• la unión al ADN • de unión a ADN específica de secuencia • de unión a ADN específica de secuencia de la ARN polimerasa II transcripción región reguladora • actividad dimerización de la proteína • GO: 0001077, GO: 0001212, GO: 0001213, GO: 0001211, GO: 0001205 activador de la transcripción de unión a ADN actividad, la ARN polimerasa II-específico • GO: 0001131, GO: 0001151, GO: 0001130, GO: 0001204 actividad del factor de transcripción de unión a ADN • factor de transcripción de unión • cromatina unión • GO: 0000980 ARN polimerasa II reguladora en cis región de secuencia específica unión del ADN • unión caja E • GO: proteína de unión 0001948 • actividad heterodimerización proteína • unión enzima • actividad del factor de transcripción, la ARN polimerasa II potenciador distal secuencia-específica • ADN de la cromatina de unión • ubiquitina proteína ligasa de unión • GO: actividad coactivador 0.001.105 transcripción • GO: 0001200, GO: 0001133, GO: 0001201 Actividad del factor de transcripción de unión al ADN, ARN polimerasa II específico • Unión de cromatina específica del promotor
Componente celular
• complejo regulador de la transcripción • nucleoplasma • miofibrilla • núcleo • citoplasma • citosol • cuerpo nuclear
Proceso biológico
• la diferenciación celular • myotube diferenciación • regulación de la transcripción, de plantilla de ADN • regulación de la transcripción por la ARN polimerasa II • respuesta celular a la inanición • compromiso destino de la célula muscular • respuesta celular a estradiol estímulo • esquelético adaptación fibra muscular • el desarrollo de órganos muscular • regulación de empalme alternativo de ARNm, vía espliceosoma • desarrollo de células de miotubos • regulación positiva del desarrollo de fibras musculares esqueléticas • regulación negativa de la proliferación de mioblastos • transcripción, plantilla de ADN • desarrollo de organismos multicelulares • regulación positiva de la transcripción, plantilla de ADN • fosforilación de proteínas • regulación de ARN empalme • regulación positiva de la fusión de mioblastos • determinación del destino de los mioblastos • respuesta celular al estímulo de glucocorticoides • regulación positiva de la diferenciación de mioblastos • desarrollo de fibras musculares esqueléticas • acetilación de histonas H3 • diferenciación de miotubos implicada en la regeneración del músculo esquelético • acetilato de histonas H4 ion • diferenciación de las células del músculo esquelético • regulación positiva de la regeneración de los tejidos del músculo esquelético • regulación de la expresión génica • estriado diferenciación de células de músculo • respuesta celular a los niveles de oxígeno • la fusión de mioblastos • mioblastos diferenciación • esquelético desarrollo del tejido muscular • regulación positiva de la transcripción por la ARN polimerasa II • transcripción por la ARN polimerasa II • regulación positiva de la diferenciación de las células musculares • respuesta celular al factor de necrosis tumoral • regulación positiva de la transcripción del snRNA por la ARN polimerasa II
Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies
Humano
Ratón
Entrez
4654
17927
Ensembl
ENSG00000129152
ENSMUSG00000009471
UniProt
P15172
P10085
RefSeq (ARNm)
NM_002478
NM_010866
RefSeq (proteína)
NP_002469
NP_034996
Ubicación (UCSC)
Crónicas 11: 17,72 - 17,72 Mb
Crónicas 7: 46,38 - 46,38 Mb
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MyoD es uno de los primeros marcadores de compromiso miogénico. MyoD se expresa a niveles extremadamente bajos y esencialmente indetectables en células satélite inactivas , pero la expresión de MyoD se activa en respuesta al ejercicio o al daño del tejido muscular. El efecto de MyoD en las células satélite depende de la dosis; La alta expresión de MyoD reprime la renovación celular, promueve la diferenciación terminal y puede inducir la apoptosis. Aunque MyoD marca el compromiso de los mioblastos, el desarrollo muscular no sufre una ablación espectacular en los ratones mutantes que carecen del gen MyoD. Es probable que esto se deba a la redundancia funcional de Myf5 y / o Mrf4. Sin embargo, la combinación de MyoD y Myf5 es vital para el éxito de la miogénesis . [8] [9]
Historia
MyoD fue clonado mediante un ensayo funcional para la formación de músculo informado en Cell en 1987 por Davis, Weintraub y Lassar. Fue descrita por primera vez como una fosfoproteína nuclear en 1988 por Tapscott, Davis, Thayer, Cheng, Weintraub y Lassar en Science . Los investigadores expresaron el ADN complementario (ADNc) de la proteína MyoD murina en diferentes líneas celulares ( fibroblasto y adipoblasto ) y encontraron que MyoD las convertía en células miogénicas. [6] [10] Al año siguiente, el mismo equipo de investigación realizó varias pruebas para determinar tanto la estructura como la función de la proteína, confirmando su propuesta inicial de que el sitio activo de la proteína consistía en la hélice del bucle de hélice (ahora denominada hélice de bucle de hélice básica ) para la dimerización y un sitio básico corriente arriba de esta región bHLH facilitó la unión del ADN solo una vez que se convirtió en un dímero de proteína . [11] MyoD ha sido desde entonces un área activa de investigación ya que todavía se sabe relativamente poco sobre muchos aspectos de su función.
