Leucocianidina oxigenasa
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leucocianidina oxigenasa
Identificadores
CE no.1.14.11.19
No CAS.180984-01-4
Bases de datos
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FÁCILNiceZyme vista
KEGGEntrada KEGG
MetaCyccamino metabólico
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En enzimología , una leucocianidina oxigenasa ( EC 1.14.11.19 ) es una enzima que cataliza la reacción química.

leucocianidina + 2-oxoglutarato + O 2 cis- y trans-dihidroquercetinas + succinato + CO 2 + 2 H 2 O

Los 3 substratos de esta enzima son leucocianidina , 2-oxoglutarato , y O 2 , mientras que sus 5 productos son cis-dihidroquercetina , trans-dihidroquercetina , succinato , CO 2 y H 2 O .

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente las que actúan sobre donantes apareados, con O2 como oxidante e incorporación o reducción de oxígeno. No es necesario que el oxígeno incorporado se derive de O2 con 2-oxoglutarato como un donante y la incorporación de un átomo de oxígeno en cada donante. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es leucocianidina, 2-oxoglutarato: oxidorreductasa de oxígeno . Esta enzima también se llama leucoantocianidina dioxigenasa (LDOX) o antocianidina sintasa (ANS). Esta enzima participa en la biosíntesis de flavonoides .

De manera más amplia, la leucocianidina oxigenasa usa flavan-3,4-dioles (leucoantocianidinas) para producir 3-hidroxiantocianidinas . [1] Se ha identificado el gen que codifica la enzima (PpLDOX) en el melocotón [2] y se ha estudiado la expresión en Vitis vinifera . [3]

Estudios estructurales

A finales de 2007, sólo se ha resuelto una estructura , en Arabidopsis thaliana , para esta clase de enzimas, con el código de acceso AP 2BRT .

Referencias

  1. ^ "dioxigenasa de leucoantocianidina - Definición" . mondofacto. Archivado desde el original el 4 de marzo de 2012.
  2. ^ Ogundiwin E, Peace C, Nicolet C, Rashbrook V, Gradziel T, Bliss F, Parfitt D, Crisosto C (julio de 2008). "Gen de la leucoantocianidina dioxigenasa (PpLDOX): un marcador funcional potencial para el pardeamiento de almacenamiento en frío en melocotón". Genética y genomas de árboles . 4 (3): 543–54. doi : 10.1007 / s11295-007-0130-0 . S2CID 22579882 . 
  3. ^ Gollop R, Farhi S, Perl A (agosto de 2001). "Regulación de la expresión del gen leucoantocianidin dioxigenasa en Vitis vinifera". Ciencia de las plantas . 161 (3): 579–588. doi : 10.1016 / S0168-9452 (01) 00445-9 .

Otras lecturas

  • Saito K, Kobayashi M, Gong Z, Tanaka Y, Yamazaki M (1999). "Evidencia directa de la antocianidina sintasa como oxigenasa dependiente de 2-oxoglutarato: clonación molecular y expresión funcional de ADNc de una forma roja de Perilla frutescens" . Plant J . 17 (2): 181–9. doi : 10.1046 / j.1365-313X.1999.00365.x . PMID  10074715 .
  • Schofield CJ, Prescott AG (2000). "¿Son las antocianidinas los productos inmediatos de la antocianidina sintasa?". Chem. Comun. (24): 2473–2474. doi : 10.1039 / b007594i .
  • CJ; Nakajima, J; Welford, RW; Yamazaki, M; Saito, K; Schofield, CJ (2004). "Estudios mecanicistas sobre tres oxigenasas dependientes de 2-oxoglutarato de la biosíntesis de flavonoides: antocianidina sintasa, flavonol sintasa y flavanona 3beta-hidroxilasa" . J. Biol. Chem . 279 (2): 1206–16. doi : 10.1074 / jbc.M309228200 . PMID  14570878 .


  • v
  • t
  • mi
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