En biología molecular, la proteína de unión a acil-CoA (ACBP) es una proteína pequeña (10 Kd) que se une a ésteres de acil-CoA de cadena media y larga con una afinidad muy alta y puede funcionar como transportador intracelular de ésteres de acil-CoA. . [1] ACBP también se conoce como inhibidor de la unión de diazepam (DBI) o endozepina (EP) debido a su capacidad para desplazar el diazepam del sitio de reconocimiento de benzodiazepina (BZD) ubicado en el receptor GABA tipo A. Por lo tanto, es posible que esta proteína también actúe como un neuropéptido.para modular la acción del receptor GABA . [2]
ACBP es una proteína altamente conservada de aproximadamente 90 aminoácidos que se encuentra en los cuatro reinos eucariotas , Animalia, Plantae, Fungi y Protista, y en algunas especies eubacterianas . [3]
Aunque ACBP se presenta como una proteína completamente independiente, se han identificado dominios ACB intactos en varias proteínas multifuncionales grandes en una variedad de especies eucarióticas . Estos incluyen proteínas grandes asociadas a la membrana con dominios ACB N-terminales, enzimas multifuncionales con dominios ACB y peroxisomal enoyl-CoA Delta(3), Delta(2)-enoyl-CoA isomerasa y proteínas con un dominio ACB y repeticiones de anquirina. . [3]
El dominio ACB consta de cuatro hélices alfa dispuestas en forma de cuenco con un sitio de unión de acil-CoA muy expuesto. El ligando se une a través de interacciones específicas con residuos en la proteína, más notablemente varias cargas positivas conservadas que interactúan con el grupo fosfato en el resto adenosina-3'fosfato, y la cadena de acilo se intercala entre las superficies hidrofóbicas de CoA y la proteína. [4]