Función
La función de MyoD en el desarrollo es comprometer las células del mesodermo con un linaje de mioblastos esqueléticos y luego regular ese estado continuo. MyoD también puede regular la reparación muscular. También se informa que los niveles de ARNm de MyoD están elevados en el músculo esquelético envejecido.
Una de las principales acciones de MyoD es eliminar células del ciclo celular (detener la proliferación para detener el ciclo celular terminal en miocitos diferenciados) mejorando la transcripción de p21 y miogenina . La MyoD es inhibida por quinasas dependientes de ciclina ( CDK ). Las CDK, a su vez, son inhibidas por p21. Por lo tanto, MyoD mejora su propia actividad en la célula de una manera anticipada.
La expresión sostenida de MyoD es necesaria para retener la expresión de genes relacionados con el músculo. [12]
MyoD también es un efector importante para el fenotipo de fibras musculares de contracción rápida (tipos IIA, IIX y IIB). [13] [14]
Mecanismos
MyoD es un factor de transcripción y también puede dirigir la remodelación de la cromatina mediante la unión a un motivo de ADN conocido como E-box . Se sabe que MyoD tiene interacciones de unión con cientos de promotores de genes musculares y permite la proliferación de mioblastos . Si bien no se entiende completamente, MyoD ahora se cree que funcionan como un controlador de la miogénesis importante en un on / off asociación interruptor mediada por KAP1 (KRAB [Krüppel-como la caja asociados] proteína -asociado 1) fosforilación . [15] KAP1 se localiza en genes relacionados con el músculo en mioblastos junto con MyoD y Mef2 (un factor potenciador de la transcripción de miocitos). Aquí, sirve como andamio y recluta los coactivadores p300 y LSD1 , además de varios correpresores que incluyen G9a y la histona desacetilasa HDAC1. La consecuencia de este reclutamiento de coactivador / correpresor es el silenciamiento de las regiones promotoras de los genes musculares. Cuando la quinasa MSK1 fosforila KAP1, los correpresores previamente unidos al andamio se liberan, lo que permite que MyoD y Mef2 activen la transcripción. [dieciséis]
Una vez que el "controlador maestro" MyoD se ha activado, se requiere SETDB1 para mantener la expresión de MyoD dentro de la célula. Setdb1 parece ser necesario para mantener tanto la expresión de MyoD como también los genes que son específicos de los tejidos musculares porque la reducción de la expresión de Setdb1 da como resultado un retraso severo de la diferenciación y determinación de mioblastos. [17] En los mioblastos empobrecidos en Setdb1 que se tratan con MyoD exógena, la diferenciación mioblástica se restaura con éxito. En un modelo de acción de Setdb1 sobre MyoD, Setdb1 reprime un inhibidor de MyoD. Este inhibidor no identificado probablemente actúa de forma competitiva contra MyoD durante la proliferación celular típica. La evidencia de este modelo es que la reducción de Setdb1 da como resultado la inhibición directa de la diferenciación de mioblastos que puede ser causada por la liberación del inhibidor de MyoD desconocido.
La evidencia sugiere que Setdb1 inhibe un represor de MyoD y este es el mecanismo a través del cual se retiene la expresión de MyoD en mioblastos diferenciados.
También se ha demostrado que MyoD funciona de manera cooperativa con el gen supresor de tumores , retinoblastoma (pRb) para provocar la detención del ciclo celular en los mioblastos diferenciados terminalmente. [18] Esto se hace mediante la regulación de la Ciclina , Ciclina D1 . La detención del ciclo celular (en la que los mioblastos indicarían la conclusión de la miogénesis) depende de la represión continua y estable de la ciclina D1. Tanto MyoD como pRb son necesarios para la represión de la ciclina D1, pero en lugar de actuar directamente sobre la ciclina D1, actúan sobre Fra-1, que es inmediatamente anterior a la ciclina D1. Tanto MyoD como pRb son necesarios para reprimir Fra-1 (y, por tanto, la ciclina D1), ya que MyoD o pRb por sí solos no son suficientes por sí solos para inducir la represión de la ciclina D1 y, por tanto, la detención del ciclo celular. En un potenciador intrónico de Fra-1 se descubrieron dos sitios de unión de MyoD conservados. Existe una acción cooperativa de MyoD y pRb en el potenciador intrónico Fra-1 que suprime el potenciador, por lo tanto suprime la ciclina D1 y, en última instancia, da como resultado la detención del ciclo celular para mioblastos diferenciados terminalmente. [19]
La señalización Wnt puede afectar a MyoD
Se ha demostrado que la señalización de Wnt de tejidos adyacentes induce células en somitas que reciben estas señales de Wnt para expresar Pax3 y Pax7 además de factores reguladores miogénicos , incluidos Myf5 y MyoD. Específicamente, Wnt3a puede inducir directamente la expresión de MyoD a través de interacciones de elementos cis con un potenciador distal y un elemento de respuesta de Wnt. [20] Wnt1 del tubo neural dorsal y Wnt6 / Wnt7a del ectodermo de superficie también se han implicado en la promoción de la miogénesis en el somita; las últimas señales pueden actuar principalmente a través de Myod.
