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No confundir con lisosomas o enzimas lisosomales .

Glucósido hidrolasa, familia 22, lisozima
Cristales de lisozima1.png
Cristales de lisozima teñidos con azul de metileno .
Identificadores
Símbolo?
InterProIPR000974
Lisozima
Identificadores
CE no.3.2.1.17
No CAS.9001-63-2
Bases de datos
IntEnzVista IntEnz
BRENDAEntrada BRENDA
FÁCILNiceZyme vista
KEGGEntrada KEGG
MetaCyccamino metabólico
PRIAMperfil
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Ontología de genesAmiGO / QuickGO
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La lisozima , también conocida como muramidasa o N-acetilmuramida glicanhidrolasa , es una enzima antimicrobiana producida por animales que forma parte del sistema inmunológico innato . La lisozima es una glucósido hidrolasa que cataliza la hidrólisis de los enlaces 1,4-beta entre el ácido N-acetilmurámico y los residuos de N-acetil-D-glucosamina en el peptidoglicano , que es el componente principal de la pared celular de las bacterias gram-positivas . [1] Esta hidrólisis a su vez compromete la integridad de las paredes celulares bacterianas causando la lisis de las bacterias.

La lisozima es abundante en secreciones que incluyen lágrimas , saliva , leche materna y moco . También está presente en los gránulos citoplásmicos de los macrófagos y los neutrófilos polimorfonucleares (PMN). Se pueden encontrar grandes cantidades de lisozima en la clara de huevo . Las lisozimas de tipo C están estrechamente relacionadas con la alfa-lactoalbúmina en secuencia y estructura, lo que las hace parte de la misma familia de glucósido hidrolasa 22 . [2] En los seres humanos, la enzima lisozima de tipo C está codificada por el gen LYZ . [3] [4]

La lisozima de clara de huevo de gallina es térmicamente estable, con un punto de fusión que alcanza hasta 72 ° C a pH 5,0. [5] Sin embargo, la lisozima en la leche materna pierde actividad muy rápidamente a esa temperatura. [6] La lisozima de clara de huevo de gallina mantiene su actividad en un amplio rango de pH (6-9). [7] Su punto isoeléctrico es 11,35. [8] El punto isoeléctrico de la lisozima de la leche materna es 10,5-11. [9]

Función y mecanismo [ editar ]

La enzima funciona atacando, hidrolizando y rompiendo los enlaces glicosídicos en los peptidoglicanos . La enzima también puede romper los enlaces glicosídicos en la quitina , aunque no tan eficazmente como las verdaderas quitinasas . [10]

Resumen de la reacción catalizada por lisozima

El sitio activo de las lisozimas une la molécula de peptidoglicano en la hendidura prominente entre sus dos dominios. Ataca a los peptidoglicanos (que se encuentran en las paredes celulares de las bacterias, especialmente las bacterias Gram positivas ), su sustrato natural, entre el ácido N- acetilmurámico (NAM) y el cuarto átomo de carbono de la N-acetilglucosamina (NAG).

Los sacáridos más cortos como el tetrasacárido también han demostrado ser sustratos viables, pero a través de un intermedio con una cadena más larga. [11] También se ha demostrado que la quitina es un sustrato de lisozima viable. También se han desarrollado y utilizado sustratos artificiales en lisozima. [12]

Mecanismo [ editar ]

Phillips [ editar ]

El mecanismo de Phillips propuso que el poder catalítico de la enzima provenía tanto de la tensión estérica sobre el sustrato unido como de la estabilización electrostática de un intermedio oxocarbenio . A partir de los datos cristalográficos de rayos X, Phillips propuso el sitio activo de la enzima, donde se une un hexasacárido. La lisozima distorsiona el cuarto azúcar (en el subsitio D o -1) en el hexasacárido en una conformación de media silla. En este estado de estrés, el enlace glicosídico se rompe más fácilmente. [13] Un intermedio iónico que contiene un oxocarbenio se crea como resultado de la rotura del enlace glicosídico. [14]Por tanto, la distorsión que hace que la molécula del sustrato adopte una conformación deformada similar a la del estado de transición reducirá la barrera energética de la reacción. [15]

