La bacilibactina es un sideróforo a base de catecol secretado por miembros del género Bacillus , incluidos Bacillus anthracis y Bacillus subtilis . Participa en la quelación del hierro férrico (Fe 3+ ) del entorno circundante y posteriormente se transfiere al citoplasma bacteriano mediante el uso de transportadores ABC . [1]
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Nombres | |
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Nombre IUPAC preferido N , N ′, N ′ ′ - {[(2 R , 3 S , 6 R , 7 S , 10 R , 11 S ) -2,6,10-Trimetil-4,8,12-trioxo-1,5 , 9-trioxaciclododecano-3,7,11-triil] tris [azanediil (2-oxoetano-2,1-diil)]} tris (2,3-dihidroxibenzamida) | |
Otros nombres Corinebactina | |
Identificadores | |
Modelo 3D ( JSmol ) | |
ChemSpider | |
PubChem CID | |
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Propiedades | |
C 39 H 42 N 6 O 18 | |
Masa molar | 882,789 g · mol −1 |
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para materiales en su estado estándar (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa). | |
Referencias de Infobox | |
Biosíntesis
La vía biosintética de la bacilibactina fue identificada por primera vez por May et. Alabama. en el B. subtilis Gram-positivo . [2] El sideróforo se sintetiza a través de péptido sintetasas multimodulares no ribosomales (NRPS), similar a la enterobactina . Sin embargo, a diferencia de la enterobactina, los genes responsables de codificar las bacilibactina sintetasas están todos ubicados en un operón . Este grupo de genes se denomina dhb , análogo a la estructura católica del 2,3-dihidroxibenzoato (DHB), y se puede dividir en genes específicos responsables de codificar las enzimas. Los tres genes son dhbE, dhbB y dhbF , que se traducen en sintetasas DhbE, DhbB y DhbF. En particular, DhbF se caracterizó como un NRPS dimodular, a diferencia de la EntF sintetasa monomodular para enterobactina.
La estructura de la bacilibactina consta de tres grupos 2,3-dihidroxibenzoato (DHB) unidos a un núcleo de aminoácidos cíclicos sintetizados por NRPS multimodular. Es la condensación de tres unidades DHB- Glicina - Treonina lo que finalmente conduce a la formación de bacilibactina. En el primer paso de NRPS, el aminoácido relevante se adenila y se transfiere al grupo tiol de las sintetasas adyacentes. DhbE es selectivo para DHB, DhbF1 es selectivo para glicina y DhbF2 es selectivo para treonina. En primer lugar, DHB se adenila mediante DhbE y se transfiere al grupo tiol de DhbB en el segundo paso de NRPS. Una vez que se tiolan los compuestos relevantes, comienza la construcción de bacilibactina.
Después de que DHB se transfiere a DhbB, una sintetasa adyacente orquesta la condensación de DHB y glicina en DhbF1. Luego, la unidad DHB-Gly se condensa aún más en la unidad de treonina en DhbF2, lo que da como resultado una unidad DHB-Gly-Thr. Este proceso se repite dos veces más. Sin embargo, al final de la tercera iteración, el grupo hidroxilo de la primera treonina ataca intramolecularmente el enlace éster-sintetasa para crear el núcleo de aminoácidos cíclicos de la bacilibactina.
- Biosíntesis de bacilibactina. Siglas utilizadas: A (adenilada), ICL (isocorismato liasa), PCP (proteína portadora de peptidilo), C (dominio de condensación), Te (tioesterasa terminal)
Referencias
- ^ Hotta, K; Kim, CY; Fox, DT; Koppisch, AT (julio de 2010). "Adquisición de hierro mediada por sideróforos en Bacillus anthracis y cepas relacionadas" . Microbiología . 156 (Parte 7): 1918-25. doi : 10.1099 / mic.0.039404-0 . PMID 20466767 .
- ^ May, Jürgen J .; Wendrich, Thomas M .; Marahiel, Mohamed A. (9 de marzo de 2001). "El operón dhb de Bacillus subtilis Codifica la plantilla biosintética para la bacilibactina del éster trimérico 2,3-dihidroxibenzoato-glicina-treonina del sideróforo católico" . Revista de Química Biológica . 276 (10): 7209–7217. doi : 10.1074 / jbc.M009140200 . ISSN 0021-9258 . PMID 11112781 .