Los acidófilos u organismos acidófilos son aquellos que prosperan en condiciones muy ácidas (normalmente a un pH de 2,0 o inferior). Estos organismos se pueden encontrar en diferentes ramas del árbol de la vida , incluidas Archaea , Bacteria , [1] y Eukarya .
Lista de organismos acidófilos
Una lista de estos organismos incluye:
Arqueas
- Sulfolobales , una orden en la rama Crenarchaeota [2] de Archaea
- Thermoplasmatales , una orden en la rama Euryarchaeota [2] de Archaea
- ARMAN , en la rama Euryarchaeota [2] de Archaea
- Acidianus brierleyi, A. infernus , arqueobacterias termoacidofílicas facultativamente anaeróbicas
- Halarchaeum acidiphilum , miembro acidófilo de Halobacteriacaeae [3]
- Metallosphaera sedula , termoacidofílica
Bacterias
- Acidobacteria , [4] un filo de bacterias
- Aciditiobacillales , un orden de Proteobacterias, por ejemplo , A. ferrooxidans, A. thiooxidans
- Thiobacillus prosperus, T. acidophilus, T. organovorus, T. cuprinus
- Acetobacter aceti , una bacteria que produce ácido acético (vinagre) a partir de la oxidación del etanol.
- Alicyclobacillus , un género de bacterias que pueden contaminar los jugos de frutas. [5]
Eukarya
- Mucor racemoso [6]
- Urotricha [6]
- Dunaliella acidophila [6]
Mecanismos de adaptación a ambientes ácidos
La mayoría de los organismos acidófilos han desarrollado mecanismos extremadamente eficientes para bombear protones fuera del espacio intracelular con el fin de mantener el citoplasma en o cerca de pH neutro. Por lo tanto, las proteínas intracelulares no necesitan desarrollar estabilidad ácida a través de la evolución. Sin embargo, otros acidófilos, como Acetobacter aceti , tienen un citoplasma acidificado que obliga a casi todas las proteínas del genoma a desarrollar estabilidad ácida. [7] Por esta razón, Acetobacter aceti se ha convertido en un recurso valioso para comprender los mecanismos por los cuales las proteínas pueden alcanzar la estabilidad ácida.
Los estudios de proteínas adaptadas a pH bajo han revelado algunos mecanismos generales mediante los cuales las proteínas pueden lograr la estabilidad ácida. En la mayoría de las proteínas estables a los ácidos (como la pepsina y la proteína soxF de Sulfolobus acidocaldarius ), existe una sobreabundancia de residuos ácidos que minimiza la desestabilización de pH bajo inducida por una acumulación de carga positiva. Otros mecanismos incluyen la minimización de la accesibilidad de los residuos ácidos a los disolventes o la unión de cofactores metálicos. En un caso especializado de estabilidad ácida, se demostró que la proteína NAPasa de Nocardiopsis alba ha reubicado los puentes salinos sensibles a los ácidos lejos de las regiones que juegan un papel importante en el proceso de despliegue. En este caso de estabilidad del ácido cinético, la longevidad de la proteína se logra en un amplio rango de pH, tanto ácido como básico.
Ver también
Referencias
- ^ Becker, A., tipos de bacterias que viven en pH ácido " . Consultado el 10 de mayo de 2017.
- ↑ a b c Dworkin M, Falkow S (2006). Los procariotas: un manual sobre la biología de las bacterias .
- ^ Singh OV (2012). Extremófilos: recursos sostenibles e implicaciones biotecnológicas . John Wiley e hijos . págs. 76–79. ISBN 978-1-118-10300-5.
- ^ Quaiser, Achim; Ochsenreiter, Torsten; Lanz, Christa; Schuster, Stephan C .; Treusch, Alexander H .; Eck, Jürgen; Schleper, Christa (27 de agosto de 2003). "Las acidobacterias forman un grupo coherente pero muy diverso dentro del dominio bacteriano: evidencia de la genómica ambiental". Microbiología molecular . 50 (2): 563–575. doi : 10.1046 / j.1365-2958.2003.03707.x . PMID 14617179 . S2CID 25162803 .
