El citosol , también conocido como líquido intracelular ( ICF ) o matriz citoplásmica , o plasma terrestre , [2] es el líquido que se encuentra dentro de las células . [3] Está separado en compartimentos por membranas. Por ejemplo, la matriz mitocondrial separa la mitocondria en muchos compartimentos.
Biología Celular | |
---|---|
Diagrama de células animales | |
En la célula eucariota , el citosol está rodeado por la membrana celular y es parte del citoplasma , que también comprende las mitocondrias, plástidos y otros orgánulos (pero no sus fluidos y estructuras internas); el núcleo celular está separado. Por tanto, el citosol es una matriz líquida alrededor de los orgánulos. En los procariotas , la mayoría de las reacciones químicas del metabolismo tienen lugar en el citosol, mientras que algunas tienen lugar en las membranas o en el espacio periplásmico . En eucariotas, mientras que muchas vías metabólicas todavía ocurren en el citosol, otras tienen lugar dentro de los orgánulos.
El citosol es una mezcla compleja de sustancias disueltas en agua. Aunque el agua forma la gran mayoría del citosol, su estructura y propiedades dentro de las células no se comprenden bien. Las concentraciones de iones como sodio y potasio en el citosol son diferentes a las del líquido extracelular ; estas diferencias en los niveles de iones son importantes en procesos como la osmorregulación , la señalización celular y la generación de potenciales de acción en células excitables como las células endocrinas, nerviosas y musculares. El citosol también contiene grandes cantidades de macromoléculas , que pueden alterar el comportamiento de las moléculas a través del apiñamiento macromolecular .
Aunque alguna vez se pensó que era una solución simple de moléculas, el citosol tiene múltiples niveles de organización. Estos incluyen gradientes de concentración de moléculas pequeñas como el calcio , grandes complejos de enzimas que actúan juntas y participan en las vías metabólicas , y complejos de proteínas como proteasomas y carboxisomas que encierran y separan partes del citosol.
Definición
El término "citosol" fue introducido por primera vez en 1965 por HA Lardy, e inicialmente se refería al líquido que se producía al romper las células y peletizar todos los componentes insolubles mediante ultracentrifugación . [4] [5] Este extracto celular soluble no es idéntico a la parte soluble del citoplasma celular y generalmente se denomina fracción citoplásmica. [6]
El término citosol ahora se usa para referirse a la fase líquida del citoplasma en una célula intacta. [6] Esto excluye cualquier parte del citoplasma que se encuentre dentro de los orgánulos. [7] Debido a la posibilidad de confusión entre el uso de la palabra "citosol" para referirse tanto a extractos de células como a la parte soluble del citoplasma en células intactas, se ha utilizado la frase "citoplasma acuoso" para describir el contenido líquido. del citoplasma de las células vivas. [5]
Antes de esto, se usaban otros términos, incluido hialoplasma , [8] para el fluido celular, no siempre como sinónimos, ya que su naturaleza no era muy clara (ver protoplasma ). [6]
Propiedades y composición
La proporción del volumen celular que es citosol varía: por ejemplo, mientras que este compartimento forma la mayor parte de la estructura celular en las bacterias , [9] en las células vegetales el compartimento principal es la gran vacuola central . [10] El citosol consiste principalmente en agua, iones disueltos, moléculas pequeñas y moléculas grandes solubles en agua (como proteínas). La mayoría de estas moléculas no proteicas tienen una masa molecular de menos de 300 Da . [11] Esta mezcla de pequeñas moléculas es extraordinariamente compleja, ya que la variedad de moléculas que intervienen en el metabolismo (los metabolitos ) es inmensa. Por ejemplo, en las plantas se pueden producir hasta 200.000 moléculas pequeñas diferentes, aunque no todas estarán presentes en la misma especie o en una sola célula. [12] Las estimaciones del número de metabolitos en células individuales como E. coli y levadura de panadería predicen que se producen menos de 1000. [13] [14]
Agua
La mayor parte del citosol es agua , que constituye aproximadamente el 70% del volumen total de una célula típica. [15] El pH del líquido intracelular es de 7,4. [16] mientras que el pH citosólico humano oscila entre 7,0 y 7,4, y suele ser más alto si una célula está creciendo. [17] La viscosidad del citoplasma es aproximadamente la misma que la del agua pura, aunque la difusión de pequeñas moléculas a través de este líquido es aproximadamente cuatro veces más lenta que en el agua pura, debido principalmente a colisiones con la gran cantidad de macromoléculas en el citosol. [18] Los estudios en el camarón de salmuera han examinado cómo el agua afecta las funciones celulares; estos vieron que una reducción del 20% en la cantidad de agua en una célula inhibe el metabolismo, con el metabolismo disminuyendo progresivamente a medida que la célula se seca y toda la actividad metabólica se detiene cuando el nivel del agua alcanza un 70% por debajo de lo normal. [5]
