En biología molecular, la familia de proteasas CLP es una familia de serina peptidasas que pertenecen a la familia de peptidasas MEROPS S14 ( familia de endopeptidasas ClpP , clan SK). ClpP es una proteasa dependiente de ATP que escinde varias proteínas , como la caseína y la albúmina . [1] Existe como un heterodímero de las subunidades reguladoras A y P catalíticas de unión a ATP, las cuales son necesarias para niveles efectivos de actividad proteasa en presencia de ATP, [1] aunque la subunidad P sola posee alguna actividad catalítica.
Se ha descubierto que las proteasas muy similares a ClpP están codificadas en el genoma de las bacterias , en las mitocondrias de los metazoos , en algunos virus y en el cloroplasto de las plantas . Varias de las proteínas de esta familia se clasifican como homólogas no peptidasas , ya que se ha descubierto experimentalmente que carecen de actividad peptidasa o carecen de residuos de aminoácidos que se cree que son esenciales para la actividad catalítica.
Las mutaciones en la CLPP mitocondrial están asociadas con el síndrome de Perrault [2] [3] [4] [5] y causan una variedad de defectos moleculares, desde la pérdida de la ATPasa hasta la activación o inhibición de la actividad peptidasa. [3] [6]