Ff fagos (por F específica f ilamentous fagos ) es un grupo de casi idéntica fago filamentoso (género Inovirus ) incluyendo fagos f1 , fd, M13 y ZJ / 2, que infectan bacterias que llevan el factor de fertilidad F . [1] [2] [3] [4] [5] [6] [7] El virión(partícula de virus) es un filamento flexible que mide aproximadamente 6 por 900 nm, que comprende un tubo de proteína cilíndrico que protege una molécula de ADN circular monocatenaria en su núcleo. El fago codifica solo 11 productos génicos y es uno de los organismos más simples conocidos. Se ha utilizado ampliamente para estudiar aspectos fundamentales de la biología molecular. George Smith y Greg Winter utilizaron f1 y fd para su trabajo en la visualización de fagos, por lo que recibieron una parte del Premio Nobel de Química 2018 . [8] Los primeros experimentos con fagos Ff utilizaron M13 para identificar funciones de genes, [9] [10] y M13 también se desarrolló como un vehículo de clonación, [11] por lo que el nombre M13a veces se utiliza como sinónimo informal para todo el grupo de fagos Ff .
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Estructura
El virión es un filamento flexible ( cadena en forma de gusano ) de unos 6 nm de diámetro y 900 nm de largo. Varios miles de copias de una subunidad de la proteína de la cubierta principal de hélice alfa alargada pequeña (50 residuos de aminoácidos) (el producto del gen 8 o p8) en una matriz superpuesta en forma de tejas forman un cilindro hueco que encierra el genoma circular de ADN monocatenario . Cada subunidad p8 tiene una colección de residuos básicos cerca del C-terminal de la proteína alargada y residuos ácidos cerca del N-terminal; estas dos regiones están separadas por aproximadamente 20 residuos hidrófobos (no polares). La disposición en forma de teja coloca los residuos ácidos de p8 cerca de la superficie exterior del cilindro, donde hacen que la partícula del virus se cargue negativamente; regiones no polares cercanas a regiones no polares de subunidades p8 vecinas, donde las interacciones no polares contribuyen a una estabilidad física notable de la partícula del virus; y residuos básicos cerca del centro del cilindro, donde interactúan con los fosfatos de ADN cargados negativamente en el núcleo del virión. Se pueden empaquetar moléculas de ADN más largas [12] (o más cortas [13] ), ya que se pueden agregar más (o menos) subunidades p8 durante el ensamblaje según sea necesario para proteger el ADN, lo que hace que el fago sea útil para estudios genéticos. (Este efecto no debe confundirse con el polifago , que puede empaquetar varias moléculas de ADN separadas y distintas). Aproximadamente 5 copias de cada una de las cuatro proteínas menores cubren los dos extremos del virión. [14]
La estructura molecular de la cápside del virión (el ensamblaje de las proteínas de la subunidad p8) ha sido determinada por difracción de fibra de rayos X , y los modelos estructurales se han depositado en el Protein Data Bank . En particular, la serie de estructuras de virión fd y Pf1 depositadas en el AP durante décadas ilustra las mejoras en los métodos para la recopilación de datos de difracción de fibra y el análisis computacional. Las estructuras de la proteína de la cápside p3 y la proteína de replicación / ensamblaje p5 también se han determinado a partir de cristalografía de rayos X y se han depositado en el AP.
Genética
La secuencia de ADN del genoma fd tiene 6408 nucleótidos que comprenden 9 genes, pero el genoma tiene 11 marcos de lectura abiertos que producen 11 proteínas, ya que dos genes, el gen 2 y el gen 1, tienen inicios de traducción internos en marco, lo que genera dos proteínas adicionales, p10. y p11. El genoma también contiene una secuencia intergénica corta no codificante. [15] Las secuencias de M13 y f1 son ligeramente diferentes de fd. Ambos tienen sólo 6407 nucleótidos; f1 difiere de fd en 180 posiciones (solo 10 de estos cambios se reflejan en cambios de aminoácidos en productos génicos) [16] y M13 tiene solo 59 diferencias de nucleótidos con respecto a f1. Para muchos propósitos, los fagos del grupo Ff pueden considerarse intercambiables.