Aunque el agua es vital para la vida, la estructura de esta agua en el citosol no se comprende bien, principalmente porque métodos como la espectroscopia de resonancia magnética nuclear solo brindan información sobre la estructura promedio del agua y no pueden medir variaciones locales a escala microscópica. Incluso la estructura del agua pura es poco conocida, debido a la capacidad del agua para formar estructuras como grupos de agua a través de enlaces de hidrógeno . [19]
La visión clásica del agua en las células es que alrededor del 5% de esta agua está fuertemente unida por solutos o macromoléculas como agua de solvatación , mientras que la mayoría tiene la misma estructura que el agua pura. [5] Esta agua de solvatación no es activa en ósmosis y puede tener diferentes propiedades solventes, por lo que algunas moléculas disueltas quedan excluidas, mientras que otras se concentran. [20] [21] Sin embargo, otros argumentan que los efectos de las altas concentraciones de macromoléculas en las células se extienden por todo el citosol y que el agua en las células se comporta de manera muy diferente al agua en soluciones diluidas. [22] Estas ideas incluyen la propuesta de que las celdas contengan zonas de agua de baja y alta densidad, lo que podría tener efectos generalizados en las estructuras y funciones de las otras partes de la celda. [19] [23] Sin embargo, el uso de métodos avanzados de resonancia magnética nuclear para medir directamente la movilidad del agua en las células vivas contradice esta idea, ya que sugiere que el 85% del agua de las células actúa como el agua pura, mientras que el resto es menos móvil y probablemente unido a macromoléculas. [24]
Iones
Las concentraciones de los otros iones en el citosol son bastante diferentes de las del líquido extracelular y el citosol también contiene cantidades mucho mayores de macromoléculas cargadas, como proteínas y ácidos nucleicos, que el exterior de la estructura celular.
Ion | Concentración (milimolar) | |
---|---|---|
En citosol | En plasma | |
Potasio | 139-150 [25] [26] | 4 |
Sodio | 12 | 145 |
Cloruro | 4 | 116 |
Bicarbonato | 12 | 29 |
Aminoácidos en proteínas | 138 | 9 |
Magnesio | 0,8 | 1,5 |
Calcio | <0,0002 | 1.8 |
A diferencia del líquido extracelular, el citosol tiene una alta concentración de iones de potasio y una baja concentración de iones de sodio . [27] Esta diferencia en las concentraciones de iones es crítica para la osmorregulación , ya que si los niveles de iones fueran los mismos dentro de una célula que fuera, el agua entraría constantemente por ósmosis , ya que los niveles de macromoléculas dentro de las células son más altos que sus niveles en el exterior. En cambio, los iones de sodio son expulsados y los iones de potasio captados por la Na⁺ / K⁺-ATPasa , los iones de potasio luego fluyen por su gradiente de concentración a través de los canales de iones de selección de potasio, esta pérdida de carga positiva crea un potencial de membrana negativo . Para equilibrar esta diferencia de potencial , los iones de cloruro negativos también salen de la celda, a través de canales de cloruro selectivos. La pérdida de iones de sodio y cloruro compensa el efecto osmótico de la mayor concentración de moléculas orgánicas dentro de la célula. [27]
Las células pueden lidiar con cambios osmóticos aún mayores al acumular osmoprotectores como betaínas o trehalosa en su citosol. [27] Algunas de estas moléculas pueden permitir que las células sobrevivan estando completamente secas y permitir que un organismo entre en un estado de animación suspendida llamado criptobiosis . [28] En este estado, el citosol y los osmoprotectores se convierten en un sólido similar al vidrio que ayuda a estabilizar las proteínas y las membranas celulares de los efectos dañinos de la desecación. [29]
La baja concentración de calcio en el citosol permite que los iones de calcio funcionen como un segundo mensajero en la señalización del calcio . Aquí, una señal como una hormona o un potencial de acción abre el canal de calcio para que el calcio fluya hacia el citosol. [30] Este repentino aumento en el calcio citosólico activa otras moléculas de señalización, tales como la calmodulina y la proteína quinasa C . [31] Otros iones como el cloruro y el potasio también pueden tener funciones de señalización en el citosol, pero no se comprenden bien. [32]
Macromoléculas
Las moléculas de proteína que no se unen a las membranas celulares o al citoesqueleto se disuelven en el citosol. La cantidad de proteína en las células es extremadamente alta y se acerca a 200 mg / ml, ocupando alrededor de 20 a 30% del volumen del citosol. [1] Sin embargo, medir con precisión cuánta proteína se disuelve en el citosol en células intactas es difícil, ya que algunas proteínas parecen estar débilmente asociadas con membranas u orgánulos en células completas y se liberan en solución tras la lisis celular . [5] De hecho, en experimentos en los que la membrana plasmática de las células se rompió cuidadosamente utilizando saponina , sin dañar las otras membranas celulares, solo se liberó aproximadamente una cuarta parte de la proteína celular. Estas células también pudieron sintetizar proteínas si se les administraba ATP y aminoácidos, lo que implica que muchas de las enzimas del citosol están unidas al citoesqueleto. [33] Sin embargo, la idea de que la mayoría de las proteínas en las células están estrechamente unidas en una red llamada red microtrabecular ahora se considera poco probable. [34]
