La adenosina desaminasa (también conocida como adenosina aminohidrolasa o ADA ) es una enzima ( EC 3.5.4.4 ) involucrada en el metabolismo de las purinas . Es necesario para la descomposición de la adenosina de los alimentos y para el recambio de ácidos nucleicos en los tejidos.
ADA | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | ADA , entrez: 100, adenosina desaminasa, ADA1 | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 608958 MGI : 87916 HomoloGene : 37249 GeneCards : ADA | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
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Ubicación (UCSC) | 20 de Cr: 44,62 - 44,65 Mb | Cr 2: 163,73 - 163,75 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Adenosina / AMP desaminasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | A_deaminase | |||||||
Pfam | PF00962 | |||||||
Clan pfam | CL0034 | |||||||
InterPro | IPR001365 | |||||||
PROSITE | PDOC00419 | |||||||
SCOP2 | 1add / SCOPe / SUPFAM | |||||||
CDD | cd01320 | |||||||
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Dominio de adenosina desaminasa (editasa) | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | A_deamin | |||||||
Pfam | PF02137 | |||||||
InterPro | IPR002466 | |||||||
PROSITE | PDOC00419 | |||||||
SCOP2 | 1add / SCOPe / SUPFAM | |||||||
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Adenosina / AMP desaminasa N-terminal | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | A_deaminase_N | |||||||
Pfam | PF08451 | |||||||
InterPro | IPR013659 | |||||||
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Su función principal en los seres humanos es el desarrollo y mantenimiento del sistema inmunológico. [5] Sin embargo, el papel fisiológico completo de la ADA aún no se comprende completamente. [6]
Estructura
El ADA existe tanto en forma pequeña (como monómero) como en forma grande (como complejo dímero). [6] En la forma de monómero, la enzima es una cadena polipeptídica, [7] plegada en ocho hebras de barriles α / β paralelos, que rodean un bolsillo central profundo que es el sitio activo. [5] Además de los ocho barriles β centrales y las ocho hélices α periféricas , ADA también contiene cinco hélices adicionales: residuos 19-76 veces en tres hélices, ubicados entre los pliegues β1 y α1; y dos hélices carboxi-terminales antiparalelas están ubicadas a través del terminal amino del barril β.
El sitio activo de ADA contiene un ion zinc, que se encuentra en el receso más profundo del sitio activo y está coordinado por cinco átomos de His15, His17, His214, Asp295 y el sustrato. [5] El zinc es el único cofactor necesario para la actividad.
El sustrato, la adenosina, se estabiliza y se une al sitio activo mediante nueve enlaces de hidrógeno. [5] El grupo carboxilo de Glu217, aproximadamente coplanar con el anillo de purina del sustrato, está en posición de formar un enlace de hidrógeno con el N1 del sustrato. El grupo carboxilo de Asp296, también coplanar con el anillo de purina del sustrato, forma un enlace de hidrógeno con el N7 del sustrato. El grupo NH de Gly184 está en posición de formar un enlace de hidrógeno con el N3 del sustrato. Asp296 forma enlaces tanto con el ion Zn 2+ como con el 6-OH del sustrato. His238 también tiene enlaces de hidrógeno con el sustrato 6-OH. El 3'-OH del sustrato ribosa forma un enlace de hidrógeno con Asp19, mientras que el 5'-OH forma un enlace de hidrógeno con His17. Se forman otros dos enlaces de hidrógeno a las moléculas de agua, en la apertura del sitio activo, por el 2'-OH y 3'-OH del sustrato.
Debido al receso del sitio activo dentro de la enzima, el sustrato, una vez unido, es casi completamente secuestrado del solvente. [5] La exposición de la superficie del sustrato al disolvente cuando está unido es del 0,5% de la exposición de la superficie del sustrato en estado libre.
Reacciones
ADA desamina irreversiblemente la adenosina, convirtiéndola en el nucleósido inosina relacionado mediante la sustitución del grupo amino por un grupo ceto.
Luego, la inosina puede deribosilarse (eliminarse de la ribosa ) por otra enzima llamada purina nucleósido fosforilasa (PNP), convirtiéndola en hipoxantina .
Mecanismo de catálisis
El mecanismo propuesto para la desaminación catalizada por ADA es la adición-eliminación estereoespecífica mediante un intermedio tetraédrico. [8] Por cualquier mecanismo, el Zn 2+ como un electrófilo fuerte activa una molécula de agua, que es desprotonada por el Asp295 básico para formar el hidróxido atacante. [5] His238 orienta la molécula de agua y estabiliza la carga del hidróxido atacante. Glu217 se protona para donar un protón al N1 del sustrato.
La reacción es estereoespecífica debido a la ubicación de los residuos de zinc, Asp295 e His238, que miran hacia el lado B del anillo de purina del sustrato. [5]
Se ha observado inhibición competitiva para ADA, donde el producto inosina actúa como inhibidor competitivo de la actividad enzimática. [9]
Función
La ADA se considera una de las enzimas clave del metabolismo de las purinas. [8] La enzima se ha encontrado en bacterias, plantas, invertebrados, vertebrados y mamíferos, con una alta conservación de la secuencia de aminoácidos . [6] El alto grado de conservación de la secuencia de aminoácidos sugiere la naturaleza crucial de ADA en la vía de recuperación de purina.
