Cofactor (bioquímica)
De Wikipedia, la enciclopedia libre
  (Redirigido desde el cofactor Redox )
Saltar a navegación Saltar a búsqueda
El complejo succinato deshidrogenasa muestra varios cofactores, incluidos flavina , centros de hierro-azufre y hemo .

Un cofactor es un compuesto químico no proteico o un ion metálico que se requiere para la actividad de una enzima como catalizador (un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de una reacción química ). Los cofactores pueden considerarse "moléculas auxiliares" que ayudan en las transformaciones bioquímicas . La velocidad a la que estos ocurren se caracterizan en un área de estudio llamada cinética enzimática . Los cofactores suelen diferir de los ligandos en que a menudo obtienen su función permaneciendo unidos.

Los cofactores se pueden dividir en dos tipos: iones inorgánicos y moléculas orgánicas complejas llamadas coenzimas. [1] Las coenzimas se derivan principalmente de vitaminas y otros nutrientes esenciales orgánicos en pequeñas cantidades. (Tenga en cuenta que algunos científicos limitan el uso del término "cofactor" a sustancias inorgánicas; aquí se incluyen ambos tipos. [2] [3] )

Las coenzimas se dividen además en dos tipos. El primero se denomina "grupo protésico", que consiste en una coenzima que está unida de manera estrecha o incluso covalente y permanente a una proteína. [4] El segundo tipo de coenzimas se denominan "cosustratos" y se unen transitoriamente a la proteína. Los cosustratos pueden liberarse de una proteína en algún momento y luego volver a unirse más tarde. Tanto los grupos protésicos como los cosustratos tienen la misma función, que es facilitar la reacción de enzimas y proteínas. Una enzima inactiva sin cofactor se llama apoenzima , mientras que la enzima completa con cofactor se llama holoenzima . [5](Tenga en cuenta que la Unión Internacional de Química Pura y Aplicada (IUPAC) define "coenzima" de manera un poco diferente, es decir, como un compuesto orgánico no proteico de bajo peso molecular que está débilmente unido y participa en reacciones enzimáticas como un portador disociable de grupos químicos o electrones; un grupo protésico se define como una unidad no polipeptídica fuertemente unida en una proteína que se regenera en cada renovación enzimática).

Algunas enzimas o complejos enzimáticos requieren varios cofactores. Por ejemplo, el complejo multienzimático piruvato deshidrogenasa [6] en la unión de la glucólisis y el ciclo del ácido cítrico requiere cinco cofactores orgánicos y un ión metálico: pirofosfato de tiamina débilmente unido (TPP), lipoamida unida covalentemente y dinucleótido de flavina adenina (FAD), cosustratos nicotinamida adenina dinucleótido (NAD + ) y coenzima A (CoA), y un ion metálico (Mg 2+ ). [7]

Los cofactores orgánicos son a menudo vitaminas o están hechos de vitaminas. Muchos contienen el nucleótido adenosina monofosfato (AMP) como parte de sus estructuras, como ATP , coenzima A , FAD y NAD + . Esta estructura común puede reflejar un origen evolutivo común como parte de las ribozimas en un mundo de ARN antiguo . Se ha sugerido que la parte AMP de la molécula puede considerarse una especie de "mango" mediante el cual la enzima puede "agarrar" la coenzima para cambiarla entre diferentes centros catalíticos. [8]

Clasificación

Los cofactores se pueden dividir en dos grupos principales: cofactores orgánicos , como flavina o hemo ; y cofactores inorgánicos , tales como los iones metálicos Mg 2+ , Cu + , Mn 2+ y agrupaciones de hierro-azufre .

Los cofactores orgánicos a veces se dividen en coenzimas y grupos protésicos . El término coenzima se refiere específicamente a enzimas y, como tal, a las propiedades funcionales de una proteína. Por otro lado, "grupo protésico" enfatiza la naturaleza de la unión de un cofactor a una proteína (fuerte o covalente) y, por lo tanto, se refiere a una propiedad estructural. Diferentes fuentes dan definiciones ligeramente diferentes de coenzimas, cofactores y grupos protésicos. Algunos consideran las moléculas orgánicas fuertemente unidas como grupos protésicos y no como coenzimas, mientras que otros definen todas las moléculas orgánicas no proteicas necesarias para la actividad enzimática como coenzimas y clasifican las que están fuertemente unidas como grupos protésicos de coenzimas. Estos términos se utilizan a menudo de forma poco estricta.

Una carta de 1980 en Trends in Biochemistry Sciences señaló la confusión en la literatura y la distinción esencialmente arbitraria hecha entre grupos de prótesis y grupo de coenzimas y propuso el siguiente esquema. Aquí, los cofactores se definieron como una sustancia adicional además de la proteína y el sustrato que se requiere para la actividad enzimática y un grupo prostético como una sustancia que experimenta su ciclo catalítico completo unido a una sola molécula de enzima. Sin embargo, el autor no pudo llegar a una definición única que lo abarcara todo de una "coenzima" y propuso que este término se elimine de su uso en la literatura. [9]