En los procariotas, el citosol contiene el genoma de la célula , dentro de una estructura conocida como nucleoide . [35] Se trata de una masa irregular de ADN y proteínas asociadas que controlan la transcripción y replicación del cromosoma bacteriano y los plásmidos . En los eucariotas, el genoma se mantiene dentro del núcleo celular , que está separado del citosol por poros nucleares que bloquean la libre difusión de cualquier molécula de más de unos 10 nanómetros de diámetro. [36]
Esta alta concentración de macromoléculas en el citosol provoca un efecto llamado apiñamiento macromolecular , que es cuando se incrementa la concentración efectiva de otras macromoléculas, ya que tienen menos volumen para moverse. Este efecto de apiñamiento puede producir grandes cambios tanto en las velocidades como en la posición de equilibrio químico de reacciones en el citosol. [1] Es particularmente importante por su capacidad para alterar las constantes de disociación al favorecer la asociación de macromoléculas, como cuando múltiples proteínas se unen para formar complejos de proteínas , o cuando las proteínas de unión al ADN se unen a sus objetivos en el genoma . [37]
Organización
Aunque los componentes del citosol no están separados en regiones por las membranas celulares, estos componentes no siempre se mezclan al azar y varios niveles de organización pueden localizar moléculas específicas en sitios definidos dentro del citosol. [38]
Gradientes de concentración
Aunque las moléculas pequeñas se difunden rápidamente en el citosol, aún pueden producirse gradientes de concentración dentro de este compartimento. Un ejemplo bien estudiado de estos son las "chispas de calcio" que se producen durante un breve período en la región alrededor de un canal de calcio abierto . [39] Estos tienen aproximadamente 2 micrómetros de diámetro y duran solo unos pocos milisegundos , aunque varias chispas pueden fusionarse para formar gradientes más grandes, llamados "ondas de calcio". [40] Los gradientes de concentración de otras moléculas pequeñas, como el oxígeno y el trifosfato de adenosina, pueden producirse en las células alrededor de los grupos de mitocondrias , aunque estos son menos conocidos. [41] [42]
Complejos proteicos
Las proteínas pueden asociarse para formar complejos proteicos , estos suelen contener un conjunto de proteínas con funciones similares, como las enzimas que realizan varios pasos en una misma vía metabólica. [43] Esta organización puede permitir la canalización del sustrato , que es cuando el producto de una enzima pasa directamente a la siguiente enzima en una ruta sin liberarse en la solución. [44] La canalización puede hacer que una vía sea más rápida y eficiente de lo que sería si las enzimas se distribuyeran al azar en el citosol, y también puede prevenir la liberación de intermedios de reacción inestables. [45] Aunque una amplia variedad de vías metabólicas involucran enzimas que están estrechamente unidas entre sí, otras pueden involucrar complejos asociados más débilmente que son muy difíciles de estudiar fuera de la célula. [46] [47] En consecuencia, la importancia de estos complejos para el metabolismo en general sigue sin estar clara.
Compartimentos proteicos
Algunos complejos de proteínas contienen una gran cavidad central que está aislada del resto del citosol. Un ejemplo de un compartimento cerrado de este tipo es el proteasoma . [48] Aquí, un conjunto de subunidades forman un barril hueco que contiene proteasas que degradan las proteínas citosólicas. Dado que estos serían dañinos si se mezclaran libremente con el resto del citosol, el barril está cubierto por un conjunto de proteínas reguladoras que reconocen proteínas con una señal que las dirige para su degradación (una etiqueta de ubiquitina ) y las alimentan a la cavidad proteolítica. [49]
Otra gran clase de compartimentos proteicos son los microcompartimentos bacterianos , que están formados por una capa proteica que encapsula varias enzimas. [50] Estos compartimentos suelen tener entre 100 y 200 nanómetros de diámetro y están compuestos de proteínas entrelazadas. [51] Un ejemplo bien entendido es el carboxisoma , que contiene enzimas involucradas en la fijación de carbono como RuBisCO . [52]
Condensados biomoleculares
Los orgánulos no unidos a la membrana pueden formarse como condensados biomoleculares , que surgen por agrupamiento, oligomerización o polimerización de macromoléculas para impulsar la separación de fase coloidal del citoplasma o núcleo.
