Thermus aquaticus es una especie de bacteria que puede tolerar altas temperaturas, una de variasbacterias termofílicas que pertenecen al grupo Deinococcus-Thermus . Es la fuente de la enzima Taq ADN polimerasa resistente al calor, una de las enzimas más importantes en biología molecular debido a su uso en latécnica de amplificación de ADN por reacción en cadena de la polimerasa (PCR).
Thermus aquaticus | |
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clasificación cientifica | |
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Familia: | Thermaceae |
Género: | |
Especies: | T. aquaticus |
Nombre binomial | |
Thermus aquaticus Brock y Freeze, 1969 |
Historia
Cuando comenzaron los estudios de organismos biológicos en aguas termales en la década de 1960, los científicos pensaron que la vida de las bacterias termófilas no podía sostenerse en temperaturas superiores a los 55 ° C (131 ° F). [1] Pronto, sin embargo, se descubrió que muchas bacterias en diferentes manantiales no solo sobrevivieron, sino que también prosperaron en temperaturas más altas. En 1969, Thomas D. Brock y Hudson Freeze de la Universidad de Indiana informaron sobre una nueva especie de bacterias termófilas a las que llamaron Thermus aquaticus . [2] La bacteria se aisló por primera vez de Mushroom Spring en la Cuenca del Géiser Inferior del Parque Nacional Yellowstone , que está cerca de los principales géiser Great Fountain y White Dome Geyser , [3] y desde entonces se ha encontrado en hábitats térmicos similares en todo el mundo.
Biología
T. aquaticus muestra un mejor crecimiento a 65–70 ° C (149–158 ° F), pero puede sobrevivir a temperaturas de 50–80 ° C (122–176 ° F). Principalmente elimina proteínas de su entorno, como lo demuestra la gran cantidad de proteasas y peptidasas extracelulares e intracelulares , así como proteínas de transporte de aminoácidos y oligopéptidos a través de su membrana celular. Esta bacteria es un quimiotrofo: realiza la quimiosíntesis para obtener alimento. Sin embargo, dado que su rango de temperatura se superpone un poco con el de las cianobacterias fotosintéticas que comparten su ambiente ideal, a veces se le encuentra viviendo en conjunto con sus vecinas, obteniendo energía para el crecimiento de su fotosíntesis . T. aquaticus normalmente respira aeróbicamente, pero una de sus cepas, Thermus aquaticus Y51MC23, se puede cultivar anaeróbicamente. [4]
El material genético de T. aquaticus consta de un cromosoma y cuatro plásmidos , y su secuenciación completa del genoma reveló genes CRISPR en numerosos loci. [5]
Morfología
Thermus aquaticus es generalmente de forma cilíndrica con un diámetro de 0,5 μm a 0,8 μm. La forma de varilla más corta tiene una longitud de 5 μm a 10 μm. La forma de filamento más larga tiene una longitud que varía mucho y en algunos casos supera los 200 μm. T. aquaticus ha mostrado múltiples morfologías posibles en diferentes culturas. Las bacterias en forma de varilla tienen tendencia a agregarse. Las asociaciones de varios individuos pueden conducir a la formación de cuerpos esféricos de 10 μm a 20 μm de diámetro, también llamados cuerpos rotundos. [2] [6] Estos cuerpos no están compuestos por componentes de la envoltura celular o la membrana externa como se pensaba anteriormente, sino que están hechos de una pared celular de peptidoglicano remodelada. Su función exacta en la supervivencia de T. aquaticus sigue siendo desconocida, pero se ha teorizado que incluye el almacenamiento temporal de alimentos y nucleótidos, o pueden desempeñar un papel en la unión y organización de las colonias. [5]
Enzimas de T. aquaticus
T. aquaticus se ha hecho famoso como fuente de enzimas termoestables, particularmente la ADN polimerasa Taq , como se describe a continuación.
Aldolasa
Los estudios de esta bacteria termófila extrema que podría crecer en cultivo celular se centraron inicialmente en los intentos de comprender cómo las enzimas , que normalmente están inactivas a altas temperaturas, pueden funcionar a altas temperaturas en los termófilos . En 1970, Freeze y Brock publicaron un artículo que describía una enzima aldolasa termoestable de T. aquaticus . [7]
Polimerasa de ARN
La primera enzima polimerasa aislada de T. aquaticus en 1974 fue una ARN polimerasa dependiente de ADN , [8] utilizada en el proceso de transcripción .
Enzima de restricción Taq I
La mayoría de los biólogos moleculares probablemente se dieron cuenta de la existencia de T. aquaticus a finales de la década de 1970 o principios de la de 1980 debido al aislamiento de endonucleasas de restricción útiles de este organismo. [9] El uso del término Taq para referirse a T hermus aq uaticus surgió en este momento de la convención de dar a las enzimas de restricción nombres cortos, como Sal y Hin, derivados del género y especie de los organismos fuente.
