Dominio de unión a fosfotirosina


En la biología molecular, dominios fosfotirosina de unión son dominios de proteínas que se unen a la fosfotirosina .

El dominio de unión a fosfotirosina (PTB, también dominio de interacción de fosfotirosina o PI) en la proteína tensina tiende a encontrarse en el extremo C-terminal . Tensin es una proteína multi-dominio que se une a filamentos de actina y funciona como un -adhesión focal molécula (adhesiones focales son regiones de la membrana plasmática a través de la cual las células se adhieren a la matriz extracelular). La tensina humana tiene sitios de unión a actina , un dominio SH2 ( Pfam PF00017 ) y una región similar al supresor de tumores PTEN . [2] El dominio PTB interactúa con el citoplasma.colas de integrina beta uniéndose a un motivo NPXY. [3]

El dominio de unión a fosfotirosina del sustrato 1 del receptor de insulina no está relacionado con el dominio de unión a fosfotirosina de la tensina. Las proteínas del sustrato 1 del receptor de insulina contienen tanto un dominio de homología de pleckstrina como un dominio de unión a fosfotirosina (PTB). Los PTB dominios facilitan la interacción con la forma activada de la tirosina - fosforilada del receptor de insulina . El dominio PTB está situado hacia el extremo N terminal . Dos argininas en este dominio son responsables del enlace de hidrógeno de los residuos de fosfotirosina en un Ac -LYASSNPApY- NH2péptido en la región yuxtamembrana del receptor de insulina. Otras interacciones a través de moléculas de agua "puenteadas" están coordinadas por residuos, un Asn y un residuo Ser. [4] El dominio PTB tiene una estructura en sándwich beta compacta de 7 hebras , cubierta por una hélice C-terminal . El péptido sustrato encaja en una hendidura superficial en forma de L formada a partir de la hélice C-terminal y las hebras 5 y 6. [5]

APBA1 ; APBA2 ; APBA3 ; APPL1 ; EPS8 ; EPS8L1 ; EPS8L2 ; EPS8L3 ; TENC1 ; TNS ; TNS1 ; TNS3 ; TNS4 ; DOK1 ; DOK2 ; DOK3 ; DOK4 ; DOK5 ; DOK6 ; DOK7 ; FRS2 ; FRS3 ; IRS1 ; IRS2 ; IRS4 ; NOS1AP ;TLN1 ; TLN2