Tamizado citoesquelético
Aunque el citoesqueleto no forma parte del citosol, la presencia de esta red de filamentos restringe la difusión de partículas grandes en la célula. Por ejemplo, en varios estudios se excluyeron partículas trazadoras mayores de aproximadamente 25 nanómetros (aproximadamente del tamaño de un ribosoma ) [53] de partes del citosol alrededor de los bordes de la célula y junto al núcleo. [54] [55] Estos "compartimentos excluyentes" pueden contener una red de fibras de actina mucho más densa que el resto del citosol. Estos microdominios podrían influir en la distribución de grandes estructuras como ribosomas y orgánulos dentro del citosol excluyéndolos de algunas áreas y concentrándolos en otras. [56]
Función
El citosol no tiene una función única y, en cambio, es el sitio de múltiples procesos celulares. Ejemplos de estos procesos incluyen la transducción de señales desde la membrana celular a sitios dentro de la célula, como el núcleo celular , [57] u orgánulos. [58] Este compartimento es también el sitio de muchos de los procesos de citocinesis , después de la ruptura de la membrana nuclear en la mitosis . [59] Otra función importante del citosol es transportar metabolitos desde su sitio de producción hasta donde se utilizan. Esto es relativamente simple para moléculas solubles en agua, como los aminoácidos, que pueden difundirse rápidamente a través del citosol. [18] Sin embargo, las moléculas hidrófobas , como los ácidos grasos o los esteroles , pueden ser transportadas a través del citosol mediante proteínas de unión específicas, que transportan estas moléculas entre las membranas celulares. [60] [61] Las moléculas que ingresan a la célula por endocitosis o en camino para ser secretadas también pueden transportarse a través del citosol dentro de las vesículas , [62] que son pequeñas esferas de lípidos que se mueven a lo largo del citoesqueleto por las proteínas motoras . [63]
El citosol es el sitio de la mayor parte del metabolismo en procariotas, [9] y una gran proporción del metabolismo de eucariotas. Por ejemplo, en los mamíferos aproximadamente la mitad de las proteínas de la célula se localizan en el citosol. [64] Los datos más completos están disponibles en la levadura, donde las reconstrucciones metabólicas indican que la mayoría de los procesos metabólicos y metabolitos ocurren en el citosol. [65] Las principales vías metabólicas que ocurren en el citosol de los animales son la biosíntesis de proteínas , la vía de las pentosas fosfato , la glucólisis y la gluconeogénesis . [66] La localización de las vías puede ser diferente en otros organismos, por ejemplo, la síntesis de ácidos grasos ocurre en cloroplastos en plantas [67] [68] y en apicoplastos en apicomplexa . [69]
Referencias
- ↑ a b c Ellis RJ (octubre de 2001). "Hacinamiento macromolecular: obvio pero subestimado". Trends Biochem. Sci . 26 (10): 597–604. doi : 10.1016 / S0968-0004 (01) 01938-7 . PMID 11590012 .
- ^ Cammack, Richard CammackRichard; Atwood, Teresa AtwoodTeresa; Campbell, Peter CampbellPeter; Parroquia, Howard ParishHoward; Smith, Anthony SmithAnthony; Vella, Frank VellaFrank; Stirling, John StirlingJohn (2006). Cammack, Richard; Atwood, Teresa; Campbell, Peter; Parroquia, Howard; Smith, Anthony; Vella, Frank; Stirling, John (eds.). "Matriz citoplasmática" . Diccionario Oxford de Bioquímica y Biología Molecular . Prensa de la Universidad de Oxford. doi : 10.1093 / acref / 9780198529170.001.0001 . ISBN 9780198529170.
- ^ Brown, Thomas A. (2011). Fisiología de revisión rápida . Ciencias de la salud de Elsevier. pag. 2. ISBN 978-0323072601.
- ^ Lardy, HA 1965. En la dirección de reacciones de oxidación-reducción de nucleótidos de piridina en gluconeogénesis y lipogénesis. En: Control of energy metabolism , editado por B. Chance, R. Estabrook y JR Williamson. Nueva York: Academic, 1965, p. 245, [1] .
- ^ a b c d e Clegg James S. (1984). "Propiedades y metabolismo del citoplasma acuoso y sus límites" . Soy. J. Physiol . 246 (2 Pt 2): R133–51. doi : 10.1152 / ajpregu.1984.246.2.R133 . PMID 6364846 .
- ^ a b c Cammack, Richard; Teresa Atwood; Attwood, Teresa K .; Campbell, Peter Scott; Parroquia, Howard I .; Smith, Tony; Vella, Frank; Stirling, John (2006). Diccionario Oxford de bioquímica y biología molecular . Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press. ISBN 0-19-852917-1. OCLC 225587597 .