Cofactores inorgánicos

Iones de metal

Más información: metaloproteína

Los iones metálicos son cofactores comunes. [10] El estudio de estos cofactores se enmarca en el área de la química bioinorgánica . En nutrición , la lista de oligoelementos esenciales refleja su papel como cofactores. En los seres humanos, esta lista incluye comúnmente hierro , magnesio , manganeso , cobalto , cobre , zinc y molibdeno . [11] Aunque la deficiencia de cromo causa tolerancia a la glucosa alterada , no se ha identificado ninguna enzima humana que utilice este metal como cofactor.[12] [13] El yodo también es un oligoelemento esencial, pero este elemento se usa como parte de la estructura de las hormonas tiroideas más que como un cofactor enzimático. [14] El calcio es otro caso especial, ya que se requiere como un componente de la dieta humana y es necesario para la actividad completa de muchas enzimas, como la óxido nítrico sintasa , las proteínas fosfatasas y la adenilato quinasa , pero el calcio activa estas enzimas en la regulación alostérica , a menudo se unen a estas enzimas en un complejo con calmodulina . [15] El calcio es, por tanto, una señalización celularmolécula, y no suele considerarse un cofactor de las enzimas que regula. [dieciséis]

Otros organismos requieren metales adicionales como cofactores enzimáticos, como el vanadio en la nitrogenasa de las bacterias fijadoras de nitrógeno del género Azotobacter , [17] tungsteno en el aldehído ferredoxina oxidorreductasa del arqueo termófilo Pyrococcus furiosus , [18] e incluso cadmio en el anhidrasa carbónica de la diatomea marina Thalassiosira weissflogii . [19] [20]

En muchos casos, el cofactor incluye un componente orgánico e inorgánico. Un conjunto diverso de ejemplos son las proteínas hemo , que consisten en un anillo de porfirina coordinado con el hierro . [21]

IonEjemplos de enzimas que contienen este ion
CupricCitocromo oxidasa
Ferroso o férricoCatalasa
Citocromo (vía Heme )
Nitrogenasa
Hidrogenasa
MagnesioGlucosa 6-fosfatasa
Hexoquinasa
ADN polimerasa
ManganesoArginasa
MolibdenoNitrato reductasa
nitrogenasa
NíquelUreasa
ZincAlcohol deshidrogenasa
Anhidrasa carbónica
ADN polimerasa
Un grupo simple de [Fe 2 S 2 ] que contiene dos átomos de hierro y dos átomos de azufre, coordinados por cuatro residuos de cisteína de proteína.

Grupos de hierro-azufre

Más información: Proteína de hierro-azufre

Los cúmulos de hierro y azufre son complejos de átomos de hierro y azufre contenidos en las proteínas por residuos de cisteinilo. Desempeñan funciones tanto estructurales como funcionales, incluida la transferencia de electrones, la detección redox y como módulos estructurales. [22]

Orgánico

Los cofactores orgánicos son pequeñas moléculas orgánicas (típicamente una masa molecular menor de 1000 Da) que pueden estar unidas de manera suelta o estrecha a la enzima y participar directamente en la reacción. [5] [23] [24] [25] En el último caso, cuando es difícil de eliminar sin desnaturalizar la enzima, se puede denominar grupo protésico . Es importante enfatizar que no existe una división tajante entre cofactores débilmente y fuertemente ligados. [5] De hecho, muchos, como el NAD +, se pueden unir estrechamente en algunas enzimas, mientras que en otras está débilmente unido. [5] Otro ejemplo es el pirofosfato de tiamina (TPP), que está fuertemente unido a la transcetolasa.o piruvato descarboxilasa , mientras que está menos unido en piruvato deshidrogenasa . [26] Otras coenzimas, flavina adenina dinucleótido (FAD), biotina y lipoamida , por ejemplo, están estrechamente unidas. [27] Los cofactores fuertemente unidos se regeneran, en general, durante el mismo ciclo de reacción, mientras que los cofactores débilmente unidos pueden regenerarse en una reacción posterior catalizada por una enzima diferente. En este último caso, el cofactor también puede considerarse un sustrato o cosustrato.

Las vitaminas pueden servir como precursores de muchos cofactores orgánicos (p. Ej., Vitaminas B 1 , B 2 , B 6 , B 12 , niacina , ácido fólico ) o como coenzimas en sí mismas (p. Ej., Vitamina C ). Sin embargo, las vitaminas tienen otras funciones en el cuerpo. [28] Muchos cofactores orgánicos también contienen un nucleótido , como los portadores de electrones NAD y FAD , y la coenzima A , que transporta acilogrupos. La mayoría de estos cofactores se encuentran en una gran variedad de especies y algunos son universales para todas las formas de vida. Una excepción a esta amplia distribución es un grupo de cofactores únicos que evolucionaron en metanógenos , que están restringidos a este grupo de arqueas . [29]

