El homólogo de rad21 de la proteína de reparación de rotura de doble cadena es una proteína que en humanos está codificada por el gen RAD21 . [5] [6] RAD21 (también conocido como Mcd1 , Scc1 , KIAA0078 , NXP1 , HR21 ), un gen esencial, codifica una proteína de reparación de rotura de doble hebra del ADN (DSB) que se conserva evolutivamente en todos los eucariotas desde la levadura en ciernes hasta los humanos . La proteína RAD21 es un componente estructural del complejo de cohesina altamente conservado que consta de RAD21, SMC1A , SMC3 y SCC3 [ STAG1 (SA1) y STAG2 (SA2) en organismos multicelulares] proteínas, implicadas en la cohesión de las cromátidas hermanas.
RAD21 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | RAD21 , CDLS4, HR21, HMCD1, NXP1, SCC1, hHR21, componente del complejo de cohesina RAD21, MGS | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 606462 MGI : 108016 HomoloGene : 38161 GeneCards : RAD21 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
Entrez |
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Ensembl |
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UniProt |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 8: 116,85 - 116,87 Mb | 15: 51,96 - 51,99 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Descubrimiento
rad21 fue clonado por primera vez por Birkenbihl y Subramani en 1992 [7] complementando la sensibilidad a la radiación de la levadura de fisión mutante rad21-45 , Schizosaccharomyces pombe , y los homólogos murinos y humanos de S. pombe rad21 fueron clonados por McKay, Troelstra, van der Spek, Kanaar, Smit, Hagemeijer, Bootsma y Hoeijmakers. [8] El gen humano RAD21 ( hRAD21 ) está ubicado en el brazo largo (q) del cromosoma 8 en la posición 24.11 (8q24.11). [8] [9] En 1997, dos grupos descubrieron de forma independiente que RAD21 era un componente principal del complejo de cohesina cromosómica, [10] [11] y su disolución por la cisteína proteasa Separase en la transición de metafase a anafase da como resultado la separación de cromátidas hermanas y segregación cromosómica. [12]
Estructura
RAD21, pertenece a una superfamilia de proteínas eucariotas y procariotas llamadas a-Kleisins, [13] es una fosfoproteína nuclear, varía en tamaño desde 278aa en el lagarto doméstico ( Gekko Japonicus ) hasta 746aa en la orca ( Orcinus Orca ), con una longitud mediana de 631aa en la mayoría de las especies de vertebrados, incluidos los humanos. Las proteínas RAD21 están más conservadas en el extremo N-terminal (NT) y C-terminal (CT), que se unen a SMC3 y SMC1, respectivamente. El dominio STAG en el medio de RAD21, que se une a SCC3 (SA1 / SA2), también se conserva (Figura 1). Estas proteínas tienen señales de localización nuclear, un estiramiento ácido-básico y un estiramiento ácido (Figura 1), que es consistente con un papel de unión a la cromatina. RAD21 es escindido por varias proteasas, incluyendo Separasa [12] [14] [15] y Cisteína endopeptidasa dependiente de calcio Calpaína-1 [16] durante la mitosis y Caspasas durante la apoptosis. [17] [18]
Interacciones
RAD21 se une al heterodímero SMC1 y SMC3 en forma de V, formando una estructura anular tripartita, [20] y luego recluta a SCC3 (SA1 / SA2). El complejo de 4 elementos se llama complejo de cohesina (Figura 2). Actualmente, hay dos modelos principales en competencia de cohesión de cromátidas hermanas (Figura 2B). El primero es el modelo de abrazo de un anillo, [21] y el segundo es el modelo de esposas diméricas. [22] [23] El modelo de abrazo de un anillo postula que un solo anillo de cohesina atrapa dos cromátidas hermanas dentro, mientras que el modelo de esposas de dos anillos propone atrapar cada cromátida individualmente. Según el modelo de esposas, cada anillo tiene un juego de moléculas RAD21, SMC1 y SMC3. Las esposas se establecen cuando dos moléculas RAD21 se mueven en una orientación antiparalela que es reforzada por SA1 o SA2. [22]
El dominio N-terminal de RAD21 contiene dos α-hélices que forman un haz de tres hélices con la bobina enrollada de SMC3. [20] Se cree que la región central de RAD21 no está estructurada en gran medida, pero contiene varios sitios de unión para los reguladores de cohesina. Esto incluye un sitio de unión para SA1 o SA2, [27] motivos de reconocimiento para la escisión de separasa, caspasa y calpaína, [12] [16] [17] [18] , así como una región que está unida competitivamente por PDS5A, PDS5B o NIPBL. [28] [29] [30] El dominio C-terminal de RAD21 forma una hélice alada que une dos hojas β en el dominio de la cabeza Smc1. [31]
WAPL libera cohesina del ADN al abrir la interfaz SMC3-RAD21, lo que permite que el ADN salga del anillo. [32] La apertura de esta interfaz está regulada por la unión de ATP por las subunidades SMC. Esto hace que los dominios de la cabeza de la ATPasa se dimericen y deformen la bobina enrollada de SMC3, interrumpiendo así la unión de RAD21 a la bobina enrollada. [33]
Se ha informado de un total de 285 reactivos RAD21 [34] que funcionan en una amplia gama de procesos celulares, incluida la mitosis, la regulación de la apoptosis, la dinámica cromosómica, la cohesión cromosómica, la replicación, la regulación de la transcripción, el procesamiento del ARN, la respuesta al daño del ADN, la modificación de proteínas y degradación y citoesqueleto y motilidad celular (Figura 3). [35]
Función
RAD21 juega múltiples roles fisiológicos en diversas funciones celulares (Figura 4). Como subunidad del complejo de cohesina, RAD21 participa en la cohesión de las cromátidas hermanas desde el momento de la replicación del ADN en la fase S hasta su segregación en la mitosis, una función que se conserva evolutivamente y es esencial para la segregación cromosómica adecuada, la arquitectura cromosómica y el ADN posreplicativo. reparación y prevención de recombinación inapropiada entre regiones repetitivas. [14] [26] RAD21 también puede desempeñar un papel en el ensamblaje de los polos del huso durante la mitosis [36] y la progresión de la apoptosis. [17] [18] En la interfase, la cohesina puede funcionar en el control de la expresión génica al unirse a numerosos sitios dentro del genoma. Como componente estructural del complejo de cohesina, RAD21 también contribuye a varias funciones asociadas a la cromatina, incluida la replicación del ADN, [37] [38] [39] [40] [41] Respuesta al daño del ADN (DDR), [42] [43 ] [44] [45] [46] [47] [48] [49] [50] y lo más importante, la regulación transcripcional. [51] [52] [53] [54] [55] [56] [57] [58] Numerosos estudios funcionales y genómicos recientes han implicado a las proteínas de cohesina cromosómica como reguladores críticos de la expresión génica hematopoyética. [59] [60] [61] [62] [63]