Se especuló que el intermedio de oxocarbonio propuesto sería estabilizado electrostáticamente por residuos de aspartato y glutamato en el sitio activo por Arieh Warshel en 1978. El argumento de la estabilización electrostática se basó en la comparación con el agua a granel, la reorientación de los dipolos de agua puede cancelar la energía estabilizadora de interacción de carga. En el modelo de Warshel, la enzima actúa como un superdisolvente, que fija la orientación de los pares de iones y proporciona supersolvatación (muy buena estabilización de los pares de iones), y especialmente reduce la energía cuando dos iones están cerca uno del otro. [dieciséis]

El paso determinante de la velocidad (RDS) en este mecanismo está relacionado con la formación del intermedio oxocarbenio . Hubo algunos resultados contradictorios para indicar el RDS exacto. Al rastrear la formación del producto ( p-nitrofenol ), se descubrió que el RDS puede cambiar con diferentes temperaturas, lo que fue una de las razones de esos resultados contradictorios. A una temperatura más alta, el RDS es la formación del intermedio enzimático glicosilo y a una temperatura más baja la descomposición de ese intermedio. [17]

Intermedio covalente de la enzima lisozima, con enlace covalente en negro y evidencia experimental como malla azul. [18]

Koshland [ editar ]

Sustratos en el experimento de Vocadlo

En un debate temprano en 1969, Dahlquist propuso un mecanismo covalente para la lisozima basado en el efecto del isótopo cinético , [19] pero durante mucho tiempo el mecanismo iónico fue más aceptado. En 2001, Vocadlo propuso un mecanismo revisado a través de un intermedio covalente pero no iónico. La evidencia del análisis ESI - MS indicó un intermedio covalente. Se utilizó un sustrato 2-fluoro sustituido para reducir la velocidad de reacción y acumular un intermedio para la caracterización. [20]Se ha descubierto que las cadenas laterales de aminoácidos ácido glutámico 35 (Glu35) y aspartato 52 (Asp52) son críticas para la actividad de esta enzima. Glu35 actúa como un donante de protones para el enlace glicosídico, escindiendo el enlace CO en el sustrato, mientras que Asp52 actúa como un nucleófilo para generar un intermedio enzimático glicosilo. El Glu35 reacciona con el agua para formar ion hidroxilo, un nucleófilo más fuerte que el agua, que luego ataca al intermedio de la enzima glucosilo, para dar el producto de la hidrólisis y dejar la enzima sin cambios. [21] Este mecanismo covalente recibió su nombre de Koshland , quien propuso por primera vez este tipo de mecanismo. [22]

Más recientemente, las simulaciones de dinámica molecular de mecánica cuántica / mecánica molecular (QM / MM) han estado utilizando el cristal de HEWL y predicen la existencia de un intermedio covalente. [23] La evidencia de la ESI-MS y las estructuras de rayos X indican la existencia de un intermedio covalente, pero se basan principalmente en el uso de un sustrato mutante o no nativo menos activo. Por tanto, la dinámica molecular QM / MM proporciona la capacidad única de investigar directamente el mecanismo de HEWL de tipo salvaje y sustrato nativo. Los cálculos revelaron que el intermedio covalente del mecanismo de Koshland es ~ 30 kcal / mol más estable que el intermedio iónico del mecanismo de Phillips. [23] Estos cálculos demuestran que el intermedio iónico es extremadamente desfavorable energéticamente y los intermedios covalentes observados en experimentos que utilizan sustratos mutantes o no nativos menos activos proporcionan información útil sobre el mecanismo de HEWL de tipo salvaje.

Dos posibles mecanismos de lisozima

Inhibición [ editar ]

Los derivados de imidazol pueden formar un complejo de transferencia de carga con algunos residuos (dentro o fuera del centro activo) para lograr una inhibición competitiva de la lisozima. [24] En las bacterias gramnegativas , el lipopolisacárido actúa como un inhibidor no competitivo mediante una unión muy favorecida con la lisozima. [25]

Más información: glucósido hidrolasa

Acción no enzimática [ editar ]

