CD36 ( grupo de diferenciación 36), también conocido como glicoproteína plaquetaria 4 , translocasa de ácido graso ( FAT ), receptor eliminador de clase B miembro 3 ( SCARB3 ) y glicoproteínas 88 ( GP88 ), IIIb ( GPIIIB ) o IV ( GPIV ) es una proteína que en humanos está codificada por el gen CD36 . El antígeno CD36 es una proteína de membrana integral que se encuentra en la superficie de muchos tipos de células en animales vertebrados. Importa ácidos grasos dentro de las células y es miembro de la familia de receptores celulares de clase Bproteínas de superficie. CD36 se une a muchos ligandos, incluidos colágeno , [5] trombospondina , [6] eritrocitos parasitados con Plasmodium falciparum , [7] lipoproteínas oxidadas de baja densidad , [8] [9] lipoproteínas nativas , [10] fosfolípidos oxidados , [11] y ácidos grasos de cadena . [12]
CD36 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | CD36 , BDPLT10, CHDS7, FAT, GP3B, GP4, GPIV, PASIV, SCARB3, molécula CD36 | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 173510 MGI : 107899 HomoloGene : 73871 GeneCards : CD36 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 7: 80,37 - 80,68 Mb | Crónicas 5: 17,78 - 17,89 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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El trabajo en roedores genéticamente modificados sugiere un papel del CD36 en el metabolismo de los ácidos grasos , [13] [14] enfermedades cardíacas , [15] el gusto, [16] [17] [18] y el procesamiento de grasas dietéticas en el intestino . [19] Puede estar involucrado en intolerancia a la glucosa, aterosclerosis , hipertensión arterial , diabetes , miocardiopatía y enfermedad de Alzheimer . [20]
Estructura
Primario
En humanos , ratas y ratones , CD36 consta de 472 aminoácidos con un peso molecular previsto de aproximadamente 53.000 Da . Sin embargo, CD36 está ampliamente glicosilado y tiene un peso molecular aparente de 88.000 Da según se determina mediante electroforesis en gel de poliacrilamida SDS . [21]
Terciario
Utilizando el análisis de Kyte-Doolittle, [22] la secuencia de aminoácidos de CD36 predice una región hidrofóbica cerca de cada extremo de la proteína lo suficientemente grande como para abarcar las membranas celulares . Con base en esta noción y la observación de que CD36 se encuentra en la superficie de las células, se cree que CD36 tiene una estructura en forma de 'horquilla' con hélices α en los extremos C y N que se proyectan a través de la membrana y un bucle extracelular más grande. (Figura 1). Esta topología está respaldada por experimentos de transfección en células cultivadas utilizando mutantes de deleción de CD36. [23] [24]
Sobre la base de la estructura cristalina del SCARB2 homólogo , se ha producido un modelo del dominio extracelular de CD36. [25] Al igual que SCARB2, se propone que CD36 contenga un núcleo de barril β antiparalelo con muchas hélices α cortas que lo adornan. Se prevé que la estructura contenga un túnel de transporte hidrofóbico. Se requieren enlaces disulfuro entre 4 de los 6 residuos de cisteína en el bucle extracelular para el procesamiento intracelular eficaz y el transporte de CD36 a la membrana plasmática . [26] No está claro qué papel juegan estos enlaces en la función de la proteína CD36 madura en la superficie celular.
Modificación post-traduccional
Además de la glicosilación, se han informado modificaciones postraduccionales adicionales para CD36. CD36 se modifica con 4 cadenas de palmitoilo , 2 en cada uno de los dos dominios intracelulares. [24] Actualmente se desconoce la función de estas modificaciones de lípidos, pero es probable que promuevan la asociación de CD36 con la membrana y posiblemente balsas de lípidos que parecen ser importantes para algunas funciones de CD36. [27] [28] CD36 también podría fosforilarse en Y62, T92, T323, [29] ubiquitinarse en K56, K469, K472 y acetilarse en K52, K56, K166, K231, K394, K398, K403. [30] [31] [32]
Interacciones proteína-proteína
En ausencia de ligando, el CD36 unido a la membrana existe principalmente en un estado monomérico. Sin embargo, la exposición al ligando de trombospondina hace que CD36 se dimerice. Se ha propuesto que esta dimerización juega un papel importante en la transducción de señales de CD36 . [33]
Genética
En los seres humanos, el gen se encuentra en el brazo largo del cromosoma 7 en la banda 11.2 (7q11.2 [34] ) y está codificado por 15 exones que se extienden por más de 32 kilobases . Tanto las regiones no traducidas 5 'como 3' contienen intrones : el 5 'con dos y el 3' con uno. Los exones 1, 2 y los primeros 89 nucleótidos del exón 3 y el exón 15 no son codificantes. El exón 3 contiene codifica los dominios transmembrana y citoplásmico N-terminal. Las regiones citoplasmática y transmembrana C-terminal están codificadas por el exón 14. El dominio extracelular está codificado por los 11 exones centrales. El corte y empalme alternativo de las regiones no traducidas da lugar a al menos dos especies de ARNm .