Como parte del complejo de cohesina, las funciones de Rad21 en la regulación de la expresión génica incluyen: 1) transcripción específica de alelos mediante la interacción con el elemento límite factor de unión a CCCTC (CTCF), [51] [52] [53] [57] [64] [65] 2) transcripción específica de tejido mediante la interacción con factores de transcripción específicos de tejido, [53] [66] [67] [68] [69] [70] 3) progresión general de la transcripción al comunicarse con el maquinaria de transcripción, [54] [69] [71] [72] y 4) colocalización de RAD21 con factores de pluripotencia independientes de CTCF (Oct4, Nanog, Sox4 y KLF2). RAD21 coopera con CTCF, [73] factores de transcripción específicos de tejido y maquinaria de transcripción basal para regular la transcripción de forma dinámica. [74] Además, para efectuar la activación adecuada de la transcripción, la cohesina hace bucles de cromatina para unir dos regiones distantes. [65] [70] Cohesin también puede actuar como un aislante de la transcripción para asegurar la represión. [51] Por lo tanto, RAD21 puede afectar tanto la activación como la represión de la transcripción. Los potenciadores que promueven la transcripción y los aislantes que bloquean la transcripción se encuentran en elementos reguladores conservados (CRE) en los cromosomas, y se cree que las cohesinas conectan físicamente CRE distantes con promotores de genes de una manera específica de tipo celular para modular el resultado transcripcional. [75]
En la meiosis, REC8 se expresa y reemplaza a RAD21 en el complejo de cohesión. La cohesina que contiene REC8 genera cohesión entre cromosomas homólogos y cromátidas hermanas que pueden persistir durante años en el caso de ovocitos de mamíferos. [76] [77] RAD21L es un parámetro adicional de RAD21 que tiene una función en la segregación cromosómica meiótica. [78] El papel principal del complejo de cohesina Rad21L es en el emparejamiento de homólogos y sinapsis, no en la cohesión de cromátidas hermanas, mientras que Rec8 probablemente funciona en la cohesión de cromátidas hermanas. Curiosamente, de forma concomitante con la desaparición de RAD21L, Rad21 aparece en los cromosomas en el paquiteno tardío y se disocia principalmente después del diploteno en adelante. [78] [79] La función de la cohesina Rad21 que aparece transitoriamente en la profase tardía I no está clara.
Las mutaciones de línea germinal heterozigóticas u homocigóticas sin sentido en RAD21 se han asociado con trastornos genéticos humanos, incluidas enfermedades del desarrollo como el síndrome de Cornelia de Lange [80] [81] [82] [83] [84] [85] [86] [87] [ 88] [89] [90] y seudoobstrucción intestinal crónica denominada síndrome de Mungan, [91] [92] respectivamente, y denominados colectivamente cohesinopatías. Las mutaciones somáticas y la amplificación del RAD21 también se han informado ampliamente en tumores humanos sólidos y hematopoyéticos. [59] [60] [75] [93] [94] [95] [96] [97] [98] [99] [100] [101] [102] [103] [104] [105] [106 ] [107] [108] [109] [110] [111] [112] [113]
* Este informe de Wiki-Gene sobre RAD21 se basa en un artículo de revisión "Cohesin Subunit RAD21: from Biology to Disease" por Cheng et al publicado
Referencias
- ^ a b c GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000164754 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000022314 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ McKay MJ, Troelstra C, van der Spek P, Kanaar R, Smit B, Hagemeijer A, Bootsma D, Hoeijmakers JH (enero de 1997). "Conservación de la secuencia del gen de reparación de rotura de doble hebra de ADN de rad21 Schizosaccharomyces pombe en humanos y ratones" . Genómica . 36 (2): 305–15. doi : 10.1006 / geno.1996.0466 . hdl : 1765/3107 . PMID 8812457 .
- ^ "Gen Entrez: homólogo de RAD21 RAD21 (S. pombe)" .
- ^ Birkenbihl RP, Subramani S (diciembre de 1992). "Clonación y caracterización de rad21, un gen esencial de Schizosaccharomyces pombe involucrado en la reparación de rotura de doble hebra del ADN" . Investigación de ácidos nucleicos . 20 (24): 6605-11. doi : 10.1093 / nar / 20.24.6605 . PMC 334577 . PMID 1480481 .
- ^ a b McKay MJ, Troelstra C, van der Spek P, Kanaar R, Smit B, Hagemeijer A, et al. (Septiembre de 1996). "Conservación de la secuencia del gen de reparación de rotura de doble hebra de ADN de rad21 Schizosaccharomyces pombe en humanos y ratones" . Genómica . 36 (2): 305–15. doi : 10.1006 / geno.1996.0466 . hdl : 1765/3107 . PMID 8812457 .
- ^ Nomura N, Nagase T, Miyajima N, Sazuka T, Tanaka A, Sato S, et al. (1 de enero de 1994). "Predicción de las secuencias codificantes de genes humanos no identificados. II. Las secuencias codificantes de 40 genes nuevos (KIAA0041-KIAA0080) deducidas por análisis de clones de ADNc de la línea celular humana KG-1" . Investigación de ADN . 1 (5): 223–9. doi : 10.1093 / dnares / 1.5.223 . PMID 7584044 .
- ^ Guacci V, Koshland D, Strunnikov A (octubre de 1997). "Un vínculo directo entre la cohesión de la cromátida hermana y la condensación del cromosoma revelada a través del análisis de MCD1 en S. cerevisiae" . Celular . 91 (1): 47–57. doi : 10.1016 / S0092-8674 (01) 80008-8 . PMC 2670185 . PMID 9335334 .
- ^ Michaelis C, Ciosk R, Nasmyth K (octubre de 1997). "Cohesinas: proteínas cromosómicas que previenen la separación prematura de cromátidas hermanas" . Celular . 91 (1): 35–45. doi : 10.1016 / S0092-8674 (01) 80007-6 . PMID 9335333 . S2CID 18572651 .