Cinco productos génicos son parte del virión: la proteína de la cubierta principal (p8) y las proteínas secundarias que cubren los dos extremos, p3 y p6 en un extremo, y p7 y p9 en el otro extremo. Tres productos génicos (p2, p5 y p10) son proteínas citoplásmicas necesarias para la síntesis de ADN y el resto son proteínas de membrana involucradas en el ensamblaje del virión. [17]
Inovirus | |
---|---|
Clasificación de virus ![]() | |
(no clasificado): | Virus |
Reino : | Monodnaviria |
Reino: | Loebvirae |
Filo: | Hofneiviricota |
Clase: | Faserviricetes |
Pedido: | Tubulavirales |
Familia: | Inoviridae |
Género: | Inovirus |
El gen que codifica p1 se ha utilizado como gen marcador conservado, junto con otras tres características específicas de los genomas de inovirus, en un enfoque de aprendizaje automático automático para identificar más de 10000 secuencias similares a inovirus a partir de genomas microbianos. [18]
Ciclo vital
Infección
La proteína p3 está anclada a un extremo del virión por el dominio C-terminal de p3. La infección de las bacterias hospedadoras implica la interacción de dos regiones N-terminales diferentes de p3 con dos sitios diferentes de las bacterias hospedadoras. Primero, el dominio N2 de p3 se adhiere a la punta exterior del pilus F- y el pilus se retrae dentro de la célula. Esta retracción puede implicar la despolimerización del conjunto de la subunidad del pilus en la membrana celular en la base del pilus mediante una inversión del proceso de crecimiento y polimerización del pilus. [1] [19] [20] A medida que la punta del pilus que lleva p3 se acerca a la pared celular, el dominio N1 de p3 interactúa con la proteína bacteriana TolQRA para completar la infección y liberar el genoma en el citoplasma del huésped. [21] [22]
Replicación
Después de que el ADN viral monocatenario ingresa al citoplasma, sirve como plantilla para la síntesis de una cadena de ADN complementaria. Esta síntesis se inicia en la región intergénica de la secuencia de ADN por la ARN polimerasa del huésped, que sintetiza un cebador corto de ARN en el ADN infectante como plantilla. Luego, la ADN polimerasa III del huésped usa este cebador para sintetizar la hebra complementaria completa de ADN, produciendo un círculo de doble hebra, a veces llamado ADN de forma replicativa (RF). La hebra complementaria de la RF es la plantilla de transcripción para las proteínas codificadas por fagos, especialmente p2 y p10, que son necesarias para una mayor replicación del ADN.
La proteína p2 escinde la hebra viral del ADN de RF y la ADN polimerasa III del huésped sintetiza una nueva hebra viral. La cadena viral antigua se desplaza a medida que se sintetiza la nueva. Cuando se completa un círculo, el p2 unido covalentemente corta la hebra viral desplazada en la unión entre el ADN antiguo y el recién sintetizado y vuelve a ligar los dos extremos y libera p2. La RF se replica mediante este mecanismo de círculo rodante para generar docenas de copias de la RF.