- ^ a b Lodish, Harvey F. (1999). Biología celular molecular . Nueva York: Scientific American Books. ISBN 0-7167-3136-3. OCLC 174431482 .
- ^ Hanstein, J. (1880). Das Protoplasma . Heidelberg. pag. 24.
- ^ a b Hoppert M, Mayer F (1999). "Principios de organización macromolecular y función celular en bacterias y arqueas". Cell Biochem. Biophys . 31 (3): 247–84. doi : 10.1007 / BF02738242 . PMID 10736750 . S2CID 21004307 .
- ^ Bowsher CG, Tobin AK (abril de 2001). "Compartimentación del metabolismo dentro de las mitocondrias y plastidios" . J. Exp. Bot . 52 (356): 513–27. doi : 10.1093 / jexbot / 52.356.513 . PMID 11373301 .
- ^ Goodacre R, Vaidyanathan S, Dunn WB, Harrigan GG, Kell DB (mayo de 2004). "Metabolómica por números: adquisición y comprensión de datos de metabolitos globales" (PDF) . Trends Biotechnol . 22 (5): 245–52. doi : 10.1016 / j.tibtech.2004.03.007 . PMID 15109811 . Archivado desde el original (PDF) el 17 de diciembre de 2008.
- ^ Weckwerth W. (2003). "Metabolómica en biología de sistemas". Annu Rev Plant Biol . 54 : 669–89. doi : 10.1146 / annurev.arplant.54.031902.135014 . PMID 14503007 . S2CID 1197884 .
- ^ Reed JL, Vo TD, Schilling CH, Palsson BO (2003). "Un modelo de escala de genoma ampliado de Escherichia coli K-12 (iJR904 GSM / GPR)" . Genome Biol . 4 (9): R54. doi : 10.1186 / gb-2003-4-9-r54 . PMC 193654 . PMID 12952533 .
- ^ Förster J, Famili I, Fu P, Palsson BØ, Nielsen J (febrero de 2003). "Reconstrucción a escala del genoma de la red metabólica de Saccharomyces cerevisiae" . Genome Res . 13 (2): 244–53. doi : 10.1101 / gr.234503 . PMC 420374 . PMID 12566402 .
- ^ Luby-Phelps K (2000). "Citoarquitectura y propiedades físicas del citoplasma: volumen, viscosidad, difusión, superficie intracelular" (PDF) . En t. Rev. Cytol . Revista Internacional de Citología. 192 : 189-221. doi : 10.1016 / S0074-7696 (08) 60527-6 . ISBN 978-0-12-364596-8. PMID 10553280 . Archivado desde el original (PDF) el 19 de julio de 2011.
- ^ Roos A, Boron WF (abril de 1981). "PH intracelular". Physiol. Rev . 61 (2): 296–434. doi : 10.1152 / physrev.1981.61.2.296 . PMID 7012859 .
- ^ Brillante, GR; Fisher, GW; Rogowska, J; Taylor, DL (1987). "Microscopía de imágenes de relación de fluorescencia: medidas temporales y espaciales del pH citoplasmático" . The Journal of Cell Biology . 104 (4): 1019–1033. doi : 10.1083 / jcb.104.4.1019 . PMC 2114443 . PMID 3558476 .
- ^ a b Verkman AS (enero de 2002). "Difusión de solutos y macromoléculas en compartimentos acuosos celulares". Trends Biochem. Sci . 27 (1): 27–33. doi : 10.1016 / S0968-0004 (01) 02003-5 . PMID 11796221 .
- ^ a b Wiggins PM (1 de diciembre de 1990). "Papel del agua en algunos procesos biológicos" . Microbiol. Rev . 54 (4): 432–49. doi : 10.1128 / MMBR.54.4.432-449.1990 . PMC 372788 . PMID 2087221 .
- ^ Fulton AB (septiembre de 1982). "¿Qué tan lleno está el citoplasma?". Celular . 30 (2): 345–7. doi : 10.1016 / 0092-8674 (82) 90231-8 . PMID 6754085 . S2CID 6370250 .
- ^ Garlid KD (2000). "El estado del agua en los sistemas biológicos". En t. Rev. Cytol . Revista Internacional de Citología. 192 : 281-302. doi : 10.1016 / S0074-7696 (08) 60530-6 . ISBN 978-0-12-364596-8. PMID 10553283 .
- ^ Chaplin M (noviembre de 2006). "¿Subestimamos la importancia del agua en la biología celular?". Nat. Rev. Mol. Cell Biol . 7 (11): 861–6. doi : 10.1038 / nrm2021 . PMID 16955076 . S2CID 42919563 .