- ^ a b c Uhlmann F, Lottspeich F, Nasmyth K (julio de 1999). "La separación de la cromátida hermana en el inicio de la anafase es promovida por la escisión de la subunidad de cohesina Scc1" . Naturaleza . 400 (6739): 37–42. Código Bibliográfico : 1999Natur.400 ... 37U . doi : 10.1038 / 21831 . PMID 10403247 . S2CID 4354549 .
- ^ Nasmyth K, Haering CH (junio de 2005). "La estructura y función de los complejos SMC y kleisin". Revisión anual de bioquímica . 74 (1): 595–648. doi : 10.1146 / annurev.biochem.74.082803.133219 . PMID 15952899 .
- ^ a b Hauf S, Waizenegger IC, Peters JM (agosto de 2001). "Escisión de cohesina por separasa requerida para anafase y citocinesis en células humanas". Ciencia . 293 (5533): 1320–3. Código Bibliográfico : 2001Sci ... 293.1320H . doi : 10.1126 / science.1061376 . PMID 11509732 . S2CID 46036132 .
- ^ Uhlmann F, Wernic D, Poupart MA, Koonin EV, Nasmyth K (octubre de 2000). "Escisión de cohesina por la separina de proteasa del clan CD desencadena anafase en levadura" . Celular . 103 (3): 375–86. doi : 10.1016 / S0092-8674 (00) 00130-6 . PMID 11081625 . S2CID 2667617 .
- ^ a b Panigrahi AK, Zhang N, Mao Q, Pati D (noviembre de 2011). "Calpain-1 escinde Rad21 para promover la separación de cromátidas hermanas" . Biología Molecular y Celular . 31 (21): 4335–47. doi : 10.1128 / MCB.06075-11 . PMC 3209327 . PMID 21876002 .
- ^ a b c Chen F, Kamradt M, Mulcahy M, Byun Y, Xu H, McKay MJ, Cryns VL (mayo de 2002). "La proteólisis de caspasas del componente de cohesina RAD21 promueve la apoptosis" . La revista de química biológica . 277 (19): 16775–81. doi : 10.1074 / jbc.M201322200 . PMID 11875078 .
- ^ a b c Pati D, Zhang N, Plon SE (diciembre de 2002). "Vinculación de la cohesión de la cromátida hermana y la apoptosis: papel de Rad21" . Biología Molecular y Celular . 22 (23): 8267–77. doi : 10.1128 / MCB.22.23.8267-8277.2002 . PMC 134054 . PMID 12417729 .
- ^ Kosugi S, Hasebe M, Tomita M, Yanagawa H (junio de 2009). "Identificación sistemática de proteínas de transporte nucleocitoplasmático de levadura dependientes del ciclo celular mediante la predicción de motivos compuestos" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 106 (25): 10171–6. Código Bibliográfico : 2009PNAS..10610171K . doi : 10.1073 / pnas.0900604106 . PMC 2695404 . PMID 19520826 .
- ^ a b Gligoris TG, Scheinost JC, Bürmann F, Petela N, Chan KL, Uluocak P, et al. (Noviembre de 2014). "Cierre del anillo de cohesina: estructura y función de su interfaz Smc3-kleisin" . Ciencia . 346 (6212): 963–7. Código Bibliográfico : 2014Sci ... 346..963G . doi : 10.1126 / science.1256917 . PMC 4300515 . PMID 25414305 .
- ^ Haering CH, Löwe J, Hochwagen A, Nasmyth K (abril de 2002). "Arquitectura molecular de las proteínas SMC y el complejo de cohesina de levadura" . Célula molecular . 9 (4): 773–88. doi : 10.1016 / S1097-2765 (02) 00515-4 . PMID 11983169 .
- ^ a b Zhang N, Kuznetsov SG, Sharan SK, Li K, Rao PH, Pati D (diciembre de 2008). "Un modelo de esposas para el complejo de cohesina" . The Journal of Cell Biology . 183 (6): 1019–31. doi : 10.1083 / jcb.200801157 . PMC 2600748 . PMID 19075111 .
- ^ Zhang N, Pati D (febrero de 2009). "Esposas para hermanas: un nuevo modelo de cohesión cromátida hermana" . Ciclo celular . 8 (3): 399–402. doi : 10.4161 / cc.8.3.7586 . PMC 2689371 . PMID 19177018 .
- ^ Zhang N, Pati D (junio de 2012). "Sororin es un regulador maestro de la cohesión y separación de cromátidas hermanas" . Ciclo celular . 11 (11): 2073–83. doi : 10.4161 / cc.20241 . PMC 3368859 . PMID 22580470 .
- ^ Nishiyama T, Ladurner R, Schmitz J, Kreidl E, Schleiffer A, Bhaskara V, et al. (Noviembre de 2010). "Sororin media la cohesión de la cromátida hermana antagonizando a Wapl" . Celular . 143 (5): 737–49. doi : 10.1016 / j.cell.2010.10.031 . PMID 21111234 . S2CID 518782 .
- ^ a b Zhang N, Pati D (2014). "Camino al cáncer a través de la desregulación de cohesinas". Oncología: teoría y práctica . iConcept Press Hong Kong. págs. 213-240.
- ^ Hara K, Zheng G, Qu Q, Liu H, Ouyang Z, Chen Z, et al. (Octubre de 2014). "La estructura del subcomplejo de cohesina señala el antagonismo directo de shugoshin-Wapl en la cohesión centromérica" . Naturaleza Biología Molecular y Estructural . 21 (10): 864–70. doi : 10.1038 / nsmb.2880 . PMC 4190070 . PMID 25173175 .
- ^ Petela NJ, Gligoris TG, Metson J, Lee BG, Voulgaris M, Hu B y col. (Junio de 2018). "Scc2 es un potente activador de la ATPasa de Cohesin que promueve la carga al unir Scc1 sin Pds5" . Célula molecular . 70 (6): 1134-1148.e7. doi : 10.1016 / j.molcel.2018.05.022 . PMC 6028919 . PMID 29932904 .
- ^ Kikuchi S, Borek DM, Otwinowski Z, Tomchick DR, Yu H (noviembre de 2016). "Estructura cristalina del cargador de cohesina Scc2 y conocimiento de la cohesinopatía" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 113 (44): 12444–12449. doi : 10.1073 / pnas.1611333113 . PMC 5098657 . PMID 27791135 .
- ^ Muir KW, Kschonsak M, Li Y, Metz J, Haering CH, Panne D (marzo de 2016). "Estructura del complejo Pds5-Scc1 e implicaciones para la función de cohesina" . Informes de celda . 14 (9): 2116–2126. doi : 10.1016 / j.celrep.2016.01.078 . PMID 26923589 .