La transcripción del sitio de iniciación del gen de CD36 se ha mapeado a 289 nucleótidos aguas arriba de la traslación de inicio codón y una caja TATA y varias regiones reguladoras cis putativos se encuentran más 5' . Se ha identificado un sitio de unión para los factores PEBP2 / CBF entre -158 y -90 y la interrupción de este sitio reduce la expresión. El gen es el control transcripcional de la nuclear receptor PPAR / RXR heterodímero ( de peroxisoma activado por proliferador de receptor - retinoide X receptor ) y la expresión génica puede ser de hasta regulada usando sintético y ligandos naturales para PPAR y RXR, incluyendo la tiazolidindiona clase de anti-diabética fármacos y el metabolito de la vitamina A, ácido 9-cis- retinoico, respectivamente.
Distribución de tejidos
El CD36 se encuentra en plaquetas , eritrocitos , monocitos , adipocitos diferenciados , músculo esquelético, células epiteliales mamarias , células del bazo y algunas células endoteliales microdérmicas de la piel .
Función
La proteína en sí pertenece a la familia de receptores captadores de clase B que incluye receptores para la captación selectiva de ésteres de colesterilo, receptor captador de clase B tipo I (SR-BI) y proteína de membrana integral lisosómica II (LIMP-II).
El CD36 interactúa con varios ligandos, incluidos los tipos de colágeno I y IV, trombospondina , eritrocitos parasitados con Plasmodium falciparum , proteína p37 aglutinante de plaquetas, lipoproteína oxidada de baja densidad y ácidos grasos de cadena larga . [35]
En los macrófagos, el CD36 forma parte de un receptor no opsónico (el complejo receptor eliminador CD36 / alfa-v beta-3 ) y participa en la fagocitosis . [36]
CD36 también se ha implicado en hemostasia , trombosis , malaria , inflamación , metabolismo de lípidos y aterogénesis . [37]
Al unirse a un ligando, la proteína y el ligando se internalizan. Esta internalización es independiente de la macropinocitosis y se produce por un mecanismo dependiente de actina que requiere la activación de las quinasas de la familia Src, JNK y GTPasas de la familia Rho. [38] A diferencia de la macropinocitosis, este proceso no se ve afectado por los inhibidores de la fosfatidilinositol 3-quinasa o el intercambio de Na + / H + .
También se ha demostrado que los ligandos CD36 promueven la inflamación estéril mediante el ensamblaje de un heterodímero de receptor 4 y 6 de tipo Toll . [39]
Recientemente, CD36 se vinculó con el flujo de calcio operado por la tienda, la activación de la fosfolipasa A 2 y la producción de prostaglandina E 2 [40].
La función de CD36 en la captación y señalización de ácidos grasos de cadena larga puede ser inhibida irreversiblemente por oleato de sulfo-N-succinimidilo (SSO), que se une a la lisina 164 dentro de un bolsillo hidrófobo compartido por varios ligandos de CD36, por ejemplo, ácido graso y oxLDL. [31] Investigaciones recientes concluyeron que el CD36 está involucrado en la transducción del sabor de las grasas (olegustus).
Significación clínica
Malaria
Las infecciones por el parásito de la malaria humana Plasmodium falciparum se caracterizan por el secuestro de eritrocitos infectados con formas maduras del parásito y se ha demostrado que CD36 es un receptor de secuestro importante en las células endoteliales microvasculares . Los eritrocitos parasitados se adhieren al endotelio en la etapa de trofozoíto / esquizontes simultáneamente con la aparición del producto del gen var (proteína 1 de la membrana del eritrocito) en la superficie del eritrocito. La aparición de la proteína 1 de la membrana del eritrocito de Plasmodium falciparum (PfEMP1) en la superficie del eritrocito es un fenómeno dependiente de la temperatura que se debe al aumento del tráfico de proteínas hacia la superficie del eritrocito a la temperatura elevada. PfEMP1 puede unirse a otros receptores endoteliales - trombospondina (TSP) y molécula de adhesión intercelular 1 ( ICAM-1 ) - además de CD36 - y genes distintos de PfEMP1 también se unen a CD36: proteína ligada a citoadherencia (clag) y secuestrador . Se sabe que el sitio de unión de PfEMP1 en CD36 está ubicado en el exón 5.