A pesar de que se suponía que la actividad muramidasa de la lisozima desempeñaba un papel clave por sus propiedades antibacterianas, también se informó evidencia de su acción no enzimática. Por ejemplo, el bloqueo de la actividad catalítica de la lisozima mediante la mutación de un aminoácido crítico en el sitio activo (52- Asp -> 52- Ser ) no elimina su actividad antimicrobiana. [26] Se informó la capacidad similar a la lectina de la lisozima para reconocer el antígeno de carbohidrato bacteriano sin actividad lítica para el tetrasacárido relacionado con el lipopolisacárido de Klebsiella pneumoniae . [27] Además, lisozima interactúa con los anticuerpos y receptores de células T . [28]

Cambios en la conformación de la enzima [ editar ]

La lisozima presenta dos conformaciones: un estado activo abierto y un estado inactivo cerrado. La relevancia catalítica se examinó con transistores de efecto de campo (FET) de nanotubos de carbono de pared simple (SWCN), donde una lisozima singular se unió al SWCN FET. [29] El seguimiento electrónico de la lisozima mostró dos conformaciones, un sitio activo abierto y un sitio inactivo cerrado. En su estado activo, la lisozima es capaz de hidrolizar procesivamente su sustrato, rompiendo un promedio de 100 enlaces a una velocidad de 15 por segundo. Para unir un nuevo sustrato y pasar del estado inactivo cerrado al estado activo abierto se requieren dos cambios de paso de conformación, mientras que la inactivación requiere un paso.

Papel en la enfermedad y la terapia [ editar ]

LYZ
Estructuras disponibles
PDBBúsqueda de ortólogos: PDBe RCSB
Lista de códigos de identificación de PDB

133L , 134L , 1B5U , 1B5V , 1B5W , 1B5X , 1B5Y , 1B5Z , 1B7L , 1B7M , 1B7N , 1B7O , 1B7P , 1B7Q , 1B7R , 1B7S , 1BB3 , 1BB4 , 1BB5 , 1C43 , 1C45 , 1C46 , 1C7P , 1CJ6 , 1CJ7 , 1CJ8 , 1CJ9, 1CKC , 1CKD , 1CKF , 1CKG , 1CKH , 1D6P , 1D6Q , 1DI3 , 1DI4 , 1DI5 , 1EQ4 , 1EQ5 , 1EQE , 1GAY , 1GAZ , 1GB0 , 1GB2 , 1GB3 , 1GB5 , 1GB6 , 1GB7 , 1GB8 , 1GB9 , 1GBO , 1GBW , 1GBX ,1GBY , 1GBZ , 1GDW , 1GDX , 1GE0 , 1GE1 , 1GE2 , 1GE3 , 1GE4 , 1GEV , 1GEZ , 1GF0 , 1GF3 , 1GF4 , 1GF5 , 1GF6 , 1GF7 , 1GF8 , 1GF9 , 1GFA , 1GFE , 1GFG , 1GFH , 1GFJ , 1GFK , 1GFR , 1GFT, 1GFU , 1GFV , 1HNL , 1I1Z , 1I20 , 1I22 , 1INU , 1IOC , 1IP1 , 1IP2 , 1IP3 , 1IP4 , 1IP5 , 1IP6 , 1IP7 , 1IWT , 1IWU , 1IWV , 1IWW , 1IWX , 1IWY , 1IWZ , 1IX0 , 1IY3 , 1IY4 , 1JKA ,1JKB , 1JKC , 1JKD , 1JSF , 1JWR , 1LAA , 1LHH , 1LHI , 1LHJ , 1LHK , 1LHL , 1LHM , 1LMT , 1LOZ , 1LYY , 1LZ1 , 1LZ4 , 1LZ5 , 1LZ6 , 1LZR , 1LZS , 1OP9 , 1OUA , 1OUB , 1OUC , 1OUD , 1OUE, 1OUF , 1OUG , 1OUH , 1OUI , 1OUJ , 1QSW , 1RE2 , 1REM , 1REX , 1REY , 1REZ , 1TAY , 1TBY , 1TCY , 1TDY , 1UBZ , 1W08 , 1WQM , 1WQN , 1WQO , 1WQP , 1WQQ , 1WQR , 1YAM , 1YAN , 1YAO ,1YAP , 1YAQ , 207L , 208L , 2BQA , 2BQB , 2BQC , 2BQD , 2BQE , 2BQF , 2BQG , 2BQH , 2BQI , 2BQJ , 2BQK , 2BQL , 2BQM , 2BQN , 2BQO , 2HEA , 2HEB , 2HEC , 2HED , 2HEE , 2HEF , 2LHM , 2MEA, 2MEB , 2MEC , 2MED , 2MEE , 2MEF , 2MEG , 2MEH , 2MEI , 2NWD , 2ZIJ , 2ZIK , 2ZIL , 2ZWB , 3EBA , 3FE0 , 3LHM , 3LN2 , 4I0C , 4ML7 , 4R0P

