Los carboxisomas son microcompartimentos bacterianos (BMC) que consisten en capas proteicas poliédricas llenas de las enzimas ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa / oxigenasa ( RuBisCO ), la enzima predominante en la fijación de carbono y la enzima limitante de la velocidad en el ciclo de Calvin, y anhidrasa carbónica . [2]
Se cree que los carboxisomas evolucionaron como consecuencia del aumento de la concentración de oxígeno en la atmósfera antigua; esto se debe a que el oxígeno es un sustrato que compite con el dióxido de carbono en la reacción RuBisCO. [3] Para superar la ineficacia de RuBisCO, los carboxisomas concentran dióxido de carbono dentro de la capa mediante la actividad de la anhidrasa carbónica co-localizada, que produce dióxido de carbono a partir del bicarbonato que se difunde en el carboxisoma. La concentración resultante de dióxido de carbono cerca de RuBisCO disminuye la proporción de oxigenación de ribulosa-1,5-bisfosfato y, por lo tanto, evita costosas reacciones fotorrespiratorias . La capa circundante proporciona una barrera a la pérdida de dióxido de carbono, lo que ayuda a aumentar su concentración alrededor de RuBisCO. [4] [5]Los carboxisomas son una parte esencial del mecanismo de concentración de dióxido de carbono (CCM).
Los carboxisomas son el ejemplo mejor estudiado de microcompartimentos bacterianos, el término para orgánulos funcionalmente diversos que se parecen en tener una capa de proteína. [6] [7]
Descubrimiento
Los cuerpos poliédricos fueron descubiertos por microscopía electrónica de transmisión en la cianobacteria Phormidium uncinatum en 1956. [8] Estos se observaron más tarde en otras cianobacterias [9] y en algunas bacterias quimiotróficas que fijaban dióxido de carbono; muchos de ellos son reductores de azufre o fijadores de nitrógeno (por ejemplo, Halothiobacillus , Acidithiobacillus , Nitrobacter y Nitrococcus ; todos pertenecientes a Proteobacteria ). [2] [10] Los cuerpos poliédricos se purificaron por primera vez de Thiobacillus neapolitanus (ahora Halothiobacillus neapolitanus ) en 1973 y se demostró que contenían RuBisCO, mantenido dentro de una cubierta exterior rígida. [11] Los autores propusieron que, dado que parecían ser orgánulos implicados en la fijación de carbono, deberían llamarse carboxisomas . [11]
Arquitectura
Estructuralmente, carboxisomas son icosaédrica o cuasi icosaédrica . Los estudios de crio-tomografía electrónica [12] [13] [14] han confirmado la geometría aproximadamente icosaédrica del carboxisoma, y han captado imágenes de moléculas de proteína en su interior (presuntamente RuBisCO), dispuestas en unas pocas capas concéntricas. [12] [14] Las formas facetadas no icosaédricas de algunos carboxisomas pueden explicarse naturalmente dentro de la teoría elástica de conchas delgadas heterogéneas. [15] El carboxisoma tiene una capa externa compuesta por unos pocos miles de subunidades de proteínas, que encapsula una enzima productora de CO 2 (anhidrasa carbónica) y una enzima fijadora de carbono (RuBisCO). Proteínas conocidas para formar la cáscara han sido estructuralmente caracterizado por cristalografía de rayos X . La proteína que constituye la mayor parte de la cubierta forma un hexámero cíclico y pertenece a la familia de proteínas BMC . [16] Estos hexámeros, proteínas BMC-H, son los componentes básicos del caparazón. En algunas formas de cristal, los hexámeros se ensamblan aún más de manera uno al lado del otro para formar una capa molecular compacta, que presumiblemente es la forma en que se ensamblan las facetas de la cáscara. Los poros pequeños perforan muchos tipos diferentes de hexámeros de BMC-H y pueden servir como ruta para la difusión de sustratos pequeños (por ejemplo, bicarbonato) dentro y fuera del carboxisoma. Los aminoácidos cargados positivamente en los poros presumiblemente ayudan a promover la difusión de los sustratos y productos cargados negativamente. [16] Otros componentes estructurales menores de la capa que se han caracterizado incluyen proteínas pentaméricas (proteínas BMC-P ), que se ha propuesto que ocupen los vértices de la capa icosaédrica. [17] Un tercer bloque de construcción de la capa carboxisoma es una proteína compuesta de dos dominios BMC en tándem ( proteínas BMC-T ). Estructuralmente, se sabe que muchos de estos forman trímeros que son pseudohexámeros. [18] [19] Algunos miembros de la familia de proteínas BMC-T se apilan cara a cara y forman pequeñas jaulas. Basándose en las estructuras cristalinas, estas jaulas de proteínas tienen poros con compuertas relativamente grandes en ambos lados, y se ha propuesto que la apertura y el cierre del poro podrían controlarse de una manera similar a una esclusa de aire. Se ha sugerido que tal bloqueo de aire, a diferencia de las proteínas BMC-H con poros constitutivamente abiertos, sirve como ruta para sustratos más grandes (ribulosa-1,5-bisfosfato) y productos (3-fosfoglicerato) que deben atravesar la cáscara. . [18] [19]
Varias cápsides virales también son icosaédricas, compuestas de proteínas hexaméricas y pentaméricas, pero actualmente no hay evidencia que sugiera una relación evolutiva entre la capa carboxisoma y las cápsides virales.
