La serina / treonina-proteína quinasa 4 es una enzima que en humanos está codificada por el gen STK4 . [5] [6] [7]
STK4 |
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Estructuras disponibles |
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PDB | Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB |
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Lista de códigos de identificación de PDB |
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3COM , 4NR2 , 4OH8 , 2JO8 |
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Identificadores |
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Alias | STK4 , KRS2, MST1, TIIAC, YSK3, serina / treonina quinasa 4 |
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Identificaciones externas | OMIM : 604965 MGI : 1929004 HomoloGene : 55965 GeneCards : STK4 |
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Ubicación de genes ( humanos ) |
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| Chr. | Cromosoma 20 (humano) [1] |
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| Banda | 20q13.12 | Comienzo | 44,966,479 pb [1] |
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Final | 45.080.021 pb [1] |
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Ubicación de genes ( ratón ) |
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| Chr. | Cromosoma 2 (ratón) [2] |
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| Banda | 2 | 2 H3 | Comienzo | 164.070.322 pb [2] |
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Final | 164,155,524 pb [2] |
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Ontología de genes |
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Función molecular | • actividad de transferasa • actividad de proteína quinasa • unión de nucleótidos • actividad dimerización de la proteína • actividad homodimerización proteína • unión al factor de transcripción • proteína serina / treonina quinasa activador actividad • de unión de iones metálicos • actividad quinasa • serina / treonina proteína quinasa actividad • GO: proteína de unión 0001948 • proteína idéntica unión • unión a ATP • magnesio ion de unión
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Componente celular | • citoplasma • núcleo • nucleoplasma • citosol • cuerpo nuclear • complejo que contiene proteínas
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Proceso biológico | • regulación de la diferenciación celular implicada en el desarrollo de la placenta embrionaria • regulación positiva de la vía de señalización apoptótica extrínseca a través de receptores de dominio de muerte • regulación positiva de la fosforilación de proteínas • GO: 0007243 transducción de señales intracelulares • fosforilación • estabilización de proteínas • señalización de hipopótamos • diferenciación de queratinocitos • regulación positiva de fosforilación de peptidilserina • desarrollo del endocardio • fosforilación de proteínas • hematopoyesis primitiva • desarrollo del sistema nervioso central • fosforilación de peptidilserina • morfogénesis celular • regulación positiva del proceso apoptótico • ramificación implicada en la morfogénesis de los vasos sanguíneos • autofosforilación de proteínas • regulación positiva de la unión a proteínas • celular diferenciación implicada en el desarrollo de la placenta embrionaria • regulación positiva de la diferenciación de las células grasas • regulación negativa del crecimiento de órganos • formación del tubo neural • regulación negativa de la vía de señalización canónica de Wnt • transducción de señales ion • regulación negativa de la proliferación de la población de células • proceso de apoptosis de hepatocitos • proceso apoptótico • regulación positiva de la serina / treonina proteína quinasa actividad • regulación del ciclo celular mitótico • quinasa señalización cascada activada por estrés proteína • regulación positiva de vascular asociada del músculo liso de células proceso apoptótico • activación de la actividad de la proteína quinasa
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Fuentes: Amigo / QuickGO |
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Ortólogos |
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Especies | Humano | Ratón |
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Entrez | | |
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Ensembl | | |
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UniProt | | |
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RefSeq (ARNm) | | |
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RefSeq (proteína) | | |
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Ubicación (UCSC) | 20 de Cr: 44,97 - 45,08 Mb | Crónicas 2: 164,07 - 164,16 Mb |
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Búsqueda en PubMed | [3] | [4] |
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Wikidata |
Ver / editar humano | Ver / Editar mouse |
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La proteína codificada por este gen es una cinasa citoplásmica que es estructuralmente similar a la cinasa Ste20p (proteína 20 estéril) de levadura, que actúa corriente arriba de la cascada de proteína cinasa activada por mitógenos inducida por estrés (MAPK). La proteína codificada puede fosforilar la proteína básica de mielina y sufre autofosforilación . Se ha demostrado que un fragmento escindido por caspasa de la proteína codificada es capaz de fosforilar la histona H2B . La fosforilación particular catalizada por esta proteína se ha correlacionado con la apoptosis , y es posible que esta proteína induzca la condensación de cromatina observada en este proceso. [8]
Se ha demostrado que STK4 interactúa con PRKRIR . [9]
También se ha demostrado que STK4 previene, a través de la modulación del coactivador Yap1, la apoptosis de células tumorales hematológicas. [10]