ADN polimerasa ("Taq pol")
La ADN polimerasa se aisló por primera vez de T. aquaticus en 1976. [10] La primera ventaja encontrada para esta ADN polimerasa termoestable (temperatura óptima 72 ° C, no se desnaturaliza incluso a 95 ° C) fue que podía aislarse en una forma más pura (libre de otros contaminantes enzimáticos) que la ADN polimerasa de otras fuentes. Más tarde, Kary Mullis y otros investigadores de Cetus Corporation descubrieron que esta enzima podría usarse en el proceso de reacción en cadena de la polimerasa (PCR) para amplificar segmentos cortos de ADN , [11] eliminando la necesidad de agregar enzimas polimerasas de E. coli después de cada ciclo de temperatura. desnaturalización del ADN. La enzima también se clonó , secuenció , modificó (para producir el 'fragmento Stoffel' más corto) y se produjo en grandes cantidades para la venta comercial. [12] En 1989, la revista Science nombró a la polimerasa Taq como su primera "Molécula del año". [13] En 1993, Mullis recibió el Premio Nobel de Química por su trabajo con la PCR. [14]
Otras enzimas
La alta temperatura óptima para T. aquaticus permite a los investigadores estudiar reacciones en condiciones en las que otras enzimas pierden actividad. Otras enzimas aisladas de este organismo incluyen ADN ligasa , fosfatasa alcalina , NADH oxidasa , isocitrato deshidrogenasa , amilomaltasa y L-lactato deshidrogenasa dependiente de fructosa 1,6-difosfato .
Controversia
El uso comercial de enzimas de T. aquaticus no ha estado exento de controversias. Después de los estudios de Brock, las muestras del organismo se depositaron en la American Type Culture Collection , un depósito público. Otros científicos, incluidos los de Cetus, lo obtuvieron de allí. A medida que el potencial comercial de la polimerasa Taq se hizo evidente en la década de 1990, [15] el Servicio de Parques Nacionales etiquetó su uso como la "Gran Estafa de Taq ". [16] Los investigadores que trabajan en Parques Nacionales ahora deben firmar acuerdos de "distribución de beneficios" que enviarían una parte de las ganancias posteriores al Servicio de Parques.
Ver también
- Biotecnología
- Géiser
- Termófilos
Referencias
- ^ Ensayo de Thomas Brock "La vida a altas temperaturas"
- ^ a b Brock TD; Freeze H (1969). " Thermus aquaticus , un termófilo extremo no esporulante" . J. Bacteriol . 98 (1): 289–97. doi : 10.1128 / jb.98.1.289-297.1969 . PMC 249935 . PMID 5781580 .
- ^ Bryan, T. Scott (2008). Géiseres de Yellowstone, The (4ª ed.). Prensa de la Universidad de Colorado. ISBN 978-0-87081-924-7.
- ^ Pierson, Beverly K .; Bauld, John; Castenholz, Richard W .; D'Amelio, Elisa; Marais, David J. Des; Granjero, Jack D .; Grotzinger, John P .; Jørgensen, Bo Barker; Nelson, Douglas C. (26 de junio de 1992), Schopf, J. William; Klein, Cornelis (eds.), "Modern Mat-Building Microbial Communities: a Key to the Interpretation of Proterozoic Stromatolitic Communities", The Proterozoic Biosphere (1 ed.), Cambridge University Press, págs. 245–342, doi : 10.1017 / cbo9780511601064.008 , ISBN 978-0-521-36615-1
- ^ a b Brumm, Phillip J .; Monsma, Scott; Keough, Brendan; Jasinovica, Svetlana; Ferguson, Erin; Schoenfeld, Thomas; Lodes, Michael; Mead, David A. (2015). "Secuencia completa del genoma de Thermus aquaticus Y51MC23" . PLOS One . 10 (10): e0138674. doi : 10.1371 / journal.pone.0138674 . ISSN 1932-6203 . PMC 4605624 . PMID 26465632 .
- ^ Brock TD; Edwards MR (1970). "Estructura fina de Thermus aquaticus , un termófilo extremo" . J. Bacteriol . 104 (1): 509–517. doi : 10.1128 / jb.104.1.509-517.1970 . PMC 248237 . PMID 5473907 .
- ^ Congelar H; Brock TD (1970). "Aldolasa termoestable de Thermus aquaticus" . J. Bacteriol . 101 (2): 541–50. doi : 10.1128 / jb.101.2.541-550.1970 . PMC 284939 . PMID 4984076 .
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- ^ Fore J; Wiechers IR; Cook-Deegan R (2006). "Los efectos de las prácticas comerciales, las licencias y la propiedad intelectual en el desarrollo y la difusión de la reacción en cadena de la polimerasa: estudio de caso" . J Biomed Discov Collab . 1 : 7. doi : 10.1186 / 1747-5333-1-7 . PMC 1523369 . PMID 16817955 . - Historia detallada de Cetus y los aspectos comerciales de la PCR.
- ^ Robbins J (28 de noviembre de 2006). "La búsqueda del beneficio privado en los parques públicos de la nación" . The New York Times .
Otras lecturas
- Brock, Thomas D. (1 de agosto de 1997). "El valor de la investigación básica: descubrimiento de Thermus aquaticus y otros termófilos extremos" . Genética . 146 (4): 1207–10. PMC 1208068 . PMID 9258667 .
- Hogan, C. Michael (2010). "Extremófilos" . Enciclopedia de la Tierra . 146 (4): 1207–10. PMC 1208068 . PMID 9258667 .
enlaces externos
- Tipo de cepa de Thermus aquaticus en Bac Dive - la base de metadatos de diversidad bacteriana