Las innexinas son proteínas transmembrana que forman uniones gap en los invertebrados . Las uniones gap están compuestas por proteínas de membrana que forman un canal permeable a los iones y pequeñas moléculas que conectan el citoplasma de las células adyacentes. Aunque las uniones gap proporcionan funciones similares en todos los organismos multicelulares, no se sabía qué proteínas usaban los invertebrados para este propósito hasta finales de la década de 1990. Si bien la familia de conexinas de proteínas de unión gap estaba bien caracterizada en vertebrados , no se encontraron homólogos en no cordados .
Innexin | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Innexin | |||||||
Pfam | PF00876 | |||||||
InterPro | IPR000990 | |||||||
TCDB | 1.A.25 | |||||||
Superfamilia OPM | 194 | |||||||
Proteína OPM | 5h1r | |||||||
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Las innexinas o proteínas relacionadas están muy extendidas entre los Eumetazoa , con la excepción de los equinodermos . [1]
Descubrimiento
En moscas de la fruta se identificaron inicialmente proteínas de unión gap sin homología de secuencia con conexinas . Se sugirió que estas proteínas son uniones gap específicas de invertebrados, por lo que se denominaron "innexinas" (análogo invertebrado de conexinas). [2] Posteriormente se identificaron en diversos invertebrados. Los genomas de invertebrados pueden contener más de una docena de genes de innexina. Una vez que se secuenció el genoma humano, se identificaron homólogos de innexina en humanos y luego en otros vertebrados, lo que indica su distribución ubicua en el reino animal. Estos homólogos se denominaron " pannexins " (del griego pan - todo, a lo largo y latino nexus - conexión, enlace). [3] [4] Sin embargo, cada vez hay más evidencia que sugiere que las pannexinas no forman uniones gap a menos que se expresen en exceso en el tejido y, por lo tanto, difieran funcionalmente de las innexinas. [5]
Estructura
Las innexinas tienen cuatro segmentos transmembrana (TMS) y, como la proteína de unión gap de conexina de vertebrados , las subunidades de innexina juntas forman un canal (un "innexón") en la membrana plasmática de la célula. [6] Dos innexones en membranas plasmáticas opuestas pueden formar una unión gap. Los innexones se componen de ocho subunidades, en lugar de las seis subunidades de conexiones. [7] Estructuralmente, las innexinas y conexinas son muy similares, y constan de 4 dominios transmembrana, 2 bucles extracelulares y 1 intracelular, junto con colas intracelulares N- y C-terminales. A pesar de esta topología compartida, las familias de proteínas no comparten suficiente similitud de secuencia para inferir con seguridad un ancestro común.
Las pannexinas son similares a las innexinas y generalmente se consideran un subgrupo, pero no participan en la formación de uniones gap y los canales tienen siete subunidades. [8] [9]
Se identificaron vinnexinas, homólogos virales de innexinas, en polinavirus que ocurren en asociaciones simbióticas obligatorias con avispas parasitoides. Se sugirió que las vinnexinas pueden funcionar para alterar las proteínas de unión gap en las células huésped infectadas, posiblemente modificando la comunicación célula-célula durante las respuestas de encapsulación en insectos parasitados. [10] [11] [12]
Función
Las innexinas forman uniones gap que se encuentran en los invertebrados. También forman canales de membrana sin unión con propiedades similares a las de los pannexones. [13] Las innexinas N-terminales alargadas pueden actuar como un tapón para manipular el cierre del hemicanal y proporcionar un mecanismo que conecta el efecto del cierre del hemicanal directamente con la transducción de señales apoptóticas desde el compartimento intracelular al extracelular. [14]
La pannexina homóloga de vertebrados no forma uniones gap. Sólo forman los "pannexones" de hemicanal. Estos hemicanales pueden estar presentes en plasma, ER y membranas de Golgi. Transportan Ca 2+ , ATP, trifosfato de inositol y otras moléculas pequeñas y pueden formar hemicanales con mayor facilidad que las subunidades de conexina. [15]
Reacción de transporte
Las reacciones de transporte catalizadas por uniones gap de innexina son:
- Moléculas pequeñas (citoplasma de la célula 1) ⇌ moléculas pequeñas (citoplasma de la célula 2)
O para hemicanales:
- Moléculas pequeñas (citoplasma celular) ⇌ moléculas pequeñas (fuera)
Ejemplos de
- Caenorhabditis elegans
- unc-7
- unc-9
- inx-3
- Drosophila melanogaster
- Inx2
- Inx3
- Inx4 (crecimiento de población cero, zpg)
- Ogro
- temblor-B
- Hirudo medicinalis
- Hm-inx1
- Hm-inx2
- Hm-inx3
- Hm-inx6
Ver también
- conexin
- pannexina
Referencias
- ^ Hasegawa DK, Turnbull MW (abril de 2014). "Hallazgos recientes en la evolución y función de las innexinas de insectos" . Cartas FEBS . 588 (8): 1403–10. doi : 10.1016 / j.febslet.2014.03.006 . PMID 24631533 . S2CID 25970503 .