- ^ Haering CH, Schoffnegger D, Nishino T, Helmhart W, Nasmyth K, Löwe J (septiembre de 2004). "Estructura y estabilidad de la interacción Smc1-kleisin de cohesin". Célula molecular . 15 (6): 951–64. doi : 10.1016 / j.molcel.2004.08.030 . PMID 15383284 .
- ^ Beckouët F, Srinivasan M, Roig MB, Chan KL, Scheinost JC, Batty P, et al. (Febrero de 2016). "La actividad de liberación desconecta la interfaz Smc3 / Scc1 de Cohesin en un proceso bloqueado por acetilación" . Célula molecular . 61 (4): 563–574. doi : 10.1016 / j.molcel.2016.01.026 . PMC 4769318 . PMID 26895425 .
- ^ Muir KW, Li Y, Weis F, Panne D (marzo de 2020). "La estructura de la cohesina ATPasa aclara el mecanismo de apertura del anillo SMC-kleisin" . Naturaleza Biología Molecular y Estructural . 27 (3): 233–239. doi : 10.1038 / s41594-020-0379-7 . PMC 7100847 . PMID 32066964 .
- ^ "Componente complejo de cohesina RAD21 [Homo sapiens]" . Gen NCBI . Centro Nacional de Información Biotecnológica (NCBI), Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
- ^ Panigrahi AK, Zhang N, Otta SK, Pati D (marzo de 2012). "Un interactoma cohesin-RAD21" . La revista bioquímica . 442 (3): 661–70. doi : 10.1042 / BJ20111745 . PMID 22145905 .
- ^ Gregson HC, Schmiesing JA, Kim JS, Kobayashi T, Zhou S, Yokomori K (diciembre de 2001). "Un papel potencial para la cohesina humana en el ensamblaje del aster del huso mitótico" . La revista de química biológica . 276 (50): 47575–82. doi : 10.1074 / jbc.M103364200 . PMID 11590136 .
- ^ Guillou E, Ibarra A, Coulon V, Casado-Vela J, Rico D, Casal I, et al. (Diciembre de 2010). "Cohesin organiza bucles de cromatina en fábricas de replicación de ADN" . Genes y desarrollo . 24 (24): 2812-22. doi : 10.1101 / gad.608210 . PMC 3003199 . PMID 21159821 .
- ^ Takahashi TS, Yiu P, Chou MF, Gygi S, Walter JC (octubre de 2004). "El reclutamiento de Xenopus Scc2 y cohesin a cromatina requiere el complejo de pre-replicación" . Biología celular de la naturaleza . 6 (10): 991–6. doi : 10.1038 / ncb1177 . PMID 15448702 . S2CID 20488928 .
- ^ Ryu MJ, Kim BJ, Lee JW, Lee MW, Choi HK, Kim ST (marzo de 2006). "Interacción directa entre el complejo de cohesina y la maquinaria de replicación del ADN". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 341 (3): 770–5. doi : 10.1016 / j.bbrc.2006.01.029 . PMID 16438930 .
- ^ Terret ME, Sherwood R, Rahman S, Qin J, Jallepalli PV (noviembre de 2009). "La acetilación de cohesina acelera la horquilla de replicación" . Naturaleza . 462 (7270): 231–4. Código bibliográfico : 2009Natur.462..231T . doi : 10.1038 / nature08550 . PMC 2777716 . PMID 19907496 .
- ^ MacAlpine HK, Gordân R, Powell SK, Hartemink AJ, MacAlpine DM (febrero de 2010). "Drosophila ORC se localiza para abrir la cromatina y marca los sitios de carga del complejo de cohesina" . Investigación del genoma . 20 (2): 201-11. doi : 10.1101 / gr.097873.109 . PMC 2813476 . PMID 19996087 .
- ^ Unal E, Heidinger-Pauli JM, Koshland D (julio de 2007). "Las roturas de doble hebra de ADN desencadenan la cohesión de la cromátida hermana de todo el genoma a través de Eco1 (Ctf7)". Ciencia . 317 (5835): 245–8. Código Bibliográfico : 2007Sci ... 317..245U . doi : 10.1126 / science.1140637 . PMID 17626885 . S2CID 551399 .
- ^ Heidinger-Pauli JM, Unal E, Koshland D (mayo de 2009). "Distintos objetivos de la Eco1 acetiltransferasa modulan la cohesión en la fase S y en respuesta al daño del ADN" . Célula molecular . 34 (3): 311-21. doi : 10.1016 / j.molcel.2009.04.008 . PMC 2737744 . PMID 19450529 .
- ^ Ström L, Lindroos HB, Shirahige K, Sjögren C (diciembre de 2004). "Se requiere el reclutamiento posreplicativo de cohesina para roturas de doble hebra para la reparación del ADN" . Célula molecular . 16 (6): 1003–15. doi : 10.1016 / j.molcel.2004.11.026 . PMID 15610742 .
- ^ Kim BJ, Li Y, Zhang J, Xi Y, Li Y, Yang T, et al. (Julio de 2010). "Refuerzo de todo el genoma de la unión de cohesina en sitios de cohesina preexistentes en respuesta a la radiación ionizante en células humanas" . La revista de química biológica . 285 (30): 22784–92. doi : 10.1074 / jbc.M110.134577 . PMC 2906269 . PMID 20501661 .
- ^ Watrin E, Peters JM (septiembre de 2009). "El complejo de cohesina es necesario para el punto de control G2 / M inducido por daños en el ADN en células de mamíferos" . El diario EMBO . 28 (17): 2625–35. doi : 10.1038 / emboj.2009.202 . PMC 2738698 . PMID 19629043 .
- ^ Cortés-Ledesma F, Aguilera A (septiembre de 2006). "Las roturas de doble hebra que surgen por replicación a través de una muesca se reparan mediante intercambio de cromátidas hermanas dependiente de cohesina" . Informes EMBO . 7 (9): 919–26. doi : 10.1038 / sj.embor.7400774 . PMC 1559660 . PMID 16888651 .
- ^ Watrin E, Peters JM (agosto de 2006). "Reparación de daños en el ADN y la cohesina". Investigación celular experimental . 312 (14): 2687–93. doi : 10.1016 / j.yexcr.2006.06.024 . PMID 16876157 .