Vitaminas y derivados

CofactorVitaminaComponente adicionalGrupo (s) químico (s) transferidosDistribución
Pirofosfato de tiamina [30]Tiamina (B 1 )pirofosfatoGrupos de 2 carbonos, escisión αBacterias , arqueas y eucariotas
NAD + y NADP + [31]Niacina (B 3 )ADPElectronesBacterias , arqueas y eucariotas
Fosfato de piridoxal [32]Piridoxina (B 6 )NingunoGrupos amino y carboxiloBacterias , arqueas y eucariotas
Metilcobalamina [33]Vitamina B 12Grupo metilogrupos aciloBacterias , arqueas y eucariotas
Cobalamina [5]Cobalamina (B 12 )Ningunohidrógeno , grupos alquiloBacterias , arqueas y eucariotas
Biotina [34]Biotina (H)NingunoCO 2Bacterias , arqueas y eucariotas
Coenzima A [35]Ácido pantoténico (B 5 )ADPGrupo acetilo y otros grupos aciloBacterias , arqueas y eucariotas
Ácido tetrahidrofólico [36]Ácido fólico (B 9 )Residuos de glutamatoGrupos metilo , formilo , metileno y formiminoBacterias , arqueas y eucariotas
Menaquinona [37]Vitamina KNingunoGrupo carbonilo y electronesBacterias , arqueas y eucariotas
Ácido ascórbico [38]Vitamina CNingunoElectronesBacterias , arqueas y eucariotas
Mononucleótido de flavina [39]Riboflavina (B 2 )NingunoElectronesBacterias , arqueas y eucariotas
Dinucleótido de flavina y adenina [39]Riboflavina (B 2 )ADPElectronesBacterias , arqueas y eucariotas
Coenzima F420 [40]Riboflavina (B 2 )AminoácidosElectronesMetanógenos y algunas bacterias.

No vitaminas

CofactorGrupo (s) químico (s) transferidosDistribución
Trifosfato de adenosina [41]Grupo fosfatoBacterias , arqueas y eucariotas
S-adenosil metionina [42]Grupo metiloBacterias , arqueas y eucariotas
Coenzima B [43]ElectronesMetanógenos
Coenzima M [44] [45]Grupo metiloMetanógenos
Coenzima Q [46]ElectronesBacterias , arqueas y eucariotas
Trifosfato de citidina [47]Diacilgliceroles y grupos de cabeza lipídicaBacterias , arqueas y eucariotas
Glutatión [48] [49]ElectronesAlgunas bacterias y la mayoría de eucariotas.
Hemo [50]ElectronesBacterias , arqueas y eucariotas
Lipoamida [5]Electrones , grupos aciloBacterias , arqueas y eucariotas
Metanofurano [51]Grupo FormylMetanógenos
Molibdopterina [52] [53]Átomos de oxigenoBacterias , arqueas y eucariotas
Azúcares nucleotídicos [54]MonosacáridosBacterias , arqueas y eucariotas
3'-Fosfoadenosina-5'-fosfosulfato [55]Grupo sulfatoBacterias , arqueas y eucariotas
Pirroloquinolina quinona [56]ElectronesBacterias
Tetrahidrobiopterina [57]Átomo de oxígeno y electronesBacterias , arqueas y eucariotas
Tetrahidrometanopterina [58]Grupo metiloMetanógenos

Cofactores como intermediarios metabólicos

Las reacciones redox del dinucleótido de nicotinamida y adenina .

El metabolismo implica una amplia gama de reacciones químicas, pero la mayoría se incluyen en algunos tipos básicos de reacciones que implican la transferencia de grupos funcionales . [59] Esta química común permite que las células utilicen un pequeño conjunto de intermediarios metabólicos para transportar grupos químicos entre diferentes reacciones. [60] Estos intermedios de transferencia de grupos son los cofactores orgánicos débilmente unidos, a menudo llamados coenzimas .

Cada clase de reacción de transferencia de grupo es llevada a cabo por un cofactor particular, que es el sustrato de un conjunto de enzimas que lo producen y un conjunto de enzimas que lo consumen. Un ejemplo de esto son las deshidrogenasas que utilizan dinucleótido de nicotinamida adenina (NAD + ) como cofactor. Aquí, cientos de tipos separados de enzimas eliminan electrones de sus sustratos y reducen NAD + a NADH. Este cofactor reducido es entonces un sustrato para cualquiera de las reductasas en la célula que requieren electrones para reducir sus sustratos. [31]

Por lo tanto, estos cofactores se reciclan continuamente como parte del metabolismo . Por ejemplo, la cantidad total de ATP en el cuerpo humano es de aproximadamente 0,1  moles . Este ATP se descompone constantemente en ADP y luego se convierte nuevamente en ATP. Por tanto, en un momento dado, la cantidad total de ATP + ADP permanece bastante constante. La energía utilizada por las células humanas requiere la hidrólisis de 100 a 150 moles de ATP al día, que ronda los 50 a 75 kg. En situaciones típicas, los seres humanos consumen su peso corporal de ATP durante el transcurso del día. [61] Esto significa que cada molécula de ATP se recicla de 1000 a 1500 veces al día.

Evolución

Más información: Abiogénesis

Los cofactores orgánicos, como el ATP y el NADH , están presentes en todas las formas de vida conocidas y forman una parte fundamental del metabolismo . Tal conservación universal indica que estas moléculas evolucionaron muy temprano en el desarrollo de los seres vivos. [62] Por lo tanto, al menos parte del conjunto actual de cofactores puede haber estado presente en el último ancestro universal , que vivió hace unos 4 mil millones de años. [63] [64]

Los cofactores orgánicos pueden haber estado presentes incluso antes en la historia de la vida en la Tierra. [65] El nucleótido adenosina está presente en cofactores que catalizan muchas reacciones metabólicas básicas como la transferencia de grupos metilo, acilo y fosforilo, así como reacciones redox . Por lo tanto, se ha propuesto que este andamio químico ubicuo es un remanente del mundo del ARN , con ribozimas tempranas que evolucionan para unirse a un conjunto restringido de nucleótidos y compuestos relacionados. [66] [67]Se cree que los cofactores basados ​​en adenosina actuaron como adaptadores intercambiables que permitieron que las enzimas y ribozimas se unieran a nuevos cofactores a través de pequeñas modificaciones en los dominios de unión a adenosina existentes , que originalmente habían evolucionado para unirse a un cofactor diferente. [8] Este proceso de adaptar una estructura pre-evolucionada para un uso novedoso se conoce como exaptación .