Cuando la concentración de proteínas de fagos ha aumentado, las nuevas hebras virales se recubren con la proteína de replicación / ensamblaje p5 en lugar de las hebras de ADN complementarias. El p5 también inhibe la traducción de p2, de modo que la producción y el empaquetamiento del ssDNA viral de la progenie están en sincronía. [6]
Ensamblaje y extrusión
La infección no mata las bacterias del hospedador, [23] a diferencia de la mayoría de las otras familias de fagos. Los fagos de la progenie se ensamblan a medida que se extruyen a través de la membrana de las bacterias en crecimiento, probablemente en los sitios de adhesión que unen las membranas interna y externa. Las cinco proteínas del fago que forman la cubierta del fago completo entran en la membrana interna; para p8 y p3, las secuencias líder N-terminales (posteriormente eliminadas) ayudan a las proteínas a entrar en la membrana bacteriana, con sus N-terminales dirigidos lejos del citoplasma hacia el periplasma. Otras tres proteínas de la membrana del fago que no están presentes en el fago, p1, p11 y p4, también participan en el ensamblaje. La replicación del ADN de RF se convierte en la producción de ADNss del fago mediante el recubrimiento del ADN con p5 para formar un complejo de ensamblaje / replicación p5 / ADN alargado, que luego interactúa con las proteínas del fago unidas a la membrana. El proceso de extrusión recoge las proteínas p7 y p9 que forman la punta exterior del fago de la progenie. A medida que el p5 se elimina del ADN, el ADN de la progenie se extruye a través de la membrana y se envuelve en una carcasa helicoidal de p8, a la que se añaden p3 y p6 al final del ensamblaje. La proteína p4 puede formar un poro de extrusión en la membrana externa. [14]
La interacción de la señal de ADN de empaquetamiento bicatenario con el complejo p1-tiorredoxina en la membrana interna del huésped desencadena la formación de un poro. La proteína p1 contiene motivos de Walker que son esenciales para el ensamblaje de fagos, [24] lo que sugiere que p1 es un motor molecular involucrado en el ensamblaje de fagos. La proteína p1 tiene un dominio hidrófobo que atraviesa la membrana con la parte N-terminal en el citoplasma y la parte C-terminal en el periplasma (la orientación inversa de la p8). Adyacente al lado citoplásmico del dominio que atraviesa la membrana hay una secuencia de 13 residuos de p1 que tiene un patrón de residuos básicos que coincide estrechamente con el patrón de residuos básicos cerca del término C de p8, pero invertido con respecto a esa secuencia. [25]
Pueden generarse ensamblajes intermedios de p8 tratando el fago con cloroformo. [26] [27] [28] El contenido helicoidal de p8 en estas formas intermedias es similar al del fago, lo que sugiere que el cambio estructural durante el ensamblaje puede implicar solo un deslizamiento de las subunidades p8 escalonadas con respecto a sus vecinas en el montaje. [29] [30]
Aplicaciones
Ciencias de la vida y medicina
Los fagos Ff se han diseñado para aplicaciones en ciencias biológicas y médicas. Muchas aplicaciones se basan en experimentos [12] que muestran que la secuencia de ADN que determina la resistencia al antibiótico kanamicina se puede insertar en una forma funcional en la secuencia intergénica no codificante del ADN del fago fd. Tales fagos modificados son correspondientemente más largos que los fd filamentosos de tipo salvaje, porque el ADN más largo está recubierto con correspondientemente más proteínas de la cubierta del gen 8, pero el ciclo de vida del fago no se interrumpe de otra manera. El tradicional "renacuajo" o fago de forma isométrica, por otro lado, que tiene una cápside de tamaño limitado, no puede usarse tan fácilmente para encapsular una molécula de ADN más grande. El fago modificado se puede seleccionar infectando bacterias sensibles a la kanamicina con fagos modificados para introducir resistencia a la kanamicina y haciendo crecer las bacterias infectadas en medios que contienen una concentración de kanamicina que de otro modo sería letal.