- ^ Wiggins PM (junio de 1996). "Agua de alta y baja densidad y células en reposo, activas y transformadas". Cell Biol. Int . 20 (6): 429–35. doi : 10.1006 / cbir.1996.0054 . PMID 8963257 . S2CID 42866068 .
- ^ Persson E, Halle B (abril de 2008). "Dinámica del agua celular en múltiples escalas de tiempo" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 105 (17): 6266–71. Código Bibliográfico : 2008PNAS..105.6266P . doi : 10.1073 / pnas.0709585105 . PMC 2359779 . PMID 18436650 .
- ^ Thier, SO (25 de abril de 1986). "Fisiología del potasio". La Revista Estadounidense de Medicina . 80 (4A): 3–7. doi : 10.1016 / 0002-9343 (86) 90334-7 . PMID 3706350 .
- ^ Lote, Christopher J. (2012). Principios de fisiología renal, 5ª edición . Saltador. pag. 12.
- ^ a b c Lang F (octubre de 2007). "Mecanismos e importancia de la regulación del volumen celular". J Am Coll Nutr . 26 (5 Suppl): 613S – 623S. doi : 10.1080 / 07315724.2007.10719667 . PMID 17921474 . S2CID 1798009 .
- ^ Sussich F, Skopec C, Brady J, Cesàro A (agosto de 2001). "Deshidratación reversible de trehalosa y anhidrobiosis: ¿del estado de solución a un cristal exótico?". Carbohidr. Res . 334 (3): 165–76. doi : 10.1016 / S0008-6215 (01) 00189-6 . PMID 11513823 .
- ^ Crowe JH, Carpenter JF, Crowe LM (1998). "El papel de la vitrificación en la anhidrobiosis". Annu. Rev. Physiol. 60 : 73-103. doi : 10.1146 / annurev.physiol.60.1.73 . PMID 9558455 .
- ^ Berridge MJ (1 de marzo de 1997). "Aspectos elementales y globales de la señalización del calcio" . J. Physiol . 499 (Parte 2): 291-306. doi : 10.1113 / jphysiol.1997.sp021927 . PMC 1159305 . PMID 9080360 .
- ^ Kikkawa U, Kishimoto A, Nishizuka Y (1989). "La familia de la proteína quinasa C: heterogeneidad y sus implicaciones". Annu. Rev. Biochem. 58 : 31–44. doi : 10.1146 / annurev.bi.58.070189.000335 . PMID 2549852 .
- ^ Orlov SN, Hamet P (abril de 2006). "Iones monovalentes intracelulares como segundos mensajeros". J. Membr. Biol . 210 (3): 161–72. doi : 10.1007 / s00232-006-0857-9 . PMID 16909338 . S2CID 26068558 .
- ^ Hudder A, Nathanson L, Deutscher MP (diciembre de 2003). "Organización del citoplasma de mamíferos" . Mol. Célula. Biol . 23 (24): 9318–26. doi : 10.1128 / MCB.23.24.9318-9326.2003 . PMC 309675 . PMID 14645541 .
- ^ Heuser J (2002). "¿Qué pasó con el 'concepto microtrabecular'?". Biol Cell . 94 (9): 561–96. doi : 10.1016 / S0248-4900 (02) 00013-8 . PMID 12732437 . S2CID 45792524 .
- ^ Thanbichler M, Wang S, Shapiro L (2005). "El nucleoide bacteriano: una estructura altamente organizada y dinámica" . J Cell Biochem . 96 (3): 506–21. doi : 10.1002 / jcb.20519 . PMID 15988757 . S2CID 25355087 .
- ^ Peters R (2006). Introducción al transporte nucleocitoplasmático: moléculas y mecanismos . Methods Mol. Biol . Métodos en Biología Molecular ™. 322 . págs. 235–58. doi : 10.1007 / 978-1-59745-000-3_17 . ISBN 978-1-58829-362-6. PMID 16739728 .
- ^ Zhou HX, Rivas G, Minton AP (2008). "Apiñamiento y confinamiento macromolecular: consecuencias bioquímicas, biofísicas y fisiológicas potenciales" . Annu Rev Biophys . 37 : 375–97. doi : 10.1146 / annurev.biophys.37.032807.125817 . PMC 2826134 . PMID 18573087 .
- ^ Norris V, den Blaauwen T, Cabin-Flaman A (marzo de 2007). "Taxonomía funcional de hiperestructuras bacterianas" . Microbiol. Mol. Biol. Rev . 71 (1): 230–53. doi : 10.1128 / MMBR.00035-06 . PMC 1847379 . PMID 17347523 .
- ^ Wang SQ, Wei C, Zhao G (abril de 2004). "Imagen del microdominio Ca2 + en células musculares" . Circ. Res . 94 (8): 1011–22. doi : 10.1161 / 01.RES.0000125883.68447.A1 . PMID 15117829 .
