El dominio C1 (también conocido como ésteres de forbol / dominio de unión de diacilglicerol ) se une a un importante mensajero secundario diacilglicerol (DAG), así como a los ésteres de forbol análogos . [1] Los ésteres de forbol pueden estimular directamente la proteína quinasa C , PKC. Se ha mostrado la región N-terminal de PKC, conocida como C1 [2]
Dominio de unión de ésteres de forbol / diacilglicerol (dominio C1) | ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
![]() Dominio C1 de PKC-delta (1ptr) Plano medio de la bicapa lipídica - puntos negros. Límite de la región del núcleo de hidrocarburos: puntos azules (lado citoplasmático). Capa de fosfatos lipídicos: puntos amarillos. | ||||||||
Identificadores | ||||||||
Símbolo | C1 | |||||||
Pfam | PF00130 | |||||||
InterPro | IPR002219 | |||||||
INTELIGENTE | C1 | |||||||
PROSITE | PDOC00379 | |||||||
SCOP2 | 2 piezas / SCOPe / SUPFAM | |||||||
Superfamilia OPM | 60 | |||||||
Proteína OPM | 1ptr | |||||||
CDD | cd00029 | |||||||
|
Los ésteres de forbol (como PMA ) son análogos de DAG y potentes promotores tumorales que provocan una variedad de cambios fisiológicos cuando se administran tanto a células como a tejidos. DAG activa una familia de proteína quinasas de serina / treonina, conocidas colectivamente como proteína quinasa C (PKC). Los ésteres de forbol pueden estimular directamente la PKC.
La región N-terminal de PKC, conocida como C1, se une a PMA y DAG de una manera dependiente de fosfolípidos y zinc. La región C1 contiene una o dos copias de un dominio rico en cisteína, que tiene una longitud de aproximadamente 50 residuos de aminoácidos y que es esencial para la unión de DAG / PMA.
El dominio de unión a DAG / PMA se une a dos iones zinc; los ligandos de estos iones metálicos son probablemente las seis cisteínas y dos histidinas que se conservan en este dominio.
Proteínas humanas que contienen este dominio
AKAP13 ; ARAF ; ARHGAP29 ; ARHGEF2 ; BRAF ; CDC42BPA ; CDC42BPB ; CDC42BPG ; CHN1 ; CHN2 ; CIT ; CIC ; DGKA ; DGKB ; DGKD ; DGKE ; DGKG ; DGKH ; DGKI ; DGKK ; DGKQ ; DGKZ ; GMIP ; HMHA1 ; KSR1 ; KSR2 ; MYO9A ; MYO9B ; PDZD8 ; PRKCA ; PRKCB1 ; PRKCD ; PRKCE ; PRKCG ; PRKCH ; PRKCI ; PRKCN ; PRKCQ ; PRKCZ ; PRKD1 ; PRKD2 ; PRKD3 ; RACGAP1 ; RAF1 ; RASGRP ; RASGRP1 ; RASGRP2 ; RASGRP3 ; RASGRP4 ; RASSF1 ; RASSF5 ; ROCK1 ; ROCK2 ; STAC ; STAC2 ; STAC3 ; TENC1 ; UNC13A ; UNC13B ; UNC13C ; VAV1 ; VAV2 ; VAV3 ;
Referencias
- ^ Azzi A, Boscoboinik D, Hensey C (1992). "La familia de la proteína quinasa C". EUR. J. Biochem . 208 (3): 547–557. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1992.tb17219.x . PMID 1396661 .
- ^ Kikkawa U, Nishizuka Y, Igarashi K, Fujii T, Ono Y, Kuno T, Tanaka C (1989). "La unión del éster de forbol a la proteína quinasa C requiere una secuencia similar a un dedo de zinc rica en cisteína" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 86 (13): 4868–4871. doi : 10.1073 / pnas.86.13.4868 . PMC 297516 . PMID 2500657 .
enlaces externos
- Familias de Orientación UMich de proteínas en membranas / superfamilia-63 - Orientaciones de los dominios C1 en membranas (OPM)