Un método computacional, IPRO, predijo recientemente mutaciones que cambiaron experimentalmente la especificidad del cofactor de la xilosa reductasa de Candida boidinii de NADPH a NADH. [68]

Historia

Más información: Historia de la bioquímica

El primer cofactor orgánico que se descubrió fue NAD + , que fue identificado por Arthur Harden y William Young en 1906. [69] Observaron que la adición de extracto de levadura hervido y filtrado aceleraba enormemente la fermentación alcohólica en extractos de levadura sin hervir. Llamaron coferment al factor no identificado responsable de este efecto . A través de una larga y difícil purificación a partir de extractos de levadura, Hans von Euler-Chelpin identificó este factor termoestable como un fosfato de azúcar nucleótido . [70] Otros cofactores fueron identificados a lo largo del siglo XX, y el ATP fue aislado en 1929 por Karl Lohmann,[71] y la coenzima A descubierta en 1945 por Fritz Albert Lipmann . [72]

Las funciones de estas moléculas fueron al principio misteriosas, pero, en 1936, Otto Heinrich Warburg identificó la función del NAD + en la transferencia de hidruros. [73] Este descubrimiento fue seguido a principios de la década de 1940 por el trabajo de Herman Kalckar , quien estableció el vínculo entre la oxidación de azúcares y la generación de ATP. [74] Esto confirmó el papel central del ATP en la transferencia de energía que había sido propuesto por Fritz Albert Lipmann en 1941. [75] Más tarde, en 1949, Morris Friedkin y Albert L. Lehninger demostraron que NAD + vinculaba las vías metabólicas como la cítrica ciclo ácido y síntesis de ATP. [76]

Cofactores derivados de proteínas

En varias enzimas, el resto que actúa como cofactor se forma mediante la modificación postraduccional de una parte de la secuencia de la proteína. Esto a menudo reemplaza la necesidad de un factor de unión externo, como un ión metálico, para la función de las proteínas. Las posibles modificaciones podrían ser la oxidación de residuos aromáticos, unión entre residuos, escisión o formación de anillos. [77] Estas alteraciones son distintas de otras modificaciones de proteínas posteriores a la traducción, como la fosforilación , metilación o glicosilación en que los aminoácidos suelen adquirir nuevas funciones. Esto aumenta la funcionalidad de la proteína; Los aminoácidos no modificados se limitan típicamente a reacciones ácido-base, y la alteración de los restos puede dar a la proteína sitios electrofílicos o la capacidad de estabilizar radicales libres.[77] Los ejemplos de producción de cofactores incluyen triptófano triptofilquinona (TTQ), derivado de dos cadenas laterales de triptófano, [78] y 4-metiliden-imidazol-5-ona (MIO), derivado de un motivo Ala-Ser-Gly. [79] La caracterización de cofactores derivados de proteínas se realiza mediante cristalografía de rayos X y espectroscopia de masas ; Los datos estructurales son necesarios porque la secuenciación no identifica fácilmente los sitios alterados.

Cofactores no enzimáticos

El término se usa en otras áreas de la biología para referirse más ampliamente a moléculas no proteicas (o incluso proteicas) que se activan, inhiben o son necesarias para que la proteína funcione. Por ejemplo, los ligandos como las hormonas que se unen a las proteínas receptoras y las activan se denominan cofactores o coactivadores, mientras que las moléculas que inhiben las proteínas receptoras se denominan correpresores. Un ejemplo de ello es la familia de receptores de receptores acoplados a proteína G, que se encuentran con frecuencia en las neuronas sensoriales. La unión del ligando a los receptores activa la proteína G, que luego activa una enzima para activar el efector. [80]Para evitar confusiones, se ha sugerido que las proteínas que tienen una activación o represión mediada por unión a ligandos se denominen correguladores. [81]

Ver también

  • Catálisis enzimática
  • Química Inorgánica
  • Química organometálica
  • Química bioorganometálica
  • Ingeniería cofactor