- ^ Phelan P, Stebbings LA, Baines RA, Bacon JP, Davies JA, Ford C (enero de 1998). "La proteína Drosophila Shaking-B forma uniones gap en ovocitos emparejados de Xenopus". Naturaleza . 391 (6663): 181–4. Código Bibliográfico : 1998Natur.391..181P . doi : 10.1038 / 34426 . PMID 9428764 . S2CID 205003383 .
- ^ Panchin Y, Kelmanson I, Matz M, Lukyanov K, Usman N, Lukyanov S (junio de 2000). "Una familia ubicua de supuestas moléculas de unión gap" . Biología actual . 10 (13): R473-4. doi : 10.1016 / S0960-9822 (00) 00576-5 . PMID 10898987 . S2CID 20001454 .
- ^ Kelmanson IV, Shagin DA, Usman N, Matz MV, Lukyanov SA, Panchin YV (diciembre de 2002). "Alteración de las conexiones eléctricas en el sistema nervioso del molusco pterópodo Clione limacina mediante inyecciones neuronales de ARNm de unión gap". La Revista Europea de Neurociencia . 16 (12): 2475–6. doi : 10.1046 / j.1460-9568.2002.02423.x . PMID 12492443 . S2CID 41324492 .
- ^ Dahl G. y Harris A. 2009. ¿Pannexins o Connexins? Capítulo 12. En: A. Harris, D. Locke (eds.), Connexins: A Guide doi : 10.1007 / 978-1-59745-489-6_12
- ^ Bao L, Samuels S, Locovei S, Macagno ER, Muller KJ, Dahl G (diciembre de 2007). "Las innexinas forman dos tipos de canales" . Cartas FEBS . 581 (29): 5703–8. doi : 10.1016 / j.febslet.2007.11.030 . PMC 2489203 . PMID 18035059 .
- ^ Oshima A, Matsuzawa T, Murata K, Tani K, Fujiyoshi Y (marzo de 2016). "Estructura hexadecamérica de un canal de unión gap de invertebrados" . Revista de Biología Molecular . 428 (6): 1227-1236. doi : 10.1016 / j.jmb.2016.02.011 . PMID 26883891 .
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- ^ Turnbull M, Webb B (2002). Perspectivas sobre los orígenes y la evolución de los polidnavirus . Avances en la investigación de virus. 58 . págs. 203–54. doi : 10.1016 / S0065-3527 (02) 58006-4 . ISBN 9780120398584. PMID 12205780 .
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- ^ Shestopalov VI, Panchin Y (febrero de 2008). "Pannexinas y diversidad de proteínas de unión gap". Ciencias de la vida celular y molecular . 65 (3): 376–94. doi : 10.1007 / s00018-007-7200-1 . PMID 17982731 . S2CID 23181471 .
Otras lecturas
- Phelan P, Bacon JP, Davies JA, Stebbings LA, Todman MG, Avery L y col. (Septiembre de 1998). "Innexinas: una familia de proteínas de unión gap de invertebrados" . Tendencias en Genética . 14 (9): 348–9. doi : 10.1016 / S0168-9525 (98) 01547-9 . PMC 4442478 . PMID 9769729 .
- Phelan P, Stebbings LA, Baines RA, Bacon JP, Davies JA, Ford C (enero de 1998). "La proteína Drosophila Shaking-B forma uniones gap en ovocitos emparejados de Xenopus". Naturaleza . 391 (6663): 181–4. Código Bibliográfico : 1998Natur.391..181P . doi : 10.1038 / 34426 . PMID 9428764 . S2CID 205003383 .
- Dykes IM, Macagno ER (abril de 2006). "Caracterización molecular y expresión embrionaria de innexinas en la sanguijuela Hirudo medicinalis". Genes de desarrollo y evolución . 216 (4): 185–97. doi : 10.1007 / s00427-005-0048-1 . PMID 16440200 . S2CID 21780341 .
enlaces externos
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