- ^ Ball AR, Yokomori K (enero de 2008). "Reactivación de cohesina inducida por daños en la reparación del ADN posreplicativa" . BioEssays . 30 (1): 5–9. doi : 10.1002 / bies.20691 . PMC 4127326 . PMID 18081005 .
- ^ Sjögren C, Ström L (mayo de 2010). "La fase S y el daño del ADN activaron el establecimiento de la cohesión de la cromátida hermana - importancia para la reparación del ADN". Investigación celular experimental . 316 (9): 1445–53. doi : 10.1016 / j.yexcr.2009.12.018 . PMID 20043905 .
- ^ a b c Wendt KS, Yoshida K, Itoh T, Bando M, Koch B, Schirghuber E, et al. (Febrero de 2008). "Cohesin media el aislamiento transcripcional por factor de unión CCCTC" . Naturaleza . 451 (7180): 796–801. Código Bibliográfico : 2008Natur.451..796W . doi : 10.1038 / nature06634 . PMID 18235444 . S2CID 205212289 .
- ^ a b Skibbens RV, Marzillier J, Eastman L (abril de 2010). "Las cohesinas coordinan las transcripciones de genes de función relacionada dentro de Saccharomyces cerevisiae" . Ciclo celular . 9 (8): 1601–6. doi : 10.4161 / cc.9.8.11307 . PMC 3096706 . PMID 20404480 .
- ^ a b c Schmidt D, Schwalie PC, Ross-Innes CS, Hurtado A, Brown GD, Carroll JS, et al. (Mayo de 2010). "Un papel independiente de CTCF para la cohesina en la transcripción específica de tejido" . Investigación del genoma . 20 (5): 578–88. doi : 10.1101 / gr.100479.109 . PMC 2860160 . PMID 20219941 .
- ^ a b Kagey MH, Newman JJ, Bilodeau S, Zhan Y, Orlando DA, van Berkum NL, et al. (Septiembre de 2010). "Mediador y cohesina conectan la expresión génica y la arquitectura de la cromatina" . Naturaleza . 467 (7314): 430–5. Código bibliográfico : 2010Natur.467..430K . doi : 10.1038 / nature09380 . PMC 2953795 . PMID 20720539 .
- ^ Pauli A, van Bemmel JG, Oliveira RA, Itoh T, Shirahige K, van Steensel B, Nasmyth K (octubre de 2010). "Un papel directo de la cohesina en la regulación de genes y la respuesta de ecdisona en las glándulas salivales de Drosophila" . Biología actual . 20 (20): 1787–98. doi : 10.1016 / j.cub.2010.09.006 . PMC 4763543 . PMID 20933422 .
- ^ Dorsett D (octubre de 2010). "Regulación de genes: el anillo cohesin conecta las carreteras de desarrollo" . Biología actual . 20 (20): R886-8. doi : 10.1016 / j.cub.2010.09.036 . PMID 20971431 . S2CID 2543711 .
- ^ a b Parelho V, Hadjur S, Spivakov M, Leleu M, Sauer S, Gregson HC, et al. (Febrero de 2008). "Las cohesinas se asocian funcionalmente con CTCF en brazos de cromosomas de mamíferos" . Celular . 132 (3): 422–33. doi : 10.1016 / j.cell.2008.01.011 . PMID 18237772 . S2CID 14363394 .
- ^ Liu J, Zhang Z, Bando M, Itoh T, Deardorff MA, Clark D, et al. (Mayo de 2009). Hastie N (ed.). "Desregulación transcripcional en NIPBL y células humanas mutantes de cohesina" . PLOS Biología . 7 (5): e1000119. doi : 10.1371 / journal.pbio.1000119 . PMC 2680332 . PMID 19468298 .
- ^ a b Mazumdar C, Shen Y, Xavy S, Zhao F, Reinisch A, Li R, et al. (Diciembre de 2015). "Mutantes de cohesina asociados a leucemia imponen predominantemente programas de células madre y perjudican la diferenciación del progenitor hematopoyético humano" . Célula madre celular . 17 (6): 675–688. doi : 10.1016 / j.stem.2015.09.017 . PMC 4671831 . PMID 26607380 .
- ^ a b Mullenders J, Aranda-Orgilles B, Lhoumaud P, Keller M, Pae J, Wang K, et al. (Octubre de 2015). "La pérdida de cohesina altera la homeostasis de las células madre hematopoyéticas adultas, dando lugar a neoplasias mieloproliferativas" . La Revista de Medicina Experimental . 212 (11): 1833–50. doi : 10.1084 / jem.20151323 . PMC 4612095 . PMID 26438359 .
- ^ Viny AD, Ott CJ, Spitzer B, Rivas M, Meydan C, Papalexi E, et al. (Octubre de 2015). "Papel dependiente de la dosis del complejo de cohesina en la hematopoyesis normal y maligna" . La Revista de Medicina Experimental . 212 (11): 1819–32. doi : 10.1084 / jem.20151317 . PMC 4612085 . PMID 26438361 .
- ^ Fisher JB, McNulty M, Burke MJ, Crispino JD, Rao S (abril de 2017). "Mutaciones de cohesina en neoplasias mieloides" . Tendencias en cáncer . 3 (4): 282-293. doi : 10.1016 / j.trecan.2017.02.006 . PMC 5472227 . PMID 28626802 .
- ^ Rao S (diciembre de 2019). "Cerrando el ciclo de la cohesina en la hematopoyesis" . Sangre . 134 (24): 2123–2125. doi : 10.1182 / sangre.2019003279 . PMC 6908834 . PMID 31830276 .
- ^ Degner SC, Verma-Gaur J, Wong TP, Bossen C, Iverson GM, Torkamani A, et al. (Junio de 2011). "El factor de unión a CCCTC (CTCF) y la cohesina influyen en la arquitectura genómica del locus Igh y la transcripción antisentido en células pro-B" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 108 (23): 9566–71. Código bibliográfico : 2011PNAS..108.9566D . doi : 10.1073 / pnas.1019391108 . PMC 3111298 . PMID 21606361 .
- ^ a b Guo Y, Monahan K, Wu H, Gertz J, Varley KE, Li W, et al. (Diciembre 2012). "Se requiere bucle de ADN mediado por CTCF / cohesina para la elección del promotor de protocadherina α" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 109 (51): 21081–6. Código bibliográfico : 2012PNAS..10921081G . doi : 10.1073 / pnas.1219280110 . PMC 3529044 . PMID 23204437 .