Se ha demostrado que el CD36 en la superficie de las plaquetas está implicado en la adherencia, pero también se produce una adherencia directa al endotelio por parte de los eritrocitos infectados. Se ha demostrado que la autoagregación de los eritrocitos infectados por las plaquetas se correlaciona con el paludismo grave y el paludismo cerebral en particular, y los anticuerpos antiplaquetarios pueden ofrecer cierta protección.
Varias líneas de evidencia sugieren que las mutaciones en CD36 protegen contra la malaria: las mutaciones en los promotores y dentro de los intrones y en el exón 5 reducen el riesgo de malaria grave. Los estudios de diversidad genética sugieren que ha habido una selección positiva en este gen, presumiblemente debido a la presión de selección de la malaria. También se conocen informes discrepantes que sugieren que el CD36 no es el único determinante de la malaria grave. Además, se ha encontrado un papel para CD36 en el aclaramiento de gametocitos (estadios I y II).
Se ha demostrado que CD36 tiene un papel en la respuesta inmune innata a la malaria en modelos de ratón. [41] En comparación con los ratones CD36 (- / -) de tipo salvaje, la respuesta de inducción de citocinas y la eliminación del parásito se vieron afectadas. Se observaron parasitemias máximas más tempranas, densidades de parásitos más altas y una mayor mortalidad. Se cree que CD36 está implicado en el Plasmodium falciparum glicofosfatidilinositol (PfGPI) inducida MAPK activación y la secreción de citoquinas proinflamatorias. Cuando los macrófagos se expusieron a PfGPI, las proteínas ERK1 / 2, JNK, p38 y c-Jun se fosforilaron. Todas estas proteínas están involucradas como mensajeros secundarios en la respuesta inmune. Estas respuestas se mitigaron en los ratones CD36 (- / -). También en el CD36 (- / -) los macrófagos secretaron significativamente menos TNF-alfa al exponerse a PfGPI. Se está trabajando para determinar exactamente cómo estas respuestas brindan protección contra la malaria.
Deficiencia de CD36 y trombocitopenia aloinmune
CD36 también se conoce como glicoproteína IV (gpIV) o glicoproteína IIIb (gpIIIb) en las plaquetas y da lugar al antígeno Naka . El fenotipo nulo de Naka se encuentra en el 0,3% de los caucásicos y parece ser asintomático. El fenotipo nulo es más común en poblaciones africanas (2,5%), japonesas y otras poblaciones asiáticas (5-11%).
Las mutaciones en el gen CD36 humano se identificaron por primera vez en un paciente que, a pesar de múltiples transfusiones de plaquetas , seguía presentando niveles bajos de plaquetas. [42] [43] Esta condición se conoce como refractariedad a la transfusión de plaquetas. Estudios posteriores han demostrado que el CD36 se encuentra en la superficie de las plaquetas. Este antígeno es reconocido por los anticuerpos monoclonales (MAbs) OKM5 y OKM8. Se une a la proteína secuestradora de Plasmodium falciparum . [44]
Dependiendo de la naturaleza de la mutación en el codón 90, CD36 puede estar ausente tanto en plaquetas como en monocitos (tipo 1) o plaquetas solas (tipo 2). El tipo 2 se ha dividido en dos subtipos: ay b. La deficiencia restringida a las plaquetas solamente se conoce como tipo 2a; si CD36 también está ausente en los eritoblastos, el fenotipo se clasifica como tipo 2b. [45] En algunos casos se conoce la base molecular: T1264G tanto en kenianos como en gambianos ; C478T (50%), 539 deleción de AC y 1159 inserción de una A, deleción 1438-1449 y una deleción combinada de 839-841 GAG e inserción de AAAAC en japonés.
En un estudio de 827 voluntarios japoneses aparentemente sanos, se encontraron deficiencias de tipo I y II en 8 (1,0%) y 48 (5,8%) respectivamente. [46] En 1127 donantes de sangre franceses sanos (casi todos europeos blancos) no se encontró deficiencia de CD36. [47] En un segundo grupo, se encontró que solo 1 de 301 sujetos de prueba blancos tenía deficiencia de CD36. Se descubrió que 16 de los 206 africanos negros subsaharianos y 1 de los 148 caribeños negros eran CD36 -ve. Tres de las 13 personas CD36 -ve examinadas tenían anticuerpos anti CD36. En un grupo de 250 donantes de sangre estadounidenses de raza negra, 6 (2,4%) resultaron ser negativos al antígeno Naka. [48]
La deficiencia de CD36 puede ser una causa de púrpura postransfusional . [49]
Presión sanguínea
Los niveles por debajo de lo normal de expresión de CD36 en los riñones se han implicado como un factor de riesgo genético para la hipertensión (presión arterial alta). [50]
Captación de ácidos grasos
Se ha observado una asociación con la captación de ácidos grasos del miocardio en humanos. [51] Los datos sugieren un vínculo entre la miocardiopatía hipertrófica y el CD36, pero esto debe confirmarse.