Identificadores
AliasLYZ , LZM, LYZF1, lisozima
Identificaciones externasOMIM : 153450 MGI : 96902 HomoloGene : 121490 GeneCards : LYZ
Ubicación de genes ( humanos )
Chr.Cromosoma 12 (humano) [30]
Banda12q15Comienzo69,348,381 pb [30]
Final69,354,234 pb [30]
Ubicación de genes ( ratón )
Chr.Cromosoma 10 (ratón) [31]
Banda10 | 10 D2Comienzo117.287.797 pb [31]
Final117.292.868 pb [31]
Patrón de expresión de ARN
Más datos de expresión de referencia
Ontología de genes
Función molecular• actividad catalítica
• actividad de la lisozima
• actividad hidrolasa
• actividad hidrolasa, que actúan sobre enlaces glicosilo
• proteína de unión idénticos
Componente celular• región extracelular
• exosoma extracelular
• espacio extracelular
• lumen de gránulos azurófilos
• lumen de gránulos específicos
• lumen de gránulos terciarios
Proceso biológico• proceso metabólico de las proteínas celulares
• metabolismo
• homeostasis de la retina
• respuesta inflamatoria
• citólisis
• respuesta de defensa a la bacteria
• respuesta humoral antimicrobiana
• desgranulación de neutrófilos
• proceso catabólico de macromoléculas de la pared celular
• GO: 0051636 respuesta de defensa a bacterias gramnegativas
• GO: 0051637 respuesta de defensa a la bacteria Gram-positiva
Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
EspeciesHumanoRatón
Entrez

4069

17110

Ensembl

ENSG00000090382

ENSMUSG00000069515

UniProt

P61626

P17897

RefSeq (ARNm)

NM_000239

NM_013590

RefSeq (proteína)

NP_000230

NP_038618

Ubicación (UCSC)Crónicas 12: 69,35 - 69,35 MbCrónicas 10: 117,29 - 117,29 Mb
Búsqueda en PubMed[32][33]
Wikidata
Ver / editar humanoVer / Editar mouse

La lisozima es parte del sistema inmunológico innato. Los niveles reducidos de lisozima se han asociado con displasia broncopulmonar en recién nacidos. [34] Los lechones alimentados con leche de lisozima humana pueden recuperarse más rápidamente de la enfermedad diarreica causada por E. coli . La concentración de lisozima en la leche materna es de 1.600 a 3.000 veces mayor que la concentración en la leche de ganado. La lisozima humana es más activa que la lisozima de clara de huevo de gallina. Se desarrolló una línea transgénica de cabras (con un fundador llamado "Artemis") para producir leche con lisozima humana para proteger a los niños de la diarrea si no pueden obtener los beneficios de la lactancia materna. [35] [36]

Dado que la lisozima es una forma natural de protección frente a patógenos grampositivos como Bacillus y Streptococcus , [37] desempeña un papel importante en la inmunología de los lactantes en la alimentación con leche materna. [38] Mientras que la piel es una barrera protectora debido a su sequedad y acidez, la conjuntiva (membrana que cubre el ojo) está protegida por enzimas secretadas, principalmente lisozima y defensina . Sin embargo, cuando estas barreras protectoras fallan, se produce conjuntivitis .

En ciertos cánceres (especialmente la leucemia mielomonocítica), la producción excesiva de lisozima por parte de las células cancerosas puede provocar niveles tóxicos de lisozima en la sangre. Los niveles altos de lisozima en sangre pueden provocar insuficiencia renal y niveles bajos de potasio en sangre, afecciones que pueden mejorar o resolverse con el tratamiento de la neoplasia maligna primaria.