Dos tipos de carboxisomas
Hay dos tipos de carboxisomas. Aunque pueden parecer similares en apariencia, difieren en su composición de proteínas, incluida la forma de RuBisCO que encierran. [20] [21] Además, los estudios han revelado diferencias fundamentales en la organización de sus genes y posiblemente en cómo se ensamblan.
Alfa-carboxisomas
Los alfa-carboxisomas (también conocidos como α-carboxisomas) también se conocen como el tipo cso de carboxisomas. Contienen Formulario IA RuBisCO; se encuentran en alfa-cianobacterias, algunas bacterias nitrificantes, algunas bacterias oxidantes de azufre (por ejemplo, Halothiobacillus neapolitanus ) y algunas bacterias violetas ; todos estos se clasifican como proteobacterias ). El alfa-carboxisoma fue el primer microcompartimento bacteriano que se purificó y caracterizó. [22] [23] Los estudios de microscopía electrónica en alfa-carboxisomas purificados o secciones de células que contienen alfa-carboxisomas revelaron que por lo general tienen un diámetro de 100 a 160 nm. [24] Los bloques de construcción comunes para la capa de alfa-carboxisomas se denominan CsoS1A / B / C (BMC-H), CsoS4A / B (BMC-P) y CsoS1D (BMC-T). CsoS4A / B fueron las primeras proteínas BMC-P que se demostraron experimentalmente como componentes menores de la capa de BMC [4] (solo se requieren 12 pentámeros para cubrir los vértices de un icosaedro). CsoS1D es el primer BMC-T que se ha caracterizado estructuralmente; también es el primer ejemplo de dimerización de dos bloques de construcción de BMC cara a cara para crear una pequeña jaula. La jaula CsoS1D tiene un poro cerrado en ambos extremos, lo que se propone para facilitar que los metabolitos grandes crucen la capa. [19] Además de la forma específica de RuBisCO, otras proteínas encapsuladas distinguen los alfa-carboxisomas de los beta-carboxisomas como CsoS2 y CsoSCA. La proteína CsoS2 tiene un pI muy alto y una estructura primaria única. La estructura primaria de CsoS2 parece tripartita, compuesta por regiones N-terminal, media y C-terminal. [25] Se pueden identificar motivos repetitivos en las regiones N-terminal y media. Recientemente, se propuso que sea una proteína intrínsecamente desordenada con un papel esencial en el ensamblaje alfa-carboxisoma. CsoSCA es una anhidrasa betacarbónica asociada a la cáscara. [5] [26] Los estudios en Halothiobacillus neapolitanus han demostrado que las conchas vacías de forma y composición normales se ensamblan en mutantes carboxisomales que carecen de RuBisCO, lo que sugiere que la biogénesis de la capa alfa-carboxisoma y el secuestro de enzimas son dos procesos independientes, pero funcionalmente vinculados. [27] Curiosamente, se ha descubierto que los carboxisomas de Halothiobacillus neapolitanus se adaptan a especies quiméricas y heterólogas de RuBisCO y es la subunidad grande de RuBisCO la que determina si la enzima se secuestra en los carboxisomas o no. [27]
Beta-carboxisomas
Los beta-carboxisomas (también conocidos como β-carboxisomas) se pueden encontrar en las cianobacterias . [28]
Las proteínas distintivas del betacarboxisoma son la Forma IB RuBisCO y un homólogo de la anhidrasa gamma carbónica. [6] Los beta-carboxisomas son típicamente más grandes que los alfa-carboxisomas: los diámetros observados para ellos varían de 200 a 400 nm. [25] Las proteínas estructurales que son esenciales para la formación de carboxisomas están codificadas en el locus carboxisoma conservado [7] conocido como locus ccm . El locus ccm incluye genes para las proteínas centrales CcmM y CcmN y las proteínas de capa CcmK (una proteína BMC-H), CcmL (una proteína BMC-P) y CcmO (una proteína BMC-T).