- ^ Hadjur S, Williams LM, Ryan NK, Cobb BS, Sexton T, Fraser P, et al. (Julio de 2009). "Las cohesinas forman interacciones cis cromosómicas en el locus IFNG regulado por el desarrollo" . Naturaleza . 460 (7253): 410–3. Código Bibliográfico : 2009Natur.460..410H . doi : 10.1038 / nature08079 . PMC 2869028 . PMID 19458616 .
- ^ Faure AJ, Schmidt D, Watt S, Schwalie PC, Wilson MD, Xu H, et al. (Noviembre 2012). "La cohesina regula la expresión específica de tejido mediante la estabilización de módulos reguladores cis altamente ocupados" . Investigación del genoma . 22 (11): 2163–75. doi : 10.1101 / gr.136507.111 . PMC 3483546 . PMID 22780989 .
- ^ Seitan VC, Hao B, Tachibana-Konwalski K, Lavagnolli T, Mira-Bontenbal H, Brown KE, et al. (Agosto de 2011). "Un papel de la cohesina en el reordenamiento del receptor de células T y la diferenciación de timocitos" . Naturaleza . 476 (7361): 467–71. Código Bibliográfico : 2011Natur.476..467S . doi : 10.1038 / nature10312 . PMC 3179485 . PMID 21832993 .
- ^ a b Yan J, Enge M, Whitington T, Dave K, Liu J, Sur I, et al. (Agosto 2013). "La unión del factor de transcripción en las células humanas se produce en grupos densos formados alrededor de los sitios de anclaje de cohesina" . Celular . 154 (4): 801-13. doi : 10.1016 / j.cell.2013.07.034 . PMID 23953112 .
- ^ a b Zhang H, Jiao W, Sun L, Fan J, Chen M, Wang H, et al. (Julio 2013). "Se requiere bucle intracromosómico para la activación de genes de pluripotencia endógenos durante la reprogramación" . Célula madre celular . 13 (1): 30–5. doi : 10.1016 / j.stem.2013.05.012 . PMID 23747202 .
- ^ Fay A, Misulovin Z, Li J, Schaaf CA, Gause M, Gilmour DS, Dorsett D (octubre de 2011). "Cohesin se une selectivamente y regula genes con ARN polimerasa en pausa" . Biología actual . 21 (19): 1624–34. doi : 10.1016 / j.cub.2011.08.036 . PMC 3193539 . PMID 21962715 .
- ^ Schaaf CA, Kwak H, Koenig A, Misulovin Z, Gohara DW, Watson A, et al. (Marzo de 2013). Ren B (ed.). "Control de todo el genoma de la actividad de la ARN polimerasa II por cohesina" . PLOS Genetics . 9 (3): e1003382. doi : 10.1371 / journal.pgen.1003382 . PMC 3605059 . PMID 23555293 .
- ^ Rubio ED, Reiss DJ, Welcsh PL, Disteche CM, Filippova GN, Baliga NS, et al. (Junio de 2008). "CTCF une físicamente la cohesina a la cromatina" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 105 (24): 8309-14. Código Bibliográfico : 2008PNAS..105.8309R . doi : 10.1073 / pnas.0801273105 . PMC 2448833 . PMID 18550811 .
- ^ Dorsett D, Merkenschlager M (junio de 2013). "Cohesina en genes activos: un tema unificador para la expresión de cohesina y genes de organismos modelo a los seres humanos" . Opinión actual en biología celular . 25 (3): 327–33. doi : 10.1016 / j.ceb.2013.02.003 . PMC 3691354 . PMID 23465542 .
- ^ a b Leeke B, Marsman J, O'Sullivan JM, Horsfield JA (2014). "Mutaciones de cohesina en neoplasias mieloides: mecanismos subyacentes" . Hematología y Oncología Experimental . 3 (1): 13. doi : 10.1186 / 2162-3619-3-13 . PMC 4046106 . PMID 24904756 .
- ^ Tachibana-Konwalski K, Godwin J, van der Weyden L, Champion L, Kudo NR, Adams DJ, Nasmyth K (noviembre de 2010). "La cohesina que contiene Rec8 mantiene bivalentes sin recambio durante la fase de crecimiento de los ovocitos de ratón" . Genes y desarrollo . 24 (22): 2505–16. doi : 10.1101 / gad.605910 . PMC 2975927 . PMID 20971813 .
- ^ Buonomo SB, Clyne RK, Fuchs J, Loidl J, Uhlmann F, Nasmyth K (octubre de 2000). "La disyunción de cromosomas homólogos en la meiosis I depende de la escisión proteolítica de la cohesina meiótica Rec8 por separina" . Celular . 103 (3): 387–98. doi : 10.1016 / S0092-8674 (00) 00131-8 . PMID 11081626 . S2CID 17385055 .
- ^ a b Lee J, Hirano T (enero de 2011). "RAD21L, una nueva subunidad de cohesina implicada en la unión de cromosomas homólogos en la meiosis de mamíferos" . The Journal of Cell Biology . 192 (2): 263–76. doi : 10.1083 / jcb.201008005 . PMC 3172173 . PMID 21242291 .
- ^ Ishiguro K, Kim J, Fujiyama-Nakamura S, Kato S, Watanabe Y (marzo de 2011). "Un nuevo complejo de cohesina específico de la meiosis implicado en el código de cohesina para el emparejamiento homólogo" . Informes EMBO . 12 (3): 267–75. doi : 10.1038 / embor.2011.2 . PMC 3059921 . PMID 21274006 .
- ^ Krab LC, Marcos-Alcalde I, Assaf M, Balasubramanian M, Andersen JB, Bisgaard AM, et al. (Mayo de 2020). "Delimitación de fenotipos y genotipos relacionados con la proteína estructural cohesina RAD21" . Genética humana . 139 (5): 575–592. doi : 10.1007 / s00439-020-02138-2 . PMC 7170815 . PMID 32193685 .
- ^ Deardorff MA, Wilde JJ, Albrecht M, Dickinson E, Tennstedt S, Braunholz D, et al. (Junio 2012). "Las mutaciones RAD21 causan una cohesinopatía humana" . Revista Estadounidense de Genética Humana . 90 (6): 1014–27. doi : 10.1016 / j.ajhg.2012.04.019 . PMC 3370273 . PMID 22633399 .
- ^ Ansari M, Poke G, Ferry Q, Williamson K, Aldridge R, Meynert AM, et al. (Octubre de 2014). "Heterogeneidad genética en el síndrome de Cornelia de Lange (CdLS) y fenotipos similares a CdLS con niveles observados y previstos de mosaicismo" . Revista de Genética Médica . 51 (10): 659–68. doi : 10.1136 / jmedgenet-2014-102573 . PMC 4173748 . PMID 25125236 .
