Los urópodos , en inmunología , se refieren a la parte trasera de las células polarizadas durante la migración celular que estabilizan y mueven la célula. Los leucocitos polarizados se mueven mediante mecanismos de migración de células ameboides , con un pequeño borde de ataque, cuerpo celular principal y protuberancia de urópodos posterior. [1] [2] La contracción y extensión del citoesqueleto, controlada por varias señales polarizadas, ayuda a impulsar el cuerpo celular hacia adelante. [1] [3] [4] [5] La polarización de los leucocitos es un requisito importante para la migración, activación y apoptosis en los sistemas inmunológico adaptativo e innato; la mayoría de los leucocitos , incluidos los monocitos , los granulocitos y los linfocitos T y B, migran hacia y desde los órganos linfoides primarios y secundarios a los tejidos para iniciar respuestas inmunitarias a los patógenos. [1] [2] [3] [6]
Papel en la migración de células ameboides
Los mecanismos de migración de las células ameboides permiten un movimiento rápido sin una fuerte adhesión al tejido y eso no daña los tejidos celulares, a diferencia de otros tipos de migración celular . [1] [2] La célula también puede interactuar e integrar señales ambientales para que pueda encontrar y seguir rápidamente las señales químicas dejadas por otras células o patógenos. [2] [1] El movimiento ameboide generalmente consta de cuatro etapas principales de movimiento:
- El borde de ataque sobresale a través de cambios en el citoesqueleto de actina , a veces con protuberancias llamadas pseudópodos.
- Los receptores de membrana y de superficie interactúan con el sustrato (generalmente otras células)
- La actomiosina media la contracción del cuerpo celular.
- El cuerpo celular se empuja hacia adelante y las fuerzas de adhesión en el uropod trasero liberan [1] [2]
Con más detalle, después de que los receptores de la célula reconocen las señales extracelulares, el contenido de la célula se polariza para crear diferentes entornos delanteros y traseros. Las fuerzas de adhesión entre el sustrato y la célula ya están presentes en forma de unión de integrina / ICAM entre células. La protuberancia de urópodos se extiende desde el cuerpo celular debido a la polimerización de la actina y la extensión de la actomiosina, ya que las señales celulares interactúan con el contenido de la célula y la membrana. La contracción de la actomiosina empuja a la célula hacia adelante al apretar el contenido de la célula en la dirección del movimiento celular, lo que provoca la liberación de las fuerzas de adhesión entre la célula y el entorno y produce un cambio general de posición hacia las señales extracelulares. [4] [5] [6]
Estos pasos cíclicos aseguran un movimiento rápido hacia un estímulo específico, como proteínas patógenas u otras señales.
Mecanismo
El urópodo sobresale hacia atrás del núcleo y del cuerpo celular principal y contiene orgánulos específicos , proteínas de adhesión y señalización densamente empaquetadas y proteínas citoesqueléticas . [5] [4] Varios orgánulos celulares están presentes en la parte posterior de la célula para ayudar en un movimiento rápido y eficiente, incluido el centro organizador de microtúbulos , el aparato de Golgi y el retículo endoplásmico . [5] [2] Las mitocondrias también se localizan cerca del urópodo para entregar ATP de manera eficiente a la contracción de actomiosina dependiente de ATP. [5] [2] Esta redistribución del contenido celular hacia estructuras polarizadas también es importante para la activación celular, la comunicación celular y la apoptosis, por lo que la formación de urópodos juega un papel crucial en estas funciones. [5] [3]
Aunque la investigación está en curso, se sabe que muchas señales y mecanismos celulares desempeñan un papel en la formación y retracción de urópodos. En los leucocitos, la señalización RhoA polarizada regula la formación y retracción de urópodos, en comparación con la señalización CDC42 en los pseudópodos del borde de ataque. Estas enzimas, ambas de la familia Rho , interactúan con otros factores como las proteínas GEF, GAP , miosina II y Rac para controlar los elementos citoesqueléticos delanteros y traseros y crear el ciclo de movimiento importante para el movimiento celular. [5] [4] [1] Se ha demostrado que el GMP y AMP cíclicos afectan la formación de urópodos y, en general, son importantes para la polarización celular y la quimiotaxis . [5] Las membranas de urópodos generalmente tienen alta densidad de CD43 y CD44 y receptores de adhesión ( ICAM-1 , ICAM-3 , integrinas B1 y proteínas adaptadoras ERM). [5] [2] [1] Estos receptores median las interacciones célula-matriz y célula-célula durante la migración y tienen una función de anclaje, que sirve para estabilizar los leucocitos e interactuar con las células de los tejidos. [2] [6] [5] También se sabe que las balsas lipídicas segregadas al urópodo y al borde de ataque ayudan a la actividad de la actomiosina. [5]
Referencias
- ^ a b c d e f g h Vicente-Manzanares, Miguel; Sánchez-Madrid, Francisco (2004). "Papel del citoesqueleto durante las respuestas de los leucocitos". Inmunología de la naturaleza . 4 : 110-122. doi : 10.1038 / nri1268 .
- ^ a b c d e f g h yo Friedl, Peter; Weigelin, Bettina (2008). "Migración de leucocitos intersticiales y función inmune". Inmunología de la naturaleza . 9 : 960–969. doi : 10.1038 / ni.f.212 .
- ^ a b c Burkhardt, Janis (2013). "Función citoesquelética en el sistema inmunológico" . Revisiones inmunológicas . 256 : 5-9. doi : 10.1111 / imr.12121 .
- ^ a b c d Hind, Laurel; Vincent, William; Huttenlocher, Anna (2016). "Liderando desde atrás: el papel del urópodo en la polarización y migración de neutrófilos" . Célula de desarrollo . 38 : 161-169. doi : 10.1016 / j.devcel.2016.06.031 . PMC 4982870 .
- ^ a b c d e f g h yo j k Sánchez-Madrid, Francisco; Serrador, Juan M. (2009). "Levantando la retaguardia: definiendo los roles del urópodo". Nature Reviews Biología celular molecular . 10 (5): 353–359. doi : 10.1038 / nrm2680 .
- ^ a b c Nourshargh, Sussan ; Alon, Ronen (2014). "Migración de leucocitos a tejidos inflamados" . Revisión de inmunidad . 41 : 694–707. doi : 10.1016 / j.immuni.2014.10.008 .