Aminoácidos no proteinogénicos
En bioquímica , los aminoácidos no codificados o no proteinogénicos son distintos de los 22 aminoácidos proteinogénicos (21 en eucariotas [nota 1] ) que se codifican naturalmente en el genoma de los organismos para el ensamblaje de proteínas. Sin embargo, más de 140 aminoácidos no proteinogénicos se encuentran naturalmente en las proteínas y miles más pueden ocurrir en la naturaleza o sintetizarse en el laboratorio. [1] Muchos aminoácidos no proteinogénicos son importantes:
Técnicamente, cualquier compuesto orgánico con una amina (-NH 2 ) y un grupo funcional de ácido carboxílico (-COOH) es un aminoácido. Los aminoácidos proteinogénicos son un pequeño subconjunto de este grupo que posee un átomo de carbono central (α- o 2-) que lleva un grupo amino, un grupo carboxilo, una cadena lateral y una conformación levo de hidrógeno α , con la excepción de la glicina , que es achiral , y proline , cuyo grupo amino es una amina secundaria y, en consecuencia, se lo conoce con frecuencia como un iminoácido por razones tradicionales, aunque no como un imino.
El código genético codifica 20 aminoácidos estándar para su incorporación en las proteínas durante la traducción . Sin embargo, hay dos aminoácidos proteinogénicos adicionales: selenocisteína y pirrolisina . Estos aminoácidos no estándar no tienen un codón dedicado, pero se agregan en lugar de un codón de terminación cuando está presente una secuencia específica, codón UGA y elemento SECIS para selenocisteína, [2] secuencia descendente UAG PYLIS para pirrolisina. [3] Todos los demás aminoácidos se denominan "no proteinogénicos".
pirrolisina. Este aminoácido se forma uniendo al grupo ε-amino de la lisina un anillo de pirrolina carboxilado.
Estos grupos se superponen, pero no son idénticos. Los 22 aminoácidos proteinogénicos son biosintetizados por organismos y algunos, pero no todos, también son abióticos (se encuentran en experimentos prebióticos y meteoritos). Algunos aminoácidos naturales, como la norleucina , se incorporan incorrectamente en la traducción a las proteínas debido a la infidelidad del proceso de síntesis de proteínas. Muchos aminoácidos, como la ornitina , son intermediarios metabólicos producidos biosintéticamente, pero no se incorporan traduccionalmente a las proteínas. Modificación post-traduccionalde residuos de aminoácidos en las proteínas conduce a la formación de muchos aminoácidos proteináceos, pero no proteinogénicos. Otros aminoácidos se encuentran únicamente en mezclas abióticas (p. ej., α-metilnorvalina). Más de 30 aminoácidos no naturales se han insertado traduccionalmente en proteínas en sistemas de ingeniería, pero no son biosintéticos. [4]
Además del sistema de numeración IUPAC para diferenciar los diversos carbonos en una molécula orgánica, mediante la asignación secuencial de un número a cada carbono, incluidos los que forman un grupo carboxílico, los carbonos a lo largo de la cadena lateral de los aminoácidos también se pueden etiquetar con letras griegas. , donde el carbono α es el carbono quiral central que posee un grupo carboxilo, una cadena lateral y, en los aminoácidos α, un grupo amino; el carbono en los grupos carboxílicos no se cuenta. [5] (En consecuencia, los nombres IUPAC de muchos α-aminoácidos no proteinogénicos comienzan con 2-amino- y terminan en ácido -ico ).