- ^ Menor A, Shinawi M, Hogue JS, Vineyard M, Hamlin DR, Tan C, et al. (Marzo del 2014). "Dos mutaciones RAD21 novedosas en pacientes con presentación similar al síndrome de Cornelia de Lange leve e informe del primer caso familiar". Gene . 537 (2): 279–84. doi : 10.1016 / j.gene.2013.12.045 . PMID 24378232 .
- ^ Boyle MI, Jespersgaard C, Nazaryan L, Bisgaard AM, Tümer Z (abril de 2017). "Una nueva variante de RAD21 asociada con la variación fenotípica intrafamiliar en el síndrome de Cornelia de Lange - revisión de la literatura". Genética clínica . 91 (4): 647–649. doi : 10.1111 / cge.12863 . PMID 27882533 . S2CID 3732288 .
- ^ Martínez F, Caro-Llopis A, Roselló M, Oltra S, Mayo S, Monfort S, Orellana C (febrero de 2017). "Alto rendimiento diagnóstico de la discapacidad intelectual sindrómica por secuenciación de próxima generación dirigida". Revista de Genética Médica . 54 (2): 87–92. doi : 10.1136 / jmedgenet-2016-103964 . PMID 27620904 . S2CID 46740644 .
- ^ Dorval S, Masciadri M, Mathot M, Russo S, Revencu N, Larizza L (enero de 2020). "Una nueva mutación RAD21 en un niño con presentación leve de Cornelia de Lange: mayor delineación del fenotipo" . Revista europea de genética médica . 63 (1): 103620. doi : 10.1016 / j.ejmg.2019.01.010 . PMID 30716475 .
- ^ Gudmundsson S, Annerén G, Marcos-Alcalde Í, Wilbe M, Melin M, Gómez-Puertas P, Bondeson ML (junio de 2019). "Una nueva variante de RAD21 p. (Gln592del) amplía la descripción clínica del síndrome de Cornelia de Lange tipo 4 - Revisión de la literatura". Revista europea de genética médica . 62 (6): 103526. doi : 10.1016 / j.ejmg.2018.08.007 . hdl : 10641/1986 . PMID 30125677 .
- ^ Pereza N, Severinski S, Ostojić S, Volk M, Maver A, Dekanić KB, et al. (Junio de 2015). "Síndrome de Cornelia de Lange causado por deleciones heterocigotas del cromosoma 8q24: comentarios al artículo de Pereza et al. [2012]". Revista Estadounidense de Genética Médica. Parte A . 167 (6): 1426–7. doi : 10.1002 / ajmg.a.36974 . PMID 25899858 . S2CID 205320077 .
- ^ Wuyts W, Roland D, Lüdecke HJ, Wauters J, Foulon M, Van Hul W, Van Maldergem L (diciembre de 2002). "Múltiples exostosis, retraso mental, hipertricosis y anomalías cerebrales en un niño con una deleción intersticial submicroscópica de novo 8q24". Revista Estadounidense de Genética Médica . 113 (4): 326–32. doi : 10.1002 / ajmg.10845 . PMID 12457403 .
- ^ McBrien J, Crolla JA, Huang S, Kelleher J, Gleeson J, Lynch SA (junio de 2008). "Caso adicional de microdeleción de 8q24 con fenotipo superpuesto a Langer-Giedion sin deleción de TRPS1". Revista Estadounidense de Genética Médica. Parte A . 146A (12): 1587–92. doi : 10.1002 / ajmg.a.32347 . PMID 18478595 . S2CID 19384557 .
- ^ Bonora E, Bianco F, Cordeddu L, Bamshad M, Francescatto L, Dowless D, et al. (Abril de 2015). "Las mutaciones en RAD21 interrumpen la regulación de APOB en pacientes con pseudoobstrucción intestinal crónica" . Gastroenterología . 148 (4): 771–782.e11. doi : 10.1053 / j.gastro.2014.12.034 . hdl : 11693/23636 . PMC 4375026 . PMID 25575569 .
- ^ Mungan Z, Akyüz F, Bugra Z, Yönall O, Oztürk S, Acar A, Cevikbas U (noviembre de 2003). "Miopatía visceral familiar con pseudoobstrucción, megaduodeno, esófago de Barrett y anomalías cardíacas" . La Revista Estadounidense de Gastroenterología . 98 (11): 2556–60. PMID 14638363 .
- ^ Mintzas K, Heuser M (junio de 2019). "Estrategias emergentes para apuntar al complejo de cohesina disfuncional en el cáncer". Opinión de expertos sobre objetivos terapéuticos . 23 (6): 525–537. doi : 10.1080 / 14728222.2019.1609943 . PMID 31020869 . S2CID 131776323 .
- ^ van 't Veer LJ, Dai H, van de Vijver MJ, He YD, Hart AA, Mao M, et al. (Enero de 2002). "El perfil de expresión génica predice el resultado clínico del cáncer de mama" . Naturaleza . 415 (6871): 530–6. doi : 10.1038 / 415530a . hdl : 1874/15552 . PMID 11823860 . S2CID 4369266 .
- ^ Xu H, Yan M, Patra J, Natrajan R, Yan Y, Swagemakers S, et al. (Enero de 2011). "La expresión de cohesina RAD21 mejorada confiere un mal pronóstico y resistencia a la quimioterapia en cánceres de mama luminal, basal y HER2 de alto grado" . Investigación del cáncer de mama . 13 (1): R9. doi : 10.1186 / bcr2814 . PMC 3109576 . PMID 21255398 .
- ^ Yamamoto G, Irie T, Aida T, Nagoshi Y, Tsuchiya R, Tachikawa T (abril de 2006). "Correlación de invasión y metástasis de células cancerosas y expresión del gen RAD21 en carcinoma oral de células escamosas". Virchows Archiv . 448 (4): 435–41. doi : 10.1007 / s00428-005-0132-y . PMID 16416296 . S2CID 22993345 .
- ^ Deb S, Xu H, Tuynman J, George J, Yan Y, Li J, et al. (Marzo del 2014). "La sobreexpresión de cohesina RAD21 es un marcador pronóstico y predictivo que exacerba el mal pronóstico en los carcinomas colorrectales mutantes KRAS" . Revista británica de cáncer . 110 (6): 1606-13. doi : 10.1038 / bjc.2014.31 . PMC 3960611 . PMID 24548858 .