Referencias

  1. ^ Hasim, Onn (2010). Grupo de coenzimas, cofactores y prótesis: jerga bioquímica ambigua . Kuala Lumpur: Educación bioquímica. págs. 93–94.
  2. ^ "coenzimas y cofactores" . Archivado desde el original el 26 de agosto de 1999 . Consultado el 17 de noviembre de 2007 .
  3. ^ "Cofactores de enzimas" . Archivado desde el original el 5 de mayo de 2003 . Consultado el 17 de noviembre de 2007 .
  4. ^ Nelson D (2008). Principios de bioquímica de Lehninger . Nueva York: WH Freeman and Company. pag. 184.
  5. ↑ a b c d e f Sauke DJ, Metzler DE, Metzler CM (2001). Bioquímica: las reacciones químicas de las células vivas (2ª ed.). San Diego: Harcourt / Academic Press. ISBN 978-0-12-492540-3.
  6. ^ Jordan F, Patel MS (2004). Tiamina: mecanismos catalíticos en estados normales y patológicos . Nueva York, NY: Marcel Dekker. pag. 588. ISBN 978-0-8247-4062-7.
  7. ^ "Complejo de piruvato deshidrogenasa" . Química LibreTextos . 2013-10-02 . Consultado el 10 de mayo de 2017 .
  8. ↑ a b Denessiouk KA, Rantanen VV, Johnson MS (agosto de 2001). "Reconocimiento de adenina: un motivo presente en proteínas dependientes de ATP, CoA, NAD, NADP y FAD". Las proteínas . 44 (3): 282–91. doi : 10.1002 / prot.1093 . PMID 11455601 . S2CID 10848692 .  
  9. ^ Bryce (marzo de 1979). "SAM - semántica y malentendidos". Trends Biochem. Sci . 4 (3): N62 – N63. doi : 10.1016 / 0968-0004 (79) 90255-X .
  10. ^ "Bioquímica: enzimas: clasificación y catálisis (cofactores)" . vle.du.ac.in . Consultado el 7 de febrero de 2018 .[ enlace muerto permanente ]
  11. ^ Aggett PJ (agosto de 1985). "Fisiología y metabolismo de oligoelementos esenciales: un esquema". Clínicas de Endocrinología y Metabolismo . 14 (3): 513–43. doi : 10.1016 / S0300-595X (85) 80005-0 . PMID 3905079 . 
  12. ^ Stearns DM (2000). "¿Es el cromo un metal traza esencial?". BioFactors . 11 (3): 149–62. doi : 10.1002 / biof.5520110301 . PMID 10875302 . S2CID 19417496 .  
  13. ^ Vincent JB (abril de 2000). "La bioquímica del cromo" . La Revista de Nutrición . 130 (4): 715–8. doi : 10.1093 / jn / 130.4.715 . PMID 10736319 . 
  14. ^ Cavalieri RR (abril de 1997). "Metabolismo del yodo y fisiología tiroidea: conceptos actuales". Tiroides . 7 (2): 177–81. doi : 10.1089 / thy.1997.7.177 . PMID 9133680 . 
  15. ^ Clapham DE (2007). "Señalización de calcio" . Celular . 131 (6): 1047–58. doi : 10.1016 / j.cell.2007.11.028 . PMID 18083096 . S2CID 15087548 .  
  16. ^ Niki I, Yokokura H, Sudo T, Kato M, Hidaka H (octubre de 1996). "Señalización de Ca2 + y proteínas de unión a Ca2 + intracelular". Revista de bioquímica . 120 (4): 685–98. doi : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a021466 . PMID 8947828 . 
  17. ^ Eady RR (julio de 1988). "La nitrogenasa que contiene vanadio de Azotobacter". BioFactors . 1 (2): 111–6. PMID 3076437 . 
  18. ^ Chan MK, Mukund S, Kletzin A, Adams MW, Rees DC (marzo de 1995). "Estructura de una enzima hipertermófila tungstopterina, aldehído ferredoxina oxidorreductasa". Ciencia . 267 (5203): 1463–9. Código Bibliográfico : 1995Sci ... 267.1463C . doi : 10.1126 / science.7878465 . PMID 7878465 . S2CID 20868012 .  
  19. ^ Lane TW, Morel FM (abril de 2000). "Una función biológica del cadmio en diatomeas marinas" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 97 (9): 4627–31. Código Bibliográfico : 2000PNAS ... 97.4627L . doi : 10.1073 / pnas.090091397 . PMC 18283 . PMID 10781068 .  
  20. ^ Carril TW, Saito MA, George GN, Pickering IJ, Prince RC, Morel FM (2005). "Bioquímica: una enzima de cadmio de una diatomea marina" . Naturaleza . 435 (7038): 42. Bibcode : 2005Natur.435 ... 42L . doi : 10.1038 / 435042a . PMID 15875011 . S2CID 52819760 .  
  21. ^ Li T, Bonkovsky HL, Guo JT (marzo de 2011). "Análisis estructural de proteínas hemo: implicaciones para el diseño y la predicción" . Biología Estructural BMC . 11 : 13. doi : 10.1186 / 1472-6807-11-13 . PMC 3059290 . PMID 21371326 .  
  22. ^ Meyer J (febrero de 2008). "Pliegues de proteínas de hierro-azufre, química de hierro-azufre y evolución". J. Biol. Inorg. Chem . 13 (2): 157–70. doi : 10.1007 / s00775-007-0318-7 . PMID 17992543 . S2CID 21961142 .  
  23. ^ Palmer T (1981). Entender las enzimas . Nueva York: Horwood. ISBN 978-0-85312-307-1.
  24. ^ Cox M, Lehninger AL, Nelson DR (2000). Principios de bioquímica de Lehninger (3ª ed.). Nueva York: Worth Publishers. ISBN 978-1-57259-153-0.
