La fructosa-bisfosfato aldolasa ( EC 4.1.2.13 ), a menudo simplemente aldolasa , es una enzima que cataliza una reacción reversible que divide el aldol , fructosa 1,6-bisfosfato , en triosa fosfatos, dihidroxiacetona fosfato (DHAP) y gliceraldehído 3-fosfato (G3P). ). La aldolasa también puede producir DHAP a partir de otros (3S, 4R) - cetosa 1-fosfatos como fructosa 1-fosfato y sedoheptulosa 1,7-bisfosfato . La gluconeogénesis y el ciclo de Calvin , que sonvías anabólicas , utilice la reacción inversa. La glucólisis , una vía catabólica , utiliza la reacción directa. La aldolasa se divide en dos clases por mecanismo.
La palabra aldolasa también se refiere, de manera más general, a una enzima que realiza una reacción aldólica (creando un aldol ) o su inversa (escindiendo un aldol), como la aldolasa del ácido siálico , que forma ácido siálico . Consulte la lista de aldolasas .
Las proteínas de clase I forman un intermedio de base de Schiff protonada que une una lisina del sitio activo altamente conservada con el carbono del carbonilo DHAP . Además, los residuos de tirosina son cruciales para este mecanismo al actuar como estabilizadores aceptores de hidrógeno. Las proteínas de clase II utilizan un mecanismo diferente que polariza el grupo carbonilo con un catión divalente como el Zn 2+ . La proteína operón galactitol de Escherichia coli , gatY, y la proteína operón N-acetil galactosamina , agaY, que son tagatosa-bisfosfato aldolasa , son homólogos de la clase II de fructosa-bisfosfato aldolasa. Se ha demostrado que dos residuos de histidina en la primera mitad de la secuencia de estos homólogos están implicados en la unión de zinc. [1]
Las subunidades de proteínas de ambas clases tienen cada una un dominio α / β plegado en un barril TIM que contiene el sitio activo. Varias subunidades se ensamblan en la proteína completa . Las dos clases comparten poca identidad de secuencia .
Con pocas excepciones, solo se han encontrado proteínas de clase I en animales , plantas y algas verdes . [2] Con pocas excepciones, solo se han encontrado proteínas de clase II en hongos . Ambas clases se han encontrado ampliamente en otros eucariotas y bacterias . Las dos clases suelen estar presentes juntas en el mismo organismo. Las plantas y las algas tienen aldolasa plastidal , a veces una reliquia de endosimbiosis , además de la aldolasa citosólica habitual. Se ha encontrado ampliamente una fructosa-bisfosfato aldolasa / fosfatasa bifuncional, con mecanismo de clase I, en arqueas y en algunas bacterias. [3] El sitio activo de esta arquea aldolasa también se encuentra en un barril TIM.
La gluconeogénesis y la glucólisis comparten una serie de seis reacciones reversibles. En la gluconeogénesis, el gliceraldehído-3-fosfato se reduce a fructosa 1,6-bisfosfato con aldolasa. En la glucólisis, la fructosa 1,6-bisfosfato se convierte en gliceraldehído-3-fosfato y dihidroxiacetona fosfato mediante el uso de aldolasa. La aldolasa utilizada en la gluconeogénesis y la glucólisis es una proteína citoplasmática.