- ^ Porkka KP, Tammela TL, Vessella RL, Visakorpi T (enero de 2004). "RAD21 y KIAA0196 en 8q24 se amplifican y sobreexpresan en cáncer de próstata". Genes, cromosomas y cáncer . 39 (1): 1–10. doi : 10.1002 / gcc.10289 . PMID 14603436 . S2CID 46570803 .
- ^ Yun J, Song SH, Kang JY, Park J, Kim HP, Han SW, Kim TY (enero de 2016). "La cohesina reducida desestabiliza la amplificación de genes de alto nivel al interrumpir las uniones del complejo de pre-replicación en cánceres humanos con inestabilidad cromosómica" . Investigación de ácidos nucleicos . 44 (2): 558–72. doi : 10.1093 / nar / gkv933 . PMC 4737181 . PMID 26420833 .
- ^ Fisher JB, Peterson J, Reimer M, Stelloh C, Pulakanti K, Gerbec ZJ y col. (Marzo de 2017). "La subunidad de cohesina Rad21 es un regulador negativo de la autorrenovación hematopoyética a través de la represión epigenética de Hoxa7 y Hoxa9" . Leucemia . 31 (3): 712–719. doi : 10.1038 / leu.2016.240 . PMC 5332284 . PMID 27554164 .
- ^ Solomon DA, Kim JS, Waldman T (junio de 2014). "Mutaciones del gen de la cohesina en la tumorigénesis: del descubrimiento al significado clínico" . Informes BMB . 47 (6): 299–310. doi : 10.5483 / BMBRep.2014.47.6.092 . PMC 4163871 . PMID 24856830 .
- ^ Thota S, Viny AD, Makishima H, Spitzer B, Radivoyevitch T, Przychodzen B, et al. (Septiembre de 2014). "Alteraciones genéticas de los genes del complejo de cohesinas en neoplasias mieloides" . Sangre . 124 (11): 1790–8. doi : 10.1182 / sangre-2014-04-567057 . PMC 4162108 . PMID 25006131 .
- ^ Hill VK, Kim JS, Waldman T (agosto de 2016). "Mutaciones de cohesina en cáncer humano" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Reseñas sobre el cáncer . 1866 (1): 1–11. doi : 10.1016 / j.bbcan.2016.05.002 . PMC 4980180 . PMID 27207471 .
- ^ Corces-Zimmerman MR, Hong WJ, Weissman IL, Medeiros BC, Majeti R (febrero de 2014). "Las mutaciones preleucémicas en la leucemia mieloide aguda humana afectan a los reguladores epigenéticos y persisten en remisión" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 111 (7): 2548–53. Código bibliográfico : 2014PNAS..111.2548C . doi : 10.1073 / pnas.1324297111 . PMC 3932921 . PMID 24550281 .
- ^ Ley TJ, Miller C, Ding L, Raphael BJ, Mungall AJ, Robertson A, et al. (Mayo 2013). "Paisajes genómicos y epigenómicos de la leucemia mieloide aguda de novo en adultos" . La Revista de Medicina de Nueva Inglaterra . 368 (22): 2059–74. doi : 10.1056 / NEJMoa1301689 . PMC 3767041 . PMID 23634996 .
- ^ Kon A, Shih LY, Minamino M, Sanada M, Shiraishi Y, Nagata Y, et al. (Octubre 2013). "Mutaciones recurrentes en múltiples componentes del complejo de cohesinas en neoplasias mieloides" . Genética de la naturaleza . 45 (10): 1232–7. doi : 10.1038 / ng.2731 . PMID 23955599 . S2CID 12395243 .
- ^ Thol F, Bollin R, Gehlhaar M, Walter C, Dugas M, Suchanek KJ, et al. (Febrero 2014). "Mutaciones en el complejo de cohesinas en la leucemia mieloide aguda: implicaciones clínicas y pronósticas" . Sangre . 123 (6): 914-20. doi : 10.1182 / sangre-2013-07-518746 . PMID 24335498 .
- ^ Lindsley RC, Mar BG, Mazzola E, Grauman PV, Shareef S, Allen SL, et al. (Febrero de 2015). "La ontogenia de la leucemia mieloide aguda se define por distintas mutaciones somáticas" . Sangre . 125 (9): 1367–76. doi : 10.1182 / sangre-2014-11-610543 . PMC 4342352 . PMID 25550361 .
- ^ Tsai CH, Hou HA, Tang JL, Kuo YY, Chiu YC, Lin CC, et al. (Diciembre de 2017). "Impactos pronósticos y cambios dinámicos de mutaciones de genes del complejo cohesin en la leucemia mieloide aguda de novo" . Revista de cáncer de sangre . 7 (12): 663. doi : 10.1038 / s41408-017-0022-y . PMC 5802563 . PMID 29288251 .
- ^ Eisfeld AK, Kohlschmidt J, Mrózek K, Blachly JS, Walker CJ, Nicolet D, et al. (Junio de 2018). "Los patrones de mutación identifican a pacientes adultos con leucemia mieloide aguda de novo de 60 años o más que responden favorablemente a la quimioterapia estándar: un análisis de los estudios de la Alianza" . Leucemia . 32 (6): 1338-1348. doi : 10.1038 / s41375-018-0068-2 . PMC 5992022 . PMID 29563537 .
- ^ Weinberg OK, Gibson CJ, Blonquist TM, Neuberg D, Pozdnyakova O, Kuo F, et al. (Abril de 2018). "leucemia mieloide aguda de novo sin anomalías citogenéticas definidas por la clasificación de la OMS de 2016" . Haematologica . 103 (4): 626–633. doi : 10.3324 / haematol.2017.181842 . PMC 5865424 . PMID 29326119 .
- ^ Duployez N, Marceau-Renaut A, Boissel N, Petit A, Bucci M, Geffroy S, et al. (Mayo de 2016). "Perfil mutacional completo de la leucemia mieloide aguda del factor de unión central" . Sangre . 127 (20): 2451–9. doi : 10.1182 / sangre-2015-12-688705 . PMC 5457131 . PMID 26980726 .
- ^ Yoshida K, Toki T, Okuno Y, Kanezaki R, Shiraishi Y, Sato-Otsubo A, et al. (Noviembre de 2013). "El panorama de las mutaciones somáticas en los trastornos mieloides relacionados con el síndrome de Down" . Genética de la naturaleza . 45 (11): 1293–9. doi : 10.1038 / ng.2759 . PMID 24056718 . S2CID 32383374 .