En bioquímica , las fosforilasas son enzimas que catalizan la adición de un grupo fosfato de un fosfato inorgánico (fosfato + hidrógeno ) a un aceptor.
Fosforilasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 2.4.1.1 | |||||||
No CAS. | 9035-74-9 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
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- AB + P ⇌ A + PB
Incluyen enzimas alostéricas que catalizan la producción de glucosa-1-fosfato a partir de un glucano como el glucógeno , el almidón o la maltodextrina .
La fosforilasa también es un nombre común que se usa para la glucógeno fosforilasa en honor a Earl W. Sutherland Jr. , quien a fines de la década de 1930 la descubrió como la primera fosforilasa. [1]
Función
Las fosforilasas no deben confundirse con las fosfatasas , que eliminan los grupos fosfato. En términos más generales, las fosforilasas son enzimas que catalizan la adición de un grupo fosfato de un fosfato inorgánico (fosfato + hidrógeno) a un aceptor, que no debe confundirse con una fosfatasa (una hidrolasa ) o una quinasa (una fosfotransferasa ). Una fosfatasa elimina un grupo fosfato de un donante usando agua, mientras que una quinasa transfiere un grupo fosfato de un donante (generalmente ATP) a un aceptor.
Nombre de la enzima | Clase de enzimas | Reacción | Notas |
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Fosforilasa | Transferasa (EC 2.4 y EC 2.7.7) | AB + H- OP ⇌ A- OP + HB | grupo de transferencia = A = glicosil - grupo o nucleotidyl - grupo |
Fosfatasa | Hidrolasa (EC 3) | P -B + H-OH ⇌ P -OH + HB | |
Quinasa | Transferasa (EC 2.7.1-2.7.4) | P -B + HA ⇌ P -A + HB | grupo de transferencia = P |
P = grupo fosfonato , OP = grupo fosfato, H- OP o P -OH = fosfato inorgánico |
Tipos
Las fosforilasas se dividen en las siguientes categorías:
- Glucosiltransferasas (EC 2.4)
- Enzimas que descomponen los glucanos al eliminar un residuo de glucosa (rompen el enlace O- glucosídico)
- glucógeno fosforilasa
- almidón fosforilasa
- maltodextrina fosforilasa
- Enzimas que descomponen los nucleósidos en sus bases constituyentes y azúcares (rompen el enlace N- glucosídico)
- Purina nucleósido fosforilasa (PNPasa)
- Enzimas que descomponen los glucanos al eliminar un residuo de glucosa (rompen el enlace O- glucosídico)
- Nucleotidiltransferasas (EC 2.7.7)
- Enzimas que tienen actividad fosforolítica de exoribonucleasa 3 'a 5' (rompen el enlace fosfodiéster)
- RNasa PH
- Polinucleótido fosforilasa (PNPasa)
- Enzimas que tienen actividad fosforolítica de exoribonucleasa 3 'a 5' (rompen el enlace fosfodiéster)
Todas las fosforilasas conocidas comparten propiedades catalíticas y estructurales [1] .
Activación
La fosforilasa a es la forma R más activa de la glucógeno fosforilasa que se deriva de la fosforilación de la forma R menos activa, la fosforilasa b, con AMP asociado. La forma T inactiva es fosforilada por la fosfoilasa quinasa e inhibida por la glucosa, o desfosforilada por la fosfoproteína fosfatasa con inhibición por ATP y / o glucosa 6-fosfato. La fosforilación requiere ATP pero la desfosforilación libera iones fosfato inorgánicos libres.
Patología
Algunos trastornos están relacionados con las fosforilasas:
- Enfermedad por almacenamiento de glucógeno tipo V : glucógeno muscular
- Enfermedad por almacenamiento de glucógeno tipo VI : glucógeno hepático
Ver también
Referencias
- ^ Principios de bioquímica de Lehninger 5ª ed. pág. 603
enlaces externos
- Deficiencia de fosforilasa muscular - Sitio web de la enfermedad de McArdle
- Fosforilasas en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .