Ensamblaje macromolecular


El término ensamblaje macromolecular (MA) se refiere a estructuras químicas masivas como virus y nanopartículas no biológicas , orgánulos y membranas celulares y ribosomas , etc. que son mezclas complejas de polipéptidos , polinucleótidos , polisacáridos u otras macromoléculas poliméricas . Generalmente son de más de uno de estos tipos, y las mezclas se definen espacialmente (es decir, con respecto a su forma química) y con respecto a su estructura y composición química subyacente . macromoléculasse encuentran en cosas vivas y no vivas, y se componen de muchos cientos o miles de átomos unidos por enlaces covalentes ; a menudo se caracterizan por unidades repetitivas (es decir, son polímeros ). Los ensamblajes de estos también pueden ser biológicos o no biológicos, aunque el término MA se aplica más comúnmente en biología, y el término ensamblaje supramolecular se aplica con mayor frecuencia en contextos no biológicos (p. ej., en química supramolecular y nanotecnología ). Los MA de macromoléculas se mantienen en sus formas definidas mediante interacciones intermoleculares no covalentes (en lugar de enlaces covalentes), y puede estar en estructuras no repetitivas (p. ej., como en el ribosoma (imagen) y las arquitecturas de la membrana celular ), o en patrones repetitivos lineales, circulares, en espiral u otros (p. ej., como en actina filamentos y el motor flagelar , imagen). El proceso por el cual se forman los MA se ha denominado autoensamblaje molecular , un término especialmente aplicado en contextos no biológicos. Existe una amplia variedad de métodos físicos/biofísicos, químicos/bioquímicos y computacionales para el estudio de MA; dada la escala (dimensiones moleculares) de los MA, los esfuerzos para elaborar su composición y estructura y discernir los mecanismos subyacentes a sus funciones están a la vanguardia de la ciencia estructural moderna.

Un complejo biomolecular , también llamado complejo biomacromolecular , es cualquier complejo biológico hecho de más de un biopolímero ( proteína , ARN , ADN , [5] carbohidrato ) o grandes biomoléculas no poliméricas ( lípido ). Las interacciones entre estas biomoléculas son no covalentes.[6] Ejemplos:

Los complejos biomacromoleculares se estudian estructuralmente mediante cristalografía de rayos X , espectroscopia de RMN de proteínas , microscopía crioelectrónica y análisis sucesivos de partículas individuales y tomografía electrónica .[9] Los modelos de estructura atómica obtenidos por cristalografía de rayos X y espectroscopia de RMN biomolecular se pueden acoplar a estructuras mucho más grandes de complejos biomoleculares obtenidos por técnicas de menor resolución como microscopía electrónica, tomografía electrónica y dispersión de rayos X de ángulo pequeño .[10]

Los complejos de macromoléculas se encuentran de manera ubicua en la naturaleza, donde están involucrados en la construcción de virus y todas las células vivas. Además, juegan un papel fundamental en todos los procesos básicos de la vida ( traducción de proteínas , división celular , tráfico de vesículas , intercambio intra e intercelular de material entre compartimentos, etc.). En cada uno de estos roles, se organizan mezclas complejas de formas estructurales y espaciales específicas. Mientras que las macromoléculas individuales se mantienen unidas por una combinación de enlaces covalentes y fuerzas intramoleculares no covalentes (es decir, asociaciones entre partes dentro de cada molécula, a través de interacciones carga-carga , fuerzas de van der Waals yinteracciones dipolo-dipolo , como los enlaces de hidrógeno ), por definición, los MA en sí mismos se mantienen unidos únicamente a través de fuerzas no covalentes , excepto que ahora se ejercen entre moléculas (es decir, interacciones intermoleculares ). [ cita requerida ]


Estructura de la nucleoproteína MA: La subunidad ribosomal 50S de H. marismortui Modelo cristalográfico de rayos X de 29 de los 33 componentes nativos, del laboratorio de Thomas Steitz . De las 31 proteínas componentes, se muestran 27 (azul), junto con sus 2 cadenas de ARN (naranja/amarillo). [1] Escala: el montaje es de aprox. 24 nm de ancho. [2]
Un ribosoma eucariótico , que traduce catalíticamente el contenido de información contenido en las moléculas de ARNm en proteínas. La animación presenta las etapas de elongación y orientación a la membrana de la traducción eucariótica , mostrando el ARNm como un arco negro, las subunidades de ribosomas en verde y amarillo, los ARNt en azul oscuro, proteínas como la elongación y otros factores involucrados en azul claro, la cadena polipeptídica en crecimiento como un hilo negro que crece verticalmente desde la curva del ARNm. Al final de la animación, el polipéptido producido se extruye a través de un poro SecY azul claro [3] hacia el interior gris del RE .
Modelo impreso en 3D de la estructura de un "motor" de flagelo bacteriano y estructura de varilla parcial de una especie de Salmonella . De abajo hacia arriba: azul oscuro, FliM y FliN repetidos, proteínas motoras/interruptoras; rojo, proteínas motoras/interruptoras FliG; proteínas de acoplamiento transmembrana FliF amarillas; azul claro, proteínas de anillo L y P; y (en la parte superior), azul oscuro, las proteínas de la tapa, la unión del filamento del gancho, el gancho y la barra. [4]
Secciones transversales de fosfolípidos (PL) relevantes para MA de biomembrana . El amarillo anaranjado indica colas lipídicas hidrofóbicas ; las esferas blancas y negras representan las regiones polares de PL ( vi ). Dimensiones de la bicapa/liposoma (oscurecidas en el gráfico): regiones hidrofóbicas y polares, cada una de ~30 Å (3,0 nm) de "grosor": la polar de ~15 Å (1,5 nm) en cada lado . [11] [12] [13] [ fuente no primaria necesaria ] [14]
Una representación gráfica de la estructura de un MA viral, el virus del mosaico del caupí , con 30 copias de cada una de sus proteínas de cubierta, la proteína de cubierta pequeña (S, amarilla) y la proteína de cubierta grande (L, verde), que, junto con 2 moléculas de ARN de sentido positivo (ARN-1 y ARN-2, no visibles) constituyen el virión. El ensamblaje es altamente simétrico y tiene ~280 Å (28 nm) de ancho en su punto más ancho. [ verificación necesaria ] [ cita necesaria ]