- ^ Jaffe LF (noviembre de 1993). "Clases y mecanismos de ondas de calcio". Calcio celular . 14 (10): 736–45. doi : 10.1016 / 0143-4160 (93) 90099-R . PMID 8131190 .
- ^ Ay, TY (2000). "Compartimentación intracelular de orgánulos y gradientes de especies de bajo peso molecular". Int Rev Cytol . Revista Internacional de Citología. 192 : 223–53. doi : 10.1016 / S0074-7696 (08) 60528-8 . ISBN 978-0-12-364596-8. PMID 10553281 .
- ^ Weiss JN, Korge P (20 de julio de 2001). "El citoplasma: ya no es una bolsa bien mezclada" . Circ. Res . 89 (2): 108-10. doi : 10.1161 / res.89.2.108 . PMID 11463714 .
- ^ Srere PA (1987). "Complejos de enzimas metabólicas secuenciales". Annu. Rev. Biochem. 56 : 89-124. doi : 10.1146 / annurev.bi.56.070187.000513 . PMID 2441660 .
- ^ Perham RN (2000). "Brazos oscilantes y dominios oscilantes en enzimas multifuncionales: máquinas catalíticas para reacciones de varios pasos". Annu. Rev. Biochem. 69 : 961–1004. doi : 10.1146 / annurev.biochem.69.1.961 . PMID 10966480 .
- ^ Huang X, Holden HM, Raushel FM (2001). "Canalización de sustratos e intermedios en reacciones catalizadas por enzimas". Annu. Rev. Biochem. 70 : 149–80. doi : 10.1146 / annurev.biochem.70.1.149 . PMID 11395405 . S2CID 16722363 .
- ^ Mowbray J, Moses V (junio de 1976). "La identificación tentativa en Escherichia coli de un complejo multienzimático con actividad glucolítica". EUR. J. Biochem . 66 (1): 25–36. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1976.tb10421.x . PMID 133800 .
- ^ Srivastava DK, Bernhard SA (noviembre de 1986). "Transferencia de metabolitos a través de complejos enzima-enzima". Ciencia . 234 (4780): 1081–6. Código Bibliográfico : 1986Sci ... 234.1081S . doi : 10.1126 / science.3775377 . PMID 3775377 .
- ^ Groll M, Clausen T (diciembre de 2003). "Trituradoras moleculares: cómo los proteasomas cumplen su función". Curr. Opin. Struct. Biol . 13 (6): 665–73. doi : 10.1016 / j.sbi.2003.10.005 . PMID 14675543 .
- ^ Nandi D, Tahiliani P, Kumar A, Chandu D (marzo de 2006). "El sistema de ubiquitina-proteasoma" (PDF) . J. Biosci . 31 (1): 137–55. doi : 10.1007 / BF02705243 . PMID 16595883 . S2CID 21603835 .
- ^ Bobik, TA (2007). "Microcompartimentos bacterianos" (PDF) . Microbio . Am Soc Microbiol. 2 : 25–31. Archivado desde el original (PDF) el 2008-08-02.
- ^ Sí, TO, Kerfeld CA, Heinhorst S, Cannon GC, Shively JM (agosto de 2008). "Orgánulos a base de proteínas en bacterias: carboxisomas y microcompartimentos relacionados". Nat. Rev. Microbiol . 6 (9): 681–691. doi : 10.1038 / nrmicro1913 . PMID 18679172 . S2CID 22666203 .
- ^ Badger MR, Price GD (febrero de 2003). " Mecanismos de concentración de CO 2 en cianobacterias: componentes moleculares, su diversidad y evolución" . J. Exp. Bot . 54 (383): 609–22. doi : 10.1093 / jxb / erg076 . PMID 12554704 .
- ^ Cate JH (noviembre de 2001). "Construcción de mapas de densidad de electrones cristalográficos de rayos X de baja resolución del ribosoma" . Métodos . 25 (3): 303–8. doi : 10.1006 / meth.2001.1242 . PMID 11860284 .
- ^ Provance DW, McDowall A, Marko M, Luby-Phelps K (1 de octubre de 1993). "Citoarquitectura de compartimentos excluyentes de tamaño en células vivas" . J. Cell Sci . 106 (2): 565–77. doi : 10.1242 / jcs.106.2.565 . PMID 7980739 .
- ^ Luby-Phelps K, Castle PE, Taylor DL, Lanni F (julio de 1987). "Difusión obstaculizada de partículas trazadoras inertes en el citoplasma de células 3T3 de ratón" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 84 (14): 4910–3. Código Bibliográfico : 1987PNAS ... 84.4910L . doi : 10.1073 / pnas.84.14.4910 . PMC 305216 . PMID 3474634 .