Este resultado se amplió insertando ADN extraño que expresa un péptido extraño en el gen 3 del fago fd, en lugar de en la secuencia intergénica, de modo que el péptido extraño aparece en la superficie del fago como parte de la proteína de adsorción del gen 3. [31] [32] El fago que lleva el péptido extraño se puede detectar usando los anticuerpos apropiados. Lo contrario de este enfoque es insertar ADN que codifica anticuerpos en el gen 3 y detectar su presencia mediante antígenos apropiados. [33]
Estas técnicas se han extendido a lo largo de los años de muchas formas, por ejemplo insertando ADN extraño en los genes que codifican proteínas de la cubierta del fago distintas del gen 3, y / o duplicando el gen de interés para modificar solo algunos de los productos génicos correspondientes. La tecnología de visualización de fagos se ha utilizado ampliamente para muchos propósitos. [34] [35] [36]
Ciencias de los materiales y nanotecnología
Los fagos Ff han sido diseñados para aplicaciones tales como dispositivos de recuperación, electroquímicos, fotovoltaicos, catalíticos, sensores y de memoria digital, especialmente por Angela Belcher y sus colegas. [6] [37] [38] [39] [40] [41] [42] [43] [44]
Ver también
Bacteriófago filamentoso
Referencias
- ↑ a b Rasched I, Oberer E (diciembre de 1986). "Ff colifagos: relaciones estructurales y funcionales" . Revisiones microbiológicas . 50 (4): 401–27. doi : 10.1128 / MR.50.4.401-427.1986 . PMC 373080 . PMID 3540571 .
- ^ Mai-Prochnow A, Hui JG, Kjelleberg S, Rakonjac J, McDougald D, Rice SA (julio de 2015). " ' Grandes cosas en paquetes pequeños: la genética de los fagos filamentosos y los efectos sobre la aptitud de su anfitrión ' " . Reseñas de Microbiología FEMS . 39 (4): 465–87. doi : 10.1093 / femsre / fuu007 . PMID 25670735 .
- ^ Rakonjac J, Bas B, Derda R, eds. (2017). Bacteriófagos Filamentosos en Bio / Nano / Tecnología, Patogenia Bacteriana y Ecología . Temas de investigación de fronteras. Frontiers Media SA. doi : 10.3389 / 978-2-88945-095-4 . ISBN 978-2-88945-095-4.
- ^ Morag O, Abramov G, Goldbourt A (diciembre de 2011). "Similitudes y diferencias dentro de los miembros de la familia Ff de virus bacteriófagos filamentosos" . El Journal of Physical Chemistry B . 115 (51): 15370–9. doi : 10.1021 / jp2079742 . PMID 22085310 .
- ^ Hay ID, Lithgow T (junio de 2019). "Fagos filamentosos: maestros de una economía colaborativa microbiana" . Informes EMBO . 20 (6). doi : 10.15252 / embr.201847427 . PMC 6549030 . PMID 30952693 .
- ^ a b c Rakonjac J, Bennett NJ, Spagnuolo J, Gagic D, Russel M (2011). "Bacteriófagos filamentosos: biología, visualización de fagos y aplicaciones de nanotecnología". Problemas actuales en biología molecular . 13 (2): 51–76. PMID 21502666 .
- ^ Rakonjac J, Russel M, Khanum S, Brooke SJ, Rajič M (2017). Lim TS (ed.). "Fago filamentoso: estructura y biología". Avances en Medicina y Biología Experimental . Cham: Springer International Publishing. 1053 : 1–20. doi : 10.1007 / 978-3-319-72077-7_1 . ISBN 978-3-319-72076-0. PMID 29549632 .
- ^ "El Premio Nobel de Química 2018" . NobelPrize.org . Consultado el 10 de abril de 2021 .
- ^ Pratt D, Tzagoloff H, Erdahl WS (noviembre de 1966). "Mutantes letales condicionales del pequeño colifago filamentoso M13. I. Aislamiento, complementación, matanza celular, tiempo de acción del cistrón". Virología . 30 (3): 397–410. doi : 10.1016 / 0042-6822 (66) 90118-8 . PMID 5921643 .
- ^ Pratt D, Tzagoloff H, Beaudoin J (septiembre de 1969). "Mutantes letales condicionales del pequeño colifago filamentoso M13. II. Dos genes para las proteínas de la cubierta". Virología . 39 (1): 42–53. doi : 10.1016 / 0042-6822 (69) 90346-8 . PMID 5807970 .
- ^ Messing J (abril de 1991). "Clonación en fago M13 o cómo utilizar la biología en su mejor momento". Gene . 100 : 3-12. doi : 10.1016 / 0378-1119 (91) 90344-b . PMID 2055478 .
