Aminoácidos no proteinogénicos
En bioquímica , los aminoácidos no codificados o no proteinogénicos son distintos de los 22 aminoácidos proteinogénicos (21 en eucariotas [nota 1] ) que están codificados naturalmente en el genoma de los organismos para el ensamblaje de proteínas. Sin embargo, más de 140 aminoácidos no proteinogénicos se encuentran naturalmente en las proteínas y miles más pueden ocurrir en la naturaleza o sintetizarse en el laboratorio. [1] Muchos aminoácidos no proteinogénicos son importantes:
Técnicamente, cualquier compuesto orgánico con una amina (-NH 2 ) y un ácido carboxílico (-COOH) grupo funcional es un ácido amino. Los aminoácidos proteinogénicos son un pequeño subconjunto de este grupo que posee un átomo de carbono central (α- o 2-) que lleva un grupo amino, un grupo carboxilo, una cadena lateral y una conformación levo α-hidrógeno , con la excepción de la glicina , que es aquiral y prolina , cuyo grupo amina es una amina secundaria y, en consecuencia, se denomina frecuentemente iminoácido por razones tradicionales, aunque no como imino.
El código genético codifica 20 aminoácidos estándar para su incorporación en proteínas durante la traducción . Sin embargo, hay dos aminoácidos proteinogénicos adicionales: selenocisteína y pirrolisina . Estos aminoácidos no estándar no tienen un codón dedicado, pero se agregan en lugar de un codón de parada cuando está presente una secuencia específica, codón UGA y elemento SECIS para selenocisteína, [2] secuencia UAG PYLIS aguas abajo para pirrolisina. [3] Todos los demás aminoácidos se denominan "no proteinogénicos".
Pirrolisina. Este aminoácido se forma uniendo al grupo ε-amino de la lisina un anillo de pirrolina carboxilado.
Estos grupos se superponen, pero no son idénticos. Los 22 aminoácidos proteinogénicos son biosintetizados por organismos y algunos, pero no todos, también son abióticos (que se encuentran en experimentos prebióticos y meteoritos). Algunos aminoácidos naturales, como la norleucina , se incorporan erróneamente a las proteínas debido a la infidelidad del proceso de síntesis de proteínas. Muchos aminoácidos, como la ornitina , son intermediarios metabólicos producidos biosintéticamente, pero no incorporados por traducción en proteínas. Modificación post-traduccionalde residuos de aminoácidos en proteínas conduce a la formación de muchos aminoácidos proteínicos, pero no proteinogénicos. Otros aminoácidos se encuentran únicamente en mezclas abióticas (por ejemplo, α-metilnorvalina). Más de 30 aminoácidos no naturales se han insertado de forma traduccional en proteínas en sistemas diseñados, pero no son biosintéticos. [4]
Además del sistema de numeración IUPAC para diferenciar los diversos carbonos en una molécula orgánica, asignando secuencialmente un número a cada carbono, incluidos los que forman un grupo carboxílico, los carbonos a lo largo de la cadena lateral de aminoácidos también se pueden marcar con letras griegas. , donde el carbono α es el carbono quiral central que posee un grupo carboxilo, una cadena lateral y, en los α-aminoácidos, un grupo amino; el carbono de los grupos carboxílicos no se cuenta. [5] (En consecuencia, los nombres IUPAC de muchos α-aminoácidos no proteinogénicos comienzan con ácido 2-amino- y terminan en -ic ).