Tuberculosis
El cribado de ARNi en un modelo de Drosophila ha revelado que se requiere un miembro de la familia CD36 para la fagocitosis de Mycobacterium tuberculosis en fagosomas de macrófagos. [52]
Obesidad
La asociación de CD36 con la capacidad de saborear las grasas lo ha convertido en un objetivo de varios estudios sobre la obesidad y la alteración del sabor de los lípidos . Se encontró que la expresión del ARNm de CD36 se redujo en las células de las papilas gustativas (TBC) de ratas de arena obesas ( P. obesus ) en comparación con los controles delgados, lo que implica una asociación entre CD36 y la obesidad. [53] Aunque los niveles reales de proteína CD36 no fueron diferentes entre las células de rata obesas y de control, Abdoul-Azize et al. plantean la hipótesis de que la distribución física de CD36 podría diferir en las células de rata obesas. [53] Los cambios en la mediación del calcio también se relacionaron con el CD36 y la obesidad. Las células de las papilas gustativas (más específicamente, las células de las papilas circunvaladas ) que contienen CD36 que se aislaron de ratones obesos mostraron un aumento significativamente menor de calcio después de la estimulación con ácidos grasos en comparación con los ratones de control: [54] La regulación del calcio asociada a CD36 se altera cuando los ratones hecho para ser obeso (pero no en ratones de peso normal), y esto podría ser un mecanismo que contribuya a cambios de comportamiento en los ratones obesos, como disminución de la sensibilidad al sabor de los lípidos y disminución de la atracción por las grasas. [54]
También se han realizado algunas investigaciones sobre el CD36 humano. Un estudio examinó la detección oral de grasa en sujetos obesos con bases genéticas para la expresión alta, media y baja del receptor CD36. Aquellos sujetos con alta expresión de CD36 fueron ocho veces más sensibles a ciertas grasas ( ácido oleico y trioleína ) que los sujetos con baja expresión de CD36. [17] Aquellos sujetos con una cantidad intermedia de expresión de CD36 eran sensibles a la grasa a un nivel entre los grupos alto y bajo. [17] Este estudio demuestra que existe una relación significativa entre la sensibilidad a la grasa oral y la cantidad de expresión del receptor CD36, pero una mayor investigación sobre CD36 podría ser útil para aprender más sobre la degustación de lípidos en el contexto de la obesidad, ya que CD36 puede ser un objetivo para terapias en el futuro.
Establecimiento de la senescencia celular
La regulación al alza de CD36 podría contribuir a la remodelación de la membrana durante la senescencia. [55] En respuesta a varios estímulos que inducen la senescencia, el CD36 estimula la producción de citocinas inflamatorias y quimiocinas dependientes de NF-κB , un fenómeno conocido como fenotipo secretor asociado a la senescencia (SASP) . [56] Esta producción de moléculas secretoras conduce al inicio de un destino completo de células senescentes.
Cáncer
CD36 juega un papel en la regulación de la angiogénesis , que puede ser una estrategia terapéutica para controlar la propagación del cáncer. [57] Algunos datos de estudios in vitro y en animales sugirieron que la captación de ácidos grasos a través de CD36 puede promover la migración y proliferación de células cancerosas en el carcinoma hepatocelular, glioblastoma y potencialmente otros cánceres; Hubo datos limitados de estudios observacionales en personas que indiquen que un nivel bajo de CD36 puede correlacionarse con un resultado ligeramente mejor en el glioblastoma. [58]
Interacciones
Se ha demostrado que CD36 interactúa con FYN . [59] [60]
Proteínas relacionadas
Familia CD36 | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | CD36 | |||||||
Pfam | PF01130 | |||||||
InterPro | IPR002159 | |||||||
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Otros receptores depuradores humanos relacionados con CD36 son las proteínas SCARB1 y SCARB2 .
Ver también
- Clúster de diferenciación
Referencias
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Otras lecturas
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enlaces externos
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- Biello D (2 de noviembre de 2005). "Receptor de sabor potencial para grasa identificada" . Científico americano. Archivado desde el original el 26 de septiembre de 2007 . Consultado el 5 de agosto de 2008 .