La lisozima sérica es mucho menos específica para el diagnóstico de sarcoidosis que la enzima convertidora de angiotensina sérica; sin embargo, dado que es más sensible, se utiliza como marcador de la actividad de la enfermedad sarcoidosis y es adecuado para el seguimiento de la enfermedad en casos comprobados. [39]

Síntesis química [ editar ]

El profesor George W. Kenner y su grupo en la Universidad de Liverpool en Inglaterra intentaron la primera síntesis química de una proteína lisozima. [40] Esto fue finalmente logrado en 2007 por Thomas Durek en el laboratorio de Steve Kent en la Universidad de Chicago, quien hizo una molécula de lisozima funcional sintética. [41]

Otras aplicaciones [ editar ]

Los cristales de lisozima se han utilizado para cultivar otros materiales funcionales para catálisis y aplicaciones biomédicas. [42] [43] [44] La lisozima es una enzima que se usa comúnmente para lisar bacterias gram positivas. [45] Debido a la función única de la lisozima en la que puede digerir la pared celular y causa un choque osmótico (estallar la célula al cambiar repentinamente la concentración de soluto alrededor de la célula y, por lo tanto, la presión osmótica ), la lisozima se usa comúnmente en el laboratorio para liberar proteínas del periplasma bacteriano, mientras que la membrana interna permanece sellada como vesículas llamadas esferoplasto . [46] [47]

Por ejemplo, E. coli se puede lisar usando lisozima para liberar el contenido del espacio periplásmico . Es especialmente útil en el entorno de laboratorio para intentar recolectar el contenido del periplasma. [1] El tratamiento con lisozima es óptimo a temperaturas, rangos de pH y concentraciones de sal particulares. La actividad de la lisozima aumenta con el aumento de la temperatura, hasta 60 grados Celsius, con un rango de pH de 6,0 a 7,0. Las sales presentes también afectan el tratamiento con lisozima, donde algunas afirman efectos inhibidores y otras promueven la lisis a través del tratamiento con lisozima. El cloruro de sodio induce la lisis, pero a altas concentraciones, es un inhibidor activo de la lisis. Se han observado observaciones similares con el uso de sales de potasio. Están presentes ligeras variaciones debido a diferencias en las cepas bacterianas.[48]

Historia [ editar ]

La propiedad antibacteriana de la clara de huevo de gallina, debido a la lisozima que contiene, fue observada por primera vez por Laschtschenko en 1909. [49] La actividad antibacteriana de la mucosa nasal fue demostrada en 1922 por Alexander Fleming , el descubridor de la penicilina , quien acuñó el lisozima a término. [50] Fleming informó, diciendo. "Como esta sustancia tiene propiedades similares a las de los fermentos, la he llamado 'lisozima'". [51] Fleming continuó demostrando que una sustancia enzimática estaba presente en una amplia variedad de secreciones y era capaz de lisar rápidamente (es decir, disolver) diferentes bacterias, particularmente un "coco" amarillo que él estudió ". [52]

La lisozima fue cristalizada por primera vez por Edward Abraham en 1937, lo que permitió que David Chilton Phillips describiera la estructura tridimensional de la lisozima de la clara de huevo de gallina en 1965, cuando obtuvo el primer modelo de resolución 2- ångström (200 pm ) mediante cristalografía de rayos X . [53] [54] La estructura se presentó públicamente en una conferencia de la Royal Institution en 1965. [55] La lisozima fue la segunda estructura proteica y la primera estructura enzimática que se resolvió mediante métodos de difracción de rayos X, y la primera enzima en ser completamente secuenciado que contiene los veinte aminoácidos comunes. [56]Como resultado de la elucidación de Phillips de la estructura de la lisozima, también fue la primera enzima en tener un mecanismo específico detallado sugerido para su método de acción catalítica. [57] [58] [59] Este trabajo llevó a Phillips a proporcionar una explicación de cómo las enzimas aceleran una reacción química en términos de sus estructuras físicas. El mecanismo original propuesto por Phillips fue revisado más recientemente. [20]

Ver también [ editar ]

  • Alergia al huevo

Referencias [ editar ]

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Enlaces externos [ editar ]

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  • Proteopedia.org HEW Lisozima
  • PDBe-KB proporciona una descripción general de toda la información de estructura disponible en el PDB para la lisozima C humana.
  • PDBe-KB proporciona una descripción general de toda la información de estructura disponible en el PDB para la clara de huevo de gallina Lysozyme C.