La fibulina (FY-beau-lin) (ahora conocida como Fibulin-1 FBLN1 ) es el miembro prototípico de una familia multigénica, actualmente con siete miembros. La fibulina-1 es una glicoproteína que se une al calcio . En los vertebrados , la fibulina-1 se encuentra en la sangre y en las matrices extracelulares . En la matriz extracelular, la fibulina-1 se asocia con membranas basales y fibras elásticas . La asociación con estas estructuras de la matriz está mediada por su capacidad para interactuar con numerosos constituyentes de la matriz extracelular, incluidos fibronectina , proteoglicanos , lamininas ytropoelastina . En la sangre, la fibulina-1 se une al fibrinógeno y se incorpora a los coágulos.
Dominio similar a la anafilotoxina | ||||||||||
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Identificadores | ||||||||||
Símbolo | ANATO | |||||||||
Pfam | PF01821 | |||||||||
InterPro | IPR000020 | |||||||||
INTELIGENTE | ANATO | |||||||||
PROSITE | PDOC00906 | |||||||||
SCOP2 | 1c5a / SCOPe / SUPFAM | |||||||||
CDD | cd00017 | |||||||||
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Las fibulinas son glicoproteínas secretadas que se incorporan a una matriz extracelular fibrilar cuando se expresan en células cultivadas o se añaden exógenamente a las monocapas celulares. [2] [3] Los cinco miembros conocidos de la familia comparten una estructura alargada y muchos sitios de unión al calcio, debido a la presencia de matrices en tándem de dominios similares al factor de crecimiento epidérmico. Tienen sitios de unión superpuestos para varias proteínas de la membrana basal, tropoelastina, fibrilina, fibronectina y proteoglicanos, y participan en diversas estructuras supramoleculares. El dominio I amino-terminal de fibulin consta de tres anaphylatoxin módulos -como (AT), cada uno de aproximadamente 40 residuos de longitud y que contienen cuatro o seis cisteínas. Se determinó la estructura de un módulo AT para la anafilatoxina C3a derivada del complemento, y se encontró que era un pliegue alfa helicoidal compacto que está estabilizado por tres puentes disulfuro en el patrón Cys14, Cys25 y Cys36 (donde Cys es cisteína). La mayor parte de la porción restante de la molécula de fibulina es una serie de nueve repeticiones similares a EGF. [4]
Genes
Referencias
- ^ Williamson MP, Madison VS (marzo de 1990). "Estructura tridimensional de C5adesArg porcino a partir de datos de resonancia magnética nuclear 1H". Bioquímica . 29 (12): 2895–905. doi : 10.1021 / bi00464a002 . PMID 2337573 .
- ^ Burgess WH, Argraves WS, Tran H, Dickerson K (1990). "La fibulina es una matriz extracelular y una glicoproteína plasmática con una estructura de dominio repetida" . J. Cell Biol . 111 (6): 3155–3164. doi : 10.1083 / jcb.111.6.3155 . PMC 2116371 . PMID 2269669 .
- ^ Timpl R, Sasaki T, Kostka G, Chu ML (2003). "Fibulinas: una familia versátil de proteínas de la matriz extracelular". Nat. Rev. Mol. Cell Biol . 4 (6): 479–489. doi : 10.1038 / nrm1130 . PMID 12778127 . S2CID 8442153 .
- ^ Timpl R, Sasaki T, Chu ML, Pan TC, Zhang RZ, Fassler R (1993). "Estructura y expresión de fibulina-2, una nueva proteína de matriz extracelular con múltiples repeticiones similares a EGF y motivos de consenso para la unión del calcio" . J. Cell Biol . 123 (5): 1269-1277. doi : 10.1083 / jcb.123.5.1269 . PMC 2119879 . PMID 8245130 .
- ^ Fisher SA, Rivera A, Fritsche LG, et al. (Abril de 2007). "Estudio de asociación genética de casos y controles de variantes de fibulina-6 (FBLN6 o HMCN1) en la degeneración macular relacionada con la edad (AMD)". Tararear. Mutat . 28 (4): 406-13. doi : 10.1002 / humu.20464 . PMID 17216616 .
enlaces externos
- Fibulina en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- Argraves WS, Tran H, Burgess WH, Dickerson K (1990). "La fibulina es una matriz extracelular y una glicoproteína plasmática con una estructura de dominio repetida" . J. Cell Biol . 111 (6 Pt 2): 3155–64. doi : 10.1083 / jcb.111.6.3155 . PMC 2116371 . PMID 2269669 .