Septinas son un grupo de GTP - proteínas de unión expresadas en todas las células eucariotas excepto plantas . [1] [2] [3] Diferentes septinas forman complejos de proteínas entre sí. Estos complejos se pueden ensamblar aún más en filamentos, anillos y gasas. Ensamblados como tales, los septinos funcionan en las células localizando otras proteínas , ya sea proporcionando un andamio al que se pueden unir las proteínas, o formando una barrera que previene la difusión de moléculas de un compartimiento de la célula a otro, [2] [3] [ 4] [5] o en la corteza celularcomo barrera para la difusión de proteínas unidas a la membrana. [6]
Las septinas se han implicado en la localización de procesos celulares en el sitio de la división celular y en la membrana celular en sitios donde estructuras especializadas como cilios o flagelos se unen al cuerpo celular. [4] En las células de levadura, compartimentan partes de la célula y construyen un andamiaje para proporcionar soporte estructural durante la división celular en el tabique , de donde derivan su nombre. [3] La investigación en células humanas sugiere que las septinas construyen jaulas alrededor de bacterias patógenas , que las inmovilizan y les impiden invadir otras células. [7]
Como proteínas formadoras de filamentos, las septinas pueden considerarse parte del citoesqueleto . [4] Además de formar filamentos no polares, los septinos se asocian con las membranas celulares , la corteza celular, los filamentos de actina y los microtúbulos . [4] [6]
Septinas son P-Loop -NTPase proteínas que varían en peso desde 30 hasta 65 kDa. Los septinos están altamente conservados entre diferentes especies eucariotas. Se componen de un extremo N-terminal rico en prolina de longitud variable con un motivo de unión de fosfoinosítido básico importante para la asociación de membrana, un dominio de unión a GTP , un dominio de elemento único de Septin altamente conservado y una extensión C-terminal que incluye un dominio en espiral de longitud variable. [4]
Los septins interactúan a través de sus respectivos dominios de unión a GTP o a través de sus extremos N y C terminales. Los diferentes organismos expresan un número diferente de septinos y, a partir de esos, se forman oligómeros simétricos. Por ejemplo, en la levadura, el complejo octamérico formado es Cdc11-Cdc12-Cdc3-Cdc10-Cdc10-Cdc3-Cdc12-Cdc11. [8] En los seres humanos, son posibles los complejos hexaméricos u octaméricos. Inicialmente, se indicó que el complejo humano era 7 de septiembre-6 de septiembre-2 de septiembre-2 de septiembre-6 de septiembre-7 de septiembre; [9] pero recientemente esta orden ha sido revisada a septiembre 2-septiembre 6-septiembre 7-septiembre 7-septiembre 6-septiembre 2 [10] (o septiembre 2-septiembre 6-septiembre 7-septiembre 3-septiembre 3-septiembre 7-septiembre 6-septiembre 2 [11]en el caso de heterooligómeros octaméricos). Estos complejos luego se asocian para formar filamentos no polares, haces de filamentos, jaulas o estructuras de anillo en las células. [4]
Hay siete septinas diferentes en Saccharomyces cerevisiae . Cinco de ellos están involucrados en la mitosis, mientras que dos (Spr3 y Spr28) son específicos de la esporulación . [2] [3] Los septinos mitóticos (Cdc3, Cdc10, Cdc11, Cdc12, Shs1) forman una estructura de anillo en el cuello de la yema durante la división celular . [2] [4] Están involucrados en la selección del sitio de la yema, la posición del huso mitótico , el crecimiento polarizado y la citocinesis . Los septinos esporulantes (Spr3, Spr28) se localizan junto con Cdc3 y Cdc11 en los bordes de las membranas prosporas. [2]