- ^ a b Herrmann R, Neugebauer K, Zentgraf H, Schaller H (febrero de 1978). "Transposición de una secuencia de ADN que determina la resistencia a la kanamicina en el genoma monocatenario del bacteriófago fd". Genética molecular y general . 159 (2): 171–8. doi : 10.1007 / BF00270890 . PMID 345091 . S2CID 22923713 .
- ^ Sattar S, Bennett NJ, Wen WX, Guthrie JM, Blackwell LF, Conway JF, Rakonjac J (2015). "Ff-nano, nanovarillas funcionalizadas cortas derivadas del bacteriófago filamentoso Ff (f1, fd o M13)" . Fronteras en microbiología . 6 : 316. doi : 10.3389 / fmicb.2015.00316 . PMC 4403547 . PMID 25941520 .
- ^ a b Straus SK, Bo HE (2018). "Ensamblaje y proteínas de bacteriófagos filamentosos". Bioquímica subcelular . 88 : 261-279. doi : 10.1007 / 978-981-10-8456-0_12 . ISBN 978-981-10-8455-3. PMID 29900501 .
- ^ Beck E, Sommer R, Auerswald EA, Kurz C, Zink B, Osterburg G, et al. (Diciembre de 1978). "Secuencia de nucleótidos del ADN del bacteriófago fd" . Investigación de ácidos nucleicos . 5 (12): 4495–503. doi : 10.1093 / nar / 5.12.4495 . PMC 342768 . PMID 745987 .
- ^ Beck E, Zink B (diciembre de 1981). "Secuencia de nucleótidos y organización del genoma de bacteriófagos filamentosos fl y fd". Gene . 16 (1–3): 35–58. doi : 10.1016 / 0378-1119 (81) 90059-7 . PMID 6282703 .
- ^ Russel M, Linderoth NA, Sali A (junio de 1997). "Ensamblaje de fagos filamentosos: variación de un tema de exportación de proteínas". Gene . 192 (1): 23–32. doi : 10.1016 / s0378-1119 (96) 00801-3 . PMID 9224870 .
- ^ Roux S, Krupovic M, Daly RA, Borges AL, Nayfach S, Schulz F, et al. (Noviembre de 2019). "Inovirus crípticos revelados como omnipresentes en bacterias y arqueas en los biomas de la Tierra" . Microbiología de la naturaleza . 4 (11): 1895-1906. doi : 10.1038 / s41564-019-0510-x . PMC 6813254 . PMID 31332386 .
- ^ Lawley TD, Klimke WA, Gubbins MJ, Frost LS (julio de 2003). "La conjugación del factor F es un verdadero sistema de secreción de tipo IV" . Cartas de Microbiología FEMS . 224 (1): 1-15. doi : 10.1016 / S0378-1097 (03) 00430-0 . PMID 12855161 .
- ^ Craig L, Forest KT, Maier B (julio de 2019). "Pili tipo IV: dinámica, biofísica y consecuencias funcionales". Reseñas de la naturaleza. Microbiología . 17 (7): 429–440. doi : 10.1038 / s41579-019-0195-4 . PMID 30988511 . S2CID 115153017 .
- ^ Bennett NJ, Rakonjac J (febrero de 2006). "El desbloqueo del virión del bacteriófago filamentoso durante la infección está mediado por el dominio C de pIII". Revista de Biología Molecular . 356 (2): 266–73. doi : 10.1016 / j.jmb.2005.11.069 . PMID 16373072 .
- ^ Hoffmann-Thoms S, Jakob RP, Schmid FX (abril de 2014). "Comunicación energética entre sitios funcionales del gen-3-proteína durante la infección por el fago fd". Revista de Biología Molecular . 426 (8): 1711–22. doi : 10.1016 / j.jmb.2014.01.002 . PMID 24440124 .