  25. ^ Farrell SO, Campbell MK (2009). Bioquímica (6ª ed.). Pacific Grove: Brooks Cole. ISBN 978-0-495-39041-1.
  26. ^ Morey AV, Juni E (junio de 1968). "Estudios sobre la naturaleza de la unión del pirofosfato de tiamina a las enzimas" . La Revista de Química Biológica . 243 (11): 3009-19. doi : 10.1016 / S0021-9258 (18) 93372-7 . PMID 4968184 . 
  27. ^ Hanukoglu I (diciembre de 2017). "Conservación de las interfaces enzima-coenzima en FAD y NADP que se une a la enzima ubicua de adrenodoxina reductasa-A". Revista de evolución molecular . 85 (5–6): 205–218. Código bibliográfico : 2017JMolE..85..205H . doi : 10.1007 / s00239-017-9821-9 . PMID 29177972 . S2CID 7120148 .  
  28. ^ Bolander FF (2006). "Vitaminas: no solo para enzimas". Curr Opin Investig Drugs . 7 (10): 912-5. PMID 17086936 . 
  29. ^ Rouvière PE, Wolfe RS (junio de 1988). "Nueva bioquímica de la metanogénesis" . La Revista de Química Biológica . 263 (17): 7913–6. doi : 10.1016 / S0021-9258 (18) 68417-0 . PMID 3131330 . 
  30. ^ Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF (2007). "Estructura, mecanismo y dualidad catalítica de enzimas dependientes de tiamina". Celda. Mol. Life Sci . 64 (7–8): 892–905. doi : 10.1007 / s00018-007-6423-5 . PMID 17429582 . S2CID 20415735 .  
  31. ↑ a b Pollak N, Dölle C, Ziegler M (2007). "El poder de reducir: nucleótidos de piridina: pequeñas moléculas con multitud de funciones" . Biochem. J . 402 (2): 205–18. doi : 10.1042 / BJ20061638 . PMC 1798440 . PMID 17295611 .  
  32. ^ Eliot AC, Kirsch JF (2004). "Enzimas de fosfato de piridoxal: consideraciones mecánicas, estructurales y evolutivas". Annu. Rev. Biochem. 73 : 383–415. doi : 10.1146 / annurev.biochem.73.011303.074021 . PMID 15189147 .  
  33. ^ Banerjee R, Ragsdale SW (2003). "Las muchas caras de la vitamina B 12 : catálisis por enzimas dependientes de cobalamina" . Annu. Rev. Biochem. 72 : 209–47. doi : 10.1146 / annurev.biochem.72.121801.161828 . PMID 14527323 .  
  34. ^ Jitrapakdee S, Wallace JC (2003). "La familia de la enzima biotina: motivos estructurales conservados y reordenamientos de dominio". Curr. Péptido de proteína. Sci . 4 (3): 217-29. doi : 10.2174 / 1389203033487199 . PMID 12769720 . 
  35. ↑ Leonardi R, Zhang YM, Rock CO, Jackowski S (2005). "Coenzima A: de nuevo en acción". Prog. Lipid Res . 44 (2-3): 125–53. doi : 10.1016 / j.plipres.2005.04.001 . PMID 15893380 . 
  36. ^ Donnelly JG (junio de 2001). "Ácido fólico". Revisiones críticas en ciencias de laboratorio clínico . 38 (3): 183–223. doi : 10.1080 / 20014091084209 . PMID 11451208 . S2CID 218866247 .  
  37. ^ Søballe B, Poole RK (agosto de 1999). "Ubiquinonas microbianas: múltiples funciones en la respiración, la regulación de genes y el manejo del estrés oxidativo" (PDF) . Microbiología . 145 (8): 1817–30. doi : 10.1099 / 13500872-145-8-1817 . PMID 10463148 .  
  38. ^ Linster CL, Van Schaftingen E (2007). "Vitamina C. Biosíntesis, reciclaje y degradación en mamíferos" . FEBS J . 274 (1): 1–22. doi : 10.1111 / j.1742-4658.2006.05607.x . PMID 17222174 . 
  39. ↑ a b Joosten V, van Berkel WJ (2007). "Flavoenzimas". Curr Opin Chem Biol . 11 (2): 195–202. doi : 10.1016 / j.cbpa.2007.01.010 . PMID 17275397 . 
  40. ^ Mack M, Grill S (2006). "Análogos de riboflavina e inhibidores de la biosíntesis de riboflavina". Apl. Microbiol. Biotechnol . 71 (3): 265–75. doi : 10.1007 / s00253-006-0421-7 . PMID 16607521 . S2CID 12634062 .  
  41. ^ Bugg T (1997). Introducción a la química de enzimas y coenzimas . Oxford: Blackwell Science. pp.  95 . ISBN 978-0-86542-793-8.
  42. ^ Chiang PK, Gordon RK, Tal J, Zeng GC, Doctor BP, Pardhasaradhi K, McCann PP (marzo de 1996). "S-adenosilmetionina y metilación". Revista FASEB . 10 (4): 471–80. doi : 10.1096 / fasebj.10.4.8647346 . PMID 8647346 . S2CID 11214528 .  
  43. ^ Noll KM, Rinehart KL, Tanner RS, Wolfe RS (junio de 1986). "Estructura del componente B (fosfato de 7-mercaptoheptanoiltreonina) del sistema metilcoenzima M metilreductasa de Methanobacterium thermoautotrophicum" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 83 (12): 4238–42. Código bibliográfico : 1986PNAS ... 83.4238N . doi : 10.1073 / pnas.83.12.4238 . PMC 323707 . PMID 3086878 .  
  44. ^ Taylor CD, Wolfe RS (agosto de 1974). "Estructura y metilación de la coenzima M (HSCH2CH2SO3)" . La Revista de Química Biológica . 249 (15): 4879–85. doi : 10.1016 / S0021-9258 (19) 42403-4 . PMID 4367810 . 
