflamatoria
Una enfermedad autoinflamatoria caracterizada por fiebres recurrentes y linfadenopatía se ha asociado con mutaciones en este gen. [28]
Interacciones
Se ha demostrado que RIPK1 interactúa con:
- BIRC2 , [29]
- BIRC3 , [29]
- CA11 , [30]
- CASP8 , [29] [31] [32]
- CFLAR , [31] [33]
- CRADD , [34] [35]
- RIPK2 , [18] [19]
- RIPK3 , [36] [37]
- RNF11 , [38]
- RNF216 , [39]
- SQSTM1 , [40]
- TNFRSF1A , [7] [34] [41] [42] [43] [44]
- TRADD , [7]
- TRAF2 , [7] [45] [46] [47]
- UBC . [29] [30] [43] [44] [48]
- clAP1 [23]
- IAP [23]
- LUBAC [23]
- IGF-1R [18]
- FLIP [21]
- MLKL [49]
Referencias
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enlaces externos
- Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : Q13546 (Serina / treonina-proteína quinasa 1 que interactúa con el receptor) en el PDBe-KB .