- ^ Luby-Phelps K (junio de 1993). "Efecto de la citoarquitectura sobre el transporte y localización de maquinaria sintética de proteínas". J. Cell. Biochem . 52 (2): 140–7. doi : 10.1002 / jcb.240520205 . PMID 8366131 . S2CID 12063324 .
- ^ Kholodenko BN (junio de 2003). "Organización en cuatro dimensiones de las cascadas de señalización de la proteína quinasa: las funciones de la difusión, la endocitosis y los motores moleculares" . J. Exp. Biol . 206 (Parte 12): 2073–82. doi : 10.1242 / jeb.00298 . PMID 12756289 .
- ^ Pesaresi P, Schneider A, Kleine T, Leister D (diciembre de 2007). "Comunicación interorganelar". Curr. Opin. Plant Biol . 10 (6): 600–6. doi : 10.1016 / j.pbi.2007.07.007 . PMID 17719262 .
- ^ Winey M, Mamay CL, O'Toole ET (junio de 1995). "Análisis ultraestructural tridimensional del huso mitótico de Saccharomyces cerevisiae" . J. Cell Biol . 129 (6): 1601-15. doi : 10.1083 / jcb.129.6.1601 . PMC 2291174 . PMID 7790357 .
- ^ Weisiger RA (octubre de 2002). "Las proteínas de unión a ácidos grasos citosólicos catalizan dos pasos distintos en el transporte intracelular de sus ligandos". Mol. Célula. Biochem . 239 (1–2): 35–43. doi : 10.1023 / A: 1020550405578 . PMID 12479566 . S2CID 9608133 .
- ^ Maxfield FR, Mondal M (junio de 2006). "Tráfico de esteroles y lípidos en células de mamíferos". Biochem. Soc. Trans . 34 (Pt 3): 335–9. doi : 10.1042 / BST0340335 . PMID 16709155 .
- ^ Pelham HR (agosto de 1999). "La Conferencia de Croonian 1999. Tráfico de la membrana intracelular: obtener proteínas clasificadas" . Philos. Trans. R. Soc. Lond. B Biol. Sci . 354 (1388): 1471–8. doi : 10.1098 / rstb.1999.0491 . PMC 1692657 . PMID 10515003 .
- ^ Kamal A, Goldstein LS (febrero de 2002). "Principios de fijación de carga a proteínas motoras citoplasmáticas". Curr. Opin. Cell Biol . 14 (1): 63–8. doi : 10.1016 / S0955-0674 (01) 00295-2 . PMID 11792546 .
- ^ Foster LJ, de Hoog CL, Zhang Y (abril de 2006). "Un mapa de orgánulos de mamíferos por perfil de correlación de proteínas". Celular . 125 (1): 187–99. doi : 10.1016 / j.cell.2006.03.022 . PMID 16615899 . S2CID 32197 .
- ^ Herrgård, MJ; Swainston, N; Dobson, P; Dunn, WB; Arga, KY; Arvas, M; Blüthgen, N; Borger, S; Costenoble, R; et al. (Octubre de 2008). "Una reconstrucción de la red metabólica de la levadura de consenso obtenida de un enfoque comunitario de la biología de sistemas" . Biotecnología de la naturaleza . 26 (10): 1155–60. doi : 10.1038 / nbt1492 . PMC 4018421 . PMID 18846089 .
- ^ Stryer, Lubert; Berg, Jeremy Mark; Tymoczko, John L. (2002). Bioquímica . San Francisco: WH Freeman. ISBN 0-7167-4684-0. OCLC 179705944 .
- ^ Ohlrogge J, Pollard M, Bao X (diciembre de 2000). "Síntesis de ácidos grasos: del CO 2 a la genómica funcional". Biochem. Soc. Trans . 28 (6): 567–73. doi : 10.1042 / BST0280567 . PMID 11171129 .
- ^ Ohlrogge JB, Kuhn DN, Stumpf PK (marzo de 1979). "Localización subcelular de la proteína transportadora de acilo en protoplastos de hojas de Spinacia oleracea" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 76 (3): 1194–8. Código bibliográfico : 1979PNAS ... 76.1194O . doi : 10.1073 / pnas.76.3.1194 . PMC 383216 . PMID 286305 .
- ^ Goodman CD, McFadden GI (enero de 2007). "Biosíntesis de ácidos grasos como diana de fármaco en parásitos apicomplexan". Objetivos de drogas Curr . 8 (1): 15–30. doi : 10.2174 / 138945007779315579 . PMID 17266528 . S2CID 2565225 .
Otras lecturas
- Wheatley, Denys N .; Pollack, Gerald H .; Cameron, Ivan L. (2006). El agua y la celda . Berlín: Springer. ISBN 1-4020-4926-9. OCLC 71298997 .