  45. ^ Balch WE, Wolfe RS (enero de 1979). "Especificidad y distribución biológica de la coenzima M (ácido 2-mercaptoetanosulfónico)" . Revista de bacteriología . 137 (1): 256–63. doi : 10.1128 / JB.137.1.256-263.1979 . PMC 218444 . PMID 104960 .  
  46. ^ Crane FL (diciembre de 2001). "Funciones bioquímicas de la coenzima Q10" . Revista del Colegio Americano de Nutrición . 20 (6): 591–8. doi : 10.1080 / 07315724.2001.10719063 . PMID 11771674 . S2CID 28013583 . Archivado desde el original el 16 de diciembre de 2008.  
  47. ^ Buchanan BB, Gruissem W, Jones RL (2000). Bioquímica y biología molecular de plantas (1ª ed.). Sociedad Americana de Fisiología Vegetal. ISBN 978-0-943088-39-6.
  48. ^ Parrilla D, Tausz T, De Kok LJ (2001). Importancia del glutatión en la adaptación de las plantas al medio ambiente . Saltador. ISBN 978-1-4020-0178-9.
  49. ^ Meister A, Anderson ME (1983). "Glutatión". Revisión anual de bioquímica . 52 : 711–60. doi : 10.1146 / annurev.bi.52.070183.003431 . PMID 6137189 . 
  50. ^ Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S (2004). "Biología del hemo en salud y enfermedad". Curr. Medicina. Chem . 11 (8): 981–6. doi : 10.2174 / 0929867043455521 . PMID 15078160 . 
  51. ^ Vorholt JA , Thauer RK (septiembre de 1997). "La especie activa de 'CO2' utilizada por formilmetanofurano deshidrogenasa de Archaea metanogénica" . Revista europea de bioquímica . 248 (3): 919–24. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1997.00919.x . PMID 9342247 . 
  52. ^ Mendel RR, Hänsch R (agosto de 2002). "Molibdoenzimas y cofactor de molibdeno en plantas" . Revista de botánica experimental . 53 (375): 1689–98. doi : 10.1093 / jxb / erf038 . PMID 12147719 . 
  53. ^ Mendel RR, Bittner F (2006). "Biología celular del molibdeno" . Biochim. Biophys. Acta . 1763 (7): 621–35. doi : 10.1016 / j.bbamcr.2006.03.013 . PMID 16784786 . 
  54. ^ Ginsburg V (1978). "Bioquímica comparativa de azúcares ligados a nucleótidos". Avances en Investigación Clínica y Biológica . 23 : 595–600. PMID 351635 . 
  55. ^ Negishi M, Pedersen LG, Petrotchenko E, Shevtsov S, Gorokhov A, Kakuta Y, Pedersen LC (junio de 2001). "Estructura y función de las sulfotransferasas" . Archivos de Bioquímica y Biofísica . 390 (2): 149–57. doi : 10.1006 / abbi.2001.2368 . PMID 11396917 . 
  56. ^ Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard O (agosto de 1979). "Una nueva coenzima de deshidrogenasas de alcohol primario bacteriano". Naturaleza . 280 (5725): 843–4. Código Bibliográfico : 1979Natur.280..843S . doi : 10.1038 / 280843a0 . PMID 471057 . S2CID 3094647 .  
  57. ^ Thöny B, Auerbach G, Blau N (abril de 2000). "Biosíntesis, regeneración y funciones de tetrahidrobiopterina" . La revista bioquímica . 347 (1): 1–16. doi : 10.1042 / 0264-6021: 3470001 . PMC 1220924 . PMID 10727395 .  
  58. ^ DiMarco AA, Bobik TA, Wolfe RS (1990). "Coenzimas inusuales de la metanogénesis". Revisión anual de bioquímica . 59 : 355–94. doi : 10.1146 / annurev.bi.59.070190.002035 . PMID 2115763 . 
  59. ^ Mitchell P (marzo de 1979). "La Novena Conferencia de Sir Hans Krebs. Compartimentación y comunicación en sistemas vivos. Conducción de ligandos: un principio catalítico general en sistemas de reacción química, osmótica y quimiosmótica" . Revista europea de bioquímica . 95 (1): 1–20. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1979.tb12934.x . PMID 378655 . 
  60. ^ Wimmer MJ, Rose IA (1978). "Mecanismos de reacciones de transferencia de grupo catalizadas por enzimas". Revisión anual de bioquímica . 47 : 1031–78. doi : 10.1146 / annurev.bi.47.070178.005123 . PMID 354490 . 
  61. ^ Di Carlo SE, Collins HL (2001). "Estimación de la resíntesis de ATP durante una carrera de maratón: un método para introducir el metabolismo" . Advan. Physiol. Edu . 25 (2): 70–1.
  62. ^ Chen X, Li N, Ellington AD (2007). "Catálisis de ribozimas del metabolismo en el mundo del ARN". Química y Biodiversidad . 4 (4): 633–55. doi : 10.1002 / cbdv.200790055 . PMID 17443876 . S2CID 44873410 .  
  63. ^ Koch AL (1998). ¿Cómo surgieron las bacterias? . Avances en fisiología microbiana. 40 . págs. 353–99. doi : 10.1016 / S0065-2911 (08) 60135-6 . ISBN 9780120277407. PMID  9889982 .
  64. ^ Ouzounis C, Kyrpides N (julio de 1996). "La aparición de los principales procesos celulares en evolución". Cartas FEBS . 390 (2): 119–23. doi : 10.1016 / 0014-5793 (96) 00631-X . PMID 8706840 . S2CID 39128865 .  
