Proteína


Las proteínas son grandes biomoléculas y macromoléculas que comprenden una o más cadenas largas de residuos de aminoácidos . Las proteínas realizan una amplia gama de funciones dentro de los organismos, incluida la catalización de reacciones metabólicas , la replicación del ADN , la respuesta a estímulos , el suministro de estructura a células y organismos , y el transporte de moléculas de un lugar a otro. Las proteínas difieren entre sí principalmente en su secuencia de aminoácidos, que está dictada por la secuencia de nucleótidos de sus genes , y que por lo general resulta enplegamiento de proteínas en una estructura 3D específica que determina su actividad.

Una cadena lineal de residuos de aminoácidos se denomina polipéptido . Una proteína contiene al menos un polipéptido largo. Los polipéptidos cortos, que contienen menos de 20 a 30 residuos, rara vez se consideran proteínas y comúnmente se denominan péptidos o, a veces, oligopéptidos . Los residuos de aminoácidos individuales están unidos entre sí por enlaces peptídicos y residuos de aminoácidos adyacentes. La secuencia de residuos de aminoácidos en una proteína está definida por la secuencia de un gen , que está codificado en el código genético . En general, el código genético especifica 20 aminoácidos estándar; pero en ciertos organismos el código genético puede incluirselenocisteína y, en ciertas arqueas , pirrolisina . Poco después o incluso durante la síntesis, los residuos de una proteína a menudo se modifican químicamente mediante una modificación postraduccional , que altera las propiedades físicas y químicas, el plegamiento, la estabilidad, la actividad y, en última instancia, la función de las proteínas. Algunas proteínas tienen unidos grupos no peptídicos, que pueden denominarse grupos prostéticos o cofactores . Las proteínas también pueden trabajar juntas para lograr una función particular y, a menudo, se asocian para formar complejos de proteínas estables .

Una vez formadas, las proteínas solo existen durante un cierto período y luego son degradadas y recicladas por la maquinaria de la célula a través del proceso de renovación de proteínas . La vida útil de una proteína se mide en términos de su vida media y cubre un amplio rango. Pueden existir durante minutos o años con una vida útil promedio de 1 a 2 días en células de mamíferos. Las proteínas anormales o mal plegadas se degradan más rápidamente debido a que están destinadas a la destrucción o debido a que son inestables.

Al igual que otras macromoléculas biológicas, como los polisacáridos y los ácidos nucleicos , las proteínas son partes esenciales de los organismos y participan prácticamente en todos los procesos dentro de las células . Muchas proteínas son enzimas que catalizan reacciones bioquímicas y son vitales para el metabolismo . Las proteínas también tienen funciones estructurales o mecánicas, como la actina y la miosina en el músculo y las proteínas en el citoesqueleto , que forman un sistema de andamiaje que mantiene la forma celular. Otras proteínas son importantes en la señalización celular , respuestas inmunitarias ,adhesión celular , y el ciclo celular . En los animales, las proteínas son necesarias en la dieta para proporcionar los aminoácidos esenciales que no se pueden sintetizar . La digestión descompone las proteínas para su uso en el metabolismo.

Las proteínas se pueden purificar de otros componentes celulares utilizando una variedad de técnicas como ultracentrifugación , precipitación , electroforesis y cromatografía ; el advenimiento de la ingeniería genética ha hecho posible una serie de métodos para facilitar la purificación. Los métodos comúnmente utilizados para estudiar la estructura y la función de las proteínas incluyen la inmunohistoquímica , la mutagénesis dirigida al sitio , la cristalografía de rayos X , la resonancia magnética nuclear y la espectrometría de masas .

Las proteínas fueron reconocidas como una clase distinta de moléculas biológicas en el siglo XVIII por Antoine Fourcroy y otros, que se distinguen por la capacidad de las moléculas para coagular o flocular bajo tratamientos con calor o ácido. [1] Los ejemplos destacados en ese momento incluían albúmina de claras de huevo , albúmina de suero sanguíneo , fibrina y gluten de trigo .


Una representación de la estructura 3D de la proteína mioglobina que muestra hélices α de color turquesa . Esta proteína fue la primera en tener su estructura resuelta por cristalografía de rayos X. Hacia el centro derecho entre las bobinas, un grupo prostético llamado grupo hemo (mostrado en gris) con una molécula de oxígeno unida (rojo).
John Kendrew con modelo de mioglobina en progreso
Estructura química del enlace peptídico (abajo) y la estructura tridimensional de un enlace peptídico entre una alanina y un aminoácido adyacente (arriba/recuadro). El enlace en sí está hecho de los elementos CHON .
Estructuras de resonancia del enlace peptídico que une aminoácidos individuales para formar un polímero de proteína
Un ribosoma produce una proteína usando ARNm como molde
La secuencia de ADN de un gen codifica la secuencia de aminoácidos de una proteína
La estructura cristalina de la chaperonina, un enorme complejo proteico. Se resalta una única subunidad de proteína. Las chaperoninas ayudan al plegamiento de proteínas.
Tres posibles representaciones de la estructura tridimensional de la proteína triosa fosfato isomerasa . Izquierda : Representación de todos los átomos coloreada por tipo de átomo. Medio: Representación simplificada que ilustra la conformación de la columna vertebral, coloreada por estructura secundaria. Derecha : representación de la superficie accesible al disolvente coloreada por tipo de residuo (residuos ácidos rojos, residuos básicos azules, residuos polares verdes, residuos no polares blancos).
Superficie molecular de varias proteínas mostrando sus tamaños comparativos. De izquierda a derecha están: inmunoglobulina G (IgG, un anticuerpo ), hemoglobina , insulina (una hormona), adenilato quinasa (una enzima) y glutamina sintetasa (una enzima).
La enzima hexoquinasa se muestra como un modelo molecular convencional de bolas y palos. A escala en la esquina superior derecha se encuentran dos de sus sustratos, ATP y glucosa .
Diagrama de cinta de un anticuerpo de ratón contra el cólera que se une a un antígeno carbohidrato
Proteínas en diferentes compartimentos celulares y estructuras marcadas con proteína verde fluorescente (aquí, blanca)
Los aminoácidos constituyentes se pueden analizar para predecir la estructura proteica secundaria, terciaria y cuaternaria, en este caso, la hemoglobina que contiene unidades hemo .