Una proteína CcmM de longitud completa consta de un dominio de anhidrasa gamma-carbónica y de tres a cinco dominios similares a subunidades pequeñas (SSLD; que se asemejan a RbcS, la subunidad pequeña de RuBisCO) en su extremo C-terminal. [29] El gen ccmM contiene un sitio de traducción interno que produce una forma corta de CcmM (una proteína que solo consta de SSLD); Se requieren formas largas y cortas de CcmM para el ensamblaje de carboxysome. [30] CcmN contiene múltiples dominios de repetición de hexapéptidos en su extremo N-terminal y un péptido de encapsulación de hélice α corta en el extremo C-terminal. [31]
Otros componentes estructurales de los carboxisomas se codifican fuera del locus ccm . CcmP es una proteína BMC-T que está absolutamente conservada entre los organismos que forman beta-carboxisomas. El pseudohexámero de CcmP se apila para formar un nanocompartimento, un ejemplo de una proteína formadora de bloqueo de aire. [18] Asimismo, en algunas cepas de cianobacterias los beta-carboxisomas contienen una beta-anhidrasa carbónica que no se encuentra en el locus ccm . [32]
El beta-carboxisoma se ensambla de adentro hacia afuera, primero se forma un núcleo enzimático que luego es encapsulado por una capa de proteína. [33] El ensamblaje del carboxisoma ocurre a través de una serie de interacciones proteína-proteína: la enzima RuBisCO y las dos isoformas (forma corta y de longitud completa) de la proteína CcmM interactúan por medio de los SSLD; en las cepas que contienen CcaA, la beta-anhidrasa carbónica se introduce en el núcleo del carboxisoma mediante la interacción con el extremo N-terminal de la CcmM de longitud completa. [34] [35] Una vez que se forma el procarboxisoma (el núcleo del carboxisoma), el N-terminal de la proteína adaptadora CcmN interactúa con el N-terminal de CcmM, mientras que el C-terminal de CcmN recluta las proteínas de capa CcmK (BMC- H) y CcmO (BMC-T). [31] El paso final es la adición de los vértices formados por la proteína BMC-P CcmL, que luego cubre completamente el núcleo enzimático. [33]
Usos potenciales del carboxisoma en biotecnología
Como ocurre con otras BMC, el carboxisoma está atrayendo una atención significativa por parte de los investigadores para aplicaciones en biología sintética . Se ha demostrado que la transferencia de un módulo genético que codifica un alfa-carboxisoma produce estructuras de tipo carboxisoma en E. coli . [36] Se ha demostrado que la bioingeniería de conchas de carboxisomas es factible y se ha informado de beta-carboxisomas construidos con proteínas quiméricas o con conchas quiméricas. [37] Se prevé que la introducción de carboxisomas en los cloroplastos de las plantas como parte de un mecanismo de concentración de CO2 [38] [39] (como el que se encuentra en las cianobacterias) tendrá mejoras significativas en la fijación y el rendimiento netos de CO2. [40] [41] Se ha logrado la expresión de las proteínas de la cubierta beta-carboxisomal [42] y los complejos Forma IB Rubisco-CcmM en los cloroplastos de tabaco, [43] pero esto no dio como resultado compartimentos que contengan Rubisco. Otro avance ha sido la construcción de alfa-carboxisomas mínimos a partir de la cianobacteria Cyanobium PCC7001 en cloroplastos de tabaco [44] que contienen la Forma IA Rubisco y las proteínas CsoS1A y CsoS2. Hasta ahora, los carboxisomas identificables funcionales aún no se han construido en cloroplastos de plantas. No obstante, la mejora exitosa de la fotosíntesis en las plantas que utilizan este enfoque depende en última instancia del funcionamiento de las proteínas transportadoras en la membrana de la envoltura interna del cloroplasto para ayudar a generar una alta concentración de bicarbonato dentro del cloroplasto. [45]
Ver también
- Microcompartimento bacteriano
- Dominio BMC
- RuBisCO
- Pirenoide
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enlaces externos
- Misteriosos microcompartimentos bacterianos revelados por bioquímicos
- Después de todo, no es tan simple. Un renacimiento de la investigación sobre la evolución procariota y la estructura celular