Se han descrito genes de dominio POU en organismos tan divergentes como Caenorhabditis elegans , Drosophila , Xenopus , pez cebra y humanos, pero aún no se han identificado en plantas y hongos .
Las comparaciones de los genes del dominio POU en los animales sugieren que la familia se puede dividir en seis clases principales (POU1-POU6). Pit-1 es parte de la clase POU1, Oct-1 y Oct-2 son miembros de POU2, mientras que Unc-86 es miembro de POU4. Las seis clases divergieron temprano en la evolución animal: las clases POU1, POU3, POU4 y POU6 evolucionaron antes del último ancestro común de esponjas y eumetazoos , POU2 evolucionó en Bilatera y POU5 parece ser exclusivo de los vertebrados . [2]
Existe un grado sorprendentemente alto de conservación de la secuencia de aminoácidos (37% -42%) de los homeodominios de POU para el regulador transcripcional comS, la proteína de competencia del procariota gram positivo Bacillus subtilis . [3] Similar a la forma en que los reguladores de homeodominio POU conducen a la diferenciación de tejidos en los metazoos , este factor de transcripción es crítico para la diferenciación de una subpoblación de B. subtilis en un estado de competencia genética .
Las proteínas POU son factores de transcripción eucariotas que contienen un dominio de unión al ADN bipartito denominado dominio POU. Los diversos miembros de la familia POU tienen una amplia variedad de funciones, todas las cuales están relacionadas con la función del sistema neuroendocrino [4] y el desarrollo de un organismo. [5] Algunos otros genes también están regulados, incluidos los de las cadenas ligeras y pesadas de inmunoglobulina (Oct-2), [6] [7] y los genes de hormonas tróficas , como los de la prolactina y la hormona del crecimiento (Pit-1).
El dominio POU es un dominio bipartito compuesto por dos subunidades separadas por una región no conservada de 15-55 aa. La subunidad N-terminal se conoce como dominio específico de POU (POU) ( InterPro : IPR000327 ), mientras que la subunidad C-terminal es un dominio homeobox ( InterPro : IPR007103 ). Se encuentran disponibles estructuras 3D de complejos que incluyen ambos subdominios POU unidos al ADN. Ambos subdominios contienen el motivo estructural " hélice-giro-hélice ", que se asocia directamente con los dos componentes de los sitios de unión de ADN bipartitos, y ambos son necesarios para la unión de ADN específica de secuencia de alta afinidad. El dominio también puede estar involucrado en interacciones proteína-proteína. [8]Los subdominios están conectados por un enlazador flexible . [9] [10] [11] En las proteínas, un dominio específico de POU siempre va acompañado de un homeodominio. A pesar de la falta de homología de secuencia, la estructura 3D de las POU es similar a la estructura 3D del represor del bacteriófago lambda y otros miembros de la familia HTH_3. [9] [10]