El motivo ST es una característica común en proteínas y polipéptidos . Consiste en cuatro o cinco residuos de aminoácidos con serina o treonina como primer residuo (residuo i ). [1] [2] [3] Está definido por dos enlaces de hidrógeno internos . Uno está entre el oxígeno de la cadena lateral del residuo i y la cadena principal NH del residuo i + 2 o i + 3; el otro está entre el oxígeno de la cadena principal del residuo i y la cadena principal NH del residuo i + 3 o i + 4. Hay dos sitios web disponibles para encontrar y examinar motivos ST en proteínas, Proteínas Motivadas: [4] [5] y PDBeMotif. [6] [7]
Cuando uno de los enlaces de hidrógeno está entre el oxígeno de la cadena principal del residuo i y la cadena lateral NH del residuo i + 3, el motivo incorpora un giro beta . Cuando uno de los enlaces de hidrógeno está entre el oxígeno de la cadena lateral del residuo i y la cadena principal NH del residuo i + 2, el motivo incorpora un giro ST .
Al igual que con los giros ST , una proporción significativa de motivos ST se produce en el extremo N-terminal de una hélice alfa con la serina o treonina como residuo del casquete N. Por lo tanto, a menudo se han descrito como características de limitación de hélice. [8] [9] [10] [11]
Un motivo relacionado es el motivo asx que tiene aspartato o asparagina como primer residuo.
Dos treoninas bien conservadas en los extremos N-terminales de la hélice α aparecen como motivos ST y forman parte de los sitios de unión de nucleótidos característicos de las helicasas de ADN y ARN de tipo SF1 y SF2 . [12]
Se ha sugerido que las secuencias SPXX o STXX se encuentran con frecuencia en los sitios de unión al ADN y también que algunas proteínas quinasas las reconocen como sustratos . Los estudios estructurales de polipéptidos indican que tales tetrapéptidos pueden adoptar el patrón de enlace de hidrógeno del motivo ST. [13] [14]
Referencias
- ^ Wan, WY; Milner-White EJ (1999). "Un motivo recurrente de dos enlaces de hidrógeno que incorpora un residuo de serina o treonina se encuentra tanto en el extremo N-terminal de la hélice alfa como en otras situaciones". Revista de Biología Molecular . 286 (5): 1650–1666. doi : 10.1006 / jmbi.1999.2551 . PMID 10064721 .
- ^ Atkinson, A; Graton J (2014). "Información sobre una red altamente conservada de enlaces de hidrógeno en el sitio de unión agonista de los receptores nicotínicos de acetilcolina". Las proteínas . 82 (10): 2303–2317. doi : 10.1002 / prot.24589 . PMID 24752960 .
- ^ Quan, A; Robinson PJ (2013). "Syndapin - Una proteína F-BAR endocitótica y remodeladora de la membrana". Diario FEBS . 280 (21): 5198–5212. doi : 10.1111 / febs.12343 . PMID 23668323 .
- ^ "Pequeños motivos de proteínas tridimensionales" .
- ^ Líder, DP; Milner-White EJ (2009). "Proteínas motivadas: una aplicación web para estudiar pequeños motivos de proteínas tridimensionales" . BMC Bioinformática . 10 (1): 60. doi : 10.1186 / 1471-2105-10-60 . PMC 2651126 . PMID 19210785 .
- ^ "PDBeMotif" .
- ^ Golovin, A; Henrick K (2008). "MSDmotif: explorar motivos y sitios de proteínas" . BMC Bioinformática . 9 (1): 312. doi : 10.1186 / 1471-2105-9-312 . PMC 2491636 . PMID 18637174 .
- ^ Presta, LG; Rose GD (1988). "Casquillos de hélice". Ciencia . 240 (4859): 1632–1641. doi : 10.1126 / science.2837824 . PMID 2837824 .
- ^ Doig, AJ; MacArthur MW (1997). "Estructuras de N-terminales de hélices en proteínas" . Ciencia de las proteínas . 6 (1): 147-155. doi : 10.1002 / pro.5560060117 . PMC 2143508 . PMID 9007987 .
- ^ Aurora, R; Rose GD (1998). "Helix Capping" . Ciencia de las proteínas . 7 (1): 21–38. doi : 10.1002 / pro.5560070103 . PMC 2143812 . PMID 9514257 .
- ^ Gunasekaran, K; Nagarajam HA (1998). "Signos de puntuación esteroquímicos en la estructura de las proteínas" . Revista de Biología Molecular . 275 (5): 917–932. doi : 10.1006 / jmbi.1997.1505 . PMID 9480777 .
- ^ Milner-White, EJ; Pietras Z; Luisi BF (2010). "Un antiguo módulo estructural de unión a aniones en helicasas de ARN y ADN" . Las proteínas . 78 (8): 1900-1908. doi : 10.1002 / prot.22704 . PMC 7610952 . PMID 20310069 .
- ^ Suzuki, M (1989). "SPXX, un motivo de secuencia frecuente en proteínas reguladoras de genes". Revista de Biología Molecular . 207 (1): 61–84. doi : 10.1016 / 0022-2836 (89) 90441-5 . PMID 2500531 .
- ^ Song, B; Bomar MG; Kibler P; Kodukula K; Galande AK (2012). "El giro de serina-prolina: una nueva plantilla con enlaces de hidrógeno para el diseño de peptidomiméticos". Letras orgánicas . 14 (3): 732–735. doi : 10.1021 / ol203272k . PMID 22257322 .