- ^ Pettipher GL; Osmundson ME; Murphy JM (marzo de 1997). "Métodos para la detección y enumeración de Alicyclobacillus acidoterrestris e investigación del crecimiento y producción de contaminación en jugos de frutas y bebidas que contienen jugos de frutas". Cartas en Microbiología Aplicada . 24 (3): 185–189. doi : 10.1046 / j.1472-765X.1997.00373.x . PMID 9080697 . S2CID 6976998 .
- ^ a b c Rawlings, Douglas; Johnson, D. Barrie. "Acidophiles eucariotas" . Enciclopedia del sistema de soporte vital (EOLSS) . Editores Eolss. Archivado desde el original el 13 de octubre de 2014 . Consultado el 3 de febrero de 2014 .
- ^ Menzel, U .; Gottschalk, G. (1985). "El pH interno de Acetobacterium wieringae y Acetobacter aceti durante el crecimiento y producción de ácido acético". Arch Microbiol . 143 (1): 47–51. doi : 10.1007 / BF00414767 . S2CID 6477488 .
Otras lecturas
- Cooper, JB; Khan, G .; Taylor, G .; Cosquillas, IJ; Blundell, TL (julio de 1990). "Análisis de rayos X de las proteinasas aspárticas. II. Estructura tridimensional de la forma cristalina hexagonal de la pepsina porcina con una resolución de 2,3 A". J Mol Biol . 214 (1): 199–222. doi : 10.1016 / 0022-2836 (90) 90156-G . PMID 2115088 .
- Bonisch, H .; Schmidt, CL; Schafer, G .; Ladenstein, R. (junio de 2002). "La estructura del dominio soluble de una proteína archaeal Rieske hierro-azufre en 1,1 A de resolución". J Mol Biol . 319 (3): 791–805. doi : 10.1016 / S0022-2836 (02) 00323-6 . PMID 12054871 .
- Schafer, K; Magnusson, U; Scheffel, F; Schiefner, A; Sandgren, MO; Diederichs, K; Welte, W; Hülsmann, A; Schneider, E; Mowbray, SL (enero de 2004). "Las estructuras de rayos X de la proteína de unión a maltosa-maltodextrina de la bacteria termoacidófila Alicyclobacillus acidocaldarius proporcionan información sobre la estabilidad ácida de las proteínas" . Revista de Biología Molecular . 335 (1): 261–74. doi : 10.1016 / j.jmb.2003.10.042 . PMID 14659755 .
- Walter, RL; Ealick, SE; Friedman, AM; Blake, RC 2º; Proctor, P .; Shoham, M. (noviembre de 1996). "Estructura cristalina de difracción anómala de longitud de onda múltiple (MAD) de rusticianina: una cupredoxina altamente oxidante con extrema estabilidad ácida". J Mol Biol . 263 (5): 730–51. doi : 10.1006 / jmbi.1996.0612 . PMID 8947572 .
- Botuyan, MV; Toy-Palmer, A .; Chung, J .; Blake, RC 2º; Beroza, P .; Case, DA; Dyson, HJ (1996). "Estructura de la solución de RMN de Cu (I) rusticianina de Thiobacillus ferrooxidans: base estructural para la estabilidad ácida extrema y el potencial redox". J Mol Biol . 263 (5): 752–67. doi : 10.1006 / jmbi.1996.0613 . PMID 8947573 .
- Kelch, BA; Eagen, KP; Erciyas, FP; Humphris, EL; Thomason, AR; Mitsuiki, S .; Agard, DA (mayo de 2007). "Exploración estructural y mecanicista de la resistencia a los ácidos: la estabilidad cinética facilita la evolución del comportamiento extremófilo". J Mol Biol . 368 (3): 870–883. CiteSeerX 10.1.1.79.3711 . doi : 10.1016 / j.jmb.2007.02.032 . PMID 17382344 .