Una proteína dodecamérica tiene una estructura cuaternaria que consta de 12 subunidades de proteína en un complejo . Los complejos dodecaméricos pueden tener varias " topologías " de subunidades , pero típicamente sólo se observan algunas de las disposiciones de subunidades teóricamente posibles en las estructuras de proteínas .
Un dodecámero (proteína) es un complejo de proteínas con 12 subunidades de proteínas.
Una disposición de subunidades común implica una distribución tetraédrica de trímeros de subunidades (o simetría de 3-4 puntos ). Otra disposición observada de subunidades coloca dos anillos de seis subunidades uno al lado del otro a lo largo del eje séxtuple (o simetría de 2-6 puntos).
Las proteínas dodecameric incluyen
- Canal de unión gap completo , compuesto por dos hexámeros.
- glutamina sintetasa (código PDB: 2gls )
- Dodecameric ferritina (código PDB: 1qgh )
- Aβ42 - Amiloide-beta 42
- Helicobacter pylori ureasa
- Proteína portal de la cápside del HHV
Propionil-CoA carboxilasa
Cuando múltiples copias de un polipéptido codificado por un gen forman un agregado, esta estructura de proteína se denomina multímero. Cuando un multímero se forma a partir de polipéptidos producidos por dos alelos mutantes diferentes de un gen particular, el multímero mixto puede exhibir una mayor actividad funcional que los multímeros sin mezclar formados por cada uno de los mutantes solo. En tal caso, el fenómeno se conoce como complementación intragénica o complementación interalélica. [1]
La propionil-CoA carboxilasa (PCC) es un heteropolímero dodecamérico compuesto por subunidades α y β en una estructura α6β6. Las mutaciones en PCC, ya sea en la subunidad α (PCCα) o en la subunidad β (PCCβ) pueden causar acidemia propiónica en humanos. Cuando se fusionaron diferentes líneas celulares de fibroblastos de piel mutantes defectuosas en PCCβ en combinaciones por pares, la proteína heteromultimérica β formada como resultado exhibió a menudo un nivel de actividad más alto de lo que cabría esperar basándose en las actividades de las enzimas parentales. [2] Este hallazgo de complementación intragénica indicó que la estructura dodecameric multimérica de PCC permite interacciones cooperativas entre los monómeros constituyentes de PCCβ que pueden generar una forma más funcional de la holoenzima.
Referencias
- ^ Crick FH, Orgel LE. La teoría de la complementación interalélica. J Mol Biol. Enero de 1964; 8: 161-5. doi: 10.1016 / s0022-2836 (64) 80156-x. PMID 14149958
- ^ Rodríguez-Pombo P, Pérez-Cerdá C, Pérez B, Desviat LR, Sánchez-Pulido L, Ugarte M. Hacia un modelo para explicar la complementación intragénica en la proteína heteromultimérica propionil-CoA carboxilasa. Biochim Biophys Acta. 2005; 1740 (3): 489-498. doi: 10.1016 / j.bbadis.2004.10.009
- El banco de datos de proteínas (PDB)
- Protein Interfaces, Surfaces and Assemblies Server (PISA) parte del PDBe .