- ^ Hoffmann Berling H, Maze R (marzo de 1964). "Liberación de bacteriófagos masculinos específicos de bacterias BACTERIAS del huésped supervivientes". Virología . 22 (3): 305-13. doi : 10.1016 / 0042-6822 (64) 90021-2 . PMID 14127828 .
- ^ Loh B, Haase M, Mueller L, Kuhn A, Leptihn S (abril de 2017). "La proteína de morfogénesis transmembrana gp1 de fagos filamentosos contiene motivos de Walker A y Walker B esenciales para el ensamblaje de fagos" . Virus . 9 (4): 73. doi : 10.3390 / v9040073 . PMC 5408679 . PMID 28397779 .
- ^ Rapoza MP, Webster RE (mayo de 1995). "Los productos del gen I y el gen XI en marco superpuesto son necesarios para el ensamblaje del fago filamentoso". Revista de Biología Molecular . 248 (3): 627–38. doi : 10.1006 / jmbi.1995.0247 . PMID 7752229 .
- ^ Griffith J, Manning M, Dunn K (marzo de 1981). "El bacteriófago filamentoso se contrae en partículas esféricas huecas al exponerse a una interfaz cloroformo-agua". Celular . 23 (3): 747–53. doi : 10.1016 / 0092-8674 (81) 90438-4 . PMID 7226228 . S2CID 46531024 .
- ^ Manning M, Griffith J (enero de 1985). "Asociación de formas I de M13 y esferoides con vesículas lipídicas". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 236 (1): 297-303. doi : 10.1016 / 0003-9861 (85) 90629-0 . PMID 3966795 .
- ^ Stopar D, Spruijt RB, Wolfs CJ, Hemminga MA (julio de 1998). "Imitando las interacciones iniciales del desmontaje de la proteína de la cubierta del bacteriófago M13 en sistemas de membrana modelo". Bioquímica . 37 (28): 10181–7. doi : 10.1021 / bi9718144 . PMID 9665724 .
- ^ Roberts LM, Dunker AK (octubre de 1993). "Cambios estructurales que acompañan a la contracción inducida por cloroformo del fago filamentoso fd". Bioquímica . 32 (39): 10479–88. doi : 10.1021 / bi00090a026 . PMID 8399194 .
- ^ Xue, Bin; Blocquel, David; Habchi, Johnny; Uversky, Alexey V .; Kurgan, Lukasz; Uversky, Vladimir N .; Longhi, Sonia (2014). "Trastorno estructural en proteínas virales" . Revisiones químicas . 114 (13): 6880–6911. doi : 10.1021 / cr4005692 . ISSN 0009-2665 . PMID 24823319 .
- ^ Smith, G. (1985). "Fago de fusión filamentoso: vectores de expresión novedosos que muestran antígenos clonados en la superficie del virión" . Ciencia . 228 (4705): 1315-1317. Código Bibliográfico : 1985Sci ... 228.1315S . doi : 10.1126 / science.4001944 . ISSN 0036-8075 . PMID 4001944 .
- ^ Parmley, Stephen F .; Smith, George P. (1988). "Vectores de fagos fd filamentosos seleccionables por anticuerpos: purificación por afinidad de genes diana" . Gene . 73 (2): 305–318. doi : 10.1016 / 0378-1119 (88) 90495-7 . ISSN 0378-1119 . PMID 3149606 .
- ^ Invierno, Greg; Griffiths, Andrew D .; Hawkins, Robert E .; Hoogenboom, Hennie R. (1994). "Fabricación de anticuerpos mediante tecnología de visualización de fagos" . Revisión anual de inmunología . 12 (1): 433–455. doi : 10.1146 / annurev.iy.12.040194.002245 . ISSN 0732-0582 . PMID 8011287 .
- ^ Prisco A, De Berardinis P (2012). "Fd bacteriófago filamentoso como un sistema de entrega de antígeno en la vacunación" . Revista Internacional de Ciencias Moleculares . 13 (4): 5179–94. doi : 10.3390 / ijms13045179 . PMC 3344273 . PMID 22606037 .
