De Wikipedia, la enciclopedia libre
Ir a navegaciónSaltar a buscar
Regulación de la glutamina sintasa bacteriana (GlnA) por adenililación y (indirectamente) por uridilación . La uridililtransferasa (GlnD) uridila la proteína reguladora PII (GlnB) que determina si la adenililtransferasa (GlnE) adenila o desadenilila la glutamina sintasa. GlnD es una enzima bifuncional que une y elimina UMP de GlnB. GlnD es activado por α-cetoglutarato y ATP (verde) pero inhibida por glutamina e inorgánica de fosfato (P i , en rojo). Los nombres de las proteínas son los de E. coli . Los homólogos de otras bacterias pueden tener diferentes nombres. [1]

Las nucleotidiltransferasas son enzimas transferasas de grupos que contienen fósforo, por ejemplo, sustituyentes de ácidos nucleotidílicos o simplemente nucleósidos monofosfatos . La reacción general de transferir un resto de nucleósido monofosfato de A a B se puede escribir como:

A- PN + BA + B- PN

Por ejemplo, en el caso de las polimerasas, A es pirofosfato y B es el polinucleótido naciente. Se clasifican en el número CE 2.7.7 y se pueden clasificar en:

  1. Uridililtransferasas , que transfieren uridilil - grupos
  2. Adenililtransferasas , que transfieren grupos de adenililo
  3. Guanylyltransferases , que transfieren guanylyl - grupos
  4. Cytitidylyltransferases , que transfieren grupos citidilil
  5. Thymidylyltransferases , que la transferencia de thymidylyl - grupos

Papel en el metabolismo

Muchas enzimas metabólicas son modificadas por nucleotidiltransferasas. La unión de un AMP (adenililación) o UMP (uridililación) puede activar o inactivar una enzima o cambiar su especificidad ( ver figura ). Estas modificaciones pueden conducir a intrincadas redes reguladoras que pueden ajustar con precisión las actividades enzimáticas para que solo se produzcan los compuestos necesarios (aquí: glutamina). [1]

Papel en los mecanismos de reparación del ADN

La nucleotidil transferasa es un componente de la vía de reparación para la reparación por escisión de base de un solo nucleótido . Este mecanismo de reparación comienza cuando un solo nucleótido es reconocido por la ADN glicosilasa como incorrectamente emparejado o ha sido mutado de alguna manera (luz ultravioleta, mutágeno químico, etc.) y es eliminado. Más tarde, se usa una nucleotidil transferasa para llenar el espacio con la base correcta, usando la hebra plantilla como referencia. [2]

Referencias

  1. ↑ a b Voet D, Voet JG, Pratt CW (2008). Fundamentos de Bioquímica (3ª ed.). John Wiley & Sons, págs. 767
  2. ^ Yuan Liu; Rajendra Prasad; William A. Beard; Padmini S. Kedar; Esther W. Hou; David D. Shock; Samuel H. Wilson (4 de mayo de 2007). "Coordinación de pasos en reparación de escisión de base de un solo nucleótido mediada por endonucleasa 1 apurínica / apirimidínica y ADN polimerasa β" . Revista de Química Biológica . 282 (18): 13532-13541. doi : 10.1074 / jbc.M611295200 . PMC 2366199 . PMID 17355977 .  Las enzimas y los factores accesorios implicados en las subvías de BER en células de mamíferos han recibido una atención considerable. Como se resumió anteriormente, cinco reacciones enzimáticas distintas están involucradas durante SN-BER. Estos son 1) eliminación de una base modificada mediante una N-glicosilasa de ADN monofuncional específica de la lesión, 2) incisión 5 'del sitio abásico mediante una enzima de incisión de cadena hidrolítica, 3) síntesis de ADN mediante una nucleotidiltransferasa, 4) eliminación de la Grupo 5'-dRP por reacción de eliminación a ', y 5) sellado de muescas por ADN ligasa (36, 37)

Enlaces externos


  • v
  • t
  • mi