En músculos adultos típicos en estado de reposo (ausencia de estrés fisiológico), las proteínas específicas de la familia Wnt que se expresan son Wnt5a , Wnt5b, Wnt7a y Wnt4 . Cuando un músculo se lesiona (lo que requiere regeneración), Wnt5a, Wnt5b y Wnt7a aumentan en expresión. A medida que el músculo completa la reparación, Wnt7b y Wnt3a también aumentan. Este patrón de expresión de señalización de Wnt en la reparación de las células musculares induce la diferenciación de las células progenitoras, lo que reduce el número de células satélite disponibles. Wnt juega un papel crucial en la regulación de las células satélite y el envejecimiento del músculo esquelético y también en la regeneración. Se sabe que Wnts activa la expresión de Myf5 y MyoD por Wnt1 y Wnt7a. Wnt4, Wnt5 y Wnt6 funcionan para aumentar la expresión de ambos factores reguladores, pero a un nivel más sutil. Además, MyoD aumenta Wnt3a cuando los mioblastos experimentan diferenciación. Queda por dilucidar si MyoD es activado por Wnt a través del direccionamiento directo de regulación cis o a través de vías fisiológicas indirectas. [21]
Coactivadores y represores
IFRD1 es un cofactor positivo de MyoD, ya que coopera con MyoD en la inducción de la actividad transcripcional de MEF2C (desplazando HDAC4 de MEF2C); además, IFRD1 también reprime la actividad transcripcional de NF-κB , que se sabe que inhibe la acumulación de ARNm de MyoD. [22] [23]
NFATc1 es un factor de transcripción que regula la composición del tipo de fibra y la transición de contracción rápida a lenta resultante del ejercicio aeróbico requiere la expresión de NFATc1. La expresión de MyoD es un factor de transcripción clave en las fibras de contracción rápida que es inhibido por NFATc1 en los tipos de fibras oxidativas. NFATc1 actúa para inhibir MyoD a través de una interacción física con el dominio de activación N-terminal de MyoD que da como resultado el reclutamiento inhibido del coactivador transcripcional p300 necesario . NFATc1 interrumpe físicamente la interacción entre MyoD y p300. Esto establece el mecanismo molecular por el cual los tipos de fibras hacen la transición in vivo a través del ejercicio con roles opuestos para NFATc1 y MyoD. NFATc1 controla este equilibrio mediante la inhibición física de MyoD en los tipos de fibras musculares de contracción lenta. [24]
MyoD trabaja con una proteína de marcador de posición transitoria que funciona para evitar que otros factores de transcripción se unan al ADN y también retiene una conformación inactiva para el ADN. Una vez que se elimina el marcador de posición (o posiblemente se desactiva), los factores de transcripción necesarios quedan libres para unirse e iniciar el reclutamiento de la ARN polimerasa II e iniciar la transcripción activa del ARN.
La histona desacetiltransferasa p300 funciona con MyoD en una interacción que es esencial para la generación de miotubos a partir de fibroblastos que está mediada por MyoD. El reclutamiento de p300 es el proceso que limita la velocidad en la conversión de fibroblastos en miotubos. [25] Además de p300, también se sabe que MyoD recluta Set7, H3K4me1 , H3K27ac y RNAP II al potenciador que está unido y esto permite la activación del gen muscular que es específico de la condición y se establece mediante el reclutamiento de MyoD. Sin embargo, el p300 endógeno es necesario para el funcionamiento de MyoD al actuar como un coactivador esencial. MyoD se une asociativamente a la región potenciadora junto con un "factor pionero putativo" que ayuda a establecer y mantener ambos en una conformación específica e inactiva. Tras la eliminación o inactivación de la proteína de marcador de posición unida al potenciador, se permite el reclutamiento del grupo adicional de factores de transcripción que ayudan a regular positivamente la actividad del potenciador y esto da como resultado que el complejo MyoD-factor de transcripción-potenciador asuma un estado transcripcionalmente activo. .
Interacciones
Se ha demostrado que MyoD interactúa con:
C-jun , [26]
Proteína de unión a CREB , [27] [28]
CSRP3 , [29]
Quinasa dependiente de ciclina 4 , [30] [31]
Inhibidor de quinasa dependiente de ciclina 1C , [32]
EP300 , [28] [33]
HDAC1 , [34] [35]
ID1 , [36] [37] [38] [39] [40] [41]
ID2 , [37]
MDFI , [42]
MOS , [43]
Proteína del retinoblastoma , [35] [44]
Receptor alfa del retinoide X [45]
STAT3 , [46] y
TCF3 . [37] [47]
Referencias
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enlaces externos
MyoD + Protein en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
Descripción general de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P10085 (proteína de determinación de mioblastos de ratón 1) en el PDBe-KB .