- ^ Henry KA, Arbabi-Ghahroudi M, Scott JK (2015). "Más allá de la exhibición de fagos: aplicaciones no tradicionales del bacteriófago filamentoso como un portador de vacunas, biológico terapéutico y andamio de bioconjugación" . Fronteras en microbiología . 6 : 755. doi : 10.3389 / fmicb.2015.00755 . PMC 4523942 . PMID 26300850 .
- ^ Sioud M (abril de 2019). "Bibliotecas de visualización de fagos: de aglutinantes a la administración de fármacos dirigida y terapias humanas". Biotecnología molecular . 61 (4): 286-303. doi : 10.1007 / s12033-019-00156-8 . PMID 30729435 . S2CID 73434013 .
- ^ Dogic Z (2016). "Fagos filamentosos como sistema modelo en la física de la materia blanda" . Fronteras en microbiología . 7 : 1013. doi : 10.3389 / fmicb.2016.01013 . PMC 4927585 . PMID 27446051 .
- ^ Oh D, Qi J, Lu YC, Zhang Y, Shao-Horn Y, Belcher AM (2013). "Diseño de cátodo biológicamente mejorado para mejorar la capacidad y el ciclo de vida de las baterías de litio-oxígeno" . Comunicaciones de la naturaleza . 4 (1): 2756. Bibcode : 2013NatCo ... 4.2756O . doi : 10.1038 / ncomms3756 . PMC 3930201 . PMID 24220635 .
- ^ Dorval Courchesne NM, Klug MT, Huang KJ, Weidman MC, Cantú VJ, Chen PY, et al. (2015). "Construcción de compuestos nanoporosos multifuncionales con plantillas de virus para células solares de película delgada: contribuciones de la morfología y la óptica a la generación de fotocorriente". The Journal of Physical Chemistry C : 150610114441003. doi : 10.1021 / acs.jpcc.5b00295 . hdl : 1721,1 / 102981 . ISSN 1932-7447 .
- ^ Lee SW, Belcher AM (2004). "Fabricación basada en virus de micro y nanofibras mediante electrohilado". Nano Letras . 4 (3): 387–390. Código bibliográfico : 2004NanoL ... 4..387L . doi : 10.1021 / nl034911t . ISSN 1530-6984 .
- ^ Casey JP, Barbero RJ, Heldman N, Belcher AM (noviembre de 2014). "Actividad enzimática versátil de novo en proteínas de la cápside de una biblioteca de bacteriófagos M13 diseñada". Revista de la Sociedad Química Estadounidense . 136 (47): 16508–14. doi : 10.1021 / ja506346f . PMID 25343220 .
- ^ Zhang G, Wei S, Belcher AM (2018). "Nanofibras de sulfuro de zinc biotemplateadas como materiales anódicos para baterías de iones de sodio". Nano materiales aplicados por ACS . 1 (10): 5631–5639. doi : 10.1021 / acsanm.8b01254 . hdl : 1721,1 / 126086 . ISSN 2574-0970 .
- ^ Li L, Belcher AM, Loke DK (diciembre de 2020). "Simulación de la unión selectiva de una plantilla biológica a una arquitectura a nanoescala: un concepto central de un ensamblaje de dominio N-terminal favorecido por un bolsillo de unión basado en abrazaderas". Nanoescala . 12 (47): 24214–24227. doi : 10.1039 / D0NR07320B . PMID 33289758 .
- ^ Brogan AP, Heldman N, Hallett JP, Belcher AM (septiembre de 2019). "Biofluidos térmicamente resistentes sin disolventes de bacteriófago M13 diseñados para una alta compatibilidad con líquidos iónicos anhidros". Comunicaciones químicas . 55 (72): 10752–10755. doi : 10.1039 / C9CC04909F . hdl : 1721,1 / 125988 . PMID 31432818 .
enlaces externos
- ViralZone
- ATCC fd
- ATCC M13