Glucósido hidrolasas EC 3.2.1. son un grupo extendido de enzimas que hidrolizan el enlace glicosídico entre dos o más carbohidratos, o entre un resto carbohidrato y no carbohidrato. Un sistema de clasificación de glucósido hidrolasas, basado en la similitud de secuencia, ha llevado a la definición de más de 100 familias diferentes. [1] [2] [3] Esta clasificación está disponible en el sitio web de CAZy , [4] [5] y también se analiza en CAZypedia, una enciclopedia en línea de enzimas activas de carbohidratos. [6] [7]
La familia de glucósido hidrolasa 22 CAZY GH_22 comprende lisozima tipo C ( EC 3.2.1.17 ) lisozima tipo i ( EC 3.2.1.17 ) y alfa-lactoalbuminas . Asp y / o el oxígeno carbonilo del grupo acetamido C-2 del sustrato actúa como nucleófilo / base catalítico .
La alfa-lactoalbúmina, [8] [9] es una proteína de la leche que actúa como subunidad reguladora de la lactosa sintetasa, actuando para promover la conversión de galactosiltransferasa en lactosa sintasa , que es esencial para la producción de leche. En la glándula mamaria , la alfa-lactoalbúmina cambia la especificidad del sustrato de la galactosiltransferasa de N-acetilglucosamina a glucosa .
Las lisozimas actúan como enzimas bacteriolíticas al hidrolizar los enlaces beta (1-> 4) entre la N-acetilglucosamina y el ácido N-acetilmurámico en el peptidoglicano de las paredes celulares procariotas . También se ha reclutado para una función digestiva en ciertos rumiantes y monos colobine . [10] Hay al menos cinco clases diferentes de lisozimas: [11] C ( tipo pollo ), G ( tipo ganso ), tipo fago (T4), hongos (Chalaropsis) y bacterianos ( Bacillus subtilis ). Hay pocas similitudes en las secuencias. de los diferentes tipos de lisozimas.
La lisozima tipo C y la alfa-lactoalbúmina son similares tanto en términos de secuencia primaria como de estructura, y probablemente evolucionaron a partir de una proteína ancestral común. [12] Alrededor del 35 al 40% de los residuos se conservan en ambas proteínas , así como en las posiciones de los cuatro enlaces disulfuro . Sin embargo, no hay similitud en la función. Otra diferencia significativa entre las dos enzimas es que todas las lactoalbúminas tienen la capacidad de unirse al calcio , [13] mientras que esta propiedad se limita a unas pocas lisozimas. [14]
El sitio de unión se dedujo usando análisis de estructura de rayos X de alta resolución y se demostró que constaba de tres residuos de ácido aspártico . Primero se sugirió que el calcio unido a la lactoalbúmina estabilizaba la estructura, pero recientemente se ha afirmado que el calcio controla la liberación de lactoalbúmina de la membrana de Golgi y que el patrón de unión de iones también puede afectar las propiedades catalíticas del complejo de lactosa sintetasa .