Principalmente, la ADA en humanos está involucrada en el desarrollo y mantenimiento del sistema inmunológico. Sin embargo, también se ha observado una asociación de ADA con la diferenciación de células epiteliales , la neurotransmisión y el mantenimiento de la gestación . [10] También se ha propuesto que el ADA, además de la degradación de la adenosina, estimula la liberación de aminoácidos excitadores y es necesario para el acoplamiento de los receptores de adenosina A1 y las proteínas G heterotriméricas . [6] La deficiencia de adenosina desaminasa conduce a fibrosis pulmonar, [11] lo que sugiere que la exposición crónica a niveles altos de adenosina puede exacerbar las respuestas inflamatorias en lugar de suprimirlas. También se ha reconocido que la proteína y la actividad de la adenosina desaminasa están reguladas positivamente en corazones de ratón que sobreexpresan HIF-1 alfa , lo que en parte explica los niveles atenuados de adenosina en corazones que expresan HIF-1 alfa durante el estrés isquémico . [12]
Patología
Algunas mutaciones en el gen de la adenosina desaminasa hacen que no se exprese. La deficiencia resultante es una causa de inmunodeficiencia combinada grave (SCID), en particular de herencia autosómica recesiva. [13] Los niveles deficientes de ADA también se han asociado con inflamación pulmonar, muerte de las células tímicas y señalización defectuosa del receptor de células T. [14] [15]
Por el contrario, las mutaciones que provocan la sobreexpresión de esta enzima son una de las causas de la anemia hemolítica . [dieciséis]
Existe alguna evidencia de que un alelo diferente (ADA2) puede conducir al autismo . [17]
Los niveles elevados de ADA también se han asociado con el SIDA . [14] [18]
Isoformas
Hay 2 isoformas de ADA: ADA1 y ADA2.
- ADA1 se encuentra en la mayoría de las células del cuerpo, particularmente en linfocitos y macrófagos , donde está presente no solo en el citosol y el núcleo, sino también como ectoforma en la membrana celular unida a la dipeptidil peptidasa-4 (también conocida como CD26). ADA1 participa principalmente en la actividad intracelular y existe tanto en forma pequeña (monómero) como en forma grande (dímero). [6] La interconversión de formas pequeñas a grandes está regulada por un "factor de conversión" en el pulmón. [19]
- La ADA2 se identificó por primera vez en el bazo humano. [20] Posteriormente se encontró en otros tejidos, incluido el macrófago, donde coexiste con ADA1. Las dos isoformas regulan la proporción de adenosina a desoxiadenosina potenciando la destrucción de parásitos. El ADA2 se encuentra predominantemente en el plasma y suero humanos y existe únicamente como un homodímero. [21]
Significación clínica
La ADA2 es la forma predominante presente en el plasma sanguíneo humano y aumenta en muchas enfermedades, particularmente aquellas asociadas con el sistema inmunológico: por ejemplo, artritis reumatoide , psoriasis y sarcoidosis . La isoforma plasmática de ADA2 también aumenta en la mayoría de los cánceres. ADA2 no es ubicuo pero coexiste con ADA1 solo en monocitos-macrófagos. [ cita requerida ]
La ADA plasmática total se puede medir mediante cromatografía líquida de alta resolución o técnicas enzimáticas o colorimétricas. Quizás el sistema más simple es la medición del amoníaco liberado de la adenosina cuando se descompone en inosina. Después de la incubación del plasma con una solución tamponada de adenosina, el amoníaco se hace reaccionar con un reactivo de Berthelot para formar un color azul que es proporcional a la cantidad de actividad enzimática. Para medir ADA2, se añade eritro-9- (2-hidroxi-3-nonil) adenina (EHNA) antes de la incubación para inhibir la actividad enzimática de ADA1. [20] Es la ausencia de ADA1 lo que causa SCID .
La ADA también se puede utilizar en el estudio de derrames pleurales linfocíticos o ascitis peritoneal , ya que dichas muestras con niveles bajos de ADA excluyen esencialmente la tuberculosis de la consideración. [22]
Los derrames pleurales de tuberculosis ahora se pueden diagnosticar con precisión mediante un aumento de los niveles de adenosina desaminasa en el líquido pleural, por encima de 40 U por litro. [23]
La cladribina y la pentostatina son agentes antineoplásicos utilizados en el tratamiento de la leucemia de células pilosas ; su mecanismo de acción es la inhibición de la adenosina desaminasa.
Ver también
- Deficiencia de adenosina desaminasa
Referencias
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Otras lecturas
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enlaces externos
- Ubicación del gen humano ADA en UCSC Genome Browser .
- Detalles del gen humano ADA en UCSC Genome Browser .
- PDBe-KB proporciona una descripción general de toda la información de estructura disponible en el PDB para la desaminasa de adenosina humana
- PDBe-KB proporciona una descripción general de toda la información de estructura disponible en el PDB para la desaminasa de adenosina de ratón