El ciclo Q (llamado así por quinol ) describe una serie de reacciones que describen cómo la oxidación secuencial y la reducción del portador de electrones lipofílicos, Coenzima Q10 (CoQ10), entre las formas de ubiquinol y ubiquinona , puede resultar en el movimiento neto de protones a través de un lípido bicapa (en el caso de las mitocondrias, el interior de la membrana mitocondrial ).
El ciclo Q fue propuesto por primera vez por Peter D. Mitchell , aunque ahora se acepta una versión modificada del esquema original de Mitchell como el mecanismo por el cual el Complejo III mueve protones (es decir, cómo el complejo III contribuye a la generación bioquímica del protón o pH, gradiente, que se utiliza para la generación bioquímica de ATP ).
En resumen, la primera reacción del ciclo Q es:
- CoQH 2 + citocromo c 1 (Fe 3+ ) → CoQ - • + citocromo c 1 (Fe 2+ ) + 2 H + (intermembrana)
Luego, la segunda reacción del ciclo implica la reducción de la semiquinona transitoria por otro electrón para dar CoQH 2 :
- CoQH 2 + CoQ - • + citocromo c 1 (Fe 3+ ) + 2 H + (matriz) → CoQ + CoQH 2 + citocromo c 1 (Fe 2+ ) + 2 H + (intermembrana)
Combinando las dos ecuaciones, tenemos la reacción general del ciclo Q:
- CoQH 2 + 2 citocromo c 1 (Fe 3+ ) + 2 H + (matriz) → CoQ + 2 citocromo c 1 (Fe 2+ ) + 4 H + (intermembrana)
En los cloroplastos, se realiza una reacción similar con la plastoquinona por el complejo del citocromo b6f .
Proceso
El funcionamiento del ciclo Q modificado en el Complejo III da como resultado la reducción del citocromo c , la oxidación de ubiquinol a ubiquinona y la transferencia de cuatro protones al espacio intermembrana, por proceso de dos ciclos.
El ubiquinol (QH 2 ) se une al sitio Q o del complejo III mediante enlaces de hidrógeno a His182 de la proteína de hierro-azufre de Rieske y Glu272 del citocromo b . La ubiquinona (Q), a su vez, se une al sitio Q i del complejo III. Ubiquinol se oxida de forma divergente (da hasta un electrón cada uno) a la '(FeS) proteína' Rieske hierro-azufre y a la b L hemo . Esta reacción de oxidación produce una semiquinona transitoria antes de la oxidación completa a ubiquinona, que luego abandona el sitio Q o del complejo III.
Habiendo adquirido un electrón del ubiquinol, la 'proteína FeS' se libera de su donante de electrones y puede migrar a la subunidad del citocromo c 1 . La 'proteína FeS' luego dona su electrón al citocromo c 1 , reduciendo su grupo hemo unido. [1] [2] El electrón se transfiere desde allí a una molécula oxidada de citocromo c unida externamente al complejo III, que luego se disocia del complejo. Además, la reoxidación de la 'proteína FeS' libera el protón unido a His181 en el espacio intermembrana.
El otro electrón, que se transfirió al hemo b L , se utiliza para reducir el hemo b H , que a su vez transfiere el electrón a la ubiquinona unida en el sitio Q i . El movimiento de este electrón es energéticamente desfavorable, ya que el electrón se mueve hacia el lado de la membrana con carga negativa. Esto se compensa con un cambio favorable en E M de −100 mV en B L a + 50 mV en el hemo B H. [ cita requerida ] La ubiquinona adjunta se reduce así a un radical semiquinona . El protón captado por Glu272 se transfiere posteriormente a una cadena de agua unida por hidrógeno cuando Glu272 gira 170 ° para formar un enlace de hidrógeno con una molécula de agua, a su vez unida por enlace de hidrógeno a un propionato del hemo b L. [3]
Debido a que el último paso deja una semiquinona inestable en el sitio Q i , la reacción aún no se ha completado por completo. Es necesario un segundo ciclo Q, con la transferencia del segundo electrón del citocromo b H reduciendo la semiquinona a ubiquinol. Los productos finales del ciclo Q son cuatro protones que ingresan al espacio intermembrana, dos de la matriz y dos de la reducción de dos moléculas del citocromo c. El citocromo c reducido finalmente se reoxida por el complejo IV . El proceso es cíclico ya que el ubiquinol creado en el sitio Q i puede reutilizarse uniéndose al sitio Q o del complejo III.
Notas
- ^ Zhang, Z .; Huang, L .; Shulmeister, VM; Chi, YI; Kim, KK; Colgado, LW; Crofts, AR; Berry, EA; Kim, SH (1998). "Transferencia de electrones por movimiento de dominio en el citocromo bc1". Naturaleza . 392 (6677): 677–84. doi : 10.1038 / 33612 . PMID 9565029 . S2CID 4380033 .
- ^ Crofts, AR; Hong, S .; Ugulava, N .; Barquera, B .; Gennis, R .; Guergova-Kuras, M .; Berry, EA (1999). "Vías para la liberación de protones durante la oxidación de ubihidroquinona por el complejo bc (1)" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 96 (18): 10021–6. doi : 10.1073 / pnas.96.18.10021 . PMC 17835 . PMID 10468555 .
- ^ Palsdottir, H .; Lojero, CG; Trumpower, BL; Hunte, C. (2003). "Estructura del complejo de citocromo bc1 de levadura con un inhibidor del sitio Qo del anión hidroxiquinona unido" . La revista de química biológica . 278 (33): 31303-11. doi : 10.1074 / jbc.M302195200 . PMID 12782631 .
Referencias
- Trumpower, BL (2002) Biochim. Biophys. Acta 1555, 166-173
- Hunte, C., Palsdottir, H. y Trumpower, BL (2003) FEBS Letters 545, 39-46
- Trumpower, BL (1990) J. Biol. Chem., 11409-11412