  65. ^ White HB (marzo de 1976). "Coenzimas como fósiles de un estado metabólico anterior". Revista de evolución molecular . 7 (2): 101–4. Código Bibliográfico : 1976JMolE ... 7..101W . doi : 10.1007 / BF01732468 . PMID 1263263 . S2CID 22282629 .  
  66. ^ Saran D, Frank J, Burke DH (2003). "La tiranía del reconocimiento de adenosina entre los aptámeros de ARN de la coenzima A" . BMC Evol. Biol . 3 : 26. doi : 10.1186 / 1471-2148-3-26 . PMC 317284 . PMID 14687414 .  
  67. ^ Jadhav VR, Yarus M (2002). "Coenzimas como coribozimas". Biochimie . 84 (9): 877–88. doi : 10.1016 / S0300-9084 (02) 01404-9 . PMID 12458080 . 
  68. ^ Khoury GA, Fazelinia H, Chin JW, Pantazes RJ, Cirino PC, Maranas CD (octubre de 2009). "Diseño computacional de la xilosa reductasa de Candida boidinii para alteración de la especificidad del cofactor" . Ciencia de las proteínas . 18 (10): 2125–38. doi : 10.1002 / pro.227 . PMC 2786976 . PMID 19693930 .  
  69. ^ Harden A, Young WJ (24 de octubre de 1906). "El fermento alcohólico del jugo de levadura" . Actas de la Royal Society B: Ciencias Biológicas . 78 (526): 369–75. doi : 10.1098 / rspb.1906.0070 .
  70. ^ "Fermentación de azúcares y enzimas fermentativas: Conferencia Nobel, 23 de mayo de 1930" (PDF) . Fundación Nobel . Consultado el 30 de septiembre de 2007 .
  71. ^ Lohmann K (agosto de 1929). "Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel". Naturwissenschaften . 17 (31): 624–5. Código Bibliográfico : 1929NW ..... 17..624. . doi : 10.1007 / BF01506215 . S2CID 20328411 . 
  72. ^ Lipmann F (1 de septiembre de 1945). "Acetilación de sulfanilamida por homogeneizados y extractos de hígado" . J. Biol. Chem . 160 (1): 173–90. doi : 10.1016 / S0021-9258 (18) 43110-9 .
  73. ^ Warburg O, Christian W (1936). "Piridina, el componente de transferencia de hidrógeno de las enzimas de fermentación (nucleótido de piridina)". Biochemische Zeitschrift . 287 : E79 – E88. doi : 10.1002 / hlca.193601901199 .
  74. ^ Kalckar HM (noviembre de 1974). "Orígenes del concepto fosforilación oxidativa". Bioquímica molecular y celular . 5 (1–2): 55–63. doi : 10.1007 / BF01874172 . PMID 4279328 . S2CID 26999163 .  
  75. ^ Lipmann F (1941). "Generación metabólica y utilización de la energía del enlace fosfato". Un libro de consulta en química, 1900-1950 . Adv Enzymol . 1 . págs. 99-162. doi : 10.4159 / harvard.9780674366701.c141 . ISBN 9780674366701.
  76. ^ Friedkin M, Lehninger AL (1949). "Esterificación de fosfato inorgánico acoplado al transporte de electrones entre el nucleótido de dihidrodifosfopiridina y el oxígeno" . J. Biol. Chem . 178 (2): 611–23. doi : 10.1016 / S0021-9258 (18) 56879-4 . PMID 18116985 . 
  77. ↑ a b Davidson VL (2007). "Cofactores derivados de proteínas. Ampliando el alcance de las modificaciones postraduccionales †". Bioquímica . 46 (18): 5283–5292. doi : 10.1021 / bi700468t . PMID 17439161 . 
  78. ^ Davidson VL, Wilmot CM (2013). "Biosíntesis postraduccional del cofactor triptófano triptofilquinona derivado de proteínas" . Revisión anual de bioquímica . 82 : 531–50. doi : 10.1146 / annurev-biochem-051110-133601 . PMC 4082410 . PMID 23746262 .  
  79. ^ Huang SX, Lohman JR, Huang T, Shen B (mayo de 2013). "Un nuevo miembro de la familia de aminomutasa que contiene 4-metilidenimidazol-5-uno de la ruta biosintética de enediyne kedarcidin" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 110 (20): 8069–74. Código Bibliográfico : 2013PNAS..110.8069H . doi : 10.1073 / pnas.1304733110 . PMC 3657804 . PMID 23633564 .  
  80. ↑ Lodish H, Berk A, Zipursky SL, Matsudaira P, Baltimore D, Darnell J (1 de enero de 2000). "Receptores acoplados de proteína G y sus efectores" . Cite journal requiere |journal=( ayuda )
  81. ^ O'Malley BW, McKenna NJ (octubre de 2008). "Coactivadores y correpresores: ¿qué hay en un nombre?" . Endocrinología molecular . 22 (10): 2213–4. doi : 10.1210 / me.2008-0201 . PMC 2582534 . PMID 18701638 .  

Otras lecturas

  • Bugg T (1997). Introducción a la química de enzimas y coenzimas . Oxford: Blackwell Science. ISBN 978-0-86542-793-8.

enlaces externos

  • Conferencia de cofactores (archivo de Powerpoint)
  • Cofactores enzimáticos + en los títulos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  • La base de datos CoFactor
Obtenido de " https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Cofactor_(biochemistry)&oldid=1040606356#Cofactors_as_metabolic_intermediates "
Contribute a better translation