En enzimología , una timidilato sintasa ( FAD ) ( EC 2.1.1.148 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
timidilato sintasa (FAD) | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 2.1.1.148 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- 5,10-metilentetrahidrofolato + DUMP + FADH 2 dTMP + tetrahidrofolato + FAD
Los 3 sustratos de esta enzima son 5,10-metilentetrahidrofolato , dUMP y FADH2 , mientras que sus 3 productos son dTMP , tetrahidrofolato y FAD .
Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas , concretamente las que transfieren metiltransferasas de un grupo de carbono. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es 5,10-metilentetrahidrofolato, FADH2: dUMP C-metiltransferasa . Otros nombres de uso común incluyen Thy1 y ThyX . Esta enzima participa en el metabolismo de la pirimidina y en una reserva de carbono por folato .
La mayoría de los organismos, incluidos los humanos, utilizan la timidilato sintasa clásica codificada por thyA o TYMS, mientras que algunas bacterias utilizan en su lugar la timidilato sintasa dependiente de flavina (FDTS) similar. [1]
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto 3 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 2AF6 , 2CFA y 2GQ2 .
Ver también
Referencias
- ^ Koehn, EM; Perissinotti, LL; Moghram, S .; Prabhakar, A .; Lesley, SA; Mathews, II; Kohen, A. (2012). "Sitio de unión de folato de timidilato sintasa dependiente de flavina" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 109 (39): 15722-15727. Código Bibliográfico : 2012PNAS..10915722K . doi : 10.1073 / pnas.1206077109 . PMC 3465422 . PMID 23019356 .
- Myllykallio H, Lipowski G, Leduc D, Filee J, Forterre P, Liebl U (2002). "Un mecanismo alternativo dependiente de flavina para la síntesis de timidilato". Ciencia . 297 (5578): 105–7. Código Bibliográfico : 2002Sci ... 297..105M . doi : 10.1126 / science.1072113 . PMID 12029065 . S2CID 12592540 .